?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE                             27-JUL-07   2V7A              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF THE T315I ABL MUTANT IN COMPLEX WITH             
    TITLE    2 THE INHIBITOR PHA-739358                                             
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE ABL1;               
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 FRAGMENT: KINASE DOMAIN, RESIDUES 229-512;                           
    COMPND   5 SYNONYM: ABELSON MURINE LEUKEMIA VIRAL ONCOGENE HOMOLOG 1,           
    COMPND   6  P150, C-ABL;                                                        
    COMPND   7 EC: 2.7.10.2;                                                        
    COMPND   8 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   9 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: AUTOGRAPHA;                                       
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 254361;                                     
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_CELL_LINE: HIGH FIVE;                              
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: BACULOVIRUS                           
    KEYWDS    KINASE, NUCLEUS, MYRISTATE, CYTOPLASM, MANGANESE, CELL                
    KEYWDS   2 ADHESION, METAL-BINDING, PROTO-ONCOGENE, TYROSINE-PROTEIN            
    KEYWDS   3 KINASE, CHROMOSOMAL REARRANGEMENT, TRANSFERASE,                      
    KEYWDS   4 LIPOPROTEIN, POLYMORPHISM, CYTOSKELETON, MAGNESIUM, SH2              
    KEYWDS   5 DOMAIN, SH3 DOMAIN, ATP-BINDING, NUCLEOTIDE-BINDING,                 
    KEYWDS   6 ALTERNATIVE SPLICING, PHOSPHORYLATION, KINASE INHIBITOR,             
    KEYWDS   7 T315I ABL MUTANT                                                     
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    M.MODUGNO,E.CASALE,C.SONCINI,P.ROSETTANI,R.COLOMBO,R.LUPI,            
    AUTHOR   2 L.RUSCONI,D.FANCELLI,P.CARPINELLI,A.D.CAMERON,A.ISACCHI,             
    AUTHOR   3 J.MOLL                                                               
    REVDAT   2   24-FEB-09 2V7A    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   18-SEP-07 2V7A    0                                                
    JRNL        AUTH   M.MODUGNO,E.CASALE,C.SONCINI,P.ROSETTANI,R.COLOMBO,          
    JRNL        AUTH 2 R.LUPI,L.RUSCONI,D.FANCELLI,P.CARPINELLI,                    
    JRNL        AUTH 3 A.D.CAMERON,A.ISACCHI,J.MOLL                                 
    JRNL        TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF THE T315I ABL MUTANT IN                 
    JRNL        TITL 2 COMPLEX WITH THE AURORA KINASES INHIBITOR PHA-               
    JRNL        TITL 3 739358.                                                      
    JRNL        REF    CANCER RES.                   V.  67  7987 2007              
    JRNL        REFN                   ISSN 0008-5472                               
    JRNL        PMID   17804707                                                     
    JRNL        DOI    10.1158/0008-5472.CAN-07-1825                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.50 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0019                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.50                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 30.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 27517                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.209                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.207                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.246                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.100                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1476                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.50                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.56                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 2007                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 99.62                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2800                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 101                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3240                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 4368                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 104                                     
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 166                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 33.97                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.59000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.59000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -0.88000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.29000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.378         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.257         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.168         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 7.337         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.927                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.904                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  4590 ; 0.013 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  6219 ; 1.580 ; 1.978       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   537 ; 6.596 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   211 ;39.781 ;24.218       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   803 ;16.241 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    22 ;14.912 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   653 ; 0.094 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  3480 ; 0.005 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  2113 ; 0.207 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  3118 ; 0.313 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   228 ; 0.153 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    50 ; 0.186 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    17 ; 0.116 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.40                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE          
    REMARK   3  RIDING POSITIONS                                                    
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2V7A COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON  07-AUG-07.                 
