?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    PROTEIN TRANSPORT/HYDROLASE             23-JUN-06   2IVZ              
    TITLE     STRUCTURE OF TOLB IN COMPLEX WITH A PEPTIDE OF THE COLICIN            
    TITLE    2 E9 T-DOMAIN                                                          
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PROTEIN TOLB;                                              
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D;                                                   
    COMPND   4 SYNONYM: TOLB;                                                       
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   7 MOLECULE: COLICIN-E9;                                                
    COMPND   8 CHAIN: E, F, G, H;                                                   
    COMPND   9 FRAGMENT: T-DOMAIN, RESIDUES 32-47;                                  
    COMPND  10 SYNONYM: COLICIN-E9 A CHAIN, RIBONUCLEASE;                           
    COMPND  11 EC: 3.1.-.-                                                          
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
    SOURCE   4 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   6 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   7 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE   8 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE   9 ORGANISM_TAXID: 562                                                  
    KEYWDS    PROTEIN TRANSPORT/HYDROLASE, PROTEIN-PROTEIN INTERACTION,             
    KEYWDS   2 PROTEIN TRANSPORT, BACTERIOCIN TRANSPORT, TOLB, COLICIN,             
    KEYWDS   3 PLASMID, NUCLEASE, HYDROLASE, TRANSPORT, ANTIBIOTIC,                 
    KEYWDS   4 PERIPLASMIC, BACTERIOCIN, NATIVELY DISORDERED PROTEINS,              
    KEYWDS   5 PROTEIN TRANSPORT/HYDROLASE COMPLEX, ENDONUCLEASE,                   
    KEYWDS   6 ANTIMICROBIAL, TRANSLOCATION                                         
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    S.R.LOFTUS,D.WALKER,M.J.MATE,D.A.BONSOR,R.JAMES,G.R.MOORE,            
    AUTHOR   2 C.KLEANTHOUS                                                         
    REVDAT   3   24-FEB-09 2IVZ    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   23-AUG-06 2IVZ    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   16-AUG-06 2IVZ    0                                                
    JRNL        AUTH   S.R.LOFTUS,D.WALKER,M.J.MATE,D.A.BONSOR,R.JAMES,             
    JRNL        AUTH 2 G.R.MOORE,C.KLEANTHOUS                                       
    JRNL        TITL   COMPETITIVE RECRUITMENT OF THE PERIPLASMIC                   
    JRNL        TITL 2 TRANSLOCATION PORTAL TOLB BY A NATIVELY DISORDERED           
    JRNL        TITL 3 DOMAIN OF COLICIN E9                                         
    JRNL        REF    PROC.NATL.ACAD.SCI.USA        V. 103 12353 2006              
    JRNL        REFN                   ISSN 0027-8424                               
    JRNL        PMID   16894158                                                     
    JRNL        DOI    10.1073/PNAS.0603433103                                      
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   C.ABERGEL,E.BOUVERET,J.-M.CLAVERIE,K.BROWN,A.RIGAL,          
    REMARK   1  AUTH 2 C.LAZDUNSKI,H.BENEDETTI                                      
    REMARK   1  TITL   STRUCTURE OF THE ESCHERICHIA COLI TOLB PROTEIN               
    REMARK   1  TITL 2 DETERMINED BY MAD METHODS AT 1.95 A RESOLUTION               
    REMARK   1  REF    STRUCTURE                     V.   7  1291 1999              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0969-2126                               
    REMARK   1  PMID   10545334                                                     
    REMARK   1  DOI    10.1016/S0969-2126(00)80062-3                                
    REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
    REMARK   1  AUTH   S.CARR,C.N.PENFOLD,V.BAMFORD,R.JAMES,A.M.HEMMINGS            
    REMARK   1  TITL   THE STRUCTURE OF TOLB, AN ESSENTIAL COMPONENT OF             
    REMARK   1  TITL 2 THE TOL-DEPENDENT TRANSLOCATION SYSTEM, AND ITS              
    REMARK   1  TITL 3 PROTEIN-PROTEIN INTERACTION WITH THE TRANSLOCATION           
    REMARK   1  TITL 4 DOMAIN OF COLICIN E9.                                        
    REMARK   1  REF    STRUCTURE                     V.   8    57 2000              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0969-2126                               
    REMARK   1  PMID   10673426                                                     
    REMARK   1  DOI    10.1016/S0969-2126(00)00079-4                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.0  ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0005                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 144.34                         
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 100.0                          
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 97047                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.170                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.168                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.222                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 5100                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.00                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.05                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 6990                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.1730                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 360                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2380                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 12365                                   
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 7                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 1242                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 15.76                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.68000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.02000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -0.08000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : -1.06000                                             
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.192         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.169         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.107         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 3.705         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.953                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.922                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A): 12647 ; 0.013 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES): 17235 ; 1.515 ; 1.940       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):  1630 ; 4.362 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   575 ;33.419 ;24.400       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):  1872 ;11.300 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    77 ;15.356 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):  1844 ; 0.106 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  9965 ; 0.005 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  5822 ; 0.205 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  8678 ; 0.305 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  1186 ; 0.165 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):   151 ; 0.153 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    68 ; 0.184 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  8306 ; 0.907 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2): 12968 ; 1.470 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  5062 ; 2.261 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  4258 ; 3.505 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : BABINET MODEL WITH MASK                              
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE          
    REMARK   3  RIDING POSITIONS.                                                   
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2IVZ COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 23-JUN-06.                  
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-29185.                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 12-FEB-06                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100.0                              
    REMARK 200  PH                             : 7.50                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ESRF                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : ID23-1                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9795                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : MOSFLM                             
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 102162                             
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 144.000                            
