?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE                             30-JUL-05   2AIR              
    TITLE     T-STATE ACTIVE SITE OF ASPARTATE TRANSCARBAMYLASE:CRYSTAL STRUCTURE OF
    TITLE    2 THE CARBAMYL PHOSPHATE AND L-ALANOSINE LIGATED ENZYME                
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN;            
    COMPND   3 CHAIN: A, G;                                                         
    COMPND   4 SYNONYM: ASPARTATE TRANSCARBAMYLASE, ATCASE;                         
    COMPND   5 EC: 2.1.3.2;                                                         
    COMPND   6 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   7 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   8 MOLECULE: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN;           
    COMPND   9 CHAIN: B, H;                                                         
    COMPND  10 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
    SOURCE   4 GENE: PYRB;                                                          
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: EK1104;                                    
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PEK54;                                    
    SOURCE  10 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  11 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE  12 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
    SOURCE  13 GENE: PYRI;                                                          
    SOURCE  14 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE  15 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE  16 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: EK1104;                                    
    SOURCE  17 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  18 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PEK54                                     
    KEYWDS    ASPARTATE TRANSCARBAMYLASE, ALANOSINE, CARBAMYL PHOSPHATE, T-STATE,   
    KEYWDS   2 TRANSFERASE                                                          
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.HUANG,W.N.LIPSCOMB                                                  
    REVDAT   3   13-JUL-11 2AIR    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   24-FEB-09 2AIR    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   24-JAN-06 2AIR    0                                                
    JRNL        AUTH   J.HUANG,W.N.LIPSCOMB                                         
    JRNL        TITL   T-STATE ACTIVE SITE OF ASPARTATE TRANSCARBAMYLASE: CRYSTAL   
    JRNL        TITL 2 STRUCTURE OF THE CARBAMYL PHOSPHATE AND L-ALANOSINE LIGATED  
    JRNL        TITL 3 ENZYME                                                       
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  45   346 2006              
    JRNL        REFN                   ISSN 0006-2960                               
    JRNL        PMID   16401065                                                     
    JRNL        DOI    10.1021/BI051543U                                            
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.00 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : CNS 1.0                                              
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,              
    REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 30.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 78.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 65707                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.239                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.273                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3363                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.00                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.07                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 48.80                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.4167                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.4032                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 212                          
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 7232                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 38                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 606                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 35.90                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 57.36                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.70600                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : -0.70000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : 1.41300                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : -3.98800                                             
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.33                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.44                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.39                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.44                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.007                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 24.20                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.01                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : ISOTROPIC                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
    REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
    REMARK   3   BSOL        : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2AIR COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 16-AUG-05.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB033942.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 09-AUG-04                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : CHESS                              
    REMARK 200  BEAMLINE                       : F1                                 