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-33293.                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 01-DEC-05                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ESRF                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : ID14-1                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.93                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 29049                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.50                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.00                              
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.0                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5                                  
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 12.00                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.50                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.60                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 5                                  
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.05                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.00                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1FPU                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NONE                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 61                                        
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.2                      
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 20% PEG 4000 ,1M HEPES PH 7.0,           
    REMARK 280  0.1 M MGCL2,                                                        
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 62                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+2/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+1/3                                           
    REMARK 290       4555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       5555   Y,-X+Y,Z+2/3                                            
    REMARK 290       6555   X-Y,X,Z+1/3                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       37.95400            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       18.97700            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       37.95400            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       18.97700            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY.  THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON              
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 GENERATING THE BIOMOLECULE                                           
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE:  1                                                      
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE:  2                                                      
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 400                                                                      
    REMARK 400 COMPOUND                                                             
    REMARK 400 ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 315 TO ILE                        
    REMARK 400 ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 315 TO ILE                        
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A   227                                                      
    REMARK 465     PRO A   228                                                      
    REMARK 465     SER A   229                                                      
    REMARK 465     PRO A   230                                                      
    REMARK 465     ASN A   231                                                      
    REMARK 465     TYR A   232                                                      
    REMARK 465     ASP A   504                                                      
    REMARK 465     GLU A   505                                                      
    REMARK 465     VAL A   506                                                      
    REMARK 465     GLU A   507                                                      
    REMARK 465     LYS A   508                                                      
    REMARK 465     GLU A   509                                                      
    REMARK 465     LEU A   510                                                      
    REMARK 465     GLY A   511                                                      
    REMARK 465     LYS A   512                                                      
    REMARK 465     GLY B   227                                                      
    REMARK 465     PRO B   228                                                      
    REMARK 465     SER B   229                                                      
    REMARK 465     PRO B   230                                                      
    REMARK 465     ASN B   231                                                      
