?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE                             09-NOV-05   XXXX              
    TITLE     ASPARTATE AMINOTRANSFERASE MUTANT MA WITH ISOVALERIC ACID             
    COMPND    Aspartate aminotransferase (E.C.2.6.1.1)                              
    KEYWDS    ASPARTATE AMINOTRANSFERASE, DIRECTED EVOLUTION, PROTEIN DESIGN,       
    KEYWDS   2 PROTEIN ENGINNERING, TRANSFERASE                                     
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    Y.TANAKA, N.NAKAGAWA, H.TADA, T.YANO, R.MASUI, S.KURAMITSU            
    JRNL        AUTH   Y.TANAKA, N.NAKAGAWA, H.TADA, T.YANO, R.MASUI, S.KURAMITSU   
    JRNL        TITL   THE STRUCTURES OF ASPARTATE AMINOTRANSFERASE WITH MUTATIONS  
    JRNL        TITL 2 OF NON-ACTIVE-SITE RESIDUES                                  
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    SEQRES   1 A  396  MET PHE GLU ASN ILE THR THR ALA PRO ALA ASP PRO ILE          
    SEQRES   2 A  396  LEU GLY LEU ALA ASP LEU LEU ARG ALA ASP GLU ARG PRO          
    SEQRES   3 A  396  GLY LYS ILE ASP LEU GLY MET GLY VAL TYR ASN ASP GLU          
    SEQRES   4 A  396  THR GLY LYS THR PRO VAL LEU THR SER VAL LYS LYS ALA          
    SEQRES   5 A  396  GLU GLN TYR LEU LEU GLU ASN GLU THR THR LYS ASN TYR          
    SEQRES   6 A  396  LEU GLY ILE ASP GLY ILE PRO GLU PHE GLY ARG CYS THR          
    SEQRES   7 A  396  GLN GLU LEU LEU PHE GLY LYS GLY SER ALA LEU ILE ASN          
    SEQRES   8 A  396  ASP LYS ARG ALA ARG THR ALA GLN THR PRO GLY GLY THR          
    SEQRES   9 A  396  GLY ALA LEU ARG VAL ALA ALA ASP PHE LEU ALA LYS ASN          
    SEQRES  10 A  396  THR SER VAL LYS ARG VAL TRP VAL SER ASN PRO SER TRP          
    SEQRES  11 A  396  PRO ASN HIS LYS SER VAL PHE ASN SER ALA GLY LEU GLU          
    SEQRES  12 A  396  VAL ARG GLU TYR ALA TYR TYR ASP ALA GLU ASN HIS THR          
    SEQRES  13 A  396  LEU ASP PHE ASP ALA LEU ILE ASN SER LEU ASN GLU ALA          
    SEQRES  14 A  396  GLN ALA GLY ASP VAL VAL LEU PHE HIS GLY CYS CYS HIS          
    SEQRES  15 A  396  ASN PRO THR GLY ILE ASP PRO THR LEU GLU GLN TRP GLN          
    SEQRES  16 A  396  THR LEU ALA GLN LEU SER VAL GLU LYS GLY TRP LEU PRO          
    SEQRES  17 A  396  LEU PHE ASP PHE ALA TYR GLN GLY PHE ALA ARG GLY LEU          
    SEQRES  18 A  396  GLU GLU ASP ALA GLU GLY LEU ARG ALA PHE ALA ALA MET          
    SEQRES  19 A  396  HIS LYS GLU LEU ILE VAL ALA SER SER TYR SER LYS ASN          
    SEQRES  20 A  396  PHE GLY LEU TYR ASN GLU ARG VAL GLY ALA CYS THR LEU          
    SEQRES  21 A  396  VAL ALA ALA ASP SER GLU THR VAL ASP ARG ALA PHE SER          
    SEQRES  22 A  396  GLN MET LYS ALA ALA ILE ARG VAL ASN TYR SER SER PRO          
    SEQRES  23 A  396  PRO ALA HIS GLY ALA SER VAL VAL ALA THR ILE LEU SER          
    SEQRES  24 A  396  ASN ASP ALA LEU ARG ALA ILE TRP GLU GLN GLU LEU THR          
    SEQRES  25 A  396  ASP MET ARG GLN ARG ILE GLN ARG MET ARG GLN LEU PHE          
    SEQRES  26 A  396  VAL ASN THR LEU GLN GLU LYS GLY ALA ASN ARG ASP PHE          
    SEQRES  27 A  396  SER PHE ILE ILE LYS GLN ASN GLY MET PHE SER PHE SER          
    SEQRES  28 A  396  GLY LEU THR LYS GLU GLN VAL LEU ARG LEU ARG GLU GLU          
    SEQRES  29 A  396  PHE GLY VAL TYR ALA VAL ALA SER GLY ARG VAL ASN VAL          
    SEQRES  30 A  396  ALA GLY MET THR PRO ASP ASN MET ALA PRO LEU CYS GLU          
    SEQRES  31 A  396  ALA ILE VAL ALA VAL LEU                                      
    HETNAM     PLP PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE                                           
    HETNAM     IVA ISOVALERIC ACID                                                  
    HETSYN     PLP VITAMIN B6 PHOSPHATE                                             
    FORMUL   2  PLP    C8 H10 N O6 P                                                
    FORMUL   3  IVA    C5 H10 O2                                                    
    FORMUL   4  HOH   *173(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 LEU A   18  ASP A   27  1                                  10    
    HELIX    2   2 LEU A   50  GLU A   64  1                                  15    
    HELIX    3   3 ILE A   76  GLY A   89  1                                  14    