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9186                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : HORIZONTALLY BENT SI (111),        
    REMARK 200                                   ASSYMETRICALLY CUT WITH WATER      
    REMARK 200                                   COOLED CU BLOCK                    
    REMARK 200  OPTICS                         : MIRRORS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 4                     
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 74502                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 89.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 1.700                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.06600                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 10.7000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.03                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 56.2                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 1.20                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.50000                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 0.710                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1D09                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 60.15                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.09                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PEG-4000, ISO-PROPRANOL, SODIUM AZIDE,   
    REMARK 280  PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 294K             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: H 3                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z                                                
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z                                               
    REMARK 290       4555   X+2/3,Y+1/3,Z+1/3                                       
    REMARK 290       5555   -Y+2/3,X-Y+1/3,Z+1/3                                    
    REMARK 290       6555   -X+Y+2/3,-X+1/3,Z+1/3                                   
    REMARK 290       7555   X+1/3,Y+2/3,Z+2/3                                       
    REMARK 290       8555   -Y+1/3,X-Y+2/3,Z+2/3                                    
    REMARK 290       9555   -X+Y+1/3,-X+2/3,Z+2/3                                   
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       64.57600            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       37.28297            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000       66.03233            
    REMARK 290   SMTRY1   5 -0.500000 -0.866025  0.000000       64.57600            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.866025 -0.500000  0.000000       37.28297            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       66.03233            
    REMARK 290   SMTRY1   6 -0.500000  0.866025  0.000000       64.57600            
    REMARK 290   SMTRY2   6 -0.866025 -0.500000  0.000000       37.28297            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       66.03233            
    REMARK 290   SMTRY1   7  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   7  0.000000  1.000000  0.000000       74.56594            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000  1.000000      132.06467            
    REMARK 290   SMTRY1   8 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8  0.866025 -0.500000  0.000000       74.56594            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000  1.000000      132.06467            
    REMARK 290   SMTRY1   9 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   9 -0.866025 -0.500000  0.000000       74.56594            
    REMARK 290   SMTRY3   9  0.000000  0.000000  1.000000      132.06467            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, G, H                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DODECAMERIC                
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA,PQS                                              
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 32630 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 112660 ANGSTROM**2                      
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -136.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, G, B, H                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000      129.15200            
    REMARK 350   BIOMT2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT1   3 -0.500000  0.866025  0.000000       64.57600            
    REMARK 350   BIOMT2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000      111.84891            
    REMARK 350   BIOMT3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 SPECIAL POSITION                                                     
    REMARK 375 THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS            
    REMARK 375 OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE ASSUMED TO BE ON SPECIAL          
    REMARK 375 POSITIONS.                                                           
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 ATOM RES CSSEQI                                                      
    REMARK 375      HOH G 891  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 375      HOH A 881  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 375      HOH A 873  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 375      HOH B 837  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    PRO A 268   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. = -11.5 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G 267   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. = -16.0 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LYS A  40      -64.00    -26.19                                   
    REMARK 500    SER A  52       73.76   -162.34                                   
    REMARK 500    SER A  74       72.10   -111.00                                   
    REMARK 500    ASP A  75       37.91    -61.72                                   
