?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HORMONE                                 22-JAN-07   2OMI              
    TITLE     STRUCTURE OF HUMAN INSULIN COCRYSTALLIZED WITH PROTAMINE              
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: INSULIN A CHAIN;                                           
    COMPND   3 CHAIN: A, C, E, G, I, K;                                             
    COMPND   4 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   5 MOLECULE: INSULIN B CHAIN;                                           
    COMPND   6 CHAIN: B, D, F, H, J, L                                              
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   6 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   7 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   8 ORGANISM_TAXID: 9606                                                 
    KEYWDS    INSULIN NPH MICROCRYSTALS, HORMONE                                    
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    M.NORRMAN,G.SCHLUCKEBIER                                              
    REVDAT   3   24-FEB-09 2OMI    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   10-APR-07 2OMI    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   27-MAR-07 2OMI    0                                                
    JRNL        AUTH   M.NORRMAN,F.HUBALEK,G.SCHLUCKEBIER                           
    JRNL        TITL   STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF INSULIN NPH                   
    JRNL        TITL 2 FORMULATIONS.                                                
    JRNL        REF    EUR.J.PHARM.SCI.              V.  30   414 2007              
    JRNL        REFN                                                                
    JRNL        PMID   17339105                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.EJPS.2007.01.003                                   
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.24 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0019                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.24                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 29.10                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 98.6                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 15087                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.203                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.199                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.268                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 793                             
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.24                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.30                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 1063                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 96.29                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.1940                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 53                           
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3050                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2349                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 52                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 110                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 33.70                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 26.30                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.06000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : -0.03000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : -0.03000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.324         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.251         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.158         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 6.045         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.930                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.878                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  2471 ; 0.022 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  3346 ; 1.941 ; 1.965       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   285 ; 7.492 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   120 ;36.831 ;24.500       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   369 ;17.000 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):     6 ;14.140 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   358 ; 0.154 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  1888 ; 0.009 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  1160 ; 0.225 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  1747 ; 0.312 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   108 ; 0.345 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):     6 ; 0.205 ; 0.200       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    36 ; 0.221 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    10 ; 0.231 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1500 ; 1.548 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  2333 ; 2.348 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1127 ; 3.407 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1013 ; 5.135 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.40                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE          
    REMARK   3  RIDING POSITIONS                                                    
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2OMI COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 02-FEB-07.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB041319.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 23-JUN-05                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.3                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SLS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : X06SA                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.918                              
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111)      
    REMARK 200                                   MONOCHROMATOR                      
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MAR CCD 165 MM                     
