?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    ALDOLASE                                13-JUL-04   1W37              
    TITLE     2-KETO-3-DEOXYGLUCONATE(KDG) ALDOLASE OF SULFOLOBUS SOLFATARICUS      
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: 2-KETO-3-DEOXY GLUCONATE ALDOLASE;                         
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D;                                                   
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: SULFOLOBUS SOLFATARICUS;                        
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 2287;                                                
    SOURCE   4 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 511693;                                     
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21;                                      
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VARIANT: DE3;                                      
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET3-A                                    
    KEYWDS    ALDOLASE, ARCHAEAL METABOLISM, THERMOSTABILITY                        
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    A.THEODOSSIS,H.WALDEN,E.J.WESTWICK,H.CONNARIS,H.J.LAMBLE,D.W.HOUGH,   
    AUTHOR   2 M.J.DANSON,G.L.TAYLOR                                                
    REVDAT   3   24-FEB-09 1W37    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   13-OCT-04 1W37    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   02-SEP-04 1W37    0                                                
    JRNL        AUTH   A.THEODOSSIS,H.WALDEN,E.J.WESTWICK,H.CONNARIS,H.J.LAMBLE,    
    JRNL        AUTH 2 D.W.HOUGH,M.J.DANSON,G.L.TAYLOR                              
    JRNL        TITL   THE STRUCTURAL BASIS FOR SUBSTRATE PROMISCUITY IN            
    JRNL        TITL 2 2-KETO-3-DEOXYGLUCONATE ALDOLASE FROM THE ENTNER-DOUDOROFF   
    JRNL        TITL 3 PATHWAY IN SULFOLOBUS SOLFATARICUS                           
    JRNL        REF    J.BIOL.CHEM.                  V. 279 43886 2004              
    JRNL        REFN                   ISSN 0021-9258                               
    JRNL        PMID   15265860                                                     
    JRNL        DOI    10.1074/JBC.M407702200                                       
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.00 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.1.24                                        
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 95.35                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.1                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 88470                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.158                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.153                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.202                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.050                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 9825                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.00                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.05                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 5959                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2080                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 630                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2770                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 9302                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 49                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 901                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 18.58                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 20.00                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.43700                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.67200                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -0.23500                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.151         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.145         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.092         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 3.257         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.958                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.930                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  9835 ; 0.023 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES): 13338 ; 1.730 ; 1.992       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):  1232 ; 6.527 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):  1515 ; 0.126 