?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               17-MAY-06   2H1X              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF 5-HYDROXYISOURATE HYDROLASE (FORMERLY            
    TITLE    2 KNOWN AS TRP, TRANSTHYRETIN RELATED PROTEIN)                         
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: 5-HYDROXYISOURATE HYDROLASE (FORMERLY KNOWN AS             
    COMPND   3 TRP, TRANSTHYRETIN RELATED PROTEIN);                                 
    COMPND   4 CHAIN: A, B, C, D;                                                   
    COMPND   5 EC: 3.5.2.17;                                                        
    COMPND   6 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   7 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: DANIO RERIO;                                    
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: ZEBRAFISH;                                          
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 7955;                                                
    SOURCE   5 GENE: GENEID:558664;                                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21 (DE3);                                
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET28B                                    
    KEYWDS    5-HYDROXYISOURATE HYDROLASE, TRP, URIC ACID DEGRADATION,              
    KEYWDS   2 ALLANTOIN                                                            
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    G.ZANOTTI,L.CENDRON,C.FOLLI,I.RAMAZZINA,R.PERCUDANI,R.BERNI           
    REVDAT   2   24-FEB-09 2H1X    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   31-OCT-06 2H1X    0                                                
    JRNL        AUTH   G.ZANOTTI,L.CENDRON,I.RAMAZZINA,C.FOLLI,                     
    JRNL        AUTH 2 R.PERCUDANI,R.BERNI                                          
    JRNL        TITL   STRUCTURE OF ZEBRA FISH HIUASE: INSIGHTS INTO                
    JRNL        TITL 2 EVOLUTION OF AN ENZYME TO A HORMONE TRANSPORTER.             
    JRNL        REF    J.MOL.BIOL.                   V. 363     1 2006              
    JRNL        REFN                   ISSN 0022-2836                               
    JRNL        PMID   16952372                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.JMB.2006.07.079                                    
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   I.RAMAZZINA,C.FOLLI,A.SECCHI,R.BERNI,R.PERCUDANI             
    REMARK   1  TITL   COMPLETING THE URIC ACID DEGRADATION PATHWAY                 
    REMARK   1  TITL 2 THROUGH PHYLOGENETIC COMPARISON OF WHOLE GENOMES             
    REMARK   1  REF    NAT.CHEM.BIOL.                V.   2   144 2006              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 1552-4450                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.98 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0005                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.98                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 58.82                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 89.2                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 25579                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.208                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.206                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.252                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.100                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1367                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.98                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.03                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 1644                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 78.52                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.1840                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 89                           
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3170                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 3572                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 121                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 25.05                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.45000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.23000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : 0.30000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.61000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.252         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.200         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.130         