    REMARK 500    SER A  76       53.22    -65.39                                   
    REMARK 500    ALA A  77       34.08     76.79                                   
    REMARK 500    ASN A  78       42.57   -147.91                                   
    REMARK 500    SER A  80       43.31    -70.07                                   
    REMARK 500    LYS A  83       65.82    -52.84                                   
    REMARK 500    LYS A  84       28.16     47.30                                   
    REMARK 500    ASN A 121       -0.30     63.21                                   
    REMARK 500    ASN A 132      -86.22    -96.57                                   
    REMARK 500    GLU A 216        0.15    -69.37                                   
    REMARK 500    LYS A 244      -39.28    -24.83                                   
    REMARK 500    ALA A 245      124.32    -30.25                                   
    REMARK 500    GLN A 246      -15.90     48.17                                   
    REMARK 500    LEU A 267     -142.50    118.76                                   
    REMARK 500    PRO A 268       50.43     35.06                                   
    REMARK 500    VAL A 270      -52.72    -29.86                                   
    REMARK 500    TRP A 284       22.31   -146.31                                   
    REMARK 500    ASP B   4      -83.82    -67.04                                   
    REMARK 500    ASN B   5      154.19    -38.37                                   
    REMARK 500    LEU B   7      154.37    177.20                                   
    REMARK 500    GLN B   8       40.89   -143.86                                   
    REMARK 500    GLU B  10      -72.59   -113.52                                   
    REMARK 500    LYS B  13      155.68    171.73                                   
    REMARK 500    LYS B  34       64.61     37.68                                   
    REMARK 500    ARG B  41      159.12    -40.86                                   
    REMARK 500    PRO B  49      161.48    -45.90                                   
    REMARK 500    SER B  50      -44.61   -137.52                                   
    REMARK 500    GLU B  52      178.55    -49.63                                   
    REMARK 500    MET B  53       66.10    -68.24                                   
    REMARK 500    LYS B  56      124.75    178.41                                   
    REMARK 500    SER B  67      170.43    -56.32                                   
    REMARK 500    GLN B  73       -3.88    -56.90                                   
    REMARK 500    ALA B  78       72.96   -113.34                                   
    REMARK 500    ARG B  85      106.19    -34.53                                   
    REMARK 500    ILE B  86       75.95   -108.02                                   
    REMARK 500    ASN B  88       68.72    166.54                                   
    REMARK 500    VAL B  92     -156.34    -71.42                                   
    REMARK 500    ASN B 105       -8.15     63.77                                   
    REMARK 500    ALA B 152       31.12    -92.03                                   
    REMARK 500    HIS G  41       32.64    -96.70                                   
    REMARK 500    SER G  52       78.15   -173.93                                   
    REMARK 500    ASP G  75        6.02    -50.38                                   
    REMARK 500    SER G  76       51.85    -64.82                                   
    REMARK 500    THR G  79     -168.99   -116.15                                   
    REMARK 500    LYS G  83      -73.81    -47.20                                   
    REMARK 500    LYS G  84      -72.04    -84.18                                   
    REMARK 500    ALA G 101      144.81   -170.79                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS      82 RAMACHANDRAN OUTLIERS.                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CHIRAL CENTERS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 UNEXPECTED CONFIGURATION OF THE FOLLOWING CHIRAL                     
    REMARK 500 CENTER(S) USING IMPROPER CA--C--CB--N CHIRALITY                      
    REMARK 500 FOR AMINO ACIDS AND C1'--O4'--N1(N9)--C2' FOR                        
    REMARK 500 NUCLEIC ACIDS OR EQUIVALENT ANGLE                                    
    REMARK 500 M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN                            
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,6X,F5.1,6X,A1,10X,A1,3X,A16)       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI    IMPROPER   EXPECTED   FOUND DETAILS                 
    REMARK 500    LEU A 267        22.1      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500    ILE B  86        24.9      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500    GLU G 109        24.6      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500    LEU G 267        22.4      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 881        DISTANCE = 10.21 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 908        DISTANCE =  8.63 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 915        DISTANCE =  7.70 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 926        DISTANCE =  5.51 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 931        DISTANCE =  8.14 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 932        DISTANCE = 20.46 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 942        DISTANCE =  5.27 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 943        DISTANCE = 18.39 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 945        DISTANCE =  6.89 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 947        DISTANCE =  7.81 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 950        DISTANCE =  8.54 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 955        DISTANCE =  6.35 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 957        DISTANCE =  5.42 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 959        DISTANCE =  5.01 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 962        DISTANCE =  5.12 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 971        DISTANCE =  8.31 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 973        DISTANCE =  9.60 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 978        DISTANCE =  8.92 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 979        DISTANCE = 15.26 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 983        DISTANCE =  5.11 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 985        DISTANCE =  6.13 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 987        DISTANCE =  6.34 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 993        DISTANCE = 15.41 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 817        DISTANCE =  9.37 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 820        DISTANCE =  5.51 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 832        DISTANCE =  7.81 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 833        DISTANCE = 12.20 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 834        DISTANCE = 10.61 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 837        DISTANCE = 32.51 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 838        DISTANCE =  7.84 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 840        DISTANCE =  7.38 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 841        DISTANCE =  6.56 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 842        DISTANCE =  7.46 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 843        DISTANCE =  8.97 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 847        DISTANCE = 12.66 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 850        DISTANCE =  6.26 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 851        DISTANCE =  6.40 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 853        DISTANCE =  5.07 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 854        DISTANCE = 10.21 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 856        DISTANCE =  8.11 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 857        DISTANCE =  6.87 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 858        DISTANCE =  7.38 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 859        DISTANCE =  7.60 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 863        DISTANCE =  7.89 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 866        DISTANCE = 10.24 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 867        DISTANCE =  6.12 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 869        DISTANCE =  8.86 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 870        DISTANCE =  7.86 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 873        DISTANCE = 10.59 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 875        DISTANCE = 13.39 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 878        DISTANCE = 26.01 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 880        DISTANCE = 12.48 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 882        DISTANCE =  7.88 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 884        DISTANCE = 15.90 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 885        DISTANCE =  6.90 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 886        DISTANCE = 15.43 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 887        DISTANCE =  5.83 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 888        DISTANCE = 12.07 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 889        DISTANCE =  7.22 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 890        DISTANCE = 12.23 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 891        DISTANCE = 10.10 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 903        DISTANCE = 13.76 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 911        DISTANCE =  8.30 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 929        DISTANCE =  6.16 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 933        DISTANCE =  9.49 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 941        DISTANCE =  5.39 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 944        DISTANCE =  7.25 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 952        DISTANCE = 11.26 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 962        DISTANCE =  6.73 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 968        DISTANCE =  7.71 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 977        DISTANCE =  6.29 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 979        DISTANCE = 11.04 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 980        DISTANCE =  6.33 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 981        DISTANCE =  5.57 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 993        DISTANCE = 13.32 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 994        DISTANCE =  6.17 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 995        DISTANCE =  5.64 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 997        DISTANCE =  5.09 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G 998        DISTANCE = 17.25 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1005        DISTANCE =  6.71 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1008        DISTANCE =  7.05 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1010        DISTANCE =  6.21 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1011        DISTANCE =  6.56 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1013        DISTANCE =  5.32 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1014        DISTANCE =  8.39 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1017        DISTANCE =  7.65 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH G1018        DISTANCE =  6.96 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 