?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    LYASE                                   01-FEB-07   2OR2              
    TITLE     STRUCTURE OF THE W47A/W242A MUTANT OF BACTERIAL                       
    TITLE    2 PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C                        
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL PHOSPHODIESTERASE;                  
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 SYNONYM: PHOSPHATIDYLINOSITOL DIACYLGLYCEROL-LYASE,                  
    COMPND   5 PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, PI-PLC;               
    COMPND   6 EC: 4.6.1.13;                                                        
    COMPND   7 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   8 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: BACILLUS THURINGIENSIS;                         
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 1428;                                                
    SOURCE   4 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID                               
    KEYWDS    PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, PI-PLC,                
    KEYWDS   2 DIMER, INTERFACIALLY IMPAIRED, MEMBRANE BINDING, TIM BARREL,         
    KEYWDS   3 LYASE                                                                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    C.SHAO,X.SHI,H.WEHBI,C.ZAMBONELLI,J.F.HEAD,B.A.SEATON,                
    AUTHOR   2 M.F.ROBERTS                                                          
    REVDAT   3   24-FEB-09 2OR2    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   29-MAY-07 2OR2    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   13-FEB-07 2OR2    0                                                
    JRNL        AUTH   C.SHAO,X.SHI,H.WEHBI,C.ZAMBONELLI,J.F.HEAD,                  
    JRNL        AUTH 2 B.A.SEATON,M.F.ROBERTS                                       
    JRNL        TITL   DIMER STRUCTURE OF AN INTERFACIALLY IMPAIRED                 
    JRNL        TITL 2 PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C.               
    JRNL        REF    J.BIOL.CHEM.                  V. 282  9228 2007              
    JRNL        REFN                   ISSN 0021-9258                               
    JRNL        PMID   17213187                                                     
    JRNL        DOI    10.1074/JBC.M610918200                                       
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.84 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : CNS                                                  
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,             
    REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  REFINEMENT TARGET : NULL                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.84                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 50.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 95.6                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 58605                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.186                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.215                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 7.800                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 4788                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 4806                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 576                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 23.23                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -8.30600                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.73200                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : 7.57300                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : NULL                            
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 1.323 ; 1.500                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.093 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 1.937 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.884 ; 2.500                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
    REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
    REMARK   3   BSOL        : 42.41                                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM                   
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : CNS_TOPPAR:ION.PARAM                           
    REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM                     