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 4.350         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.935                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.918                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  3672 ; 0.008 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  5016 ; 1.159 ; 1.943       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   448 ; 5.603 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   156 ;35.694 ;22.821       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   560 ;14.150 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    20 ;27.602 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   568 ; 0.076 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  2800 ; 0.004 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  1563 ; 0.234 ; 0.300       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  2516 ; 0.327 ; 0.500       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   343 ; 0.218 ; 0.500       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    57 ; 0.301 ; 0.300       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    16 ; 0.260 ; 0.500       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2320 ; 2.218 ; 2.000       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  3668 ; 3.126 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1584 ; 2.349 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1348 ; 3.322 ; 3.000       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : 1                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS GROUP NUMBER               : 1                                  
    REMARK   3     CHAIN NAMES                    : A B C D                         
    REMARK   3     NUMBER OF COMPONENTS NCS GROUP : 1                               
    REMARK   3       COMPONENT C  SSSEQI  TO  C   SSSEQI   CODE                     
    REMARK   3           1     A      7       A     119      5                      
    REMARK   3           1     B      7       B     119      5                      
    REMARK   3           1     C      7       C     119      5                      
    REMARK   3           1     D      7       D     119      5                      
    REMARK   3                   GROUP CHAIN        COUNT   RMS     WEIGHT          
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  1    A    (A):    452 ;  0.22 ;  0.50           
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  1    B    (A):    452 ;  0.19 ;  0.50           
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  1    C    (A):    452 ;  0.19 ;  0.50           
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  1    D    (A):    452 ;  0.23 ;  0.50           
    REMARK   3   LOOSE POSITIONAL   1    A    (A):    441 ;  0.36 ;  5.00           
    REMARK   3   LOOSE POSITIONAL   1    B    (A):    441 ;  0.37 ;  5.00           
    REMARK   3   LOOSE POSITIONAL   1    C    (A):    441 ;  0.41 ;  5.00           
    REMARK   3   LOOSE POSITIONAL   1    D    (A):    441 ;  0.42 ;  5.00           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     1    A (A**2):    452 ;  0.90 ;  2.00           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     1    B (A**2):    452 ;  0.93 ;  2.00           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     1    C (A**2):    452 ;  0.91 ;  2.00           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     1    D (A**2):    452 ;  0.84 ;  2.00           
    REMARK   3   LOOSE THERMAL      1    A (A**2):    441 ;  2.07 ; 10.00           
    REMARK   3   LOOSE THERMAL      1    B (A**2):    441 ;  1.87 ; 10.00           
    REMARK   3   LOOSE THERMAL      1    C (A**2):    441 ;  2.01 ; 10.00           
    REMARK   3   LOOSE THERMAL      1    D (A**2):    441 ;  1.91 ; 10.00           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2H1X COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 18-MAY-06.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB037826.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 07-APR-06                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ESRF                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : ID23-1                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.91                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SI(111)                            
    REMARK 200  OPTICS                         : TOROIDAL MIRROR                    
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 315                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : ADSC                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : MOSFLM                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 26947                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.980                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 500.000                            