    REMARK 465     TYR B   232                                                      
    REMARK 465     ASP B   233                                                      
    REMARK 465     ASP B   504                                                      
    REMARK 465     GLU B   505                                                      
    REMARK 465     VAL B   506                                                      
    REMARK 465     GLU B   507                                                      
    REMARK 465     LYS B   508                                                      
    REMARK 465     GLU B   509                                                      
    REMARK 465     LEU B   510                                                      
    REMARK 465     GLY B   511                                                      
    REMARK 465     LYS B   512                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     SER A 503    CA   C    O    CB   OG                              
    REMARK 470     SER B 503    CA   C    O    CB   OG                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   OD1  ASP A   363  -  O    HOH A  2050              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ARG A 239      -38.58    -36.18                                   
    REMARK 500    GLU A 275      -32.18    -39.39                                   
    REMARK 500    THR A 306       37.29   -142.36                                   
    REMARK 500    GLU A 308      158.64    166.54                                   
    REMARK 500    ASN A 336     -169.34   -104.96                                   
    REMARK 500    ARG A 362        8.16     83.27                                   
    REMARK 500    ASP A 363       32.62   -153.59                                   
    REMARK 500    ASP A 381       66.73     64.01                                   
    REMARK 500    TYR A 440       61.50     39.37                                   
    REMARK 500    LYS B 245     -145.90   -106.07                                   
    REMARK 500    LYS B 274      154.90    -46.83                                   
    REMARK 500    CYS B 330      160.82    -49.51                                   
    REMARK 500    ARG B 362      -18.98     77.78                                   
    REMARK 500    ALA B 380     -166.43   -120.25                                   
    REMARK 500    HIS B 396      155.52    -46.19                                   
    REMARK 500    PRO B 402       88.08    -64.58                                   
    REMARK 500    ASP B 455        5.76     85.39                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620   SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1505  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH A2054   O                                                      
    REMARK 620 2 ASN A 368   OD1  70.9                                              
    REMARK 620 3 ASP A 381   OD1  91.3  77.0                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 627 A1504                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 627 B1504                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  MG A1505                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  MG B1505                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1AB2   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  PROTO-ONCOGENE TYROSINE KINASE (SRC HOMOLOGY                        
    REMARK 900  2 DOMAIN) ("ABELSON", SH2 ABL) (NMR, 20                             
    REMARK 900  STRUCTURES)                                                         
    REMARK 900 RELATED ID: 1JU5   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  TERNARY COMPLEX OF AN CRK SH2 DOMAIN, CRK                           
    REMARK 900  -DERIVEDPHOPHOPEPTIDE, AND ABL SH3 DOMAIN BY                        
    REMARK 900   NMR SPECTROSCOPY                                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 2F4J   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  STRUCTURE OF THE KINASE DOMAIN OF AN                                
    REMARK 900  IMATINIB-RESISTANT ABLMUTANT IN COMPLEX WITH                        
    REMARK 900  THE AURORA KINASE INHIBITOR VX-680                                  
    REMARK 900 RELATED ID: 2G2F   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  A SRC-LIKE INACTIVE CONFORMATION IN THE                             
    REMARK 900  ABL TYROSINE KINASEDOMAIN                                           
    REMARK 900 RELATED ID: 2GQG   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF DASATINIB (BMS-                          
    REMARK 900  354825) BOUND TOACTIVATED ABL KINASE DOMAIN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 1ABL   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  PROTO-ONCOGENE TYROSINE KINASE (SH3 ABL                             
    REMARK 900  DOMAIN) (THEORETICAL MODEL)                                         