    REMARK   3  PARAMETER FILE  4  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  4   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2OR2 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 05-FEB-07.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB041481.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 01-JAN-03                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 5.4                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NSLS                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : X8C                                
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.1000                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : NULL                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : NULL                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 60615                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.840                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 98.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.400                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04200                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 22.4000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.84                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.88                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 90.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.30                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.15800                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: EPMR                                                  
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 51.78                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.55                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 15% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 16%        
    REMARK 280  PEG400, PH 5.4, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 290K                   
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       32.21200            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       77.06900            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       35.01400            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       77.06900            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       32.21200            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       35.01400            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 300 REMARK: THE BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER. THERE ARE TWO MONOMERS       
    REMARK 300 IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE TWO MONOMERS FOLLOW A PSEUDO 2-FOLD      
    REMARK 300 SYMMETRY                                                             
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LYS A  12       29.76   -140.96                                   
    REMARK 500    TYR A 136      -55.76   -129.08                                   
    REMARK 500    GLU A 146     -138.22   -128.76                                   
    REMARK 500    ILE A 149      126.08    -39.43                                   
    REMARK 500    VAL A 188      -61.61    -99.19                                   
    REMARK 500    LYS A 201       48.38   -140.33                                   
    REMARK 500    ASN A 243       76.03    -66.09                                   
    REMARK 500    TYR A 275       72.64     45.34                                   
    REMARK 500    SER B   2       41.41   -149.41                                   
    REMARK 500    LYS B  12       31.38   -143.19                                   
    REMARK 500    PRO B 106       -7.87    -59.50                                   
    REMARK 500    TYR B 136      -55.67   -123.89                                   
    REMARK 500    GLU B 146     -134.84   -129.97                                   
    REMARK 500    VAL B 188      -71.27   -116.70                                   
    REMARK 500    SER B 237      111.99    -26.12                                   
    REMARK 500    TYR B 275       72.60     44.63                                   
    REMARK 500    ASN B 277     -166.65   -161.46                                   
    REMARK 500    ALA B 291        0.12    -69.14                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    DBREF  2OR2 A    1   296  UNP    P08954   PLC_BACTU       32    327             
    DBREF  2OR2 B    1   296  UNP    P08954   PLC_BACTU       32    327             
    SEQADV 2OR2 ALA A   47  UNP  P08954    TRP    78 ENGINEERED                     