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.300                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.14000                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 14.1000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.05                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 6.30                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.40000                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 6.300                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MOLREP                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1C5K                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 40                                        
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.1                      
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 24% POLYETHYLENE GLYCOL                  
    REMARK 280  MONOMETHYL ETHER 5000, 80 MM CACL2, 100 MM HEPES, PH 7.5            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       19.96650            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4                                              
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY.  THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON              
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 GENERATING THE BIOMOLECULE                                           
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE:  1                                                      
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, E                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350 BIOMOLECULE:  2                                                      
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B, F                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350 BIOMOLECULE:  3                                                      
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, G                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350 BIOMOLECULE:  4                                                      
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: D, H                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 400                                                                      
    REMARK 400 COMPOUND                                                             
    REMARK 400  PARTICIPATES IN THE UPTAKE OF GROUP A COLOCINS IN A TONB            
    REMARK 400  INDEPENDENT MANNER.THE PEPTIDE WHICH COMES FROM THE                 
    REMARK 400  T-DOMAIN OF COLICIN IS INVOLVED IN INACTIVATION OF                  
    REMARK 400  RIBOSOMES.                                                          
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     MET A     2                                                      
    REMARK 465     LYS A     3                                                      
    REMARK 465     GLN A     4                                                      
    REMARK 465     ALA A     5                                                      
    REMARK 465     LEU A     6                                                      
    REMARK 465     ARG A     7                                                      
    REMARK 465     VAL A     8                                                      
    REMARK 465     ALA A     9                                                      
    REMARK 465     PHE A    10                                                      
    REMARK 465     GLY A    11                                                      
    REMARK 465     PHE A    12                                                      
    REMARK 465     LEU A    13                                                      
    REMARK 465     ILE A    14                                                      
    REMARK 465     LEU A    15                                                      
    REMARK 465     TRP A    16                                                      
    REMARK 465     ALA A    17                                                      
    REMARK 465     SER A    18                                                      
    REMARK 465     VAL A    19                                                      
    REMARK 465     LEU A    20                                                      
    REMARK 465     HIS A    21                                                      
    REMARK 465     ALA A    22                                                      
    REMARK 465     GLU A    23                                                      
    REMARK 465     VAL A    24                                                      
    REMARK 465     ARG A    25                                                      
    REMARK 465     ILE A    26                                                      
    REMARK 465     VAL A    27                                                      
    REMARK 465     ILE A    28                                                      
    REMARK 465     ASP A    29                                                      
    REMARK 465     SER A    30                                                      
    REMARK 465     GLY A    31                                                      
    REMARK 465     VAL A    32                                                      
    REMARK 465     ASP A    33                                                      
    REMARK 465     SER A    34                                                      
    REMARK 465     ALA A    46                                                      
    REMARK 465     GLY A    47                                                      
    REMARK 465     PRO A    48                                                      
    REMARK 465     GLY A    49                                                      
    REMARK 465     ALA A    50                                                      
    REMARK 465     LEU A   432                                                      
    REMARK 465     GLU A   433                                                      
    REMARK 465     HIS A   434                                                      
    REMARK 465     HIS A   435                                                      
    REMARK 465     HIS A   436                                                      
    REMARK 465     HIS A   437                                                      
    REMARK 465     HIS A   438                                                      
    REMARK 465     HIS A   439                                                      
    REMARK 465     MET B     1                                                      
    REMARK 465     MET B     2                                                      
    REMARK 465     LYS B     3                                                      
    REMARK 465     GLN B     4                                                      
    REMARK 465     ALA B     5                                                      
    REMARK 465     LEU B     6                                                      
    REMARK 465     ARG B     7                                                      
    REMARK 465     VAL B     8                                                      
    REMARK 465     ALA B     9                                                      
    REMARK 465     PHE B    10                                                      
    REMARK 465     GLY B    11                                                      
    REMARK 465     PHE B    12                                                      
    REMARK 465     LEU B    13                                                      
    REMARK 465     ILE B    14                                                      
    REMARK 465     LEU B    15                                                      
    REMARK 465     TRP B    16                                                      
    REMARK 465     ALA B    17                                                      
    REMARK 465     SER B    18                                                      
    REMARK 465     VAL B    19                                                      
    REMARK 465     LEU B    20                                                      
    REMARK 465     HIS B    21                                                      
    REMARK 465     ALA B    22                                                      
    REMARK 465     GLU B    23                                                      
    REMARK 465     VAL B    24                                                      
    REMARK 465     ARG B    25                                                      
    REMARK 465     ILE B    26                                                      
    REMARK 465     VAL B    27                                                      
    REMARK 465     ILE B    28                                                      
    REMARK 465     ASP B    29                                                      
    REMARK 465     SER B    30                                                      
    REMARK 465     GLY B    31                                                      
    REMARK 465     VAL B    32                                                      