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 15881                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.240                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 98.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.500                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.10700                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 12.1000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.24                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.40                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 97.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.80                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.28600                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 4.100                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MOLREP                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: INSULIN HEXAMER R-CONFORMATION                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 46.63                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.30                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 50MM RESORCINOL, 400MM NACL, 1.0MG/      
    REMARK 280  ML PROTAMINE 30MM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.3, VAPOR DIFFUSION,        
    REMARK 280  HANGING DROP, TEMPERATURE 291K                                      
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       30.26000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       43.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       30.92000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       43.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       30.26000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       30.92000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DODECAMERIC                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DODECAMERIC                
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 19120 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 13030 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -247.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D, E, F, G, H, I,            
    REMARK 350                    AND CHAINS: J, K, L                               
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     THR D    30                                                      
    REMARK 465     LYS F    29                                                      
    REMARK 465     THR F    30                                                      
    REMARK 465     LYS H    29                                                      
    REMARK 465     THR H    30                                                      
    REMARK 465     LYS J    29                                                      
    REMARK 465     THR J    30                                                      
    REMARK 465     LYS L    29                                                      
    REMARK 465     THR L    30                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   ND2  ASN C    21     CE1  PHE H    25              2.05            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    TYR H  26   CD1   TYR H  26   CE1    -0.102                       
    REMARK 500    GLU K  17   CB    GLU K  17   CG     -0.115                       
    REMARK 500    GLU L  13   CG    GLU L  13   CD      0.118                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASN A  18      -33.45    -39.52                                   
    REMARK 500    VAL D   2       50.06    -90.03                                   
    REMARK 500    PRO D  28     -179.40    -67.84                                   
    REMARK 500    ASN E  18       -6.04    -57.09                                   
    REMARK 500    VAL J   2       35.54    -99.36                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN B 202  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS B  10   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS F  10   NE2 101.8                                              
    REMARK 620 3 HIS D  10   NE2 109.7 108.8                                        
    REMARK 620 4  CL B 402  CL   113.1 112.5 110.6                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN H 201  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS L  10   NE2                                                    
    REMARK 620 2  CL J 401  CL   113.3                                              
    REMARK 620 3 HIS J  10   NE2 111.3 107.7                                        
    REMARK 620 4 HIS H  10   NE2 113.8 111.7  97.9                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN H 201                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN B 202                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL J 401                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL B 402                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE RCO A 301                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE RCO G 302                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE RCO E 303                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE RCO K 304                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE RCO I 305                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE RCO C 306                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 7INS   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 2OLY   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 STRUCTURE OF HUMAN INSULIN IN PRESENCE OF UREA AT PH 7.0             
    REMARK 900 RELATED ID: 2OLZ   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 STRUCTURE OF HUMAN INSULIN IN PRESENCE OF THIOCYANATE AT PH          
    REMARK 900 7.0                                                                  
    REMARK 900 RELATED ID: 2OM0   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 STRUCTURE OF HUMAN INSULIN IN PRESENCE OF UREA AT PH 6.5             
    REMARK 900 RELATED ID: 2OM1   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 STRUCTURE OF HUMAN INSULIN IN PRESENCE OF THIOCYANATE AT PH          
    REMARK 900 6.5                                                                  
    REMARK 900 RELATED ID: 2OMG   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 STRUCTURE OF HUMAN INSULIN COCRYSTALLIZED WITH PROTAMINE             
    REMARK 900 AND UREA                                                             
