?

Promode Elastic


    ダウンロード: 2f58-results.tgz ヘルプ


    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    ヘッダ

    HEADER    IMMUNE SYSTEM                           23-OCT-98   2F58              
    TITLE     IGG1 FAB FRAGMENT (58.2) COMPLEX WITH 12-RESIDUE CYCLIC               
    TITLE    2 PEPTIDE (INCLUDING RESIDUES 315-324 OF HIV-1 GP120) (MN              
    TITLE    3 ISOLATE)                                                             
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PROTEIN (IGG1 FAB 58.2 ANTIBODY (LIGHT CHAIN));            
    COMPND   3 CHAIN: L;                                                            
    COMPND   4 FRAGMENT: FAB FRAGMENT;                                              
    COMPND   5 SYNONYM: FAB 58.2;                                                   
    COMPND   6 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   7 MOLECULE: PROTEIN (IGG1 FAB 58.2 ANTIBODY (HEAVY CHAIIN));           
    COMPND   8 CHAIN: H;                                                            
    COMPND   9 FRAGMENT: FAB FRAGMENT;                                              
    COMPND  10 SYNONYM: FAB 58.2;                                                   
    COMPND  11 MOL_ID: 3;                                                           
    COMPND  12 MOLECULE: PROTEIN (HIV-1 GP120);                                     
    COMPND  13 CHAIN: P;                                                            
    COMPND  14 SYNONYM: V3 LOOP;                                                    
    COMPND  15 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: MUS MUSCULUS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HOUSE MOUSE;                                        
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 10090;                                               
    SOURCE   5 STRAIN: BALB/C;                                                      
    SOURCE   6 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   7 ORGANISM_SCIENTIFIC: MUS MUSCULUS;                                   
    SOURCE   8 ORGANISM_COMMON: HOUSE MOUSE;                                        
    SOURCE   9 ORGANISM_TAXID: 10090;                                               
    SOURCE  10 STRAIN: BALB/C;                                                      
    SOURCE  11 MOL_ID: 3;                                                           
    SOURCE  12 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  13 OTHER_DETAILS: THIS MOLECULE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED              
    KEYWDS    IMMUNOGLOBULIN, FAB, HIV-1, GP120, V3, IMMUNE SYSTEM                  
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    R.L.STANFIELD,E.CABEZAS,A.C.SATTERTHWAIT,E.A.STURA,                   
    AUTHOR   2 A.T.PROFY,I.A.WILSON                                                 
    REVDAT   4   24-FEB-09 2F58    1       VERSN                                    
    REVDAT   3   01-APR-03 2F58    1       JRNL                                     
    REVDAT   2   29-DEC-99 2F58    4       HEADER COMPND REMARK JRNL                
    REVDAT   2 2                   4       ATOM   SOURCE SEQRES                     
    REVDAT   1   09-FEB-99 2F58    0                                                
    JRNL        AUTH   R.STANFIELD,E.CABEZAS,A.SATTERTHWAIT,E.STURA,                
    JRNL        AUTH 2 A.PROFY,I.WILSON                                             
    JRNL        TITL   DUAL CONFORMATIONS FOR THE HIV-1 GP120 V3 LOOP IN            
    JRNL        TITL 2 COMPLEXES WITH DIFFERENT NEUTRALIZING FABS.                  
    JRNL        REF    STRUCTURE FOLD.DES.           V.   7   131 1999              
    JRNL        REFN                   ISSN 0969-2126                               
    JRNL        PMID   10368281                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/S0969-2126(99)80020-3                                
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.80 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR 3.851                                         
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.80                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 24.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : 10000000.000                   
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : 0.0000                         
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 91.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 12923                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.185                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.305                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.800                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 615                             