    REMARK 465     ASP B    33                                                      
    REMARK 465     SER B    34                                                      
    REMARK 465     ALA B    46                                                      
    REMARK 465     GLY B    47                                                      
    REMARK 465     PRO B    48                                                      
    REMARK 465     GLY B    49                                                      
    REMARK 465     ALA B    50                                                      
    REMARK 465     LEU B   432                                                      
    REMARK 465     GLU B   433                                                      
    REMARK 465     HIS B   434                                                      
    REMARK 465     HIS B   435                                                      
    REMARK 465     HIS B   436                                                      
    REMARK 465     HIS B   437                                                      
    REMARK 465     HIS B   438                                                      
    REMARK 465     HIS B   439                                                      
    REMARK 465     MET C     1                                                      
    REMARK 465     MET C     2                                                      
    REMARK 465     LYS C     3                                                      
    REMARK 465     GLN C     4                                                      
    REMARK 465     ALA C     5                                                      
    REMARK 465     LEU C     6                                                      
    REMARK 465     ARG C     7                                                      
    REMARK 465     VAL C     8                                                      
    REMARK 465     ALA C     9                                                      
    REMARK 465     PHE C    10                                                      
    REMARK 465     GLY C    11                                                      
    REMARK 465     PHE C    12                                                      
    REMARK 465     LEU C    13                                                      
    REMARK 465     ILE C    14                                                      
    REMARK 465     LEU C    15                                                      
    REMARK 465     TRP C    16                                                      
    REMARK 465     ALA C    17                                                      
    REMARK 465     SER C    18                                                      
    REMARK 465     VAL C    19                                                      
    REMARK 465     LEU C    20                                                      
    REMARK 465     HIS C    21                                                      
    REMARK 465     ALA C    22                                                      
    REMARK 465     GLU C    23                                                      
    REMARK 465     VAL C    24                                                      
    REMARK 465     ARG C    25                                                      
    REMARK 465     ILE C    26                                                      
    REMARK 465     VAL C    27                                                      
    REMARK 465     ILE C    28                                                      
    REMARK 465     ASP C    29                                                      
    REMARK 465     SER C    30                                                      
    REMARK 465     GLY C    31                                                      
    REMARK 465     VAL C    32                                                      
    REMARK 465     ASP C    33                                                      
    REMARK 465     SER C    34                                                      
    REMARK 465     ALA C    46                                                      
    REMARK 465     GLY C    47                                                      
    REMARK 465     PRO C    48                                                      
    REMARK 465     GLY C    49                                                      
    REMARK 465     ALA C    50                                                      
    REMARK 465     GLY C   355                                                      
    REMARK 465     LEU C   432                                                      
    REMARK 465     GLU C   433                                                      
    REMARK 465     HIS C   434                                                      
    REMARK 465     HIS C   435                                                      
    REMARK 465     HIS C   436                                                      
    REMARK 465     HIS C   437                                                      
    REMARK 465     HIS C   438                                                      
    REMARK 465     HIS C   439                                                      
    REMARK 465     MET D     1                                                      
    REMARK 465     MET D     2                                                      
    REMARK 465     LYS D     3                                                      
    REMARK 465     GLN D     4                                                      
    REMARK 465     ALA D     5                                                      
    REMARK 465     LEU D     6                                                      
    REMARK 465     ARG D     7                                                      
    REMARK 465     VAL D     8                                                      
    REMARK 465     ALA D     9                                                      
    REMARK 465     PHE D    10                                                      
    REMARK 465     GLY D    11                                                      
    REMARK 465     PHE D    12                                                      
    REMARK 465     LEU D    13                                                      
    REMARK 465     ILE D    14                                                      
    REMARK 465     LEU D    15                                                      
    REMARK 465     TRP D    16                                                      
    REMARK 465     ALA D    17                                                      
    REMARK 465     SER D    18                                                      
    REMARK 465     VAL D    19                                                      
    REMARK 465     LEU D    20                                                      
    REMARK 465     HIS D    21                                                      
    REMARK 465     ALA D    22                                                      
    REMARK 465     GLU D    23                                                      
    REMARK 465     VAL D    24                                                      
    REMARK 465     ARG D    25                                                      
    REMARK 465     ILE D    26                                                      
    REMARK 465     VAL D    27                                                      
    REMARK 465     ILE D    28                                                      
    REMARK 465     ASP D    29                                                      
    REMARK 465     SER D    30                                                      
    REMARK 465     GLY D    31                                                      
    REMARK 465     VAL D    32                                                      
    REMARK 465     ASP D    33                                                      
    REMARK 465     PRO D    48                                                      
    REMARK 465     GLY D    49                                                      
    REMARK 465     ALA D    50                                                      
    REMARK 465     ASN D   175                                                      
    REMARK 465     GLY D   176                                                      
    REMARK 465     GLY D   177                                                      
    REMARK 465     GLN D   178                                                      
    REMARK 465     ASN D   353                                                      
    REMARK 465     GLY D   354                                                      
    REMARK 465     GLY D   355                                                      
    REMARK 465     GLN D   356                                                      
    REMARK 465     LEU D   432                                                      
    REMARK 465     GLU D   433                                                      
    REMARK 465     HIS D   434                                                      
    REMARK 465     HIS D   435                                                      
