?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    ISOMERASE                               27-OCT-98   XXXX              
    TITLE     THE CRYSTAL STRUCTURE OF PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE-AN ENZYME WITH      
    TITLE    2 AUTOCRINE MOTILITY FACTOR ACTIVITY IN TUMOR CELLS                    
    COMPND    PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE                                              
    KEYWDS    PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE, AUTOCRINEFACTOR, NEUROLEUKIN, MOTILITY,     
    KEYWDS   2 GLYCOLYSIS, ISOMERASE                                                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    Y.-J.SUN, C.-C.CHOU, W.-S.CHEN, M.MENG, C.-D.HSIAO                    
    JRNL        AUTH   Y.J.SUN, C.C.CHOU, W.S.CHEN, R.T.WU, M.MENG, C.D.HSIAO       
    JRNL        TITL   THE CRYSTAL STRUCTURE OF A MULTIFUNCTIONAL PROTEIN:          
    JRNL        TITL 2 PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE/AUTOCRINE MOTILITY                  
    JRNL        TITL 3 FACTOR/NEUROLEUKIN.                                          
    JRNL        REF    PROC.NATL.ACAD.SCI.USA        V.  96  5412 1999              
    JRNL        REFN   ASTM PNASA6  US ISSN 0027-8424                               
    JRNL        PMID   10318897                                                     
    JRNL        DOI    10.1073/PNAS.96.10.5412                                      
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   P.J.SHAW, H.MUIRHEAD                                         
    REMARK   1  TITL   CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE ANALYSIS OF GLUCOSE 6-PHOSPHATE   
    REMARK   1  TITL 2 ISOMERASE AT 3.5 A RESOLUTION                                
    REMARK   1  REF    J.MOL.BIOL.                   V. 109   475 1977              
    REMARK   1  REFN   ASTM JMOBAK  UK ISSN 0022-2836                               
    SEQRES   1 A  445  MET ALA ILE SER PHE ASP TYR SER ASN ALA LEU PRO PHE          
    SEQRES   2 A  445  MET GLN GLU ASN GLU LEU ASP TYR LEU SER GLU PHE VAL          
    SEQRES   3 A  445  LYS ALA ALA HIS HIS MET LEU HIS GLU ARG LYS GLY PRO          
    SEQRES   4 A  445  GLY SER ASP PHE LEU GLY TRP VAL ASP TRP PRO ILE ARG          
    SEQRES   5 A  445  TYR ASP LYS ASN GLU PHE SER ARG ILE LYS GLN ALA ALA          
    SEQRES   6 A  445  GLU ARG ILE ARG ASN HIS SER ASP ALA LEU VAL VAL ILE          
    SEQRES   7 A  445  GLY ILE GLY GLY SER TYR LEU GLY ALA ARG ALA ALA ILE          
    SEQRES   8 A  445  GLU ALA LEU SER HIS THR PHE HIS ASN GLN MET ASN ASP          
    SEQRES   9 A  445  THR THR GLN ILE TYR PHE ALA GLY GLN ASN ILE SER SER          
    SEQRES  10 A  445  THR TYR ILE SER HIS LEU LEU ASP VAL LEU GLU GLY LYS          
    SEQRES  11 A  445  ASP LEU SER ILE ASN VAL ILE SER LYS SER GLY THR THR          
    SEQRES  12 A  445  THR GLU PRO ALA ILE ALA PHE ARG ILE PHE ARG ASP TYR          
    SEQRES  13 A  445  MET GLU LYS LYS TYR GLY LYS GLU GLU ALA ARG LYS ARG          
    SEQRES  14 A  445  ILE TYR VAL THR THR ASP ARG THR LYS GLY ALA LEU LYS          
    SEQRES  15 A  445  LYS LEU ALA ASP GLN GLU GLY TYR GLU THR PHE VAL ILE          
    SEQRES  16 A  445  PRO ASP ASN ILE GLY GLY ARG TYR SER VAL LEU THR ALA          
    SEQRES  17 A  445  VAL GLY LEU LEU PRO ILE ALA VAL ALA GLY LEU ASN ILE          
    SEQRES  18 A  445  ASP ARG MET MET GLU GLY ALA ALA SER ALA TYR HIS LYS          
    SEQRES  19 A  445  TYR ASN ASN PRO ASP LEU LEU THR ASN GLU SER TYR GLN          
    SEQRES  20 A  445  TYR ALA ALA VAL ARG ASN ILE LEU TYR ARG LYS GLY LYS          
    SEQRES  21 A  445  ALA ILE GLU LEU LEU VAL ASN TYR GLU PRO SER LEU HIS          
    SEQRES  22 A  445  TYR VAL SER GLU TRP TRP LYS GLN LEU PHE GLY GLU SER          
    SEQRES  23 A  445  GLU GLY LYS ASP GLN LYS GLY LEU PHE PRO ALA SER VAL          
    SEQRES  24 A  445  ASP PHE THR THR ASP LEU HIS SER MET GLY GLN TYR VAL          
    SEQRES  25 A  445  GLN GLU GLY ARG ARG ASN LEU ILE GLU THR VAL LEU HIS          
    SEQRES  26 A  445  VAL LYS LYS PRO GLN ILE GLU LEU THR ILE GLN GLU ASP          