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  7287 ; 0.008 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  5092 ; 0.215 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  6891 ; 0.315 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   894 ; 0.162 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    50 ; 0.211 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    24 ; 0.180 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  6044 ; 0.996 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  9880 ; 1.711 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  3791 ; 3.085 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  3458 ; 5.057 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : BABINET MODEL PLUS MASK                              
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.40                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS.                                                          
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1W37 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON NULL.                       
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-20443.                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 11-JUL-03                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100.0                              
    REMARK 200  PH                             : 6.00                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : MSC RIGAKU MICROMAX-007            
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.54178                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : OSMIC                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : R-AXIS                             
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : MOSFLM                             
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : CCP4 (SCALA)                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 98295                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 32.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.000                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.05000                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 10.8000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.10                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.20                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.16000                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 4.600                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: OTHER                        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: NULL                                                  
    REMARK 200 STARTING MODEL: MAD PHASED STRUCTURE                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 55.10                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.80                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1M HEPES PH6, 13%PEG4000, 8%           
    REMARK 280  ISOPROPANOL, PH 6.00                                                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       41.78850            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       66.27800            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       65.77650            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       66.27800            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       41.78850            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       65.77650            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     MET B     1                                                      
    REMARK 465     MET C     1                                                      
    REMARK 465     MET D     1                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A  2078     O    HOH A  2182              2.05            
    REMARK 500   O    HOH A  2054     O    HOH A  2129              2.09            
    REMARK 500   O    HOH A  2086     O    HOH D  2121              2.12            
    REMARK 500   C1   GOL D  1295     O    HOH D  2203              2.14            
    REMARK 500   O    HOH C  2026     O    HOH C  2067              2.18            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   OH   TYR C   259     ND2  ASN D   173     2565     2.14            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    GLU B   3   CD    GLU B   3   OE2     0.072                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ASP A 193   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   6.5 DEGREES          
    REMARK 500    LYS B 138   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -12.4 DEGREES          