825        DISTANCE =  7.19 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 826        DISTANCE = 19.63 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 832        DISTANCE =  6.45 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 835        DISTANCE =  9.36 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 836        DISTANCE = 10.22 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 838        DISTANCE =  7.27 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 839        DISTANCE =  6.38 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 840        DISTANCE = 11.35 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 845        DISTANCE =  5.55 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 855        DISTANCE = 10.05 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 856        DISTANCE =  8.68 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 857        DISTANCE =  6.74 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 858        DISTANCE =  7.22 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 859        DISTANCE =  5.33 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 864        DISTANCE = 16.83 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 865        DISTANCE = 10.31 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 869        DISTANCE =  7.65 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 870        DISTANCE = 14.27 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 871        DISTANCE =  9.10 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 874        DISTANCE =  5.94 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 875        DISTANCE = 11.04 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 877        DISTANCE = 12.94 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 878        DISTANCE = 11.25 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 879        DISTANCE =  8.16 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 880        DISTANCE =  5.76 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 882        DISTANCE =  8.57 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 883        DISTANCE = 10.95 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 884        DISTANCE =  8.86 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 886        DISTANCE =  7.75 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 888        DISTANCE =  5.66 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 889        DISTANCE =  5.27 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 890        DISTANCE =  9.33 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 892        DISTANCE =  5.88 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 894        DISTANCE =  6.81 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 896        DISTANCE = 10.92 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 898        DISTANCE =  6.64 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 899        DISTANCE =  5.25 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 900        DISTANCE =  7.33 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 902        DISTANCE =  6.56 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 909        DISTANCE =  5.09 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH H 910        DISTANCE =  6.97 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN B 800  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 CYS B 109   SG                                                     
    REMARK 620 2 CYS B 114   SG  120.7                                              
    REMARK 620 3 CYS B 138   SG  109.7 103.5                                        
    REMARK 620 4 CYS B 141   SG  102.2 113.7 106.5                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN H 801  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 CYS H 109   SG                                                     
    REMARK 620 2 CYS H 114   SG  111.3                                              
    REMARK 620 3 CYS H 138   SG  109.4 106.0                                        
    REMARK 620 4 CYS H 141   SG  105.0 111.2 114.1                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN B 800                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN H 801                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CP A 802                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CP G 803                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE AL0 G 804                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE AL0 A 805                 
    DBREF  2AIR A    1   310  UNP    P0A786   PYRB_ECOLI       1    310             
    DBREF  2AIR G    1   310  UNP    P0A786   PYRB_ECOLI       1    310             
    DBREF  2AIR B    1   153  UNP    P0A7F3   PYRI_ECOLI       0    152             
    DBREF  2AIR H    1   153  UNP    P0A7F3   PYRI_ECOLI       0    152             
    SEQRES   1 A  310  ALA ASN PRO LEU TYR GLN LYS HIS ILE ILE SER ILE ASN          
    SEQRES   2 A  310  ASP LEU SER ARG ASP ASP LEU ASN LEU VAL LEU ALA THR          
    SEQRES   3 A  310  ALA ALA LYS LEU LYS ALA ASN PRO GLN PRO GLU LEU LEU          
    SEQRES   4 A  310  LYS HIS LYS VAL ILE ALA SER CYS PHE PHE GLU ALA SER          
    SEQRES   5 A  310  THR ARG THR ARG LEU SER PHE GLU THR SER MET HIS ARG          
    SEQRES   6 A  310  LEU GLY ALA SER VAL VAL GLY PHE SER ASP SER ALA ASN          
    SEQRES   7 A  310  THR SER LEU GLY LYS LYS GLY GLU THR LEU ALA ASP THR          
    SEQRES   8 A  310  ILE SER VAL ILE SER THR TYR VAL ASP ALA ILE VAL MET          
    SEQRES   9 A  310  ARG HIS PRO GLN GLU GLY ALA ALA ARG LEU ALA THR GLU          
    SEQRES  10 A  310  PHE SER GLY ASN VAL PRO VAL LEU ASN ALA GLY ASP GLY          
    SEQRES  11 A  310  SER ASN GLN HIS PRO THR GLN THR LEU LEU ASP LEU PHE          
    SEQRES  12 A  310  THR ILE GLN GLU THR GLN GLY ARG LEU ASP ASN LEU HIS          
    SEQRES  13 A  310  VAL ALA MET VAL GLY ASP LEU LYS TYR GLY ARG THR VAL          