    SEQRES  27 A  445  PRO GLU ASN ILE ASP GLY LEU ASN PHE LEU ALA GLY LYS          
    SEQRES  28 A  445  THR LEU ASP GLU VAL ASN LYS LYS ALA PHE GLN GLY THR          
    SEQRES  29 A  445  LEU LEU ALA HIS VAL ASP GLY GLY VAL PRO ASN LEU ILE          
    SEQRES  30 A  445  VAL GLU LEU ASP GLU MET ASN GLU TYR THR PHE GLY GLU          
    SEQRES  31 A  445  MET VAL TYR PHE PHE GLU LYS ALA CYS GLY ILE SER GLY          
    SEQRES  32 A  445  HIS LEU LEU GLY VAL ASN PRO PHE ASP GLN PRO GLY VAL          
    SEQRES  33 A  445  GLU ALA TYR LYS LYS ASN MET PHE ALA LEU LEU GLY LYS          
    SEQRES  34 A  445  PRO GLY PHE GLU ASP GLU LYS ALA ALA LEU MET LYS ARG          
    SEQRES  35 A  445  LEU SER LYS                                                  
    FORMUL   2  HOH   *184(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A    8  ALA A   10  5                                   3    
    HELIX    2   2 GLU A   16  HIS A   34  1                                  19    
    HELIX    3   3 SER A   41  PHE A   43  5                                   3    
    HELIX    4   4 GLY A   45  VAL A   47  5                                   3    
    HELIX    5   5 TRP A   49  ARG A   52  1                                   4    
    HELIX    6   6 LYS A   55  HIS A   71  1                                  17    
    HELIX    7   7 GLY A   81  SER A   83  5                                   3    
    HELIX    8   8 LEU A   85  LEU A   94  1                                  10    
    HELIX    9   9 HIS A   99  GLN A  101  5                                   3    
    HELIX   10  10 SER A  117  LEU A  127  1                                  11    
    HELIX   11  11 THR A  144  TYR A  161  1                                  18    
    HELIX   12  12 LYS A  163  ARG A  169  1                                   7    
    HELIX   13  13 ALA A  180  GLU A  188  1                                   9    
    HELIX   14  14 LEU A  211  ALA A  217  1                                   7    
    HELIX   15  15 ILE A  221  TYR A  235  1                                  15    
    HELIX   16  16 LEU A  240  THR A  242  5                                   3    
    HELIX   17  17 GLU A  244  ARG A  257  1                                  14    
    HELIX   18  18 PRO A  270  GLU A  287  5                                  18    
    HELIX   19  19 THR A  303  HIS A  306  5                                   4    
    HELIX   20  20 GLY A  309  GLU A  314  1                                   6    
    HELIX   21  21 LEU A  353  ASP A  370  1                                  18    
    HELIX   22  22 GLU A  385  LEU A  406  1                                  22    
    HELIX   23  23 VAL A  416  LEU A  426  1                                  11    
    HELIX   24  24 GLU A  433  LYS A  441  1                                   9    
    SHEET    1   A 5 ILE A   3  ASP A   6  0                                        
    SHEET    2   A 5 PRO A 374  LEU A 380 -1  N  GLU A 379   O  SER A   4           
    SHEET    3   A 5 LEU A 319  VAL A 326  1  N  GLU A 321   O  PRO A 374           
    SHEET    4   A 5 ILE A 262  ASN A 267  1  N  ILE A 262   O  ILE A 320           
    SHEET    5   A 5 PHE A 295  ASP A 300  1  N  PHE A 295   O  GLU A 263           
    SHEET    1   B 5 GLN A 107  ALA A 111  0                                        
    SHEET    2   B 5 ALA A  74  ILE A  78  1  N  LEU A  75   O  GLN A 107           
    SHEET    3   B 5 LEU A 132  ILE A 137  1  N  SER A 133   O  ALA A  74           
    SHEET    4   B 5 ILE A 170  THR A 174  1  N  TYR A 171   O  ILE A 134           
    SHEET    5   B 5 GLU A 191  VAL A 194  1  N  GLU A 191   O  VAL A 172           
    CRYST1   75.100   93.730  171.900  90.00  90.00  90.00 I 2 2 2       8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.013316  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.010669  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.005817        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2pgi.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        2

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00