    REMARK 900 RELATED ID: 2OMH   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 STRUCTURE OF HUMAN INSULIN COCRYSTALLIZED WITH ARG-12                
    REMARK 900 PEPTIDE IN PRESENCE OF UREA                                          
    DBREF  2OMI A    1    21  UNP    P01308   INS_HUMAN       90    110             
    DBREF  2OMI C    1    21  UNP    P01308   INS_HUMAN       90    110             
    DBREF  2OMI E    1    21  UNP    P01308   INS_HUMAN       90    110             
    DBREF  2OMI G    1    21  UNP    P01308   INS_HUMAN       90    110             
    DBREF  2OMI I    1    21  UNP    P01308   INS_HUMAN       90    110             
    DBREF  2OMI K    1    21  UNP    P01308   INS_HUMAN       90    110             
    DBREF  2OMI B    1    30  UNP    P01308   INS_HUMAN       25     54             
    DBREF  2OMI D    1    30  UNP    P01308   INS_HUMAN       25     54             
    DBREF  2OMI F    1    30  UNP    P01308   INS_HUMAN       25     54             
    DBREF  2OMI H    1    30  UNP    P01308   INS_HUMAN       25     54             
    DBREF  2OMI J    1    30  UNP    P01308   INS_HUMAN       25     54             
    DBREF  2OMI L    1    30  UNP    P01308   INS_HUMAN       25     54             
    SEQRES   1 A   21  GLY ILE VAL GLU GLN CYS CYS THR SER ILE CYS SER LEU          
    SEQRES   2 A   21  TYR GLN LEU GLU ASN TYR CYS ASN                              
    SEQRES   1 B   30  PHE VAL ASN GLN HIS LEU CYS GLY SER HIS LEU VAL GLU          
    SEQRES   2 B   30  ALA LEU TYR LEU VAL CYS GLY GLU ARG GLY PHE PHE TYR          
    SEQRES   3 B   30  THR PRO LYS THR                                              
    SEQRES   1 C   21  GLY ILE VAL GLU GLN CYS CYS THR SER ILE CYS SER LEU          
    SEQRES   2 C   21  TYR GLN LEU GLU ASN TYR CYS ASN                              
    SEQRES   1 D   30  PHE VAL ASN GLN HIS LEU CYS GLY SER HIS LEU VAL GLU          
    SEQRES   2 D   30  ALA LEU TYR LEU VAL CYS GLY GLU ARG GLY PHE PHE TYR          
    SEQRES   3 D   30  THR PRO LYS THR                                              
    SEQRES   1 E   21  GLY ILE VAL GLU GLN CYS CYS THR SER ILE CYS SER LEU          
    SEQRES   2 E   21  TYR GLN LEU GLU ASN TYR CYS ASN                              
    SEQRES   1 F   30  PHE VAL ASN GLN HIS LEU CYS GLY SER HIS LEU VAL GLU          
    SEQRES   2 F   30  ALA LEU TYR LEU VAL CYS GLY GLU ARG GLY PHE PHE TYR          
    SEQRES   3 F   30  THR PRO LYS THR                                              
    SEQRES   1 G   21  GLY ILE VAL GLU GLN CYS CYS THR SER ILE CYS SER LEU          
    SEQRES   2 G   21  TYR GLN LEU GLU ASN TYR CYS ASN                              
    SEQRES   1 H   30  PHE VAL ASN GLN HIS LEU CYS GLY SER HIS LEU VAL GLU          
    SEQRES   2 H   30  ALA LEU TYR LEU VAL CYS GLY GLU ARG GLY PHE PHE TYR          
    SEQRES   3 H   30  THR PRO LYS THR                                              
    SEQRES   1 I   21  GLY ILE VAL GLU GLN CYS CYS THR SER ILE CYS SER LEU          
    SEQRES   2 I   21  TYR GLN LEU GLU ASN TYR CYS ASN                              
    SEQRES   1 J   30  PHE VAL ASN GLN HIS LEU CYS GLY SER HIS LEU VAL GLU          
    SEQRES   2 J   30  ALA LEU TYR LEU VAL CYS GLY GLU ARG GLY PHE PHE TYR          
    SEQRES   3 J   30  THR PRO LYS THR                                              
    SEQRES   1 K   21  GLY ILE VAL GLU GLN CYS CYS THR SER ILE CYS SER LEU          
    SEQRES   2 K   21  TYR GLN LEU GLU ASN TYR CYS ASN                              
    SEQRES   1 L   30  PHE VAL ASN GLN HIS LEU CYS GLY SER HIS LEU VAL GLU          
    SEQRES   2 L   30  ALA LEU TYR LEU VAL CYS GLY GLU ARG GLY PHE PHE TYR          
    SEQRES   3 L   30  THR PRO LYS THR                                              
    HET     ZN  H 201       1                                                       
    HET     ZN  B 202       1                                                       
    HET     CL  J 401       1                                                       
    HET     CL  B 402       1                                                       
    HET    RCO  A 301       8                                                       
    HET    RCO  G 302       8                                                       
    HET    RCO  E 303       8                                                       
    HET    RCO  K 304       8                                                       
    HET    RCO  I 305       8                                                       
    HET    RCO  C 306       8                                                       
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    HETNAM      CL CHLORIDE ION                                                     
    HETNAM     RCO RESORCINOL                                                       
    HETSYN     RCO 1,3-BENZENEDIOL; 1,3-DIHYDROXYBENZENE                            
    FORMUL  13   ZN    2(ZN 2+)                                                     
    FORMUL  15   CL    2(CL 1-)                                                     
    FORMUL  17  RCO    6(C6 H6 O2)                                                  
    FORMUL  23  HOH   *110(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLY A    1  SER A    9  1                                   9    
    HELIX    2   2 SER A   12  ASN A   18  1                                   7    
    HELIX    3   3 PHE B    1  GLY B   20  1                                  20    
    HELIX    4   4 GLU B   21  GLY B   23  5                                   3    
    HELIX    5   5 GLY C    1  CYS C    7  1                                   7    
    HELIX    6   6 SER C   12  GLU C   17  1                                   6    
    HELIX    7   7 ASN C   18  CYS C   20  5                                   3    
    HELIX    8   8 VAL D    2  GLY D   20  1                                  19    
    HELIX    9   9 GLU D   21  GLY D   23  5                                   3    
    HELIX   10  10 GLY E    1  CYS E    7  1                                   7    
    HELIX   11  11 SER E   12  GLU E   17  1                                   6    
    HELIX   12  12 ASN E   18  CYS E   20  5                                   3    
    HELIX   13  13 PHE F    1  GLY F   20  1                                  20    
    HELIX   14  14 GLY G    1  CYS G    7  1                                   7    
    HELIX   15  15 SER G   12  ASN G   18  1                                   7    
