?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROASE                                02-MAY-98   2MEG              
    TITLE     CHANGES IN CONFORMATIONAL STABILITY OF A SERIES OF MUTANT             
    TITLE    2 HUMAN LYSOZYMES AT CONSTANT POSITIONS.                               
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: LYSOZYME;                                                  
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 EC: 3.2.1.17;                                                        
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: SACCHAROMYCES CEREVISIAE;                         
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_COMMON: BAKER'S YEAST;                             
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 4932;                                       
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: AH22R-;                                    
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR: PGEL125                                    
    KEYWDS    ENZYME, HYDROLASE, O-GLYCOSYL, ALPHA + BETA, GLYCOSIDASE,             
    KEYWDS   2 HYDROASE                                                             
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.FUNAHASHI,K.TAKANO,Y.YAMAGATA,K.YUTANI                              
    REVDAT   3   24-FEB-09 2MEG    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   01-APR-03 2MEG    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   15-JUL-98 2MEG    0                                                
    JRNL        AUTH   J.FUNAHASHI,K.TAKANO,Y.YAMAGATA,K.YUTANI                     
    JRNL        TITL   CONTRIBUTION OF AMINO ACID SUBSTITUTIONS AT TWO              
    JRNL        TITL 2 DIFFERENT INTERIOR POSITIONS TO THE CONFORMATIONAL           
    JRNL        TITL 3 STABILITY OF HUMAN LYSOZYME                                  
    JRNL        REF    PROTEIN ENG.                  V.  12   841 1999              
    JRNL        REFN                   ISSN 0269-2139                               
    JRNL        PMID   10556244                                                     
    JRNL        DOI    10.1093/PROTEIN/12.10.841                                    
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   Y.YAMAGATA,M.KUBOTA,Y.SUMIKAWA,J.FUNAHASHI,                  
    REMARK   1  AUTH 2 K.TAKANO,S.FUJII,K.YUTANI                                    
    REMARK   1  TITL   CONTRIBUTION OF HYDROGEN BONDS TO THE                        
    REMARK   1  TITL 2 CONFORMATIONAL STABILITY OF HUMAN LYSOZYME:                  
    REMARK   1  TITL 3 CALORIMETRY AND X-RAY ANALYSIS OF SIX TYR-->PHE              
    REMARK   1  TITL 4 MUTANTS                                                      
    REMARK   1  REF    TO BE PUBLISHED                                              
    REMARK   1  REFN                                                                
    REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
    REMARK   1  AUTH   K.TAKANO,Y.YAMAGATA,S.FUJII,K.YUTANI                         
    REMARK   1  TITL   CONTRIBUTION OF THE HYDROPHOBIC EFFECT TO THE                
    REMARK   1  TITL 2 STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: CALORIMETRIC STUDIES            
    REMARK   1  TITL 3 AND X-RAY STRUCTURAL ANALYSES OF THE NINE VALINE             
    REMARK   1  TITL 4 TO ALANINE MUTANTS                                           
    REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  36   688 1997              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0006-2960                               
    REMARK   1 REFERENCE 3                                                          
    REMARK   1  AUTH   K.TAKANO,J.FUNAHASHI,Y.YAMAGATA,S.FUJII,K.YUTANI             
    REMARK   1  TITL   CONTRIBUTION OF WATER MOLECULES IN THE INTERIOR OF           
    REMARK   1  TITL 2 A PROTEIN TO THE CONFORMATIONAL STABILITY                    
    REMARK   1  REF    J.MOL.BIOL.                   V. 274   132 1997              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0022-2836                               
    REMARK   1 REFERENCE 4                                                          
    REMARK   1  AUTH   J.FUNAHASHI,K.TAKANO,K.OGASAHARA,Y.YAMAGATA,                 
    REMARK   1  AUTH 2 K.YUTANI                                                     
    REMARK   1  TITL   THE STRUCTURE, STABILITY, AND FOLDING PROCESS OF             
    REMARK   1  TITL 2 AMYLOIDOGENIC MUTANT HUMAN LYSOZYME                          
    REMARK   1  REF    J.BIOCHEM.(TOKYO)             V. 120  1216 1996              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0021-924X                               
    REMARK   1 REFERENCE 5                                                          
    REMARK   1  AUTH   K.TAKANO,K.OGASAHARA,H.KANEDA,Y.YAMAGATA,S.FUJII,            
    REMARK   1  AUTH 2 E.KANAYA,M.KIKUCHI,M.OOBATAKE,K.YUTANI                       
    REMARK   1  TITL   CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC RESIDUES TO THE                  
    REMARK   1  TITL 2 STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: CALORIMETRIC STUDIES            
    REMARK   1  TITL 3 AND X-RAY STRUCTURAL ANALYSIS OF THE FIVE                    
    REMARK   1  TITL 4 ISOLEUCINE TO VALINE MUTANTS                                 
    REMARK   1  REF    J.MOL.BIOL.                   V. 254    62 1995              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0022-2836                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.80 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR 3.1                                           
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.80                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 8.00                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 3.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 87.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 9910                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.151                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 8                            
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.80                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.88                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 69.10                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 955                          
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2120                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1027                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : NULL                                    
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : NULL                                    
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 252                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.008                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.52                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 23.90                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.26                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: MEAN B VALUE (MAIN-CHAIN) = 9.5 MEAN      
    REMARK   3  B VALUE (SIDE-CHAIN) = 14.0                                         
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2MEG COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 12-DEC-96                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 283                                