    REMARK 900 RELATED ID: 1AWO   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  THE SOLUTION NMR STRUCTURE OF ABL SH3 AND                           
    REMARK 900   ITS RELATIONSHIP TO SH2 IN THE SH(32)                              
    REMARK 900  CONSTRUCT, 20 STRUCTURES                                            
    REMARK 900 RELATED ID: 1BBZ   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE ABL-SH3 DOMAIN                             
    REMARK 900  COMPLEXED WITH A DESIGNED HIGH-AFFINITY                             
    REMARK 900  PEPTIDE LIGAND: IMPLICATIONS FOR SH3-LIGAND                         
    REMARK 900  INTERACTIONS                                                        
    REMARK 900 RELATED ID: 1OPL   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  STRUCTURAL BASIS FOR THE AUTO-INHIBITION OF                         
    REMARK 900   C-ABL TYROSINEKINASE                                               
    REMARK 900 RELATED ID: 1ZZP   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  SOLUTION STRUCTURE OF THE F-ACTIN BINDING                           
    REMARK 900  DOMAIN OF BCR-ABL/C-ABL                                             
    REMARK 900 RELATED ID: 2ABL   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  SH3-SH2 DOMAIN FRAGMENT OF HUMAN BCR-ABL                            
    REMARK 900  TYROSINE KINASE                                                     
    REMARK 900 RELATED ID: 2FO0   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  ORGANIZATION OF THE SH3-SH2 UNIT IN ACTIVE                          
    REMARK 900   AND INACTIVEFORMS OF THE C-ABL TYROSINE                            
    REMARK 900  KINASE                                                              
    REMARK 900 RELATED ID: 2G2H   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  A SRC-LIKE INACTIVE CONFORMATION IN THE                             
    REMARK 900  ABL TYROSINE KINASEDOMAIN                                           
    DBREF  2V7A A  227   228  PDB    2V7A     2V7A           227    228             
    DBREF  2V7A A  229   512  UNP    P00519   ABL1_HUMAN     229    512             
    DBREF  2V7A B  227   228  PDB    2V7A     2V7A           227    228             
    DBREF  2V7A B  229   512  UNP    P00519   ABL1_HUMAN     229    512             
    SEQADV 2V7A ILE A  315  UNP  P00519    THR   315 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 2V7A ILE B  315  UNP  P00519    THR   315 ENGINEERED MUTATION            
    SEQRES   1 A  286  GLY PRO SER PRO ASN TYR ASP LYS TRP GLU MET GLU ARG          
    SEQRES   2 A  286  THR ASP ILE THR MET LYS HIS LYS LEU GLY GLY GLY GLN          
    SEQRES   3 A  286  TYR GLY GLU VAL TYR GLU GLY VAL TRP LYS LYS TYR SER          
    SEQRES   4 A  286  LEU THR VAL ALA VAL LYS THR LEU LYS GLU ASP THR MET          
    SEQRES   5 A  286  GLU VAL GLU GLU PHE LEU LYS GLU ALA ALA VAL MET LYS          
    SEQRES   6 A  286  GLU ILE LYS HIS PRO ASN LEU VAL GLN LEU LEU GLY VAL          
    SEQRES   7 A  286  CYS THR ARG GLU PRO PRO PHE TYR ILE ILE ILE GLU PHE          
    SEQRES   8 A  286  MET THR TYR GLY ASN LEU LEU ASP TYR LEU ARG GLU CYS          
    SEQRES   9 A  286  ASN ARG GLN GLU VAL ASN ALA VAL VAL LEU LEU TYR MET          
    SEQRES  10 A  286  ALA THR GLN ILE SER SER ALA MET GLU TYR LEU GLU LYS          
    SEQRES  11 A  286  LYS ASN PHE ILE HIS ARG ASP LEU ALA ALA ARG ASN CYS          
    SEQRES  12 A  286  LEU VAL GLY GLU ASN HIS LEU VAL LYS VAL ALA ASP PHE          
    SEQRES  13 A  286  GLY LEU SER ARG LEU MET THR GLY ASP THR PTR THR ALA          
    SEQRES  14 A  286  HIS ALA GLY ALA LYS PHE PRO ILE LYS TRP THR ALA PRO          
    SEQRES  15 A  286  GLU SER LEU ALA TYR ASN LYS PHE SER ILE LYS SER ASP          
    SEQRES  16 A  286  VAL TRP ALA PHE GLY VAL LEU LEU TRP GLU ILE ALA THR          
    SEQRES  17 A  286  TYR GLY MET SER PRO TYR PRO GLY ILE ASP LEU SER GLN          
    SEQRES  18 A  286  VAL TYR GLU LEU LEU GLU LYS ASP TYR ARG MET GLU ARG          
    SEQRES  19 A  286  PRO GLU GLY CYS PRO GLU LYS VAL TYR GLU LEU MET ARG          
    SEQRES  20 A  286  ALA CYS TRP GLN TRP ASN PRO SER ASP ARG PRO SER PHE          
    SEQRES  21 A  286  ALA GLU ILE HIS GLN ALA PHE GLU THR MET PHE GLN GLU          
    SEQRES  22 A  286  SER SER ILE SER ASP GLU VAL GLU LYS GLU LEU GLY LYS          
    SEQRES   1 B  286  GLY PRO SER PRO ASN TYR ASP LYS TRP GLU MET GLU ARG          
    SEQRES   2 B  286  THR ASP ILE THR MET LYS HIS LYS LEU GLY GLY GLY GLN          
    SEQRES   3 B  286  TYR GLY GLU VAL TYR GLU GLY VAL TRP LYS LYS TYR SER          
    SEQRES   4 B  286  LEU THR VAL ALA VAL LYS THR LEU LYS GLU ASP THR MET          
    SEQRES   5 B  286  GLU VAL GLU GLU PHE LEU LYS GLU ALA ALA VAL MET LYS          
    SEQRES   6 B  286  GLU ILE LYS HIS PRO ASN LEU VAL GLN LEU LEU GLY VAL          
    SEQRES   7 B  286  CYS THR ARG GLU PRO PRO PHE TYR ILE ILE ILE GLU PHE          
    SEQRES   8 B  286  MET THR TYR GLY ASN LEU LEU ASP TYR LEU ARG GLU CYS          
    SEQRES   9 B  286  ASN ARG GLN GLU VAL ASN ALA VAL VAL LEU LEU TYR MET          