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : 0.012                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 5                            
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.80                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 3.02                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 82.80                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 2172                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2760                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3660                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 5.00                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 115                          
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.034                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 3485                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 1                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 35.10                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 26.70                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.28                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.42                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.46                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.58                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.012                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.90                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 28.00                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.60                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : GROUP                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : PARHCSDX.PRO                                   
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : PARAM11.WAT                                    
    REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : TOPHCSDX.PRO                                   
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : TOPH11.WAT                                     
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: BULK SOLVENT MODEL USED                   
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2F58 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 22-SEP-99.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB008407.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 15-MAY-92                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 295                                
    REMARK 200  PH                             : 5.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU300                       
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE                           
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : AREA DETECTOR                      
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : XUONG-HAMLIN MULTIWIRE             
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : UCSD                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : UCSD                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 12923                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.800                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 24.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 91.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.400                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.07600                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 7.5000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.80                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 3.02                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 82.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 1.99                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.28800                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 1.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MERLOT, X-PLOR                                        
    REMARK 200 STARTING MODEL: FAB 58.2 PORTION OF FAB 58.2/SER-LOOP PEPTIDE        
    REMARK 200  COMPLEX                                                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 55.00                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.73                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 16% PEG4000, 0.2M IMIDAZOLE MALATE,      
    REMARK 280  PH 5.0                                                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 2                        