    REMARK 500    MET B 182   CG  -  SD  -  CE  ANGL. DEV. = -10.2 DEGREES          
    REMARK 500    ASP B 256   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   5.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B 273   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B 273   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.7 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  92   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   6.2 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C 169   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   7.6 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C 169   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. = -10.2 DEGREES          
    REMARK 500    MET C 182   CG  -  SD  -  CE  ANGL. DEV. = -10.4 DEGREES          
    REMARK 500    ASP D 193   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   6.4 DEGREES          
    REMARK 500    ASP D 256   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   6.0 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  15       33.51    -99.90                                   
    REMARK 500    TYR A 103      -63.56     66.85                                   
    REMARK 500    TYR A 132       75.33   -157.58                                   
    REMARK 500    TYR B 103      -64.71     69.16                                   
    REMARK 500    TYR B 132       76.71   -151.53                                   
    REMARK 500    TYR C 103      -66.69     68.69                                   
    REMARK 500    ASN C 160       89.72   -175.16                                   
    REMARK 500    ASP D  15       30.48    -94.00                                   
    REMARK 500    TYR D 103      -63.03     73.60                                   
    REMARK 500    ASN D 160       92.59   -173.23                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 700                                                                      
    REMARK 700 SHEET                                                                
    REMARK 700 DETERMINATION METHOD: DSSP                                           
    REMARK 700 THE SHEETS PRESENTED AS "AA BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS       
    REMARK 700 BELOW IS ACTUALLY AN  9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY       
    REMARK 700 A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS              
    REMARK 700 ARE IDENTICAL.                                                       
    REMARK 700 THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS          
    REMARK 700 BELOW IS ACTUALLY AN  8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY       
    REMARK 700 A  9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS              
    REMARK 700 ARE IDENTICAL.                                                       
    REMARK 700 THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS          
    REMARK 700 BELOW IS ACTUALLY AN  7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY       
    REMARK 700 A  8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS              
    REMARK 700 ARE IDENTICAL.                                                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NA D1297                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A1295                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL B1295                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL B1296                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL C1295                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL C1296                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL C1297                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL D1295                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL D1296                 
    DBREF  1W37 A    1   294  UNP    O54288   O54288           1    294             
    DBREF  1W37 B    1   294  UNP    O54288   O54288           1    294             
    DBREF  1W37 C    1   294  UNP    O54288   O54288           1    294             
    DBREF  1W37 D    1   294  UNP    O54288   O54288           1    294             
    SEQRES   1 A  294  MET PRO GLU ILE ILE THR PRO ILE ILE THR PRO PHE THR          
    SEQRES   2 A  294  LYS ASP ASN ARG ILE ASP LYS GLU LYS LEU LYS ILE HIS          
    SEQRES   3 A  294  ALA GLU ASN LEU ILE ARG LYS GLY ILE ASP LYS LEU PHE          
    SEQRES   4 A  294  VAL ASN GLY THR THR GLY LEU GLY PRO SER LEU SER PRO          
    SEQRES   5 A  294  GLU GLU LYS LEU GLU ASN LEU LYS ALA VAL TYR ASP VAL          
    SEQRES   6 A  294  THR ASN LYS ILE ILE PHE GLN VAL GLY GLY LEU ASN LEU          
    SEQRES   7 A  294  ASP ASP ALA ILE ARG LEU ALA LYS LEU SER LYS ASP PHE          