    SEQRES  14 A  310  HIS SER LEU THR GLN ALA LEU ALA LYS PHE ASP GLY ASN          
    SEQRES  15 A  310  ARG PHE TYR PHE ILE ALA PRO ASP ALA LEU ALA MET PRO          
    SEQRES  16 A  310  GLN TYR ILE LEU ASP MET LEU ASP GLU LYS GLY ILE ALA          
    SEQRES  17 A  310  TRP SER LEU HIS SER SER ILE GLU GLU VAL MET ALA GLU          
    SEQRES  18 A  310  VAL ASP ILE LEU TYR MET THR ARG VAL GLN LYS GLU ARG          
    SEQRES  19 A  310  LEU ASP PRO SER GLU TYR ALA ASN VAL LYS ALA GLN PHE          
    SEQRES  20 A  310  VAL LEU ARG ALA SER ASP LEU HIS ASN ALA LYS ALA ASN          
    SEQRES  21 A  310  MET LYS VAL LEU HIS PRO LEU PRO ARG VAL ASP GLU ILE          
    SEQRES  22 A  310  ALA THR ASP VAL ASP LYS THR PRO HIS ALA TRP TYR PHE          
    SEQRES  23 A  310  GLN GLN ALA GLY ASN GLY ILE PHE ALA ARG GLN ALA LEU          
    SEQRES  24 A  310  LEU ALA LEU VAL LEU ASN ARG ASP LEU VAL LEU                  
    SEQRES   1 B  153  MET THR HIS ASP ASN LYS LEU GLN VAL GLU ALA ILE LYS          
    SEQRES   2 B  153  ARG GLY THR VAL ILE ASP HIS ILE PRO ALA GLN ILE GLY          
    SEQRES   3 B  153  PHE LYS LEU LEU SER LEU PHE LYS LEU THR GLU THR ASP          
    SEQRES   4 B  153  GLN ARG ILE THR ILE GLY LEU ASN LEU PRO SER GLY GLU          
    SEQRES   5 B  153  MET GLY ARG LYS ASP LEU ILE LYS ILE GLU ASN THR PHE          
    SEQRES   6 B  153  LEU SER GLU ASP GLN VAL ASP GLN LEU ALA LEU TYR ALA          
    SEQRES   7 B  153  PRO GLN ALA THR VAL ASN ARG ILE ASP ASN TYR GLU VAL          
    SEQRES   8 B  153  VAL GLY LYS SER ARG PRO SER LEU PRO GLU ARG ILE ASP          
    SEQRES   9 B  153  ASN VAL LEU VAL CYS PRO ASN SER ASN CYS ILE SER HIS          
    SEQRES  10 B  153  ALA GLU PRO VAL SER SER SER PHE ALA VAL ARG LYS ARG          
    SEQRES  11 B  153  ALA ASN ASP ILE ALA LEU LYS CYS LYS TYR CYS GLU LYS          
    SEQRES  12 B  153  GLU PHE SER HIS ASN VAL VAL LEU ALA ASN                      
    SEQRES   1 G  310  ALA ASN PRO LEU TYR GLN LYS HIS ILE ILE SER ILE ASN          
    SEQRES   2 G  310  ASP LEU SER ARG ASP ASP LEU ASN LEU VAL LEU ALA THR          
    SEQRES   3 G  310  ALA ALA LYS LEU LYS ALA ASN PRO GLN PRO GLU LEU LEU          
    SEQRES   4 G  310  LYS HIS LYS VAL ILE ALA SER CYS PHE PHE GLU ALA SER          
    SEQRES   5 G  310  THR ARG THR ARG LEU SER PHE GLU THR SER MET HIS ARG          
    SEQRES   6 G  310  LEU GLY ALA SER VAL VAL GLY PHE SER ASP SER ALA ASN          
    SEQRES   7 G  310  THR SER LEU GLY LYS LYS GLY GLU THR LEU ALA ASP THR          
    SEQRES   8 G  310  ILE SER VAL ILE SER THR TYR VAL ASP ALA ILE VAL MET          
    SEQRES   9 G  310  ARG HIS PRO GLN GLU GLY ALA ALA ARG LEU ALA THR GLU          
    SEQRES  10 G  310  PHE SER GLY ASN VAL PRO VAL LEU ASN ALA GLY ASP GLY          
    SEQRES  11 G  310  SER ASN GLN HIS PRO THR GLN THR LEU LEU ASP LEU PHE          
    SEQRES  12 G  310  THR ILE GLN GLU THR GLN GLY ARG LEU ASP ASN LEU HIS          
    SEQRES  13 G  310  VAL ALA MET VAL GLY ASP LEU LYS TYR GLY ARG THR VAL          
    SEQRES  14 G  310  HIS SER LEU THR GLN ALA LEU ALA LYS PHE ASP GLY ASN          
    SEQRES  15 G  310  ARG PHE TYR PHE ILE ALA PRO ASP ALA LEU ALA MET PRO          
    SEQRES  16 G  310  GLN TYR ILE LEU ASP MET LEU ASP GLU LYS GLY ILE ALA          
    SEQRES  17 G  310  TRP SER LEU HIS SER SER ILE GLU GLU VAL MET ALA GLU          
    SEQRES  18 G  310  VAL ASP ILE LEU TYR MET THR ARG VAL GLN LYS GLU ARG          
    SEQRES  19 G  310  LEU ASP PRO SER GLU TYR ALA ASN VAL LYS ALA GLN PHE          
    SEQRES  20 G  310  VAL LEU ARG ALA SER ASP LEU HIS ASN ALA LYS ALA ASN          
    SEQRES  21 G  310  MET LYS VAL LEU HIS PRO LEU PRO ARG VAL ASP GLU ILE          
    SEQRES  22 G  310  ALA THR ASP VAL ASP LYS THR PRO HIS ALA TRP TYR PHE          
    SEQRES  23 G  310  GLN GLN ALA GLY ASN GLY ILE PHE ALA ARG GLN ALA LEU          
    SEQRES  24 G  310  LEU ALA LEU VAL LEU ASN ARG ASP LEU VAL LEU                  
    SEQRES   1 H  153  MET THR HIS ASP ASN LYS LEU GLN VAL GLU ALA ILE LYS          
    SEQRES   2 H  153  ARG GLY THR VAL ILE ASP HIS ILE PRO ALA GLN ILE GLY          
    SEQRES   3 H  153  PHE LYS LEU LEU SER LEU PHE LYS LEU THR GLU THR ASP          
    SEQRES   4 H  153  GLN ARG ILE THR ILE GLY LEU ASN LEU PRO SER GLY GLU          
    SEQRES   5 H  153  MET GLY ARG LYS ASP LEU ILE LYS ILE GLU ASN THR PHE          
    SEQRES   6 H  153  LEU SER GLU ASP GLN VAL ASP GLN LEU ALA LEU TYR ALA          
    SEQRES   7 H  153  PRO GLN ALA THR VAL ASN ARG ILE ASP ASN TYR GLU VAL          
    SEQRES   8 H  153  VAL GLY LYS SER ARG PRO SER LEU PRO GLU ARG ILE ASP          
    SEQRES   9 H  153  ASN VAL LEU VAL CYS PRO ASN SER ASN CYS ILE SER HIS          
    SEQRES  10 H  153  ALA GLU PRO VAL SER SER SER PHE ALA VAL ARG LYS ARG          
    SEQRES  11 H  153  ALA ASN ASP ILE ALA LEU LYS CYS LYS TYR CYS GLU LYS          
    SEQRES  12 H  153  GLU PHE SER HIS ASN VAL VAL LEU ALA ASN                      
    HET     ZN  B 800       1                                                       
    HET     ZN  H 801       1                                                       
    HET     CP  A 802       8                                                       
    HET     CP  G 803       8                                                       
    HET    AL0  G 804      10                                                       
    HET    AL0  A 805      10                                                       
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    HETNAM      CP PHOSPHORIC ACID MONO(FORMAMIDE)ESTER                             
    HETNAM     AL0 3-[HYDROXY(NITROSO)AMINO]-L-ALANINE                              
    HETSYN     AL0 L-ALANOSINE                                                      
    FORMUL   5   ZN    2(ZN 2+)                                                     
    FORMUL   7   CP    2(C H4 N O5 P)                                               
    FORMUL   9  AL0    2(C3 H7 N3 O4)                                               