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 89.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.200                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04800                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 9.9000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.98                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.09                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 89.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.90                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.19000                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.500                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MOLREP                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1F41                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 40.39                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.06                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1 M HEPES, 20% PEG 10000, PH 7.5,      
    REMARK 280  VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 277K                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       32.06750            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 300 REMARK: THE HOMO-TETRAMER PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT             
    REMARK 300 COINCIDES WITH THE BIOLOGICAL ASSEMBLY                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 6210 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 18530 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -40.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     ALA A     2                                                      
    REMARK 465     ALA A     3                                                      
    REMARK 465     THR A     4                                                      
    REMARK 465     LEU A     5                                                      
    REMARK 465     LEU A     6                                                      
    REMARK 465     MET B     1                                                      
    REMARK 465     ALA B     2                                                      
    REMARK 465     ALA B     3                                                      
    REMARK 465     THR B     4                                                      
    REMARK 465     LEU B     5                                                      
    REMARK 465     LEU B     6                                                      
    REMARK 465     MET C     1                                                      
    REMARK 465     ALA C     2                                                      
    REMARK 465     ALA C     3                                                      
    REMARK 465     THR C     4                                                      
    REMARK 465     LEU C     5                                                      
    REMARK 465     LEU C     6                                                      
    REMARK 465     MET D     1                                                      
    REMARK 465     ALA D     2                                                      
    REMARK 465     ALA D     3                                                      
    REMARK 465     THR D     4                                                      
    REMARK 465     LEU D     5                                                      
    REMARK 465     LEU D     6                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   NH1  ARG D   117     O    HOH D   141              1.92            
    REMARK 500   NH2  ARG A   117     O    HOH A   134              2.01            
    REMARK 500   O    SER C     7     O    HOH C   124              2.10            
    REMARK 500   NH2  ARG C    31     O    ASN C    61              2.16            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   OD1  ASP B    49     NE2  GLN B   100     2656     2.18            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    SER A 109     -168.45   -119.75                                   
    REMARK 500    HIS B  12      116.12   -164.42                                   
    REMARK 500    VAL B  35      -82.23    102.03                                   
    REMARK 500    SER B  37       40.52    -83.51                                   
    REMARK 500    VAL C  35      -73.23     84.79                                   
    REMARK 500    VAL D  35      -53.19   -121.70                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1F41   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 TRANSTHYRETIN (HUMAN)                                                