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       3555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000       48.04000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       57.36000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       48.04000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       57.36000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TRIMERIC                          
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TRIMERIC                   
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 5530 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 19740 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -28.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: L, H, P                               
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    GLY P  11   N     GLY P  11   CA     -0.191                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    GLN L  17     -167.29   -106.37                                   
    REMARK 500    CYS L  23       95.11    177.12                                   
    REMARK 500    PHE L  27D     121.89    174.93                                   
    REMARK 500    LEU L  47      -90.04    -94.82                                   
    REMARK 500    ALA L  51      -51.58     79.42                                   
    REMARK 500    ALA L  60       17.33    -69.20                                   
    REMARK 500    GLU L  81       42.67    -85.76                                   
    REMARK 500    ALA L  84     -163.76   -170.34                                   
    REMARK 500    TYR L 140      140.26   -170.08                                   
    REMARK 500    ASP L 165     -158.11    -89.19                                   
    REMARK 500    SER L 168      -34.57    -26.50                                   
    REMARK 500    LYS L 169      -90.38    -79.05                                   
    REMARK 500    ASN L 190      -74.19   -125.22                                   
    REMARK 500    LYS L 207      121.80   -173.39                                   
    REMARK 500    ARG L 211       76.38    -69.46                                   
    REMARK 500    VAL H   2      114.28   -160.78                                   
    REMARK 500    SER H  15        3.42     83.60                                   
    REMARK 500    GLN H  16     -168.41   -100.63                                   
    REMARK 500    TYR H  27      135.28    179.73                                   
    REMARK 500    ALA H  55       -3.53     72.77                                   
    REMARK 500    SER H  62      -15.97    -49.80                                   
    REMARK 500    LYS H  64      -63.21    -23.10                                   
    REMARK 500    GLU H  85        2.02    -69.17                                   
    REMARK 500    SER H 128       63.10     68.88                                   
    REMARK 500    ALA H 129      -47.87    166.91                                   
    REMARK 500    ALA H 130       79.24   -101.23                                   
    REMARK 500    GLN H 133     -156.36   -151.67                                   
    REMARK 500    THR H 134      -71.37     66.01                                   
    REMARK 500    SER H 136      -98.84     66.43                                   
    REMARK 500    ASN H 162       68.49     39.87                                   
    REMARK 500    SER H 163       29.77     36.33                                   
    REMARK 500    SER H 165      -80.98    -55.34                                   
    REMARK 500    LEU H 166       97.87    -41.06                                   
    REMARK 500    SER H 180       33.72     75.13                                   
    REMARK 500    SER H 195        5.20    -63.50                                   
    REMARK 500    PRO H 198     -101.55    -58.98                                   
    REMARK 500    GLU H 203       72.95     71.05                                   
    REMARK 500    ASP H 229       48.81    -99.95                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: PLANAR GROUPS                                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 PLANAR GROUPS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A TOTAL                 
    REMARK 500 RMS DISTANCE OF ALL ATOMS FROM THE BEST-FIT PLANE                    
    REMARK 500 BY MORE THAN AN EXPECTED VALUE OF 6*RMSD, WITH AN                    
    REMARK 500 RMSD 0.02 ANGSTROMS, OR AT LEAST ONE ATOM HAS                        
    REMARK 500 AN RMSD GREATER THAN THIS VALUE                                      
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        RMS     TYPE                                    