    FORMUL  11  HOH   *606(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A   11  LEU A   15  5                                   5    
    HELIX    2   2 SER A   16  ASN A   33  1                                  18    
    HELIX    3   3 SER A   52  LEU A   66  1                                  15    
    HELIX    4   4 THR A   87  SER A   96  1                                  10    
    HELIX    5   5 GLY A  110  GLU A  117  1                                   8    
    HELIX    6   6 HIS A  134  GLY A  150  1                                  17    
    HELIX    7   7 GLY A  166  ALA A  177  1                                  12    
    HELIX    8   8 PRO A  189  ALA A  193  5                                   5    
    HELIX    9   9 PRO A  195  LYS A  205  1                                  11    
    HELIX   10  10 SER A  214  VAL A  218  5                                   5    
    HELIX   11  11 GLN A  231  LEU A  235  5                                   5    
    HELIX   12  12 ASP A  236  ALA A  245  1                                  10    
    HELIX   13  13 ARG A  250  HIS A  255  5                                   6    
    HELIX   14  14 ALA A  274  ASP A  278  5                                   5    
    HELIX   15  15 TRP A  284  ASN A  305  1                                  22    
    HELIX   16  16 ILE B   25  PHE B   33  1                                   9    
    HELIX   17  17 SER B   67  GLN B   73  1                                   7    
    HELIX   18  18 HIS B  147  ALA B  152  1                                   6    
    HELIX   19  19 SER G   11  LEU G   15  5                                   5    
    HELIX   20  20 SER G   16  ASN G   33  1                                  18    
    HELIX   21  21 SER G   52  LEU G   66  1                                  15    
    HELIX   22  22 THR G   87  SER G   96  1                                  10    
    HELIX   23  23 GLY G  110  SER G  119  1                                  10    
    HELIX   24  24 HIS G  134  GLY G  150  1                                  17    
    HELIX   25  25 GLY G  166  ALA G  177  1                                  12    
    HELIX   26  26 PRO G  189  ALA G  193  5                                   5    
    HELIX   27  27 PRO G  195  LYS G  205  1                                  11    
    HELIX   28  28 SER G  214  VAL G  218  5                                   5    
    HELIX   29  29 ASP G  236  ALA G  245  1                                  10    
    HELIX   30  30 ARG G  250  HIS G  255  5                                   6    
    HELIX   31  31 ALA G  274  THR G  280  5                                   7    
    HELIX   32  32 TRP G  284  ASN G  305  1                                  22    
    HELIX   33  33 ILE H   25  PHE H   33  1                                   9    
    HELIX   34  34 SER H   67  ASP H   72  1                                   6    
    HELIX   35  35 GLN H   73  ALA H   75  5                                   3    
    HELIX   36  36 HIS H  147  LEU H  151  1                                   5    
    SHEET    1   A 4 SER A  69  SER A  74  0                                        
    SHEET    2   A 4 VAL A  43  PHE A  48  1  N  ILE A  44   O  SER A  69           
    SHEET    3   A 4 ALA A 101  HIS A 106  1  O  VAL A 103   N  CYS A  47           
    SHEET    4   A 4 VAL A 124  ASP A 129  1  O  ALA A 127   N  MET A 104           
    SHEET    1   B 5 ALA A 208  HIS A 212  0                                        
    SHEET    2   B 5 ARG A 183  ILE A 187  1  N  PHE A 186   O  SER A 210           
    SHEET    3   B 5 HIS A 156  VAL A 160  1  N  VAL A 157   O  ARG A 183           
    SHEET    4   B 5 ILE A 224  MET A 227  1  O  TYR A 226   N  ALA A 158           
    SHEET    5   B 5 LYS A 262  LEU A 264  1  O  LEU A 264   N  MET A 227           
    SHEET    1   C 8 THR B  82  VAL B  83  0                                        
    SHEET    2   C 8 THR B  16  ILE B  21 -1  N  ASP B  19   O  THR B  82           
    SHEET    3   C 8 ASP B  57  ILE B  61 -1  O  ASP B  57   N  ILE B  21           
    SHEET    4   C 8 ILE B  42  LEU B  46 -1  N  THR B  43   O  LYS B  60           
    SHEET    5   C 8 ILE H  42  PRO H  49 -1  O  ILE H  42   N  LEU B  46           
    SHEET    6   C 8 ARG H  55  GLU H  62 -1  O  LYS H  60   N  THR H  43           
    SHEET    7   C 8 GLY H  15  PRO H  22 -1  N  ILE H  21   O  ASP H  57           
    SHEET    8   C 8 THR H  82  ILE H  86 -1  O  THR H  82   N  ASP H  19           
    SHEET    1   D 4 ARG B 102  ASP B 104  0                                        
    SHEET    2   D 4 SER B 124  LYS B 129 -1  O  PHE B 125   N  ILE B 103           
    SHEET    3   D 4 ILE B 134  CYS B 138 -1  O  ALA B 135   N  ARG B 128           
    SHEET    4   D 4 GLU B 144  SER B 146 -1  O  PHE B 145   N  LEU B 136           
    SHEET    1   E 4 SER G  69  SER G  74  0                                        
    SHEET    2   E 4 VAL G  43  PHE G  48  1  N  ILE G  44   O  SER G  69           
    SHEET    3   E 4 ALA G 101  HIS G 106  1  O  VAL G 103   N  ALA G  45           
    SHEET    4   E 4 VAL G 124  ASP G 129  1  O  ALA G 127   N  MET G 104           
    SHEET    1   F 5 ALA G 208  HIS G 212  0                                        
    SHEET    2   F 5 ARG G 183  ILE G 187  1  N  PHE G 186   O  SER G 210           
    SHEET    3   F 5 HIS G 156  VAL G 160  1  N  VAL G 157   O  ARG G 183           
    SHEET    4   F 5 ILE G 224  MET G 227  1  O  TYR G 226   N  ALA G 158           
    SHEET    5   F 5 LYS G 262  LEU G 264  1  O  LEU G 264   N  MET G 227           
    SHEET    1   G 4 ARG H 102  ASP H 104  0                                        
    SHEET    2   G 4 SER H 124  ARG H 130 -1  O  PHE H 125   N  ILE H 103           
    SHEET    3   G 4 ASP H 133  CYS H 138 -1  O  ASP H 133   N  ARG H 130           
    SHEET    4   G 4 GLU H 144  SER H 146 -1  O  PHE H 145   N  LEU H 136           
    LINK        ZN    ZN B 800                 SG  CYS B 109     1555   1555  2.36  
    LINK        ZN    ZN B 800                 SG  CYS B 114     1555   1555  2.34  