    HELIX    4   4 SER A   92  ASP A   97  1                                   6    
    HELIX    5   5 GLY A  107  THR A  123  1                                  17    
    HELIX    6   6 PRO A  141  ALA A  150  1                                  10    
    HELIX    7   7 ASP A  169  ASN A  178  1                                  10    
    HELIX    8   8 THR A  201  GLY A  216  1                                  16    
    HELIX    9   9 GLU A  234  ASP A  236  5                                   3    
    HELIX   10  10 ALA A  237  ALA A  245  1                                   9    
    HELIX   11  11 LEU A  262  GLU A  265  5                                   4    
    HELIX   12  12 ASP A  276  VAL A  293  1                                  18    
    HELIX   13  13 PRO A  299  SER A  311  1                                  13    
    HELIX   14  14 ASN A  312  LYS A  344  1                                  33    
    HELIX   15  15 PHE A  350  GLN A  356  5                                   7    
    HELIX   16  16 THR A  366  GLY A  378  1                                  13    
    HELIX   17  17 ALA A  390  MET A  392  5                                   3    
    HELIX   18  18 ASN A  396  LEU A  409  1                                  13    
    SHEET    1   A 2 ILE A  33  ASP A  34  0                                        
    SHEET    2   A 2 VAL A 379  TYR A 380  1  O  TYR A 380   N  ILE A  33           
    SHEET    1   B 7 ALA A 100  PRO A 106  0                                        
    SHEET    2   B 7 VAL A 267  VAL A 273 -1  O  LEU A 272   N  ARG A 101           
    SHEET    3   B 7 LEU A 250  SER A 255 -1  N  VAL A 252   O  THR A 271           
    SHEET    4   B 7 LEU A 218  PHE A 223  1  N  PHE A 221   O  ALA A 253           
    SHEET    5   B 7 VAL A 185  HIS A 189  1  N  PHE A 188   O  ASP A 222           
    SHEET    6   B 7 ARG A 129  ASN A 137  1  N  TRP A 134   O  LEU A 187           
    SHEET    7   B 7 GLU A 154  ALA A 159  1  O  ARG A 156   N  VAL A 135           
    SHEET    1   C 2 TYR A 161  ASP A 162  0                                        
    SHEET    2   C 2 THR A 167  LEU A 168 -1  O  THR A 167   N  ASP A 162           
    SHEET    1   D 2 PHE A 360  PHE A 362  0                                        
    SHEET    2   D 2 ARG A 386  ASN A 388 -1  O  VAL A 387   N  SER A 361           
    LINK         C4A PLP A 413                 NZ  LYS A 258     1555   1555  1.37  
    CISPEP   1 ASN A  137    PRO A  138          1        -0.03                     
    CISPEP   2 ASN A  194    PRO A  195          1         0.81                     
    SITE     1 AC1 14 TYR A  70  GLY A 107  GLY A 108  THR A 109                    
    SITE     2 AC1 14 TRP A 140  ASN A 194  ASP A 222  ALA A 224                    
    SITE     3 AC1 14 TYR A 225  SER A 255  SER A 257  LYS A 258                    
    SITE     4 AC1 14 ARG A 266  HOH A 448                                          
    SITE     1 AC2  7 ILE A  17  MET A  37  GLY A  38  TYR A  70                    
    SITE     2 AC2  7 TRP A 140  ASN A 194  ARG A 386                               
    CRYST1  157.658   85.481   78.295  90.00  90.00  90.00 C 2 2 21      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.006343  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.011699  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.012772        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2d63.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM      6  CG  MET A   5      41.925  11.769  14.442  1.00 42.24           C  
      ATOM      7  SD  MET A   5      42.566  10.277  15.213  1.00 51.33           S  
      ATOM      8  CE  MET A   5      43.646  10.988  16.438  1.00 47.45           C  
      ATOM   2667  CG  LYS A 355      23.191  11.951 -36.074  1.00 43.64           C  
      ATOM   2668  CD  LYS A 355      22.945  10.595 -36.721  1.00 47.41           C  
      ATOM   2669  CE  LYS A 355      22.904  10.686 -38.244  1.00 50.41           C  
      ATOM   2670  NZ  LYS A 355      21.732  11.459 -38.749  1.00 52.35           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00       20.00
        1-5             1.00    5.00       20.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00