    REMARK 500    TYR L  86         0.08    SIDE_CHAIN                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ARN P 1                   
    DBREF  2F58 L    1   212  PDB    2F58     2F58             1    212             
    DBREF  2F58 H    1   230  PDB    2F58     2F58             1    230             
    DBREF  2F58 P  315    12  PDB    2F58     2F58           315     12             
    SEQRES   1 L  216  ASP ILE VAL LEU THR GLN SER PRO ALA SER LEU ALA VAL          
    SEQRES   2 L  216  SER LEU GLY GLN ARG ALA THR ILE SER CYS LYS ALA SER          
    SEQRES   3 L  216  GLN GLY VAL ASP PHE ASP GLY ALA SER PHE MET ASN TRP          
    SEQRES   4 L  216  TYR GLN GLN LYS PRO GLY GLN PRO PRO LYS LEU LEU ILE          
    SEQRES   5 L  216  PHE ALA ALA SER THR LEU GLU SER GLY ILE PRO ALA ARG          
    SEQRES   6 L  216  PHE SER GLY ARG GLY SER GLY THR ASP PHE THR LEU ASN          
    SEQRES   7 L  216  ILE HIS PRO VAL GLU GLU GLU ASP ALA ALA THR TYR TYR          
    SEQRES   8 L  216  CYS GLN GLN SER HIS GLU ASP PRO LEU THR PHE GLY ALA          
    SEQRES   9 L  216  GLY THR LYS LEU GLU LEU LYS ARG ALA ASP ALA ALA PRO          
    SEQRES  10 L  216  THR VAL SER ILE PHE PRO PRO SER SER GLU GLN LEU THR          
    SEQRES  11 L  216  SER GLY GLY ALA SER VAL VAL CYS PHE LEU ASN ASN PHE          
    SEQRES  12 L  216  TYR PRO LYS ASP ILE ASN VAL LYS TRP LYS ILE ASP GLY          
    SEQRES  13 L  216  SER GLU ARG GLN ASN GLY VAL LEU ASN SER TRP THR ASP          
    SEQRES  14 L  216  GLN ASP SER LYS ASP SER THR TYR SER MET SER SER THR          
    SEQRES  15 L  216  LEU THR LEU THR LYS ASP GLU TYR GLU ARG HIS ASN SER          
    SEQRES  16 L  216  TYR THR CYS GLU ALA THR HIS LYS THR SER THR SER PRO          
    SEQRES  17 L  216  ILE VAL LYS SER PHE ASN ARG ALA                              
    SEQRES   1 H  228  ASP VAL GLN LEU GLN GLN SER GLY PRO ASP LEU VAL LYS          
    SEQRES   2 H  228  PRO SER GLN SER LEU SER LEU THR CYS THR VAL THR GLY          
    SEQRES   3 H  228  TYR SER ILE THR SER GLY TYR SER TRP HIS TRP ILE ARG          
    SEQRES   4 H  228  GLN PHE PRO GLY ASN LYS LEU GLU TRP MET GLY TYR ILE          
    SEQRES   5 H  228  HIS TYR SER ALA GLY THR ASN TYR ASN PRO SER LEU LYS          
    SEQRES   6 H  228  SER ARG ILE SER ILE THR ARG ASP THR SER LYS ASN GLN          
    SEQRES   7 H  228  PHE PHE LEU GLN LEU ASN SER VAL THR THR GLU ASP THR          
    SEQRES   8 H  228  ALA THR TYR TYR CYS ALA ARG GLU GLU ALA MET PRO TYR          
    SEQRES   9 H  228  GLY ASN GLN ALA TYR TYR TYR ALA MET ASP CYS TRP GLY          
    SEQRES  10 H  228  GLN GLY THR THR VAL THR VAL SER SER ALA LYS THR THR          
    SEQRES  11 H  228  PRO PRO SER VAL TYR PRO LEU ALA PRO GLY SER ALA ALA          
    SEQRES  12 H  228  GLN THR ASN SER MET VAL THR LEU GLY CYS LEU VAL LYS          
    SEQRES  13 H  228  GLY TYR PHE PRO GLU PRO VAL THR VAL THR TRP ASN SER          
    SEQRES  14 H  228  GLY SER LEU SER SER GLY VAL HIS THR PHE PRO ALA VAL          
    SEQRES  15 H  228  LEU GLN SER ASP LEU TYR THR LEU SER SER SER VAL THR          
    SEQRES  16 H  228  VAL PRO SER SER PRO ARG PRO SER GLU THR VAL THR CYS          
    SEQRES  17 H  228  ASN VAL ALA HIS PRO ALA SER SER THR LYS VAL ASP LYS          
    SEQRES  18 H  228  LYS ILE VAL PRO ARG ASP CYS                                  
    SEQRES   1 P   11  HIS ILE GLY PRO GLY ARG ALA PHE GLY GLY GLY                  
    HET    ARN  P   1       7                                                       
    HETNAM     ARN 1-IMINO-5-PENTANONE                                              
    FORMUL   4  ARN    C5 H9 N O                                                    
    FORMUL   5  HOH   *(H2 O)                                                       
    HELIX    1   1 GLU L   80  ASP L   82  5                                   3    
    HELIX    2   2 SER L  122  THR L  126  1                                   5    
    HELIX    3   3 LYS L  183  TYR L  186  1                                   4    
    HELIX    4   4 ILE H   29  SER H   31  5                                   3    
    HELIX    5   5 PRO H   61  ARG H   66  1                                   6    
    HELIX    6   6 THR H   84  ASP H   86  5                                   3    
    HELIX    7   7 ASN H  162  GLY H  164  5                                   3    
    HELIX    8   8 PRO H  213  SER H  215  5                                   3    
    SHEET    1   A 4 SER L  10  ALA L  12  0                                        
    SHEET    2   A 4 THR L 102  GLU L 105  1  N  LYS L 103   O  LEU L  11           
    SHEET    3   A 4 ALA L  84  GLN L  90 -1  N  TYR L  86   O  THR L 102           
    SHEET    4   A 4 MET L  33  GLN L  38 -1  N  GLN L  38   O  THR L  85           
    SHEET    1   B 3 ALA L  19  LYS L  24  0                                        