    SEQADV 2OR2 ALA A  242  UNP  P08954    TRP   273 ENGINEERED                     
    SEQADV 2OR2 ALA B   47  UNP  P08954    TRP    78 ENGINEERED                     
    SEQADV 2OR2 ALA B  242  UNP  P08954    TRP   273 ENGINEERED                     
    SEQRES   1 A  296  ALA SER SER VAL ASN GLU LEU GLU ASN TRP SER LYS TRP          
    SEQRES   2 A  296  MET GLN PRO ILE PRO ASP ASN ILE PRO LEU ALA ARG ILE          
    SEQRES   3 A  296  SER ILE PRO GLY THR HIS ASP SER GLY THR PHE LYS LEU          
    SEQRES   4 A  296  GLN ASN PRO ILE LYS GLN VAL ALA GLY MET THR GLN GLU          
    SEQRES   5 A  296  TYR ASP PHE ARG TYR GLN MET ASP HIS GLY ALA ARG ILE          
    SEQRES   6 A  296  PHE ASP ILE ARG GLY ARG LEU THR ASP ASP ASN THR ILE          
    SEQRES   7 A  296  VAL LEU HIS HIS GLY PRO LEU TYR LEU TYR VAL THR LEU          
    SEQRES   8 A  296  HIS GLU PHE ILE ASN GLU ALA LYS GLN PHE LEU LYS ASP          
    SEQRES   9 A  296  ASN PRO SER GLU THR ILE ILE MET SER LEU LYS LYS GLU          
    SEQRES  10 A  296  TYR GLU ASP MET LYS GLY ALA GLU GLY SER PHE SER SER          
    SEQRES  11 A  296  THR PHE GLU LYS ASN TYR PHE VAL ASP PRO ILE PHE LEU          
    SEQRES  12 A  296  LYS THR GLU GLY ASN ILE LYS LEU GLY ASP ALA ARG GLY          
    SEQRES  13 A  296  LYS ILE VAL LEU LEU LYS ARG TYR SER GLY SER ASN GLU          
    SEQRES  14 A  296  SER GLY GLY TYR ASN ASN PHE TYR TRP PRO ASP ASN GLU          
    SEQRES  15 A  296  THR PHE THR THR THR VAL ASN GLN ASN VAL ASN VAL THR          
    SEQRES  16 A  296  VAL GLN ASP LYS TYR LYS VAL ASN TYR ASP GLU LYS VAL          
    SEQRES  17 A  296  LYS SER ILE LYS ASP THR MET ASP GLU THR MET ASN ASN          
    SEQRES  18 A  296  SER GLU ASP LEU ASN HIS LEU TYR ILE ASN PHE THR SER          
    SEQRES  19 A  296  LEU SER SER GLY GLY THR ALA ALA ASN SER PRO TYR TYR          
    SEQRES  20 A  296  TYR ALA SER TYR ILE ASN PRO GLU ILE ALA ASN ASP ILE          
    SEQRES  21 A  296  LYS GLN LYS ASN PRO THR ARG VAL GLY TRP VAL ILE GLN          
    SEQRES  22 A  296  ASP TYR ILE ASN GLU LYS TRP SER PRO LEU LEU TYR GLN          
    SEQRES  23 A  296  GLU VAL ILE ARG ALA ASN LYS SER LEU ILE                      
    SEQRES   1 B  296  ALA SER SER VAL ASN GLU LEU GLU ASN TRP SER LYS TRP          
    SEQRES   2 B  296  MET GLN PRO ILE PRO ASP ASN ILE PRO LEU ALA ARG ILE          
    SEQRES   3 B  296  SER ILE PRO GLY THR HIS ASP SER GLY THR PHE LYS LEU          
    SEQRES   4 B  296  GLN ASN PRO ILE LYS GLN VAL ALA GLY MET THR GLN GLU          
    SEQRES   5 B  296  TYR ASP PHE ARG TYR GLN MET ASP HIS GLY ALA ARG ILE          
    SEQRES   6 B  296  PHE ASP ILE ARG GLY ARG LEU THR ASP ASP ASN THR ILE          
    SEQRES   7 B  296  VAL LEU HIS HIS GLY PRO LEU TYR LEU TYR VAL THR LEU          
    SEQRES   8 B  296  HIS GLU PHE ILE ASN GLU ALA LYS GLN PHE LEU LYS ASP          
    SEQRES   9 B  296  ASN PRO SER GLU THR ILE ILE MET SER LEU LYS LYS GLU          
    SEQRES  10 B  296  TYR GLU ASP MET LYS GLY ALA GLU GLY SER PHE SER SER          
    SEQRES  11 B  296  THR PHE GLU LYS ASN TYR PHE VAL ASP PRO ILE PHE LEU          
    SEQRES  12 B  296  LYS THR GLU GLY ASN ILE LYS LEU GLY ASP ALA ARG GLY          
    SEQRES  13 B  296  LYS ILE VAL LEU LEU LYS ARG TYR SER GLY SER ASN GLU          
    SEQRES  14 B  296  SER GLY GLY TYR ASN ASN PHE TYR TRP PRO ASP ASN GLU          
    SEQRES  15 B  296  THR PHE THR THR THR VAL ASN GLN ASN VAL ASN VAL THR          
    SEQRES  16 B  296  VAL GLN ASP LYS TYR LYS VAL ASN TYR ASP GLU LYS VAL          
    SEQRES  17 B  296  LYS SER ILE LYS ASP THR MET ASP GLU THR MET ASN ASN          
    SEQRES  18 B  296  SER GLU ASP LEU ASN HIS LEU TYR ILE ASN PHE THR SER          
    SEQRES  19 B  296  LEU SER SER GLY GLY THR ALA ALA ASN SER PRO TYR TYR          
    SEQRES  20 B  296  TYR ALA SER TYR ILE ASN PRO GLU ILE ALA ASN ASP ILE          
    SEQRES  21 B  296  LYS GLN LYS ASN PRO THR ARG VAL GLY TRP VAL ILE GLN          
    SEQRES  22 B  296  ASP TYR ILE ASN GLU LYS TRP SER PRO LEU LEU TYR GLN          
    SEQRES  23 B  296  GLU VAL ILE ARG ALA ASN LYS SER LEU ILE                      
    FORMUL   3  HOH   *576(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A    3  ASN A    9  5                                   7    
    HELIX    2   2 ASP A   33  GLY A   35  5                                   3    
    HELIX    3   3 THR A   36  ASN A   41  1                                   6    
    HELIX    4   4 PRO A   42  GLN A   45  5                                   4    
    HELIX    5   5 ASP A   54  HIS A   61  1                                   8    