    REMARK 465     HIS D   436                                                      
    REMARK 465     HIS D   437                                                      
    REMARK 465     HIS D   438                                                      
    REMARK 465     HIS D   439                                                      
    REMARK 465     GLY E    47                                                      
    REMARK 480                                                                      
    REMARK 480 ZERO OCCUPANCY ATOM                                                  
    REMARK 480 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE ATOMS MODELED WITH ZERO                  
    REMARK 480 OCCUPANCY. THE LOCATION AND PROPERTIES OF THESE ATOMS                
    REMARK 480 MAY NOT BE RELIABLE. (M=MODEL NUMBER;                                
    REMARK 480 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 480 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 480   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 480     GLN A  80    CG   CD  OE1  NE2                                   
    REMARK 480     GLN A  85    CG   CD  OE1  NE2                                   
    REMARK 480     GLN A  88    CA   CB   CG   CD  OE1  NE2                         
    REMARK 480     ARG D  76    CG   CD   NE   CZ  NH1  NH2                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    ALA A   360  -  O    HOH A  2234              2.09            
    REMARK 500   OD1  ASN C   403  -  O    HOH C  2290              2.13            
    REMARK 500   OD1  ASP D   275  -  O    HOH D  2150              2.19            
    REMARK 500   O    HOH A  2033  -  O    HOH A  2062              2.14            
    REMARK 500   O    HOH B  2044  -  O    HOH B  2064              2.20            
    REMARK 500   O    HOH C  2049  -  O    HOH C  2109              2.05            
    REMARK 500   O    HOH C  2086  -  O    HOH C  2206              1.99            
    REMARK 500   O    HOH C  2203  -  O    HOH C  2245              2.20            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    GLN A  85   CB    GLN A  85   CG     -0.369                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    GLN A  85   CB  -  CG  -  CD  ANGL. DEV. =  15.9 DEGREES          
    REMARK 500    GLN A  88   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -12.1 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    SER B 242       57.18   -141.08                                   
    REMARK 500    THR B 380       69.23     39.80                                   
    REMARK 500    THR B 418     -168.48   -114.95                                   
    REMARK 500    SER C 242       58.61   -147.87                                   
    REMARK 500    ARG C 245     -146.33     72.54                                   
    REMARK 500    THR C 380       72.96     43.22                                   
    REMARK 500    SER D 242       58.93   -147.55                                   
    REMARK 500    THR D 380       70.58     38.50                                   
    REMARK 500    TRP E  39      -19.36   -149.62                                   
    REMARK 500    ASN E  44       60.93     33.00                                   
    REMARK 500    TRP F  39      -18.31   -149.73                                   
    REMARK 500    ASN F  44       60.31   -152.99                                   
    REMARK 500    TRP G  39      -18.00   -149.98                                   
    REMARK 500    TRP H  39      -18.74   -152.78                                   
    REMARK 500    ASN H  44       55.64     34.04                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: MAIN CHAIN PLANARITY                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A PSEUDO PLANARITY                       
    REMARK 500 TORSION, C(I) - CA(I) - N(I+1) - O(I), GREATER                       
    REMARK 500 10.0 DEGREES. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;                     
    REMARK 500 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;                            
    REMARK 500 I=INSERTION CODE).                                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        ANGLE                                           
    REMARK 500    GLN A  88         16.43                                           
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620   SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A1432  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH A2212   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH A2044   O    77.8                                              
    REMARK 620 3 HOH A2217   O   133.0  82.1                                        
    REMARK 620 4 ASP A 337   OD1  81.1 149.9 127.9                                  
    REMARK 620 5 HOH A2213   O    68.7  82.3 148.9  70.0                            
    REMARK 620 6 HOH A2214   O   153.5 127.3  66.5  72.5 103.1                      
    REMARK 620 7 HOH A2253   O   127.0  70.3  83.3 107.2  66.1  65.2                
    REMARK 620 8 HOH A2216   O    85.7 118.8  67.8  80.4 143.1  87.9 146.9          
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6     7           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A1433  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH A2055   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH A2218   O    85.6                                              
    REMARK 620 3 VAL A 340   O   175.7  92.8                                        
    REMARK 620 4 HOH A2182   O    98.6 150.3  80.8                                  
    REMARK 620 5 HOH A2183   O    85.1 129.7  98.9  80.0                            
    REMARK 620 6 HOH A2221   O    86.3  65.4  96.6 143.9  64.7                      
    REMARK 620 7 ASP A 339   OD1  91.8  74.7  84.0  75.8 154.9 140.1                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA B1432  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH B2048   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH B2249   O    92.1                                              
    REMARK 620 3 HOH B2282   O    63.0  77.9                                        
    REMARK 620 4 HOH B2250   O   121.6  69.3 146.9                                  
    REMARK 620 5 ASP B 337   OD1 138.7 129.0 122.8  77.2                            
    REMARK 620 6 HOH B2247   O    65.1 124.2 123.8  80.6  85.0                      
    REMARK 620 7 HOH B2248   O    73.4 142.5  64.7 147.5  74.5  81.4                
    REMARK 620 8 HOH B2281   O   133.7  73.8  70.9  94.9  71.9 156.9  91.3          
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6     7           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA C1432  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH C2273   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH C2272   O    65.9                                              
    REMARK 620 3 HOH C2242   O    69.9  88.1                                        
    REMARK 620 4 ASP C 337   OD1  75.7 110.0 129.8                                  
    REMARK 620 5 HOH C2239   O   165.4 124.9 117.3  90.6                            
    REMARK 620 6 HOH C2241   O    94.4 152.3  66.1  81.7  78.4                      
    REMARK 620 7 HOH C2054   O   132.4  72.8  86.5 143.1  62.1 113.4                
    REMARK 620 8 HOH C2238   O    99.1  58.6 146.0  73.8  81.5 147.9  77.8          
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6     7           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA C1433  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 VAL C 340   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH C2244   O    79.5                                              
    REMARK 620 3 ASP C 339   OD1  87.4  92.3                                        
    REMARK 620 4 HOH C2243   O   117.5  49.0  65.8                                  
    REMARK 620 5 HOH C2070   O   167.0 110.1 100.6  75.4                            
    REMARK 620 6 HOH C2203   O    87.6 122.0 143.7 145.4  79.8                      
    REMARK 620 7 HOH C2201   O    87.2 162.4  75.6 131.8  84.9  68.2                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA D1432  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH D2203   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH D2043   O    88.7                                              
    REMARK 620 3 HOH D2201   O   145.9  74.1                                        
    REMARK 620 4 HOH D2234   O    78.8  68.2  67.6                                  
    REMARK 620 5 ASP D 337   OD1 128.8 142.5  72.7 113.4                            
    REMARK 620 6 HOH D2200   O   118.5  65.8  81.5 129.8  92.3                      
    REMARK 620 7 HOH D2204   O    66.2 122.3 147.7 142.3  80.7  81.5                
    REMARK 620 8 HOH D2235   O    66.3 125.3  99.7  59.9  77.6 168.8  92.1          
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6     7           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA D1433  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH D2167   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH D2207   O    61.3                                              