    DBREF  2H1X A    1   119  UNP    Q0P422   Q0P422_BRARE     1     95             
    DBREF  2H1X B    1   119  UNP    Q0P422   Q0P422_BRARE     1     95             
    DBREF  2H1X C    1   119  UNP    Q0P422   Q0P422_BRARE     1     95             
    DBREF  2H1X D    1   119  UNP    Q0P422   Q0P422_BRARE     1     95             
    SEQADV 2H1X ALA A    2  UNP  Q0P422    SER    21 ENGINEERED                     
    SEQADV 2H1X LEU A    6  UNP  Q0P422    PRO    25 VARIANT                        
    SEQADV 2H1X ALA B    2  UNP  Q0P422    SER    21 ENGINEERED                     
    SEQADV 2H1X LEU B    6  UNP  Q0P422    PRO    25 VARIANT                        
    SEQADV 2H1X ALA C    2  UNP  Q0P422    SER    21 ENGINEERED                     
    SEQADV 2H1X LEU C    6  UNP  Q0P422    PRO    25 VARIANT                        
    SEQADV 2H1X ALA D    2  UNP  Q0P422    SER    21 ENGINEERED                     
    SEQADV 2H1X LEU D    6  UNP  Q0P422    PRO    25 VARIANT                        
    SEQRES   1 A  119  MET ALA ALA THR LEU LEU SER PRO LEU SER THR HIS VAL          
    SEQRES   2 A  119  LEU ASN ILE ALA GLN GLY VAL PRO GLY ALA ASN MET THR          
    SEQRES   3 A  119  ILE VAL LEU HIS ARG LEU ASP PRO VAL SER SER ALA TRP          
    SEQRES   4 A  119  ASN ILE LEU THR THR GLY ILE THR ASN ASP ASP GLY ARG          
    SEQRES   5 A  119  CYS PRO GLY LEU ILE THR LYS GLU ASN PHE ILE ALA GLY          
    SEQRES   6 A  119  VAL TYR LYS MET ARG PHE GLU THR GLY LYS TYR TRP ASP          
    SEQRES   7 A  119  ALA LEU GLY GLU THR CYS PHE TYR PRO TYR VAL GLU ILE          
    SEQRES   8 A  119  VAL PHE THR ILE THR ASN THR SER GLN HIS TYR HIS VAL          
    SEQRES   9 A  119  PRO LEU LEU LEU SER ARG PHE SER TYR SER THR TYR ARG          
    SEQRES  10 A  119  GLY SER                                                      
    SEQRES   1 B  119  MET ALA ALA THR LEU LEU SER PRO LEU SER THR HIS VAL          
    SEQRES   2 B  119  LEU ASN ILE ALA GLN GLY VAL PRO GLY ALA ASN MET THR          
    SEQRES   3 B  119  ILE VAL LEU HIS ARG LEU ASP PRO VAL SER SER ALA TRP          
    SEQRES   4 B  119  ASN ILE LEU THR THR GLY ILE THR ASN ASP ASP GLY ARG          
    SEQRES   5 B  119  CYS PRO GLY LEU ILE THR LYS GLU ASN PHE ILE ALA GLY          
    SEQRES   6 B  119  VAL TYR LYS MET ARG PHE GLU THR GLY LYS TYR TRP ASP          
    SEQRES   7 B  119  ALA LEU GLY GLU THR CYS PHE TYR PRO TYR VAL GLU ILE          
    SEQRES   8 B  119  VAL PHE THR ILE THR ASN THR SER GLN HIS TYR HIS VAL          
    SEQRES   9 B  119  PRO LEU LEU LEU SER ARG PHE SER TYR SER THR TYR ARG          
    SEQRES  10 B  119  GLY SER                                                      
    SEQRES   1 C  119  MET ALA ALA THR LEU LEU SER PRO LEU SER THR HIS VAL          
    SEQRES   2 C  119  LEU ASN ILE ALA GLN GLY VAL PRO GLY ALA ASN MET THR          
    SEQRES   3 C  119  ILE VAL LEU HIS ARG LEU ASP PRO VAL SER SER ALA TRP          
    SEQRES   4 C  119  ASN ILE LEU THR THR GLY ILE THR ASN ASP ASP GLY ARG          
    SEQRES   5 C  119  CYS PRO GLY LEU ILE THR LYS GLU ASN PHE ILE ALA GLY          
    SEQRES   6 C  119  VAL TYR LYS MET ARG PHE GLU THR GLY LYS TYR TRP ASP          
    SEQRES   7 C  119  ALA LEU GLY GLU THR CYS PHE TYR PRO TYR VAL GLU ILE          
    SEQRES   8 C  119  VAL PHE THR ILE THR ASN THR SER GLN HIS TYR HIS VAL          
    SEQRES   9 C  119  PRO LEU LEU LEU SER ARG PHE SER TYR SER THR TYR ARG          
    SEQRES  10 C  119  GLY SER                                                      
    SEQRES   1 D  119  MET ALA ALA THR LEU LEU SER PRO LEU SER THR HIS VAL          
    SEQRES   2 D  119  LEU ASN ILE ALA GLN GLY VAL PRO GLY ALA ASN MET THR          
    SEQRES   3 D  119  ILE VAL LEU HIS ARG LEU ASP PRO VAL SER SER ALA TRP          
    SEQRES   4 D  119  ASN ILE LEU THR THR GLY ILE THR ASN ASP ASP GLY ARG          
    SEQRES   5 D  119  CYS PRO GLY LEU ILE THR LYS GLU ASN PHE ILE ALA GLY          
    SEQRES   6 D  119  VAL TYR LYS MET ARG PHE GLU THR GLY LYS TYR TRP ASP          
    SEQRES   7 D  119  ALA LEU GLY GLU THR CYS PHE TYR PRO TYR VAL GLU ILE          
    SEQRES   8 D  119  VAL PHE THR ILE THR ASN THR SER GLN HIS TYR HIS VAL          
    SEQRES   9 D  119  PRO LEU LEU LEU SER ARG PHE SER TYR SER THR TYR ARG          
    SEQRES  10 D  119  GLY SER                                                      
    FORMUL   5  HOH   *121(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLU A   72  ALA A   79  1                                   8    
    HELIX    2   2 THR B   58  PHE B   62  5                                   5    
    HELIX    3   3 GLU B   72  ALA B   79  1                                   8    