    SEQRES   8 A  294  ASP ILE VAL GLY ILE ALA SER TYR ALA PRO TYR TYR TYR          
    SEQRES   9 A  294  PRO ARG MET SER GLU LYS HIS LEU VAL LYS TYR PHE LYS          
    SEQRES  10 A  294  THR LEU CYS GLU VAL SER PRO HIS PRO VAL TYR LEU TYR          
    SEQRES  11 A  294  ASN TYR PRO THR ALA THR GLY LYS ASP ILE ASP ALA LYS          
    SEQRES  12 A  294  VAL ALA LYS GLU ILE GLY CYS PHE THR GLY VAL LYS ASP          
    SEQRES  13 A  294  THR ILE GLU ASN ILE ILE HIS THR LEU ASP TYR LYS ARG          
    SEQRES  14 A  294  LEU ASN PRO ASN MET LEU VAL TYR SER GLY SER ASP MET          
    SEQRES  15 A  294  LEU ILE ALA THR VAL ALA SER THR GLY LEU ASP GLY ASN          
    SEQRES  16 A  294  VAL ALA ALA GLY SER ASN TYR LEU PRO GLU VAL THR VAL          
    SEQRES  17 A  294  THR ILE LYS LYS LEU ALA MET GLU ARG LYS ILE ASP GLU          
    SEQRES  18 A  294  ALA LEU LYS LEU GLN PHE LEU HIS ASP GLU VAL ILE GLU          
    SEQRES  19 A  294  ALA SER ARG ILE PHE GLY SER LEU SER SER ASN TYR VAL          
    SEQRES  20 A  294  LEU THR LYS TYR PHE GLN GLY TYR ASP LEU GLY TYR PRO          
    SEQRES  21 A  294  ARG PRO PRO ILE PHE PRO LEU ASP ASP GLU GLU GLU ARG          
    SEQRES  22 A  294  GLN LEU ILE LYS LYS VAL GLU GLY ILE ARG ALA LYS LEU          
    SEQRES  23 A  294  VAL GLU LEU LYS ILE LEU LYS GLU                              
    SEQRES   1 B  294  MET PRO GLU ILE ILE THR PRO ILE ILE THR PRO PHE THR          
    SEQRES   2 B  294  LYS ASP ASN ARG ILE ASP LYS GLU LYS LEU LYS ILE HIS          
    SEQRES   3 B  294  ALA GLU ASN LEU ILE ARG LYS GLY ILE ASP LYS LEU PHE          
    SEQRES   4 B  294  VAL ASN GLY THR THR GLY LEU GLY PRO SER LEU SER PRO          
    SEQRES   5 B  294  GLU GLU LYS LEU GLU ASN LEU LYS ALA VAL TYR ASP VAL          
    SEQRES   6 B  294  THR ASN LYS ILE ILE PHE GLN VAL GLY GLY LEU ASN LEU          
    SEQRES   7 B  294  ASP ASP ALA ILE ARG LEU ALA LYS LEU SER LYS ASP PHE          
    SEQRES   8 B  294  ASP ILE VAL GLY ILE ALA SER TYR ALA PRO TYR TYR TYR          
    SEQRES   9 B  294  PRO ARG MET SER GLU LYS HIS LEU VAL LYS TYR PHE LYS          
    SEQRES  10 B  294  THR LEU CYS GLU VAL SER PRO HIS PRO VAL TYR LEU TYR          
    SEQRES  11 B  294  ASN TYR PRO THR ALA THR GLY LYS ASP ILE ASP ALA LYS          
    SEQRES  12 B  294  VAL ALA LYS GLU ILE GLY CYS PHE THR GLY VAL LYS ASP          
    SEQRES  13 B  294  THR ILE GLU ASN ILE ILE HIS THR LEU ASP TYR LYS ARG          
    SEQRES  14 B  294  LEU ASN PRO ASN MET LEU VAL TYR SER GLY SER ASP MET          
    SEQRES  15 B  294  LEU ILE ALA THR VAL ALA SER THR GLY LEU ASP GLY ASN          
    SEQRES  16 B  294  VAL ALA ALA GLY SER ASN TYR LEU PRO GLU VAL THR VAL          
    SEQRES  17 B  294  THR ILE LYS LYS LEU ALA MET GLU ARG LYS ILE ASP GLU          
    SEQRES  18 B  294  ALA LEU LYS LEU GLN PHE LEU HIS ASP GLU VAL ILE GLU          
    SEQRES  19 B  294  ALA SER ARG ILE PHE GLY SER LEU SER SER ASN TYR VAL          
    SEQRES  20 B  294  LEU THR LYS TYR PHE GLN GLY TYR ASP LEU GLY TYR PRO          
    SEQRES  21 B  294  ARG PRO PRO ILE PHE PRO LEU ASP ASP GLU GLU GLU ARG          
    SEQRES  22 B  294  GLN LEU ILE LYS LYS VAL GLU GLY ILE ARG ALA LYS LEU          
    SEQRES  23 B  294  VAL GLU LEU LYS ILE LEU LYS GLU                              
    SEQRES   1 C  294  MET PRO GLU ILE ILE THR PRO ILE ILE THR PRO PHE THR          
    SEQRES   2 C  294  LYS ASP ASN ARG ILE ASP LYS GLU LYS LEU LYS ILE HIS          
    SEQRES   3 C  294  ALA GLU ASN LEU ILE ARG LYS GLY ILE ASP LYS LEU PHE          
    SEQRES   4 C  294  VAL ASN GLY THR THR GLY LEU GLY PRO SER LEU SER PRO          
    SEQRES   5 C  294  GLU GLU LYS LEU GLU ASN LEU LYS ALA VAL TYR ASP VAL          
    SEQRES   6 C  294  THR ASN LYS ILE ILE PHE GLN VAL GLY GLY LEU ASN LEU          
    SEQRES   7 C  294  ASP ASP ALA ILE ARG LEU ALA LYS LEU SER LYS ASP PHE          
    SEQRES   8 C  294  ASP ILE VAL GLY ILE ALA SER TYR ALA PRO TYR TYR TYR          
    SEQRES   9 C  294  PRO ARG MET SER GLU LYS HIS LEU VAL LYS TYR PHE LYS          
    SEQRES  10 C  294  THR LEU CYS GLU VAL SER PRO HIS PRO VAL TYR LEU TYR          
    SEQRES  11 C  294  ASN TYR PRO THR ALA THR GLY LYS ASP ILE ASP ALA LYS          
    SEQRES  12 C  294  VAL ALA LYS GLU ILE GLY CYS PHE THR GLY VAL LYS ASP          
    SEQRES  13 C  294  THR ILE GLU ASN ILE ILE HIS THR LEU ASP TYR LYS ARG          
    SEQRES  14 C  294  LEU ASN PRO ASN MET LEU VAL TYR SER GLY SER ASP MET          
    SEQRES  15 C  294  LEU ILE ALA THR VAL ALA SER THR GLY LEU ASP GLY ASN          
    SEQRES  16 C  294  VAL ALA ALA GLY SER ASN TYR LEU PRO GLU VAL THR VAL          
    SEQRES  17 C  294  THR ILE LYS LYS LEU ALA MET GLU ARG LYS ILE ASP GLU          
    SEQRES  18 C  294  ALA LEU LYS LEU GLN PHE LEU HIS ASP GLU VAL ILE GLU          