    REMARK 620 3 ASP D 339   OD1 151.4 146.8                                        
    REMARK 620 4 HOH D2166   O    72.8 134.0  78.8                                  
    REMARK 620 5 VAL D 340   O    94.9  97.9  86.6  87.2                            
    REMARK 620 6 HOH D2205   O   125.6  64.4  82.5 161.0  95.2                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  CA A1432                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  CA A1433                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  CA B1432                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  CA C1432                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  CA C1433                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  CA D1432                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  CA D1433                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1BXI   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE ESCHERICHIA COLI                           
    REMARK 900  COLICIN E9 DNASEDOMAIN WITH ITS COGNATE                             
    REMARK 900  IMMUNITY PROTEIN IM9                                                
    REMARK 900 RELATED ID: 1C5K   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  THE STRUCTURE OF TOLB, AN ESSENTIAL                                 
    REMARK 900  COMPONENT OF THE TOL-DEPENDENT TRANSLOCATION                        
    REMARK 900  SYSTEM AND ITS INTERACTIONS WITH THE                                
    REMARK 900  TRANSLOCATION DOMAIN OF COLICIN E9                                  
    REMARK 900 RELATED ID: 1CRZ   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE E. COLI TOLB                               
    REMARK 900  PROTEIN                                                             
    REMARK 900 RELATED ID: 1EMV   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF COLICIN E9 DNASE DOMAIN                        
    REMARK 900   WITH ITSCOGNATE IMMUNITY PROTEIN IM9 (1.7                          
    REMARK 900   ANGSTROMS)                                                         
    REMARK 900 RELATED ID: 1FR2   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE E9 DNASE DOMAIN                            
    REMARK 900  WITH A MUTANTIMMUNITY PROTEIN IM9(E41A)                             
    REMARK 900 RELATED ID: 1FSJ   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE E9 DNASE DOMAIN                            
    REMARK 900 RELATED ID: 1V13   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE MUTANT HIS103ALA OF                        
    REMARK 900   THE COLICIN E9 DNASE DOMAIN IN COMPLEX                             
    REMARK 900  WITH ZN+2 (2.0 ANGSTROMS)                                           
    REMARK 900 RELATED ID: 1V14   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE COLICIN E9, MUTANT                         
    REMARK 900   HIS103ALA, IN COMPLEX WITH MG+2 AND                                
    REMARK 900  DSDNA (RESOLUTION 2.9A)                                             
    REMARK 900 RELATED ID: 1V15   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE COLICIN E9, MUTANT                         
    REMARK 900   HIS103ALA, IN COMPLEX WITH ZN+2 AND                                
    REMARK 900  DSDNA (RESOLUTION 2.4A)                                             
    DBREF  2IVZ A    1     1  PDB    2IVZ     2IVZ             1      1             
    DBREF  2IVZ A    2   431  UNP    P0A855   TOLB_ECOLI       1    430             
    DBREF  2IVZ A  432   439  PDB    2IVZ     2IVZ           432    439             
    DBREF  2IVZ B    1     1  PDB    2IVZ     2IVZ             1      1             
    DBREF  2IVZ B    2   431  UNP    P0A855   TOLB_ECOLI       1    430             
    DBREF  2IVZ B  432   439  PDB    2IVZ     2IVZ           432    439             
    DBREF  2IVZ C    1     1  PDB    2IVZ     2IVZ             1      1             
    DBREF  2IVZ C    2   431  UNP    P0A855   TOLB_ECOLI       1    430             
    DBREF  2IVZ C  432   439  PDB    2IVZ     2IVZ           432    439             
    DBREF  2IVZ D    1     1  PDB    2IVZ     2IVZ             1      1             
    DBREF  2IVZ D    2   431  UNP    P0A855   TOLB_ECOLI       1    430             
    DBREF  2IVZ D  432   439  PDB    2IVZ     2IVZ           432    439             
    DBREF  2IVZ E   32    47  UNP    P09883   CEA9_ECOLI      32     47             
    DBREF  2IVZ F   32    47  UNP    P09883   CEA9_ECOLI      32     47             
    DBREF  2IVZ G   32    47  UNP    P09883   CEA9_ECOLI      32     47             
    DBREF  2IVZ H   32    47  UNP    P09883   CEA9_ECOLI      32     47             
    SEQRES   1 A  439  MET MET LYS GLN ALA LEU ARG VAL ALA PHE GLY PHE LEU          
    SEQRES   2 A  439  ILE LEU TRP ALA SER VAL LEU HIS ALA GLU VAL ARG ILE          
    SEQRES   3 A  439  VAL ILE ASP SER GLY VAL ASP SER GLY ARG PRO ILE GLY          
    SEQRES   4 A  439  VAL VAL PRO PHE GLN TRP ALA GLY PRO GLY ALA ALA PRO          
    SEQRES   5 A  439  GLU ASP ILE GLY GLY ILE VAL ALA ALA ASP LEU ARG ASN          
    SEQRES   6 A  439  SER GLY LYS PHE ASN PRO LEU ASP ARG ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES   7 A  439  GLN GLN PRO GLY SER ALA GLN GLU VAL GLN PRO ALA ALA          
    SEQRES   8 A  439  TRP SER ALA LEU GLY ILE ASP ALA VAL VAL VAL GLY GLN          
    SEQRES   9 A  439  VAL THR PRO ASN PRO ASP GLY SER TYR ASN VAL ALA TYR          
    SEQRES  10 A  439  GLN LEU VAL ASP THR GLY GLY ALA PRO GLY THR VAL LEU          
    SEQRES  11 A  439  ALA GLN ASN SER TYR LYS VAL ASN LYS GLN TRP LEU ARG          
    SEQRES  12 A  439  TYR ALA GLY HIS THR ALA SER ASP GLU VAL PHE GLU LYS          
    SEQRES  13 A  439  LEU THR GLY ILE LYS GLY ALA PHE ARG THR ARG ILE ALA          
    SEQRES  14 A  439  TYR VAL VAL GLN THR ASN GLY GLY GLN PHE PRO TYR GLU          
    SEQRES  15 A  439  LEU ARG VAL SER ASP TYR ASP GLY TYR ASN GLN PHE VAL          
    SEQRES  16 A  439  VAL HIS ARG SER PRO GLN PRO LEU MET SER PRO ALA TRP          
    SEQRES  17 A  439  SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA TYR VAL THR PHE GLU          
    SEQRES  18 A  439  SER GLY ARG SER ALA LEU VAL ILE GLN THR LEU ALA ASN          
    SEQRES  19 A  439  GLY ALA VAL ARG GLN VAL ALA SER PHE PRO ARG HIS ASN          
    SEQRES  20 A  439  GLY ALA PRO ALA PHE SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA          
    SEQRES  21 A  439  PHE ALA LEU SER LYS THR GLY SER LEU ASN LEU TYR VAL          
    SEQRES  22 A  439  MET ASP LEU ALA SER GLY GLN ILE ARG GLN VAL THR ASP          
    SEQRES  23 A  439  GLY ARG SER ASN ASN THR GLU PRO THR TRP PHE PRO ASP          
    SEQRES  24 A  439  SER GLN ASN LEU ALA PHE THR SER ASP GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  25 A  439  PRO GLN VAL TYR LYS VAL ASN ILE ASN GLY GLY ALA PRO          
    SEQRES  26 A  439  GLN ARG ILE THR TRP GLU GLY SER GLN ASN GLN ASP ALA          
    SEQRES  27 A  439  ASP VAL SER SER ASP GLY LYS PHE MET VAL MET VAL SER          
    SEQRES  28 A  439  SER ASN GLY GLY GLN GLN HIS ILE ALA LYS GLN ASP LEU          
    SEQRES  29 A  439  ALA THR GLY GLY VAL GLN VAL LEU SER SER THR PHE LEU          
    SEQRES  30 A  439  ASP GLU THR PRO SER LEU ALA PRO ASN GLY THR MET VAL          
    SEQRES  31 A  439  ILE TYR SER SER SER GLN GLY MET GLY SER VAL LEU ASN          
    SEQRES  32 A  439  LEU VAL SER THR ASP GLY ARG PHE LYS ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES  33 A  439  ALA THR ASP GLY GLN VAL LYS PHE PRO ALA TRP SER PRO          
    SEQRES  34 A  439  TYR LEU LEU GLU HIS HIS HIS HIS HIS HIS                      
    SEQRES   1 B  439  MET MET LYS GLN ALA LEU ARG VAL ALA PHE GLY PHE LEU          
    SEQRES   2 B  439  ILE LEU TRP ALA SER VAL LEU HIS ALA GLU VAL ARG ILE          
    SEQRES   3 B  439  VAL ILE ASP SER GLY VAL ASP SER GLY ARG PRO ILE GLY          
    SEQRES   4 B  439  VAL VAL PRO PHE GLN TRP ALA GLY PRO GLY ALA ALA PRO          
    SEQRES   5 B  439  GLU ASP ILE GLY GLY ILE VAL ALA ALA ASP LEU ARG ASN          
    SEQRES   6 B  439  SER GLY LYS PHE ASN PRO LEU ASP ARG ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES   7 B  439  GLN GLN PRO GLY SER ALA GLN GLU VAL GLN PRO ALA ALA          
    SEQRES   8 B  439  TRP SER ALA LEU GLY ILE ASP ALA VAL VAL VAL GLY GLN          
    SEQRES   9 B  439  VAL THR PRO ASN PRO ASP GLY SER TYR ASN VAL ALA TYR          
    SEQRES  10 B  439  GLN LEU VAL ASP THR GLY GLY ALA PRO GLY THR VAL LEU          
    SEQRES  11 B  439  ALA GLN ASN SER TYR LYS VAL ASN LYS GLN TRP LEU ARG          
    SEQRES  12 B  439  TYR ALA GLY HIS THR ALA SER ASP GLU VAL PHE GLU LYS          
    SEQRES  13 B  439  LEU THR GLY ILE LYS GLY ALA PHE ARG THR ARG ILE ALA          
    SEQRES  14 B  439  TYR VAL VAL GLN THR ASN GLY GLY GLN PHE PRO TYR GLU          
    SEQRES  15 B  439  LEU ARG VAL SER ASP TYR ASP GLY TYR ASN GLN PHE VAL          
    SEQRES  16 B  439  VAL HIS ARG SER PRO GLN PRO LEU MET SER PRO ALA TRP          
    SEQRES  17 B  439  SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA TYR VAL THR PHE GLU          
    SEQRES  18 B  439  SER GLY ARG SER ALA LEU VAL ILE GLN THR LEU ALA ASN          