    SEQRES  10 B  286  ALA THR GLN ILE SER SER ALA MET GLU TYR LEU GLU LYS          
    SEQRES  11 B  286  LYS ASN PHE ILE HIS ARG ASP LEU ALA ALA ARG ASN CYS          
    SEQRES  12 B  286  LEU VAL GLY GLU ASN HIS LEU VAL LYS VAL ALA ASP PHE          
    SEQRES  13 B  286  GLY LEU SER ARG LEU MET THR GLY ASP THR PTR THR ALA          
    SEQRES  14 B  286  HIS ALA GLY ALA LYS PHE PRO ILE LYS TRP THR ALA PRO          
    SEQRES  15 B  286  GLU SER LEU ALA TYR ASN LYS PHE SER ILE LYS SER ASP          
    SEQRES  16 B  286  VAL TRP ALA PHE GLY VAL LEU LEU TRP GLU ILE ALA THR          
    SEQRES  17 B  286  TYR GLY MET SER PRO TYR PRO GLY ILE ASP LEU SER GLN          
    SEQRES  18 B  286  VAL TYR GLU LEU LEU GLU LYS ASP TYR ARG MET GLU ARG          
    SEQRES  19 B  286  PRO GLU GLY CYS PRO GLU LYS VAL TYR GLU LEU MET ARG          
    SEQRES  20 B  286  ALA CYS TRP GLN TRP ASN PRO SER ASP ARG PRO SER PHE          
    SEQRES  21 B  286  ALA GLU ILE HIS GLN ALA PHE GLU THR MET PHE GLN GLU          
    SEQRES  22 B  286  SER SER ILE SER ASP GLU VAL GLU LYS GLU LEU GLY LYS          
    MODRES 2V7A PTR A  393  TYR  O-PHOSPHOTYROSINE                                  
    MODRES 2V7A PTR B  393  TYR  O-PHOSPHOTYROSINE                                  
    HET    PTR  A 393      16                                                       
    HET    PTR  B 393      16                                                       
    HET    627  A1504      35                                                       
    HET    627  B1504      35                                                       
    HET     MG  A1505       1                                                       
    HET     MG  B1505       1                                                       
    HETNAM     PTR O-PHOSPHOTYROSINE                                                
    HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
    HETNAM     627 N-[(3E)-5-[(2R)-2-METHOXY-2-PHENYLACETYL]                        
    HETNAM   2 627  PYRROLO[3,4-C]PYRAZOL-3(5H)-YLIDENE]-4-(4-                      
    HETNAM   3 627  METHYLPIPERAZIN-1-YL)BENZAMIDE                                  
    FORMUL   3  PTR    2(C9 H12 N O6 P)                                             
    FORMUL   4   MG    2(MG 2+)                                                     
    FORMUL   5  627    2(C26 H26 N6 O3)                                             
    FORMUL   6  HOH   *166(H2 O1)                                                   
    HELIX    1   1 GLU A  238  THR A  240  5                                   3    
    HELIX    2   2 LYS A  263  SER A  265  5                                   3    
    HELIX    3   3 GLU A  279  LYS A  291  1                                  13    
    HELIX    4   4 ASN A  322  CYS A  330  1                                   9    
    HELIX    5   5 ASN A  336  LYS A  357  1                                  22    
    HELIX    6   6 ALA A  365  ARG A  367  5                                   3    
    HELIX    7   7 ASP A  381  SER A  385  5                                   5    
    HELIX    8   8 PRO A  402  THR A  406  5                                   5    
    HELIX    9   9 ALA A  407  ASN A  414  1                                   8    
    HELIX   10  10 SER A  417  THR A  434  1                                  18    
    HELIX   11  11 ASP A  444  SER A  446  5                                   3    
    HELIX   12  12 GLN A  447  LYS A  454  1                                   8    
    HELIX   13  13 PRO A  465  TRP A  476  1                                  12    
    HELIX   14  14 ASN A  479  ARG A  483  5                                   5    
    HELIX   15  15 SER A  485  SER A  501  1                                  17    
    HELIX   16  16 GLU B  238  THR B  240  5                                   3    
    HELIX   17  17 LYS B  263  SER B  265  5                                   3    
    HELIX   18  18 GLU B  279  LYS B  291  1                                  13    
    HELIX   19  19 ASN B  322  CYS B  330  1                                   9    
    HELIX   20  20 ASN B  336  LYS B  357  1                                  22    
    HELIX   21  21 ALA B  365  ARG B  367  5                                   3    
    HELIX   22  22 GLU B  373  HIS B  375  5                                   3    
    HELIX   23  23 PRO B  402  THR B  406  5                                   5    
    HELIX   24  24 ALA B  407  ASN B  414  1                                   8    
    HELIX   25  25 SER B  417  TYR B  435  1                                  19    
    HELIX   26  26 GLN B  447  LYS B  454  1                                   8    
    HELIX   27  27 PRO B  465  TRP B  476  1                                  12    
    HELIX   28  28 ASN B  479  ARG B  483  5                                   5    
    HELIX   29  29 SER B  485  SER B  501  1                                  17    
    SHEET    1  AA 5 ILE A 242  LYS A 247  0                                        
    SHEET    2  AA 5 VAL A 256  TRP A 261 -1  O  GLU A 258   N  LYS A 245           