    SEQRES  19 C  294  ALA SER ARG ILE PHE GLY SER LEU SER SER ASN TYR VAL          
    SEQRES  20 C  294  LEU THR LYS TYR PHE GLN GLY TYR ASP LEU GLY TYR PRO          
    SEQRES  21 C  294  ARG PRO PRO ILE PHE PRO LEU ASP ASP GLU GLU GLU ARG          
    SEQRES  22 C  294  GLN LEU ILE LYS LYS VAL GLU GLY ILE ARG ALA LYS LEU          
    SEQRES  23 C  294  VAL GLU LEU LYS ILE LEU LYS GLU                              
    SEQRES   1 D  294  MET PRO GLU ILE ILE THR PRO ILE ILE THR PRO PHE THR          
    SEQRES   2 D  294  LYS ASP ASN ARG ILE ASP LYS GLU LYS LEU LYS ILE HIS          
    SEQRES   3 D  294  ALA GLU ASN LEU ILE ARG LYS GLY ILE ASP LYS LEU PHE          
    SEQRES   4 D  294  VAL ASN GLY THR THR GLY LEU GLY PRO SER LEU SER PRO          
    SEQRES   5 D  294  GLU GLU LYS LEU GLU ASN LEU LYS ALA VAL TYR ASP VAL          
    SEQRES   6 D  294  THR ASN LYS ILE ILE PHE GLN VAL GLY GLY LEU ASN LEU          
    SEQRES   7 D  294  ASP ASP ALA ILE ARG LEU ALA LYS LEU SER LYS ASP PHE          
    SEQRES   8 D  294  ASP ILE VAL GLY ILE ALA SER TYR ALA PRO TYR TYR TYR          
    SEQRES   9 D  294  PRO ARG MET SER GLU LYS HIS LEU VAL LYS TYR PHE LYS          
    SEQRES  10 D  294  THR LEU CYS GLU VAL SER PRO HIS PRO VAL TYR LEU TYR          
    SEQRES  11 D  294  ASN TYR PRO THR ALA THR GLY LYS ASP ILE ASP ALA LYS          
    SEQRES  12 D  294  VAL ALA LYS GLU ILE GLY CYS PHE THR GLY VAL LYS ASP          
    SEQRES  13 D  294  THR ILE GLU ASN ILE ILE HIS THR LEU ASP TYR LYS ARG          
    SEQRES  14 D  294  LEU ASN PRO ASN MET LEU VAL TYR SER GLY SER ASP MET          
    SEQRES  15 D  294  LEU ILE ALA THR VAL ALA SER THR GLY LEU ASP GLY ASN          
    SEQRES  16 D  294  VAL ALA ALA GLY SER ASN TYR LEU PRO GLU VAL THR VAL          
    SEQRES  17 D  294  THR ILE LYS LYS LEU ALA MET GLU ARG LYS ILE ASP GLU          
    SEQRES  18 D  294  ALA LEU LYS LEU GLN PHE LEU HIS ASP GLU VAL ILE GLU          
    SEQRES  19 D  294  ALA SER ARG ILE PHE GLY SER LEU SER SER ASN TYR VAL          
    SEQRES  20 D  294  LEU THR LYS TYR PHE GLN GLY TYR ASP LEU GLY TYR PRO          
    SEQRES  21 D  294  ARG PRO PRO ILE PHE PRO LEU ASP ASP GLU GLU GLU ARG          
    SEQRES  22 D  294  GLN LEU ILE LYS LYS VAL GLU GLY ILE ARG ALA LYS LEU          
    SEQRES  23 D  294  VAL GLU LEU LYS ILE LEU LYS GLU                              
    HET    GOL  A1295       6                                                       
    HET    GOL  B1295       6                                                       
    HET    GOL  B1296       6                                                       
    HET    GOL  C1295       6                                                       
    HET    GOL  C1296       6                                                       
    HET    GOL  C1297       6                                                       
    HET    GOL  D1295       6                                                       
    HET    GOL  D1296       6                                                       
    HET     NA  D1297       1                                                       
    HETNAM     GOL GLYCEROL                                                         
    HETNAM      NA SODIUM ION                                                       
    HETSYN     GOL GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL                                    
    FORMUL   5  GOL    8(C3 H8 O3)                                                  
    FORMUL   6   NA    NA 1+                                                        
    FORMUL   7  HOH   *901(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ASP A   19  LYS A   33  1                                  15    
    HELIX    2   2 GLY A   42  LEU A   46  5                                   5    
    HELIX    3   3 LEU A   46  LEU A   50  5                                   5    
    HELIX    4   4 SER A   51  ASP A   64  1                                  14    
    HELIX    5   5 ASN A   77  SER A   88  1                                  12    
    HELIX    6   6 LYS A   89  PHE A   91  5                                   3    
    HELIX    7   7 SER A  108  SER A  123  1                                  16    
    HELIX    8   8 TYR A  132  GLY A  137  1                                   6    
    HELIX    9   9 ASP A  141  GLY A  149  1                                   9    
    HELIX   10  10 ASN A  160  ASN A  171  1                                  12    
    HELIX   11  11 SER A  180  MET A  182  5                                   3    
    HELIX   12  12 LEU A  183  THR A  190  1                                   8    
    HELIX   13  13 ALA A  198  TYR A  202  5                                   5    
    HELIX   14  14 LEU A  203  GLU A  216  1                                  14    