    SEQRES  19 B  439  GLY ALA VAL ARG GLN VAL ALA SER PHE PRO ARG HIS ASN          
    SEQRES  20 B  439  GLY ALA PRO ALA PHE SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA          
    SEQRES  21 B  439  PHE ALA LEU SER LYS THR GLY SER LEU ASN LEU TYR VAL          
    SEQRES  22 B  439  MET ASP LEU ALA SER GLY GLN ILE ARG GLN VAL THR ASP          
    SEQRES  23 B  439  GLY ARG SER ASN ASN THR GLU PRO THR TRP PHE PRO ASP          
    SEQRES  24 B  439  SER GLN ASN LEU ALA PHE THR SER ASP GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  25 B  439  PRO GLN VAL TYR LYS VAL ASN ILE ASN GLY GLY ALA PRO          
    SEQRES  26 B  439  GLN ARG ILE THR TRP GLU GLY SER GLN ASN GLN ASP ALA          
    SEQRES  27 B  439  ASP VAL SER SER ASP GLY LYS PHE MET VAL MET VAL SER          
    SEQRES  28 B  439  SER ASN GLY GLY GLN GLN HIS ILE ALA LYS GLN ASP LEU          
    SEQRES  29 B  439  ALA THR GLY GLY VAL GLN VAL LEU SER SER THR PHE LEU          
    SEQRES  30 B  439  ASP GLU THR PRO SER LEU ALA PRO ASN GLY THR MET VAL          
    SEQRES  31 B  439  ILE TYR SER SER SER GLN GLY MET GLY SER VAL LEU ASN          
    SEQRES  32 B  439  LEU VAL SER THR ASP GLY ARG PHE LYS ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES  33 B  439  ALA THR ASP GLY GLN VAL LYS PHE PRO ALA TRP SER PRO          
    SEQRES  34 B  439  TYR LEU LEU GLU HIS HIS HIS HIS HIS HIS                      
    SEQRES   1 C  439  MET MET LYS GLN ALA LEU ARG VAL ALA PHE GLY PHE LEU          
    SEQRES   2 C  439  ILE LEU TRP ALA SER VAL LEU HIS ALA GLU VAL ARG ILE          
    SEQRES   3 C  439  VAL ILE ASP SER GLY VAL ASP SER GLY ARG PRO ILE GLY          
    SEQRES   4 C  439  VAL VAL PRO PHE GLN TRP ALA GLY PRO GLY ALA ALA PRO          
    SEQRES   5 C  439  GLU ASP ILE GLY GLY ILE VAL ALA ALA ASP LEU ARG ASN          
    SEQRES   6 C  439  SER GLY LYS PHE ASN PRO LEU ASP ARG ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES   7 C  439  GLN GLN PRO GLY SER ALA GLN GLU VAL GLN PRO ALA ALA          
    SEQRES   8 C  439  TRP SER ALA LEU GLY ILE ASP ALA VAL VAL VAL GLY GLN          
    SEQRES   9 C  439  VAL THR PRO ASN PRO ASP GLY SER TYR ASN VAL ALA TYR          
    SEQRES  10 C  439  GLN LEU VAL ASP THR GLY GLY ALA PRO GLY THR VAL LEU          
    SEQRES  11 C  439  ALA GLN ASN SER TYR LYS VAL ASN LYS GLN TRP LEU ARG          
    SEQRES  12 C  439  TYR ALA GLY HIS THR ALA SER ASP GLU VAL PHE GLU LYS          
    SEQRES  13 C  439  LEU THR GLY ILE LYS GLY ALA PHE ARG THR ARG ILE ALA          
    SEQRES  14 C  439  TYR VAL VAL GLN THR ASN GLY GLY GLN PHE PRO TYR GLU          
    SEQRES  15 C  439  LEU ARG VAL SER ASP TYR ASP GLY TYR ASN GLN PHE VAL          
    SEQRES  16 C  439  VAL HIS ARG SER PRO GLN PRO LEU MET SER PRO ALA TRP          
    SEQRES  17 C  439  SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA TYR VAL THR PHE GLU          
    SEQRES  18 C  439  SER GLY ARG SER ALA LEU VAL ILE GLN THR LEU ALA ASN          
    SEQRES  19 C  439  GLY ALA VAL ARG GLN VAL ALA SER PHE PRO ARG HIS ASN          
    SEQRES  20 C  439  GLY ALA PRO ALA PHE SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA          
    SEQRES  21 C  439  PHE ALA LEU SER LYS THR GLY SER LEU ASN LEU TYR VAL          
    SEQRES  22 C  439  MET ASP LEU ALA SER GLY GLN ILE ARG GLN VAL THR ASP          
    SEQRES  23 C  439  GLY ARG SER ASN ASN THR GLU PRO THR TRP PHE PRO ASP          
    SEQRES  24 C  439  SER GLN ASN LEU ALA PHE THR SER ASP GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  25 C  439  PRO GLN VAL TYR LYS VAL ASN ILE ASN GLY GLY ALA PRO          
    SEQRES  26 C  439  GLN ARG ILE THR TRP GLU GLY SER GLN ASN GLN ASP ALA          
    SEQRES  27 C  439  ASP VAL SER SER ASP GLY LYS PHE MET VAL MET VAL SER          
    SEQRES  28 C  439  SER ASN GLY GLY GLN GLN HIS ILE ALA LYS GLN ASP LEU          
    SEQRES  29 C  439  ALA THR GLY GLY VAL GLN VAL LEU SER SER THR PHE LEU          
    SEQRES  30 C  439  ASP GLU THR PRO SER LEU ALA PRO ASN GLY THR MET VAL          
    SEQRES  31 C  439  ILE TYR SER SER SER GLN GLY MET GLY SER VAL LEU ASN          
    SEQRES  32 C  439  LEU VAL SER THR ASP GLY ARG PHE LYS ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES  33 C  439  ALA THR ASP GLY GLN VAL LYS PHE PRO ALA TRP SER PRO          
    SEQRES  34 C  439  TYR LEU LEU GLU HIS HIS HIS HIS HIS HIS                      
    SEQRES   1 D  439  MET MET LYS GLN ALA LEU ARG VAL ALA PHE GLY PHE LEU          
    SEQRES   2 D  439  ILE LEU TRP ALA SER VAL LEU HIS ALA GLU VAL ARG ILE          
    SEQRES   3 D  439  VAL ILE ASP SER GLY VAL ASP SER GLY ARG PRO ILE GLY          
    SEQRES   4 D  439  VAL VAL PRO PHE GLN TRP ALA GLY PRO GLY ALA ALA PRO          
    SEQRES   5 D  439  GLU ASP ILE GLY GLY ILE VAL ALA ALA ASP LEU ARG ASN          
    SEQRES   6 D  439  SER GLY LYS PHE ASN PRO LEU ASP ARG ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES   7 D  439  GLN GLN PRO GLY SER ALA GLN GLU VAL GLN PRO ALA ALA          
    SEQRES   8 D  439  TRP SER ALA LEU GLY ILE ASP ALA VAL VAL VAL GLY GLN          
    SEQRES   9 D  439  VAL THR PRO ASN PRO ASP GLY SER TYR ASN VAL ALA TYR          
    SEQRES  10 D  439  GLN LEU VAL ASP THR GLY GLY ALA PRO GLY THR VAL LEU          
    SEQRES  11 D  439  ALA GLN ASN SER TYR LYS VAL ASN LYS GLN TRP LEU ARG          
    SEQRES  12 D  439  TYR ALA GLY HIS THR ALA SER ASP GLU VAL PHE GLU LYS          
    SEQRES  13 D  439  LEU THR GLY ILE LYS GLY ALA PHE ARG THR ARG ILE ALA          
    SEQRES  14 D  439  TYR VAL VAL GLN THR ASN GLY GLY GLN PHE PRO TYR GLU          
    SEQRES  15 D  439  LEU ARG VAL SER ASP TYR ASP GLY TYR ASN GLN PHE VAL          
    SEQRES  16 D  439  VAL HIS ARG SER PRO GLN PRO LEU MET SER PRO ALA TRP          
    SEQRES  17 D  439  SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA TYR VAL THR PHE GLU          
    SEQRES  18 D  439  SER GLY ARG SER ALA LEU VAL ILE GLN THR LEU ALA ASN          
    SEQRES  19 D  439  GLY ALA VAL ARG GLN VAL ALA SER PHE PRO ARG HIS ASN          
    SEQRES  20 D  439  GLY ALA PRO ALA PHE SER PRO ASP GLY SER LYS LEU ALA          
    SEQRES  21 D  439  PHE ALA LEU SER LYS THR GLY SER LEU ASN LEU TYR VAL          
    SEQRES  22 D  439  MET ASP LEU ALA SER GLY GLN ILE ARG GLN VAL THR ASP          
    SEQRES  23 D  439  GLY ARG SER ASN ASN THR GLU PRO THR TRP PHE PRO ASP          
    SEQRES  24 D  439  SER GLN ASN LEU ALA PHE THR SER ASP GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  25 D  439  PRO GLN VAL TYR LYS VAL ASN ILE ASN GLY GLY ALA PRO          
    SEQRES  26 D  439  GLN ARG ILE THR TRP GLU GLY SER GLN ASN GLN ASP ALA          
    SEQRES  27 D  439  ASP VAL SER SER ASP GLY LYS PHE MET VAL MET VAL SER          
    SEQRES  28 D  439  SER ASN GLY GLY GLN GLN HIS ILE ALA LYS GLN ASP LEU          
    SEQRES  29 D  439  ALA THR GLY GLY VAL GLN VAL LEU SER SER THR PHE LEU          
    SEQRES  30 D  439  ASP GLU THR PRO SER LEU ALA PRO ASN GLY THR MET VAL          
    SEQRES  31 D  439  ILE TYR SER SER SER GLN GLY MET GLY SER VAL LEU ASN          
    SEQRES  32 D  439  LEU VAL SER THR ASP GLY ARG PHE LYS ALA ARG LEU PRO          
    SEQRES  33 D  439  ALA THR ASP GLY GLN VAL LYS PHE PRO ALA TRP SER PRO          
    SEQRES  34 D  439  TYR LEU LEU GLU HIS HIS HIS HIS HIS HIS                      
    SEQRES   1 E   16  GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP SER SER GLU ASN ASN          
    SEQRES   2 E   16  PRO TRP GLY                                                  
    SEQRES   1 F   16  GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP SER SER GLU ASN ASN          
    SEQRES   2 F   16  PRO TRP GLY                                                  
    SEQRES   1 G   16  GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP SER SER GLU ASN ASN          
    SEQRES   2 G   16  PRO TRP GLY                                                  
    SEQRES   1 H   16  GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP SER SER GLU ASN ASN          
    SEQRES   2 H   16  PRO TRP GLY                                                  
    HET     CA  A1432       1                                                       
    HET     CA  A1433       1                                                       
    HET     CA  B1432       1                                                       
    HET     CA  C1432       1                                                       
    HET     CA  C1433       1                                                       
    HET     CA  D1432       1                                                       
    HET     CA  D1433       1                                                       
    HETNAM      CA CALCIUM ION                                                      
    FORMUL   9   CA    7(CA 2+)                                                     
    FORMUL  16  HOH   *1242(H2 O1)                                                  
    HELIX    1   1 ASP A   54  SER A   66  1                                  13    
    HELIX    2   2 ASP A   73  LEU A   77  5                                   5    
    HELIX    3   3 SER A   83  VAL A   87  5                                   5    
    HELIX    4   4 GLN A   88  ALA A   94  1                                   7    