    SHEET    3  AA 5 LEU A 266  THR A 272 -1  O  LEU A 266   N  TRP A 261           
    SHEET    4  AA 5 TYR A 312  GLU A 316 -1  O  ILE A 313   N  LYS A 271           
    SHEET    5  AA 5 LEU A 301  CYS A 305 -1  N  LEU A 302   O  ILE A 314           
    SHEET    1  AB 2 PHE A 359  ILE A 360  0                                        
    SHEET    2  AB 2 ARG A 386  LEU A 387 -1  O  ARG A 386   N  ILE A 360           
    SHEET    1  AC 2 CYS A 369  VAL A 371  0                                        
    SHEET    2  AC 2 VAL A 377  VAL A 379 -1  O  LYS A 378   N  LEU A 370           
    SHEET    1  AD 2 PTR A 393  THR A 394  0                                        
    SHEET    2  AD 2 LYS A 415  PHE A 416 -1  O  PHE A 416   N  PTR A 393           
    SHEET    1  BA 5 ILE B 242  LYS B 247  0                                        
    SHEET    2  BA 5 VAL B 256  TRP B 261 -1  O  GLU B 258   N  LYS B 245           
    SHEET    3  BA 5 LEU B 266  LEU B 273 -1  O  LEU B 266   N  TRP B 261           
    SHEET    4  BA 5 PHE B 311  GLU B 316 -1  O  PHE B 311   N  LEU B 273           
    SHEET    5  BA 5 LEU B 301  CYS B 305 -1  N  LEU B 302   O  ILE B 314           
    SHEET    1  BB 2 PHE B 359  ILE B 360  0                                        
    SHEET    2  BB 2 ARG B 386  LEU B 387 -1  O  ARG B 386   N  ILE B 360           
    SHEET    1  BC 2 CYS B 369  VAL B 371  0                                        
    SHEET    2  BC 2 VAL B 377  VAL B 379 -1  O  LYS B 378   N  LEU B 370           
    SHEET    1  BD 2 PTR B 393  THR B 394  0                                        
    SHEET    2  BD 2 LYS B 415  PHE B 416 -1  O  PHE B 416   N  PTR B 393           
    LINK         C   THR A 392                 N   PTR A 393     1555   1555  1.33  
    LINK         C   PTR A 393                 N   THR A 394     1555   1555  1.32  
    LINK        MG    MG A1505                 OD1 ASP A 381     1555   1555  2.06  
    LINK        MG    MG A1505                 OD1 ASN A 368     1555   1555  2.44  
    LINK        MG    MG A1505                 O   HOH A2054     1555   1555  2.40  
    LINK         C   THR B 392                 N   PTR B 393     1555   1555  1.34  
    LINK         C   PTR B 393                 N   THR B 394     1555   1555  1.33  
    LINK        MG    MG B1505                 OD1 ASP B 381     1555   1555  2.21  
    CISPEP   1 PRO A  309    PRO A  310          0       -22.73                     
    CISPEP   2 PRO B  309    PRO B  310          0        -8.77                     
    SITE     1 AC1 13 LEU A 248  GLY A 250  ALA A 269  LYS A 271                    
    SITE     2 AC1 13 GLU A 316  PHE A 317  MET A 318  THR A 319                    
    SITE     3 AC1 13 GLY A 321  ARG A 367  LEU A 370  HOH A2006                    
    SITE     4 AC1 13 HOH A2104                                                     
    SITE     1 AC2 13 LEU B 248  GLY B 250  ALA B 269  LYS B 271                    
    SITE     2 AC2 13 GLU B 316  PHE B 317  MET B 318  THR B 319                    
    SITE     3 AC2 13 GLY B 321  ARG B 367  LEU B 370  ASP B 381                    
    SITE     4 AC2 13 HOH B2062                                                     
    SITE     1 AC3  3 ASN A 368  ASP A 381  HOH A2054                               
    SITE     1 AC4  2 ASN B 368  ASP B 381                                          
    CRYST1  159.757  159.757   56.931  90.00  90.00 120.00 P 62         12          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.006260  0.003614  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.007228  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.017565        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2v7a.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    374  CG  MET A 278     -54.653 -27.731  -6.018  1.00 70.56           C  
      ATOM    375  SD  MET A 278     -55.221 -26.921  -7.557  1.00 77.19           S  
      ATOM    376  CE  MET A 278     -53.836 -27.157  -8.700  1.00 76.14           C  
      ATOM   1011  CG  LYS A 356     -21.154 -38.028   2.395  1.00 32.76           C  
      ATOM   1012  CD  LYS A 356     -20.415 -38.430   1.098  1.00 37.53           C  
      ATOM   1013  CE  LYS A 356     -19.076 -37.661   0.974  1.00 40.10           C  
      ATOM   1014  NZ  LYS A 356     -18.416 -37.887  -0.357  1.00 42.06           N  
      ATOM   1352  CG  LYS A 400     -52.326 -39.056   9.023  1.00 29.37           C  
      ATOM   1353  CD  LYS A 400     -53.688 -39.614   8.498  1.00 31.38           C  
      ATOM   1354  CE  LYS A 400     -54.890 -39.051   9.282  1.00 35.49           C  
      ATOM   1355  NZ  LYS A 400     -56.073 -38.793   8.367  1.00 40.98           N  
      ATOM   1903  CG  LYS A 467     -22.593 -59.746  13.764  1.00 34.68           C  
      ATOM   1904  CD  LYS A 467     -21.446 -59.392  12.758  1.00 35.02           C  
      ATOM   1905  CE  LYS A 467     -20.026 -59.391  13.378  1.00 38.78           C  
      ATOM   1906  NZ  LYS A 467     -19.492 -60.773  13.679  1.00 42.34           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00