    LINK        ZN    ZN B 800                 SG  CYS B 138     1555   1555  2.35  
    LINK        ZN    ZN B 800                 SG  CYS B 141     1555   1555  2.36  
    LINK        ZN    ZN H 801                 SG  CYS H 109     1555   1555  2.28  
    LINK        ZN    ZN H 801                 SG  CYS H 114     1555   1555  2.35  
    LINK        ZN    ZN H 801                 SG  CYS H 138     1555   1555  2.40  
    LINK        ZN    ZN H 801                 SG  CYS H 141     1555   1555  2.17  
    SITE     1 AC1  4 CYS B 109  CYS B 114  CYS B 138  CYS B 141                    
    SITE     1 AC2  4 CYS H 109  CYS H 114  CYS H 138  CYS H 141                    
    SITE     1 AC3  5 ARG A  54  THR A  55  ARG A 105  HIS A 134                    
    SITE     2 AC3  5 AL0 A 805                                                     
    SITE     1 AC4  6 ARG G  54  THR G  55  ARG G 105  HIS G 134                    
    SITE     2 AC4  6 ARG G 229  AL0 G 804                                          
    SITE     1 AC5  7 ALA G  51  SER G  52  ARG G  54  THR G  55                    
    SITE     2 AC5  7 SER G  80  ARG G 105   CP G 803                               
    SITE     1 AC6  7 ALA A  51  SER A  52  THR A  53  ARG A  54                    
    SITE     2 AC6  7 SER A  80  ARG A 105   CP A 802                               
    CRYST1  129.152  129.152  198.097  90.00  90.00 120.00 H 3          18          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.007743  0.004470  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.008941  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.005048        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2air.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        G
      ATOM        H

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    633  CG  LYS A  83      63.635  51.889 -10.073  1.00 94.32           C  
      ATOM    634  CD  LYS A  83      62.305  52.333 -10.675  1.00 94.53           C  
      ATOM    635  CE  LYS A  83      61.912  53.745 -10.243  1.00 93.96           C  
      ATOM    636  NZ  LYS A  83      62.839  54.803 -10.725  1.00 93.74           N  
      ATOM    642  CG  LYS A  84      71.369  53.414 -12.810  1.00 87.94           C  
      ATOM    643  CD  LYS A  84      71.639  52.965 -14.230  1.00 89.21           C  
      ATOM    644  CE  LYS A  84      72.407  54.034 -14.989  1.00 89.39           C  
      ATOM    645  NZ  LYS A  84      71.619  55.298 -15.074  1.00 90.34           N  
      ATOM   2163  CG  LYS A 279      87.312  11.021   3.613  1.00 53.12           C  
      ATOM   2164  CD  LYS A 279      86.182  11.350   4.585  1.00 55.07           C  
      ATOM   2165  CE  LYS A 279      84.833  11.160   3.909  1.00 56.26           C  
      ATOM   2166  NZ  LYS A 279      84.763  11.936   2.631  1.00 55.85           N  
      ATOM   2422  CG  MET B   1     105.142 117.642 -20.097  1.00133.44           C  
      ATOM   2423  SD  MET B   1     104.287 118.465 -18.752  1.00133.70           S  
      ATOM   2424  CE  MET B   1     103.017 119.343 -19.640  1.00133.25           C  
      ATOM   2463  CG  LYS B   6     108.437 101.764 -13.932  1.00138.35           C  
      ATOM   2464  CD  LYS B   6     108.753 101.342 -12.500  1.00137.76           C  
      ATOM   2465  CE  LYS B   6     108.262  99.930 -12.212  1.00137.24           C  
      ATOM   2466  NZ  LYS B   6     108.825  98.913 -13.139  1.00136.96           N  
      ATOM   2829  CG  MET B  53     112.679  78.059 -28.147  1.00126.48           C  
      ATOM   2830  SD  MET B  53     111.925  79.538 -28.882  1.00127.87           S  
      ATOM   2831  CE  MET B  53     113.216  80.095 -30.013  1.00127.37           C  
      ATOM   3156  CG  LYS B  94     113.300  80.705  -0.943  1.00110.17           C  
      ATOM   3157  CD  LYS B  94     114.266  79.677  -0.364  1.00109.75           C  
      ATOM   3158  CE  LYS B  94     114.250  79.694   1.159  1.00109.52           C  
      ATOM   3159  NZ  LYS B  94     115.255  78.763   1.739  1.00109.04           N  
      ATOM   4251  CG  LYS G  83      77.924  44.084 -25.264  1.00 95.77           C  
      ATOM   4252  CD  LYS G  83      76.591  43.434 -24.932  1.00 95.76           C  
      ATOM   4253  CE  LYS G  83      76.598  42.863 -23.529  1.00 96.32           C  
      ATOM   4254  NZ  LYS G  83      77.799  42.023 -23.278  1.00 96.22           N  
      ATOM   4260  CG  LYS G  84      81.316  48.932 -23.328  1.00 93.56           C  
      ATOM   4261  CD  LYS G  84      82.794  48.620 -23.166  1.00 94.00           C  
      ATOM   4262  CE  LYS G  84      83.464  49.620 -22.240  1.00 94.34           C  
      ATOM   4263  NZ  LYS G  84      82.901  49.559 -20.868  1.00 95.25           N  
      ATOM   6040  CG  MET H   1     112.030  94.696 -33.305  1.00152.74           C  
      ATOM   6041  SD  MET H   1     111.240  93.387 -34.254  1.00153.52           S  
      ATOM   6042  CE  MET H   1     110.196  92.644 -33.018  1.00152.94           C  
      ATOM   6081  CG  LYS H   6     107.761  93.950 -20.140  1.00136.29           C  
      ATOM   6082  CD  LYS H   6     109.214  93.719 -19.738  1.00135.55           C  
      ATOM   6083  CE  LYS H   6     109.415  92.336 -19.138  1.00135.03           C  
      ATOM   6084  NZ  LYS H   6     110.859  92.001 -19.009  1.00134.53           N  
      ATOM   6447  CG  MET H  53      76.235 101.964 -10.083  1.00116.59           C  
      ATOM   6448  SD  MET H  53      76.920 103.075  -8.815  1.00118.19           S  
      ATOM   6449  CE  MET H  53      77.558 101.896  -7.573  1.00117.38           C  
      ATOM   6774  CG  LYS H  94      77.612 101.105 -35.441  1.00108.23           C  
      ATOM   6775  CD  LYS H  94      76.292 101.785 -35.088  1.00107.68           C  
      ATOM   6776  CE  LYS H  94      76.102 103.066 -35.882  1.00107.40           C  
      ATOM   6777  NZ  LYS H  94      74.810 103.735 -35.567  1.00107.64           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    167327
    PDB entries from 2020-08-05