    HELIX    5   5 ASN A  138  GLN A  140  5                                   3    
    HELIX    6   6 TRP A  141  GLY A  159  1                                  19    
    HELIX    7   7 SER A  395  SER A  400  5                                   6    
    HELIX    8   8 ASP B   54  SER B   66  1                                  13    
    HELIX    9   9 ASP B   73  LEU B   77  5                                   5    
    HELIX   10  10 SER B   83  VAL B   87  5                                   5    
    HELIX   11  11 GLN B   88  ALA B   94  1                                   7    
    HELIX   12  12 ASN B  138  GLN B  140  5                                   3    
    HELIX   13  13 TRP B  141  GLY B  159  1                                  19    
    HELIX   14  14 ASP C   54  SER C   66  1                                  13    
    HELIX   15  15 ASP C   73  LEU C   77  5                                   5    
    HELIX   16  16 SER C   83  VAL C   87  5                                   5    
    HELIX   17  17 GLN C   88  ALA C   94  1                                   7    
    HELIX   18  18 ASN C  138  GLN C  140  5                                   3    
    HELIX   19  19 TRP C  141  GLY C  159  1                                  19    
    HELIX   20  20 SER C  395  SER C  400  5                                   6    
    HELIX   21  21 ASP D   54  SER D   66  1                                  13    
    HELIX   22  22 ASP D   73  LEU D   77  5                                   5    
    HELIX   23  23 SER D   83  VAL D   87  5                                   5    
    HELIX   24  24 GLN D   88  ALA D   94  1                                   7    
    HELIX   25  25 ASN D  138  GLN D  140  5                                   3    
    HELIX   26  26 TRP D  141  GLY D  159  1                                  19    
    HELIX   27  27 SER D  395  SER D  400  5                                   6    
    SHEET    1  AA 5 PHE A  69  PRO A  71  0                                        
    SHEET    2  AA 5 ARG A  36  VAL A  40  1  O  ARG A  36   N  ASN A  70           
    SHEET    3  AA 5 ALA A  99  PRO A 107  1  O  ALA A  99   N  GLY A  39           
    SHEET    4  AA 5 TYR A 113  ASP A 121 -1  O  ASN A 114   N  THR A 106           
    SHEET    5  AA 5 VAL A 129  VAL A 137 -1  N  LEU A 130   O  LEU A 119           
    SHEET    1  AB 4 PHE A 194  SER A 199  0                                        
    SHEET    2  AB 4 TYR A 181  ASP A 187 -1  O  TYR A 181   N  SER A 199           
    SHEET    3  AB 4 ARG A 167  GLN A 173 -1  O  ILE A 168   N  SER A 186           
    SHEET    4  AB 4 GLN A 421  TRP A 427 -1  O  GLN A 421   N  GLN A 173           
    SHEET    1  AC 4 LEU A 203  TRP A 208  0                                        
    SHEET    2  AC 4 LYS A 214  THR A 219 -1  O  ALA A 216   N  ALA A 207           
    SHEET    3  AC 4 ALA A 226  THR A 231 -1  O  ALA A 226   N  THR A 219           
    SHEET    4  AC 4 VAL A 237  ALA A 241 -1  O  ARG A 238   N  ILE A 229           
    SHEET    1  AD 4 ASN A 247  PHE A 252  0                                        
    SHEET    2  AD 4 LYS A 258  LEU A 263 -1  O  ALA A 260   N  ALA A 251           
    SHEET    3  AD 4 ASN A 270  ASP A 275 -1  O  ASN A 270   N  LEU A 263           
    SHEET    4  AD 4 ILE A 281  GLN A 283 -1  O  ARG A 282   N  VAL A 273           
    SHEET    1  AE 4 ASN A 291  TRP A 296  0                                        
    SHEET    2  AE 4 ASN A 302  SER A 307 -1  O  ALA A 304   N  THR A 295           
    SHEET    3  AE 4 GLN A 314  ASN A 319 -1  O  GLN A 314   N  SER A 307           
    SHEET    4  AE 4 GLN A 326  ARG A 327 -1  O  GLN A 326   N  LYS A 317           
    SHEET    1  AF 4 GLN A 334  VAL A 340  0                                        
    SHEET    2  AF 4 PHE A 346  ASN A 353 -1  O  VAL A 348   N  ASP A 339           
    SHEET    3  AF 4 GLN A 356  ASP A 363 -1  O  GLN A 356   N  ASN A 353           
    SHEET    4  AF 4 VAL A 369  VAL A 371 -1  O  GLN A 370   N  LYS A 361           
    SHEET    1  AG 4 GLU A 379  LEU A 383  0                                        
    SHEET    2  AG 4 MET A 389  SER A 393 -1  O  ILE A 391   N  SER A 382           
    SHEET    3  AG 4 LEU A 402  SER A 406 -1  O  ASN A 403   N  TYR A 392           
    SHEET    4  AG 4 LYS A 412  ARG A 414 -1  O  ALA A 413   N  LEU A 404           
    SHEET    1  BA 5 PHE B  69  PRO B  71  0                                        
    SHEET    2  BA 5 ARG B  36  VAL B  40  1  O  ARG B  36   N  ASN B  70           
    SHEET    3  BA 5 ALA B  99  PRO B 107  1  O  ALA B  99   N  GLY B  39           
    SHEET    4  BA 5 TYR B 113  ASP B 121 -1  O  ASN B 114   N  THR B 106           
    SHEET    5  BA 5 VAL B 129  VAL B 137 -1  N  LEU B 130   O  LEU B 119           
    SHEET    1  BB 4 PHE B 194  SER B 199  0                                        
    SHEET    2  BB 4 TYR B 181  ASP B 187 -1  O  TYR B 181   N  SER B 199           
    SHEET    3  BB 4 ARG B 167  GLN B 173 -1  O  ILE B 168   N  SER B 186           
    SHEET    4  BB 4 GLN B 421  TRP B 427 -1  O  GLN B 421   N  GLN B 173           
    SHEET    1  BC 4 LEU B 203  TRP B 208  0                                        
    SHEET    2  BC 4 LYS B 214  THR B 219 -1  O  ALA B 216   N  ALA B 207           
    SHEET    3  BC 4 ALA B 226  THR B 231 -1  O  ALA B 226   N  THR B 219           
    SHEET    4  BC 4 VAL B 237  ALA B 241 -1  O  ARG B 238   N  ILE B 229           
    SHEET    1  BD 4 ASN B 247  PHE B 252  0                                        
    SHEET    2  BD 4 LYS B 258  LEU B 263 -1  O  ALA B 260   N  ALA B 251           
    SHEET    3  BD 4 ASN B 270  ASP B 275 -1  O  ASN B 270   N  LEU B 263           
    SHEET    4  BD 4 ILE B 281  GLN B 283 -1  O  ARG B 282   N  VAL B 273           
    SHEET    1  BE 4 ASN B 291  TRP B 296  0                                        
    SHEET    2  BE 4 ASN B 302  SER B 307 -1  O  ALA B 304   N  THR B 295           
    SHEET    3  BE 4 GLN B 314  ASN B 319 -1  O  GLN B 314   N  SER B 307           
    SHEET    4  BE 4 GLY B 322  ARG B 327 -1  O  GLY B 322   N  ASN B 319           
    SHEET    1  BF 4 GLN B 334  VAL B 340  0                                        
    SHEET    2  BF 4 PHE B 346  ASN B 353 -1  O  VAL B 348   N  ASP B 339           
    SHEET    3  BF 4 GLN B 356  ASP B 363 -1  O  GLN B 356   N  ASN B 353           
    SHEET    4  BF 4 VAL B 369  VAL B 371 -1  O  GLN B 370   N  LYS B 361           
    SHEET    1  BG 4 GLU B 379  LEU B 383  0                                        
    SHEET    2  BG 4 MET B 389  GLN B 396 -1  O  ILE B 391   N  SER B 382           
    SHEET    3  BG 4 GLY B 399  SER B 406 -1  O  GLY B 399   N  GLN B 396           
    SHEET    4  BG 4 LYS B 412  ARG B 414 -1  O  ALA B 413   N  LEU B 404           
    SHEET    1  CA 5 PHE C  69  PRO C  71  0                                        
    SHEET    2  CA 5 ARG C  36  VAL C  40  1  O  ARG C  36   N  ASN C  70           
    SHEET    3  CA 5 ALA C  99  PRO C 107  1  O  ALA C  99   N  GLY C  39           
    SHEET    4  CA 5 TYR C 113  ASP C 121 -1  O  ASN C 114   N  THR C 106           
    SHEET    5  CA 5 VAL C 129  VAL C 137 -1  N  LEU C 130   O  LEU C 119           
    SHEET    1  CB 4 PHE C 194  SER C 199  0                                        
    SHEET    2  CB 4 TYR C 181  ASP C 187 -1  O  TYR C 181   N  SER C 199           
    SHEET    3  CB 4 ARG C 167  GLN C 173 -1  O  ILE C 168   N  SER C 186           
    SHEET    4  CB 4 GLN C 421  TRP C 427 -1  O  GLN C 421   N  GLN C 173           
    SHEET    1  CC 4 LEU C 203  TRP C 208  0                                        
    SHEET    2  CC 4 LYS C 214  THR C 219 -1  O  ALA C 216   N  ALA C 207           
    SHEET    3  CC 4 ALA C 226  THR C 231 -1  O  ALA C 226   N  THR C 219           
    SHEET    4  CC 4 VAL C 237  ALA C 241 -1  O  ARG C 238   N  ILE C 229           
    SHEET    1  CD 4 ASN C 247  PHE C 252  0                                        
    SHEET    2  CD 4 LYS C 258  LEU C 263 -1  O  ALA C 260   N  ALA C 251           
    SHEET    3  CD 4 ASN C 270  ASP C 275 -1  O  ASN C 270   N  LEU C 263           
    SHEET    4  CD 4 ILE C 281  GLN C 283 -1  O  ARG C 282   N  VAL C 273           
    SHEET    1  CE 4 ASN C 291  TRP C 296  0                                        
    SHEET    2  CE 4 ASN C 302  SER C 307 -1  O  ALA C 304   N  THR C 295           
    SHEET    3  CE 4 GLN C 314  ASN C 319 -1  O  GLN C 314   N  SER C 307           
    SHEET    4  CE 4 GLN C 326  ARG C 327 -1  O  GLN C 326   N  LYS C 317           
    SHEET    1  CF 4 GLN C 334  VAL C 340  0                                        
    SHEET    2  CF 4 PHE C 346  SER C 352 -1  O  VAL C 348   N  ASP C 339           
    SHEET    3  CF 4 GLN C 357  ASP C 363 -1  O  HIS C 358   N  SER C 351           
    SHEET    4  CF 4 VAL C 369  VAL C 371 -1  O  GLN C 370   N  LYS C 361           
    SHEET    1  CG 4 GLU C 379  LEU C 383  0                                        
    SHEET    2  CG 4 MET C 389  SER C 393 -1  O  ILE C 391   N  SER C 382           
    SHEET    3  CG 4 LEU C 402  SER C 406 -1  O  ASN C 403   N  TYR C 392           
    SHEET    4  CG 4 LYS C 412  ARG C 414 -1  O  ALA C 413   N  LEU C 404           