    HELIX    4   4 THR C   58  PHE C   62  5                                   5    
    HELIX    5   5 GLU C   72  LEU C   80  1                                   9    
    HELIX    6   6 GLU D   72  ALA D   79  1                                   8    
    SHEET    1   A 2 LEU A   9  SER A  10  0                                        
    SHEET    2   A 2 TYR A 102  HIS A 103  1  O  TYR A 102   N  SER A  10           
    SHEET    1   B 8 VAL A  20  PRO A  21  0                                        
    SHEET    2   B 8 VAL A  13  ASN A  15 -1  N  ASN A  15   O  VAL A  20           
    SHEET    3   B 8 LEU A 106  LEU A 108  1  O  LEU A 108   N  LEU A  14           
    SHEET    4   B 8 SER A 112  TYR A 116 -1  O  SER A 114   N  LEU A 107           
    SHEET    5   B 8 SER B 112  TYR B 116 -1  O  TYR B 113   N  THR A 115           
    SHEET    6   B 8 LEU B 106  SER B 109 -1  N  LEU B 107   O  SER B 114           
    SHEET    7   B 8 VAL B  13  ASN B  15  1  N  LEU B  14   O  LEU B 108           
    SHEET    8   B 8 VAL B  20  PRO B  21 -1  O  VAL B  20   N  ASN B  15           
    SHEET    1   C 4 TRP A  39  ILE A  46  0                                        
    SHEET    2   C 4 THR A  26  LEU A  32 -1  N  ILE A  27   O  GLY A  45           
    SHEET    3   C 4 GLY A  65  PHE A  71 -1  O  VAL A  66   N  LEU A  32           
    SHEET    4   C 4 VAL A  89  ILE A  95 -1  O  VAL A  89   N  PHE A  71           
    SHEET    1   D 2 LEU B   9  SER B  10  0                                        
    SHEET    2   D 2 TYR B 102  HIS B 103  1  O  TYR B 102   N  SER B  10           
    SHEET    1   E 4 TRP B  39  ILE B  46  0                                        
    SHEET    2   E 4 THR B  26  LEU B  32 -1  N  LEU B  29   O  LEU B  42           
    SHEET    3   E 4 GLY B  65  PHE B  71 -1  O  LYS B  68   N  HIS B  30           
    SHEET    4   E 4 VAL B  89  ILE B  95 -1  O  VAL B  89   N  PHE B  71           
    SHEET    1   F 2 LEU C   9  SER C  10  0                                        
    SHEET    2   F 2 TYR C 102  HIS C 103  1  O  TYR C 102   N  SER C  10           
    SHEET    1   G 8 VAL C  20  PRO C  21  0                                        
    SHEET    2   G 8 VAL C  13  ASN C  15 -1  N  ASN C  15   O  VAL C  20           
    SHEET    3   G 8 LEU C 106  LEU C 108  1  O  LEU C 108   N  LEU C  14           
    SHEET    4   G 8 SER C 112  TYR C 116 -1  O  SER C 114   N  LEU C 107           
    SHEET    5   G 8 SER D 112  TYR D 116 -1  O  THR D 115   N  TYR C 113           
    SHEET    6   G 8 LEU D 106  SER D 109 -1  N  LEU D 107   O  SER D 114           
    SHEET    7   G 8 VAL D  13  ASN D  15  1  N  LEU D  14   O  LEU D 108           
    SHEET    8   G 8 VAL D  20  PRO D  21 -1  O  VAL D  20   N  ASN D  15           
    SHEET    1   H 4 TRP C  39  ILE C  46  0                                        
    SHEET    2   H 4 THR C  26  LEU C  32 -1  N  ILE C  27   O  GLY C  45           
    SHEET    3   H 4 GLY C  65  PHE C  71 -1  O  LYS C  68   N  HIS C  30           
    SHEET    4   H 4 VAL C  89  ILE C  95 -1  O  VAL C  89   N  PHE C  71           
    SHEET    1   I 2 LEU D   9  SER D  10  0                                        
    SHEET    2   I 2 TYR D 102  HIS D 103  1  O  TYR D 102   N  SER D  10           
    SHEET    1   J 4 TRP D  39  ILE D  46  0                                        
    SHEET    2   J 4 THR D  26  LEU D  32 -1  N  LEU D  29   O  THR D  43           
    SHEET    3   J 4 GLY D  65  PHE D  71 -1  O  VAL D  66   N  LEU D  32           
    SHEET    4   J 4 VAL D  89  ILE D  95 -1  O  VAL D  89   N  PHE D  71           
    CISPEP   1 SER A    7    PRO A    8          0        -6.23                     
    CISPEP   2 SER B    7    PRO B    8          0       -12.41                     
    CISPEP   3 SER C    7    PRO C    8          0       -13.59                     
    CISPEP   4 SER D    7    PRO D    8          0        -9.74                     
    CRYST1   58.078   64.135   58.937  90.00  94.00  90.00 P 1 21 1      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.017218  0.000000  0.001204        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.015592  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.017009        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2h1x.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        C
      ATOM        D

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   3200  CG  LYS D  75      52.688 -25.368  23.297  1.00 31.91           C  
      ATOM   3201  CD  LYS D  75      53.739 -24.335  23.682  1.00 35.15           C  
      ATOM   3202  CE  LYS D  75      55.104 -24.686  23.087  1.00 37.59           C  
      ATOM   3203  NZ  LYS D  75      55.912 -25.579  23.980  1.00 38.58           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00