    HELIX   15  15 LYS A  218  ILE A  238  1                                  21    
    HELIX   16  16 GLY A  240  GLY A  254  1                                  15    
    HELIX   17  17 ASP A  268  LEU A  289  1                                  22    
    HELIX   18  18 ASP B   19  LYS B   33  1                                  15    
    HELIX   19  19 LEU B   46  LEU B   50  5                                   5    
    HELIX   20  20 SER B   51  ASP B   64  1                                  14    
    HELIX   21  21 ASN B   77  SER B   88  1                                  12    
    HELIX   22  22 LYS B   89  PHE B   91  5                                   3    
    HELIX   23  23 SER B  108  SER B  123  1                                  16    
    HELIX   24  24 TYR B  132  GLY B  137  1                                   6    
    HELIX   25  25 ASP B  141  GLY B  149  1                                   9    
    HELIX   26  26 ASN B  160  ASN B  171  1                                  12    
    HELIX   27  27 LEU B  183  THR B  190  1                                   8    
    HELIX   28  28 ALA B  198  TYR B  202  5                                   5    
    HELIX   29  29 LEU B  203  GLU B  216  1                                  14    
    HELIX   30  30 LYS B  218  ARG B  237  1                                  20    
    HELIX   31  31 GLY B  240  GLY B  254  1                                  15    
    HELIX   32  32 ASP B  268  LEU B  289  1                                  22    
    HELIX   33  33 ASP C   19  LYS C   33  1                                  15    
    HELIX   34  34 LEU C   46  LEU C   50  5                                   5    
    HELIX   35  35 SER C   51  ASP C   64  1                                  14    
    HELIX   36  36 ASN C   77  SER C   88  1                                  12    
    HELIX   37  37 LYS C   89  PHE C   91  5                                   3    
    HELIX   38  38 SER C  108  SER C  123  1                                  16    
    HELIX   39  39 TYR C  132  GLY C  137  1                                   6    
    HELIX   40  40 ASP C  141  GLY C  149  1                                   9    
    HELIX   41  41 ASN C  160  ASN C  171  1                                  12    
    HELIX   42  42 SER C  180  MET C  182  5                                   3    
    HELIX   43  43 LEU C  183  THR C  190  1                                   8    
    HELIX   44  44 ALA C  198  TYR C  202  5                                   5    
    HELIX   45  45 LEU C  203  GLU C  216  1                                  14    
    HELIX   46  46 LYS C  218  ILE C  238  1                                  21    
    HELIX   47  47 GLY C  240  GLY C  254  1                                  15    
    HELIX   48  48 ASP C  268  LEU C  289  1                                  22    
    HELIX   49  49 ASP D   19  LYS D   33  1                                  15    
    HELIX   50  50 GLY D   42  LEU D   46  5                                   5    
    HELIX   51  51 LEU D   46  LEU D   50  5                                   5    
    HELIX   52  52 SER D   51  ASP D   64  1                                  14    
    HELIX   53  53 ASN D   77  SER D   88  1                                  12    
    HELIX   54  54 LYS D   89  PHE D   91  5                                   3    
    HELIX   55  55 SER D  108  SER D  123  1                                  16    
    HELIX   56  56 TYR D  132  GLY D  137  1                                   6    
    HELIX   57  57 ASP D  141  GLY D  149  1                                   9    
    HELIX   58  58 ASN D  160  ASN D  171  1                                  12    
    HELIX   59  59 SER D  180  MET D  182  5                                   3    
    HELIX   60  60 LEU D  183  THR D  190  1                                   8    
    HELIX   61  61 ALA D  198  TYR D  202  5                                   5    
    HELIX   62  62 LEU D  203  GLU D  216  1                                  14    
    HELIX   63  63 LYS D  218  ILE D  238  1                                  21    
    HELIX   64  64 GLY D  240  GLY D  254  1                                  15    
    HELIX   65  65 ASP D  268  LEU D  289  1                                  22    
    SHEET    1  AA10 GLU A   3  PRO A   7  0                                        
    SHEET    2  AA10 GLY A 194  VAL A 196  1  O  ASN A 195   N  ILE A   5           
    SHEET    3  AA10 LEU A 175  SER A 178  1  O  SER A 178   N  VAL A 196           
    SHEET    4  AA10 PHE A 151  ASP A 156  1  O  THR A 152   N  LEU A 175           
    SHEET    5  AA10 VAL A 127  ASN A 131  1  O  VAL A 127   N  THR A 152           
    SHEET    6  AA10 GLY A  95  TYR A  99  1  O  ILE A  96   N  TYR A 128           