    REMARK 200  PH                             : 4.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : PHOTON FACTORY                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : BL-18B                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.0                                
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : NULL                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 42094                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.800                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : NULL                               
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 1.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 92.2                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 2.500                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.05200                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.80                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.83                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 80.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.18000                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 8.800                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: ISOMORPHOUS METHOD           
    REMARK 200 SOFTWARE USED: X-PLOR 3.1                                            
    REMARK 200 STARTING MODEL: WILD-TYPE OF HUMAN LYSOZYME                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 38.57                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.00                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 1.5M TO 1.8M NACL, 20MM ACETATE, PH      
    REMARK 280  4.5                                                                 
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       28.55000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       16.88000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       30.53000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       16.88000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       28.55000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       30.53000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 135        DISTANCE = 15.61 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 157        DISTANCE = 12.76 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 162        DISTANCE = 15.88 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 204        DISTANCE =  6.13 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 223        DISTANCE = 10.85 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 228        DISTANCE =  5.44 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 262        DISTANCE =  5.22 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 275        DISTANCE =  5.11 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 300        DISTANCE = 11.07 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 324        DISTANCE =  8.78 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 327        DISTANCE =  6.00 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 349        DISTANCE =  5.42 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 381        DISTANCE =  7.57 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 408        DISTANCE = 16.03 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 601  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH A 157   O                                                      
    REMARK 620 2 SER A  61   O   144.4                                              
    REMARK 620 3 CYS A  65   O   101.9  80.6                                        
    REMARK 620 4 VAL A  74   O    83.4 129.1 112.0                                  
    REMARK 620 5 HOH A 135   O    77.1  69.2  75.0 160.4                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NA A 601                  
    DBREF  2MEG A    1   130  UNP    P61626   LYSC_HUMAN      19    148             
    SEQADV 2MEG SER A   59  UNP  P61626    ILE    77 ENGINEERED                     
    SEQRES   1 A  130  LYS VAL PHE GLU ARG CYS GLU LEU ALA ARG THR LEU LYS          
    SEQRES   2 A  130  ARG LEU GLY MET ASP GLY TYR ARG GLY ILE SER LEU ALA          
    SEQRES   3 A  130  ASN TRP MET CYS LEU ALA LYS TRP GLU SER GLY TYR ASN          
    SEQRES   4 A  130  THR ARG ALA THR ASN TYR ASN ALA GLY ASP ARG SER THR          
    SEQRES   5 A  130  ASP TYR GLY ILE PHE GLN SER ASN SER ARG TYR TRP CYS          
    SEQRES   6 A  130  ASN ASP GLY LYS THR PRO GLY ALA VAL ASN ALA CYS HIS          
    SEQRES   7 A  130  LEU SER CYS SER ALA LEU LEU GLN ASP ASN ILE ALA ASP          
    SEQRES   8 A  130  ALA VAL ALA CYS ALA LYS ARG VAL VAL ARG ASP PRO GLN          
    SEQRES   9 A  130  GLY ILE ARG ALA TRP VAL ALA TRP ARG ASN ARG CYS GLN          
    SEQRES  10 A  130  ASN ARG ASP VAL ARG GLN TYR VAL GLN GLY CYS GLY VAL          
    HET     NA  A 601       1                                                       
    HETNAM      NA SODIUM ION                                                       
    FORMUL   2   NA    NA 1+                                                        
    FORMUL   3  HOH   *251(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ARG A    5  ARG A   14  1                                  10    
    HELIX    2   2 TYR A   20  GLY A   22  5                                   3    
    HELIX    3   3 LEU A   25  SER A   36  1                                  12    
    HELIX    4   4 CYS A   81  LEU A   85  5                                   5    
    HELIX    5   5 ALA A   90  ARG A  101  1                                  12    
    HELIX    6   6 GLY A  105  ALA A  108  5                                   4    
    HELIX    7   7 VAL A  110  ARG A  115  1                                   6    
    HELIX    8   8 ARG A  122  TYR A  124  5                                   3    
    SHEET    1   A 2 THR A  43  ASN A  46  0                                        
    SHEET    2   A 2 SER A  51  TYR A  54 -1  N  ASP A  53   O  ASN A  44           
    SSBOND   1 CYS A    6    CYS A  128                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   2 CYS A   30    CYS A  116                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   3 CYS A   65    CYS A   81                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   4 CYS A   77    CYS A   95                          1555   1555  2.02  
    LINK        NA    NA A 601                 O   HOH A 157     1555   1555  2.26  
    LINK        NA    NA A 601                 O   SER A  61     1555   1554  2.16  
    LINK        NA    NA A 601                 O   CYS A  65     1555   1554  2.55  
    LINK        NA    NA A 601                 O   VAL A  74     1555   1554  2.15  
    LINK        NA    NA A 601                 O   HOH A 135     1555   1555  2.78  
    SITE     1 AC1  6 SER A  61  CYS A  65  ALA A  73  VAL A  74                    
    SITE     2 AC1  6 HOH A 135  HOH A 157                                          
    CRYST1   57.100   61.060   33.760  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.017513  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.016377  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.029621        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2meg.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00