    SHEET    1  DA 5 PHE D  69  PRO D  71  0                                        
    SHEET    2  DA 5 ARG D  36  VAL D  40  1  O  ARG D  36   N  ASN D  70           
    SHEET    3  DA 5 ALA D  99  PRO D 107  1  O  ALA D  99   N  GLY D  39           
    SHEET    4  DA 5 TYR D 113  ASP D 121 -1  O  ASN D 114   N  THR D 106           
    SHEET    5  DA 5 VAL D 129  VAL D 137 -1  N  LEU D 130   O  LEU D 119           
    SHEET    1  DB 4 PHE D 194  SER D 199  0                                        
    SHEET    2  DB 4 TYR D 181  ASP D 187 -1  O  TYR D 181   N  SER D 199           
    SHEET    3  DB 4 ARG D 167  GLN D 173 -1  O  ILE D 168   N  SER D 186           
    SHEET    4  DB 4 GLN D 421  TRP D 427 -1  O  GLN D 421   N  GLN D 173           
    SHEET    1  DC 4 LEU D 203  TRP D 208  0                                        
    SHEET    2  DC 4 LYS D 214  THR D 219 -1  O  ALA D 216   N  ALA D 207           
    SHEET    3  DC 4 ALA D 226  THR D 231 -1  O  ALA D 226   N  THR D 219           
    SHEET    4  DC 4 VAL D 237  ALA D 241 -1  O  ARG D 238   N  ILE D 229           
    SHEET    1  DD 4 ASN D 247  PHE D 252  0                                        
    SHEET    2  DD 4 LYS D 258  LEU D 263 -1  O  ALA D 260   N  ALA D 251           
    SHEET    3  DD 4 ASN D 270  ASP D 275 -1  O  ASN D 270   N  LEU D 263           
    SHEET    4  DD 4 ILE D 281  GLN D 283 -1  O  ARG D 282   N  VAL D 273           
    SHEET    1  DE 4 ASN D 291  TRP D 296  0                                        
    SHEET    2  DE 4 ASN D 302  SER D 307 -1  O  ALA D 304   N  THR D 295           
    SHEET    3  DE 4 GLN D 314  ASN D 319 -1  O  GLN D 314   N  SER D 307           
    SHEET    4  DE 4 GLY D 322  ARG D 327 -1  O  GLY D 322   N  ASN D 319           
    SHEET    1  DF 4 GLN D 334  VAL D 340  0                                        
    SHEET    2  DF 4 PHE D 346  SER D 352 -1  O  VAL D 348   N  ASP D 339           
    SHEET    3  DF 4 HIS D 358  ASP D 363 -1  O  HIS D 358   N  SER D 351           
    SHEET    4  DF 4 VAL D 369  VAL D 371 -1  O  GLN D 370   N  LYS D 361           
    SHEET    1  DG 4 GLU D 379  LEU D 383  0                                        
    SHEET    2  DG 4 MET D 389  SER D 393 -1  O  ILE D 391   N  SER D 382           
    SHEET    3  DG 4 LEU D 402  SER D 406 -1  O  ASN D 403   N  TYR D 392           
    SHEET    4  DG 4 LYS D 412  ARG D 414 -1  O  ALA D 413   N  LEU D 404           
    LINK        CA    CA A1432                 O   HOH A2212     1555   1555  2.43  
    LINK        CA    CA A1432                 O   HOH A2044     1555   1555  2.63  
    LINK        CA    CA A1432                 O   HOH A2217     1555   1555  2.66  
    LINK        CA    CA A1432                 OD1 ASP A 337     1555   1555  2.31  
    LINK        CA    CA A1432                 O   HOH A2213     1555   1555  2.46  
    LINK        CA    CA A1432                 O   HOH A2214     1555   1555  2.47  
    LINK        CA    CA A1432                 O   HOH A2253     1555   1555  2.57  
    LINK        CA    CA A1432                 O   HOH A2216     1555   1555  2.43  
    LINK        CA    CA A1433                 O   HOH A2055     1555   1555  2.59  
    LINK        CA    CA A1433                 O   HOH A2218     1555   1555  2.35  
    LINK        CA    CA A1433                 O   VAL A 340     1555   1555  2.30  
    LINK        CA    CA A1433                 O   HOH A2182     1555   1555  2.23  
    LINK        CA    CA A1433                 O   HOH A2183     1555   1555  2.37  
    LINK        CA    CA A1433                 O   HOH A2221     1555   1555  2.66  
    LINK        CA    CA A1433                 OD1 ASP A 339     1555   1555  2.60  
    LINK        CA    CA B1432                 O   HOH B2048     1555   1555  2.52  
    LINK        CA    CA B1432                 O   HOH B2249     1555   1555  2.54  
    LINK        CA    CA B1432                 O   HOH B2282     1555   1555  2.44  
    LINK        CA    CA B1432                 O   HOH B2250     1555   1555  2.50  
    LINK        CA    CA B1432                 OD1 ASP B 337     1555   1555  2.42  
    LINK        CA    CA B1432                 O   HOH B2247     1555   1555  2.54  
    LINK        CA    CA B1432                 O   HOH B2248     1555   1555  2.39  
    LINK        CA    CA B1432                 O   HOH B2281     1555   1555  2.50  
    LINK        CA    CA C1432                 O   HOH C2054     1555   1555  2.78  
    LINK        CA    CA C1432                 O   HOH C2272     1555   1555  2.52  
    LINK        CA    CA C1432                 O   HOH C2242     1555   1555  2.72  
    LINK        CA    CA C1432                 OD1 ASP C 337     1555   1555  2.28  
    LINK        CA    CA C1432                 O   HOH C2239     1555   1555  2.58  
    LINK        CA    CA C1432                 O   HOH C2241     1555   1555  2.54  
    LINK        CA    CA C1432                 O   HOH C2238     1555   1555  2.55  
    LINK        CA    CA C1432                 O   HOH C2273     1555   1555  2.64  
    LINK        CA    CA C1433                 O   HOH C2244     1555   1555  2.46  
    LINK        CA    CA C1433                 OD1 ASP C 339     1555   1555  2.50  
    LINK        CA    CA C1433                 O   HOH C2243     1555   1555  2.85  
    LINK        CA    CA C1433                 O   HOH C2070     1555   1555  2.29  
    LINK        CA    CA C1433                 O   HOH C2203     1555   1555  2.33  
    LINK        CA    CA C1433                 O   HOH C2201     1555   1555  2.16  
    LINK        CA    CA C1433                 O   VAL C 340     1555   1555  2.37  
    LINK        CA    CA D1432                 O   HOH D2043     1555   1555  2.67  
    LINK        CA    CA D1432                 O   HOH D2201     1555   1555  2.47  
    LINK        CA    CA D1432                 O   HOH D2234     1555   1555  2.61  
    LINK        CA    CA D1432                 OD1 ASP D 337     1555   1555  2.38  
    LINK        CA    CA D1432                 O   HOH D2200     1555   1555  2.52  
    LINK        CA    CA D1432                 O   HOH D2204     1555   1555  2.50  
    LINK        CA    CA D1432                 O   HOH D2235     1555   1555  2.75  
    LINK        CA    CA D1432                 O   HOH D2203     1555   1555  2.71  
    LINK        CA    CA D1433                 O   HOH D2207     1555   1555  2.88  
    LINK        CA    CA D1433                 OD1 ASP D 339     1555   1555  2.45  
    LINK        CA    CA D1433                 O   HOH D2166     1555   1555  2.29  
    LINK        CA    CA D1433                 O   VAL D 340     1555   1555  2.26  
    LINK        CA    CA D1433                 O   HOH D2205     1555   1555  2.18  
    LINK        CA    CA D1433                 O   HOH D2167     1555   1555  2.27  
    SITE     1 AC1  8 ASP A 337  HOH A2044  HOH A2212  HOH A2213                    
    SITE     2 AC1  8 HOH A2214  HOH A2216  HOH A2217  HOH A2253                    
    SITE     1 AC2  7 ASP A 339  VAL A 340  HOH A2055  HOH A2182                    
    SITE     2 AC2  7 HOH A2183  HOH A2218  HOH A2221                               
    SITE     1 AC3  8 ASP B 337  HOH B2048  HOH B2247  HOH B2248                    
    SITE     2 AC3  8 HOH B2249  HOH B2250  HOH B2281  HOH B2282                    
    SITE     1 AC4  8 ASP C 337  HOH C2054  HOH C2238  HOH C2239                    
    SITE     2 AC4  8 HOH C2241  HOH C2242  HOH C2272  HOH C2273                    
    SITE     1 AC5  7 ASP C 339  VAL C 340  HOH C2070  HOH C2201                    
    SITE     2 AC5  7 HOH C2203  HOH C2243  HOH C2244                               
    SITE     1 AC6  8 ASP D 337  HOH D2043  HOH D2200  HOH D2201                    
    SITE     2 AC6  8 HOH D2203  HOH D2204  HOH D2234  HOH D2235                    
    SITE     1 AC7  6 ASP D 339  VAL D 340  HOH D2166  HOH D2167                    
    SITE     2 AC7  6 HOH D2205  HOH D2207                                          
    CRYST1  130.092   39.933  154.848  90.00 110.62  90.00 P 1 21 1      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.007687  0.000000  0.002892        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.025042  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.006900        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2ivz.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        E

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1884  CG  ARG A 288       5.514  19.055  73.944  1.00 15.51           C  
      ATOM   1885  CD  ARG A 288       4.896  20.118  74.907  1.00 17.23           C  
      ATOM   1886  NE  ARG A 288       3.432  19.969  74.881  1.00 18.28           N  
      ATOM   1887  CZ  ARG A 288       2.691  20.551  73.960  1.00 18.04           C  
      ATOM   1888  NH1 ARG A 288       3.296  21.327  73.071  1.00 19.97           N  
      ATOM   1889  NH2 ARG A 288       1.367  20.380  73.918  1.00 20.36           N  
      ATOM   2709  CG  MET A 398      32.711  20.945  45.925  1.00 19.96           C  
      ATOM   2710  SD  MET A 398      32.515  22.054  44.520  1.00 22.99           S  
      ATOM   2711  CE  MET A 398      33.774  23.302  44.940  1.00 20.20           C  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00