    HELIX    6   6 LEU A   91  ASN A  105  1                                  15    
    HELIX    7   7 SER A  127  TYR A  136  1                                  10    
    HELIX    8   8 LYS A  150  ARG A  155  1                                   6    
    HELIX    9   9 ASN A  203  ASN A  221  1                                  19    
    HELIX   10  10 SER A  244  ASN A  264  1                                  21    
    HELIX   11  11 LEU A  283  ALA A  291  1                                   9    
    HELIX   12  12 ASN A  292  ILE A  296  5                                   5    
    HELIX   13  13 SER B    3  ASN B    9  5                                   7    
    HELIX   14  14 PRO B   22  ILE B   26  5                                   5    
    HELIX   15  15 ASP B   33  LEU B   39  5                                   7    
    HELIX   16  16 ASN B   41  GLN B   45  5                                   5    
    HELIX   17  17 ASP B   54  HIS B   61  1                                   8    
    HELIX   18  18 LEU B   91  ASN B  105  1                                  15    
    HELIX   19  19 SER B  127  TYR B  136  1                                  10    
    HELIX   20  20 LYS B  150  ARG B  155  1                                   6    
    HELIX   21  21 ASN B  203  ASN B  221  1                                  19    
    HELIX   22  22 SER B  244  ASN B  264  1                                  21    
    HELIX   23  23 LEU B  283  ALA B  291  1                                   9    
    HELIX   24  24 ASN B  292  ILE B  296  5                                   5    
    SHEET    1   A 5 LEU A  85  THR A  90  0                                        
    SHEET    2   A 5 ILE A  78  HIS A  82 -1  N  LEU A  80   O  VAL A  89           
    SHEET    3   A 5 ILE A  65  LEU A  72 -1  N  ARG A  69   O  HIS A  81           
    SHEET    4   A 5 ILE A 110  LYS A 116  1  O  LYS A 115   N  GLY A  70           
    SHEET    5   A 5 ILE A 158  ARG A 163  1  O  VAL A 159   N  ILE A 110           
    SHEET    1   B 8 LEU A  85  THR A  90  0                                        
    SHEET    2   B 8 ILE A  78  HIS A  82 -1  N  LEU A  80   O  VAL A  89           
    SHEET    3   B 8 ILE A  65  LEU A  72 -1  N  ARG A  69   O  HIS A  81           
    SHEET    4   B 8 ILE A  28  THR A  31  1  N  THR A  31   O  ILE A  65           
    SHEET    5   B 8 TRP A 270  GLN A 273  1  O  GLN A 273   N  GLY A  30           
    SHEET    6   B 8 HIS A 227  PHE A 232  1  N  TYR A 229   O  TRP A 270           
    SHEET    7   B 8 VAL A 192  GLN A 197  1  N  ASN A 193   O  LEU A 228           
    SHEET    8   B 8 THR A 183  ASN A 189 -1  N  THR A 186   O  VAL A 194           
    SHEET    1   C 5 LEU B  85  THR B  90  0                                        
    SHEET    2   C 5 ILE B  78  HIS B  82 -1  N  LEU B  80   O  VAL B  89           
    SHEET    3   C 5 ILE B  65  LEU B  72 -1  N  ARG B  69   O  HIS B  81           
    SHEET    4   C 5 ILE B 110  LYS B 116  1  O  SER B 113   N  PHE B  66           
    SHEET    5   C 5 ILE B 158  ARG B 163  1  O  VAL B 159   N  ILE B 110           
    SHEET    1   D 8 LEU B  85  THR B  90  0                                        
    SHEET    2   D 8 ILE B  78  HIS B  82 -1  N  LEU B  80   O  VAL B  89           
    SHEET    3   D 8 ILE B  65  LEU B  72 -1  N  ARG B  69   O  HIS B  81           
    SHEET    4   D 8 ILE B  28  THR B  31  1  N  THR B  31   O  ILE B  65           
    SHEET    5   D 8 TRP B 270  GLN B 273  1  O  GLN B 273   N  GLY B  30           
    SHEET    6   D 8 HIS B 227  PHE B 232  1  N  ASN B 231   O  TRP B 270           
    SHEET    7   D 8 VAL B 192  GLN B 197  1  N  ASN B 193   O  LEU B 228           
    SHEET    8   D 8 THR B 183  ASN B 189 -1  N  THR B 186   O  VAL B 194           
    CISPEP   1 SER A  281    PRO A  282          0        -0.18                     
    CISPEP   2 SER B  281    PRO B  282          0        -0.25                     
    CRYST1   64.424   70.028  154.138  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.015522  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.014280  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.006488        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2or2.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    996  CG  LYS A 122      48.471  -1.003  87.547  1.00 42.32           C  
      ATOM    997  CD  LYS A 122      49.929  -0.988  87.115  1.00 43.50           C  
      ATOM    998  CE  LYS A 122      50.853  -1.375  88.261  1.00 45.39           C  
      ATOM    999  NZ  LYS A 122      50.700  -0.487  89.448  1.00 46.47           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00