    SHEET    2   B 3 ASP L  70  ILE L  75 -1  N  ILE L  75   O  ALA L  19           
    SHEET    3   B 3 PHE L  62  SER L  67 -1  N  SER L  67   O  ASP L  70           
    SHEET    1   C 4 THR L 114  PHE L 118  0                                        
    SHEET    2   C 4 GLY L 129  ASN L 137 -1  N  ASN L 137   O  THR L 114           
    SHEET    3   C 4 MET L 175  THR L 182 -1  N  LEU L 181   O  ALA L 130           
    SHEET    4   C 4 VAL L 159  TRP L 163 -1  N  SER L 162   O  SER L 176           
    SHEET    1   D 3 ILE L 144  ILE L 150  0                                        
    SHEET    2   D 3 SER L 191  HIS L 198 -1  N  THR L 197   O  ASN L 145           
    SHEET    3   D 3 ILE L 205  ASN L 210 -1  N  PHE L 209   O  TYR L 192           
    SHEET    1   E 4 GLN H   3  SER H   7  0                                        
    SHEET    2   E 4 LEU H  18  THR H  25 -1  N  THR H  25   O  GLN H   3           
    SHEET    3   E 4 GLN H  77  LEU H  82 -1  N  LEU H  82   O  LEU H  18           
    SHEET    4   E 4 ILE H  67  ASP H  72 -1  N  ASP H  72   O  GLN H  77           
    SHEET    1   F 5 THR H 107  VAL H 109  0                                        
    SHEET    2   F 5 ALA H  88  GLU H  95 -1  N  TYR H  90   O  THR H 107           
    SHEET    3   F 5 SER H  34  GLN H  39 -1  N  GLN H  39   O  THR H  89           
    SHEET    4   F 5 LEU H  45  HIS H  52 -1  N  ILE H  51   O  TRP H  35           
    SHEET    5   F 5 THR H  57  TYR H  59 -1  N  ASN H  58   O  TYR H  50           
    SHEET    1   G 2 GLU H  95  PRO H  99  0                                        
    SHEET    2   G 2 TYR H 100E MET H 100I-1  N  ALA H 100H  O  GLU H  96           
    SHEET    1   H 4 SER H 120  LEU H 124  0                                        
    SHEET    2   H 4 MET H 137  TYR H 147 -1  N  LYS H 145   O  SER H 120           
    SHEET    3   H 4 TYR H 185  PRO H 194 -1  N  VAL H 193   O  VAL H 138           
    SHEET    4   H 4 VAL H 171  THR H 173 -1  N  HIS H 172   O  SER H 190           
    SHEET    1   I 3 THR H 153  TRP H 157  0                                        
    SHEET    2   I 3 VAL H 205  HIS H 212 -1  N  ALA H 211   O  THR H 153           
    SHEET    3   I 3 THR H 217  ILE H 223 -1  N  ILE H 223   O  VAL H 205           
    SSBOND   1 CYS L   23    CYS L   88                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   2 CYS L  134    CYS L  194                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   3 CYS H   22    CYS H   92                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   4 CYS H  142    CYS H  208                          1555   1555  2.03  
    LINK         N   ARN P   1                 N   GLY P  11     1555   1555  1.44  
    LINK         C   ARN P   1                 N   HIS P 315     1555   1555  1.33  
    CISPEP   1 SER L    7    PRO L    8          0        -3.89                     
    CISPEP   2 HIS L   76    PRO L   77          0        -2.42                     
    CISPEP   3 ASP L   94    PRO L   95          0        -1.56                     
    CISPEP   4 TYR L  140    PRO L  141          0        -3.66                     
    CISPEP   5 PHE H  148    PRO H  149          0        -2.74                     
    CISPEP   6 GLU H  150    PRO H  151          0         4.37                     
    CISPEP   7 ARG H  199    PRO H  200          0         1.53                     
    SITE     1 AC1  4 GLY P  10  GLY P  11  HIS P 315  ILE P 316                    
    CRYST1   96.080  114.720   49.530  90.00  90.00  90.00 P 21 21 2     4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010408  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.008717  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.020190        0.00000                         

    振動する分子の3次元画像

    変位ベクトル図 (モードを選択してください。3つまで選択できます。)
    画面表示
    アニメーション (モードを選択してください。1つしか選択できません。)
    画面表示

    変位ベクトルの静止画とGIFアニメーション


    Mode 1

    時間平均および10個の最低振動数モードに対する結果

    原子のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    二面角のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    原子のゆらぎ二面角のゆらぎ

    原子ゆらぎの相関

    Mode 1
    原子ゆらぎの相関 - Mode 1
    時間平均
    時間平均
    距離マップ
    距離マップ

    計算に関するメモ

    PDB file name : pdb2f58.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        L
      ATOM        H
      ATOM        P

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   3322  CG  LYS H 218      45.860  44.849 -11.600  1.00 29.43           C  
      ATOM   3323  CD  LYS H 218      45.265  46.040 -10.806  1.00 29.43           C  
      ATOM   3324  CE  LYS H 218      46.228  47.247 -10.804  1.00 29.43           C  
      ATOM   3325  NZ  LYS H 218      45.727  48.461 -10.089  1.00 29.43           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00