    HELIX   16  16 PHE H    1  GLY H   20  1                                  20    
    HELIX   17  17 GLU H   21  GLY H   23  5                                   3    
    HELIX   18  18 GLY I    1  CYS I    7  1                                   7    
    HELIX   19  19 SER I   12  ASN I   18  1                                   7    
    HELIX   20  20 VAL J    2  GLY J   20  1                                  19    
    HELIX   21  21 GLU J   21  GLY J   23  5                                   3    
    HELIX   22  22 GLY K    1  CYS K    7  1                                   7    
    HELIX   23  23 SER K   12  GLU K   17  1                                   6    
    HELIX   24  24 ASN K   18  CYS K   20  5                                   3    
    HELIX   25  25 PHE L    1  GLY L   20  1                                  20    
    HELIX   26  26 GLU L   21  GLY L   23  5                                   3    
    SHEET    1   A 2 PHE B  24  TYR B  26  0                                        
    SHEET    2   A 2 PHE J  24  TYR J  26 -1  O  TYR J  26   N  PHE B  24           
    SHEET    1   B 2 PHE D  24  TYR D  26  0                                        
    SHEET    2   B 2 PHE H  24  TYR H  26 -1  O  PHE H  24   N  TYR D  26           
    SHEET    1   C 2 PHE F  24  TYR F  26  0                                        
    SHEET    2   C 2 PHE L  24  TYR L  26 -1  O  PHE L  24   N  TYR F  26           
    SSBOND   1 CYS A    6    CYS A   11                          1555   1555  2.01  
    SSBOND   2 CYS A    7    CYS B    7                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   3 CYS A   20    CYS B   19                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   4 CYS C    6    CYS C   11                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   5 CYS C    7    CYS D    7                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   6 CYS C   20    CYS D   19                          1555   1555  1.86  
    SSBOND   7 CYS E    6    CYS E   11                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   8 CYS E    7    CYS F    7                          1555   1555  2.06  
    SSBOND   9 CYS E   20    CYS F   19                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  10 CYS G    6    CYS G   11                          1555   1555  1.99  
    SSBOND  11 CYS G    7    CYS H    7                          1555   1555  2.07  
    SSBOND  12 CYS G   20    CYS H   19                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  13 CYS I    6    CYS I   11                          1555   1555  1.99  
    SSBOND  14 CYS I    7    CYS J    7                          1555   1555  2.04  
    SSBOND  15 CYS I   20    CYS J   19                          1555   1555  1.81  
    SSBOND  16 CYS K    6    CYS K   11                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  17 CYS K    7    CYS L    7                          1555   1555  2.07  
    SSBOND  18 CYS K   20    CYS L   19                          1555   1555  2.04  
    LINK        ZN    ZN B 202                 NE2 HIS B  10     1555   1555  2.00  
    LINK        ZN    ZN B 202                 NE2 HIS F  10     1555   1555  1.96  
    LINK        ZN    ZN B 202                 NE2 HIS D  10     1555   1555  2.08  
    LINK        ZN    ZN B 202                CL    CL B 402     1555   1555  2.06  
    LINK        ZN    ZN H 201                 NE2 HIS L  10     1555   1555  1.90  
    LINK        ZN    ZN H 201                CL    CL J 401     1555   1555  2.12  
    LINK        ZN    ZN H 201                 NE2 HIS J  10     1555   1555  1.99  
    LINK        ZN    ZN H 201                 NE2 HIS H  10     1555   1555  2.22  
    SITE     1 AC1  4 HIS H  10  HIS J  10   CL J 401  HIS L  10                    
    SITE     1 AC2  4 HIS B  10   CL B 402  HIS D  10  HIS F  10                    
    SITE     1 AC3  4 HIS H  10   ZN H 201  HIS J  10  HIS L  10                    
    SITE     1 AC4  4 HIS B  10   ZN B 202  HIS D  10  HIS F  10                    
    SITE     1 AC5  8 CYS A   6  SER A   9  ILE A  10  CYS A  11                    
    SITE     2 AC5  8 HOH A 308  LEU B  11  ALA B  14  HIS D   5                    
    SITE     1 AC6  7 LEU B  17  CYS G   6  SER G   9  ILE G  10                    
    SITE     2 AC6  7 CYS G  11  LEU H  11  ALA H  14                               
    SITE     1 AC7  9 HIS B   5  CYS E   6  SER E   9  ILE E  10                    
    SITE     2 AC7  9 CYS E  11  HIS F  10  LEU F  11  ALA F  14                    
    SITE     3 AC7  9 LEU J  17                                                     
    SITE     1 AC8  8 LEU D  17  HIS H   5  CYS K   6  SER K   9                    
    SITE     2 AC8  8 ILE K  10  CYS K  11  LEU L  11  ALA L  14                    
    SITE     1 AC9  8 LEU F  17  CYS I   6  ILE I  10  CYS I  11                    
    SITE     2 AC9  8 HOH I 312  LEU J  11  ALA J  14  HIS L   5                    
    SITE     1 BC1  6 CYS C   6  ILE C  10  CYS C  11  HOH C 308                    
    SITE     2 BC1  6 ALA D  14  HIS F   5                                          
    CRYST1   60.520   61.840   86.000  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21   24          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.016523  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.016171  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.011628        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2omi.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        C
      ATOM        D
      ATOM        E
      ATOM        F
      ATOM        G
      ATOM        H
      ATOM        I

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    395  CG  LYS B  29       2.720  -9.077  12.270  1.00 42.82           C  
      ATOM    396  CD  LYS B  29       1.709  -8.068  12.819  1.00 49.14           C  
      ATOM    397  CE  LYS B  29       1.529  -8.221  14.342  1.00 50.30           C  
      ATOM    398  NZ  LYS B  29       1.381  -9.665  14.734  1.00 52.34           N  
      ATOM    801  CG  LYS D  29      15.804 -26.760 -11.847  1.00 52.49           C  
      ATOM    802  CD  LYS D  29      15.418 -27.936 -10.929  1.00 54.83           C  
      ATOM    803  CE  LYS D  29      16.657 -28.590 -10.304  1.00 56.25           C  
      ATOM    804  NZ  LYS D  29      16.310 -29.296  -9.026  1.00 56.87           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00