    SHEET    7  AA10 ILE A  69  GLN A  72  1  O  ILE A  69   N  GLY A  95           
    SHEET    8  AA10 LYS A  37  VAL A  40  1  O  LEU A  38   N  ILE A  70           
    SHEET    9  AA10 GLU A   3  PRO A   7  1  O  THR A   6   N  PHE A  39           
    SHEET   10  AA10 GLU A   3  PRO A   7  0                                        
    SHEET    1  BA10 GLU B   3  PRO B   7  0                                        
    SHEET    2  BA10 GLY B 194  VAL B 196  1  O  ASN B 195   N  ILE B   5           
    SHEET    3  BA10 LEU B 175  SER B 178  1  O  SER B 178   N  VAL B 196           
    SHEET    4  BA10 PHE B 151  ASP B 156  1  O  THR B 152   N  LEU B 175           
    SHEET    5  BA10 VAL B 127  ASN B 131  1  O  VAL B 127   N  THR B 152           
    SHEET    6  BA10 GLY B  95  TYR B  99  1  O  ILE B  96   N  TYR B 128           
    SHEET    7  BA10 ILE B  69  GLN B  72  1  O  PHE B  71   N  ALA B  97           
    SHEET    8  BA10 LYS B  37  VAL B  40  1  O  LEU B  38   N  ILE B  70           
    SHEET    9  BA10 GLU B   3  PRO B   7  1  O  THR B   6   N  PHE B  39           
    SHEET   10  BA10 GLU B   3  PRO B   7  0                                        
    SHEET    1  CA22 GLU C   3  PRO C   7  0                                        
    SHEET    2  CA22 GLY C 194  VAL C 196  1  O  ASN C 195   N  ILE C   5           
    SHEET    3  CA22 LEU C 175  SER C 178  1  O  SER C 178   N  VAL C 196           
    SHEET    4  CA22 PHE C 151  ASP C 156  1  O  THR C 152   N  LEU C 175           
    SHEET    5  CA22 VAL C 127  ASN C 131  1  O  VAL C 127   N  THR C 152           
    SHEET    6  CA22 GLY C  95  TYR C  99  1  O  ILE C  96   N  TYR C 128           
    SHEET    7  CA22 ILE C  69  GLN C  72  1  O  ILE C  69   N  GLY C  95           
    SHEET    8  CA22 LYS C  37  VAL C  40  1  O  LEU C  38   N  ILE C  70           
    SHEET    9  CA22 LYS C  37  VAL C  40  0                                        
    SHEET   10  CA22 GLU C   3  PRO C   7  1  O  THR C   6   N  PHE C  39           
    SHEET   11  CA22 ILE C  69  GLN C  72  0                                        
    SHEET   12  CA22 LYS C  37  VAL C  40  1  O  LEU C  38   N  ILE C  70           
    SHEET   13  CA22 GLY C  95  TYR C  99  0                                        
    SHEET   14  CA22 ILE C  69  GLN C  72  1  O  ILE C  69   N  GLY C  95           
    SHEET   15  CA22 VAL C 127  ASN C 131  0                                        
    SHEET   16  CA22 GLY C  95  TYR C  99  1  O  ILE C  96   N  TYR C 128           
    SHEET   17  CA22 PHE C 151  ASP C 156  0                                        
    SHEET   18  CA22 VAL C 127  ASN C 131  1  O  VAL C 127   N  THR C 152           
    SHEET   19  CA22 LEU C 175  SER C 178  0                                        
    SHEET   20  CA22 PHE C 151  ASP C 156  1  O  THR C 152   N  LEU C 175           
    SHEET   21  CA22 GLY C 194  VAL C 196  0                                        
    SHEET   22  CA22 GLU C   3  PRO C   7  1  O  GLU C   3   N  ASN C 195           
    SHEET    1  DA16 GLU D   3  PRO D   7  0                                        
    SHEET    2  DA16 GLY D 194  VAL D 196  1  O  ASN D 195   N  ILE D   5           
    SHEET    3  DA16 LYS D  37  VAL D  40  0                                        
    SHEET    4  DA16 GLU D   3  PRO D   7  1  O  THR D   6   N  PHE D  39           
    SHEET    5  DA16 ILE D  69  GLN D  72  0                                        
    SHEET    6  DA16 LYS D  37  VAL D  40  1  O  LEU D  38   N  ILE D  70           
    SHEET    7  DA16 GLY D  95  TYR D  99  0                                        
    SHEET    8  DA16 ILE D  69  GLN D  72  1  O  ILE D  69   N  GLY D  95           
    SHEET    9  DA16 VAL D 127  ASN D 131  0                                        
    SHEET   10  DA16 GLY D  95  TYR D  99  1  O  ILE D  96   N  TYR D 128           
    SHEET   11  DA16 PHE D 151  ASP D 156  0                                        
    SHEET   12  DA16 VAL D 127  ASN D 131  1  O  VAL D 127   N  THR D 152           
    SHEET   13  DA16 LEU D 175  SER D 178  0                                        
    SHEET   14  DA16 PHE D 151  ASP D 156  1  O  THR D 152   N  LEU D 175           
    SHEET   15  DA16 GLY D 194  VAL D 196  0                                        
    SHEET   16  DA16 GLU D   3  PRO D   7  1  O  GLU D   3   N  ASN D 195           
    SSBOND   1 CYS A  120    CYS A  150                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   2 CYS B  120    CYS B  150                          1555   1555  2.00  
    SSBOND   3 CYS C  120    CYS C  150                          1555   1555  1.99  
    SSBOND   4 CYS D  120    CYS D  150                          1555   1555  2.00  
    CISPEP   1 PRO A  262    PRO A  263          0        12.30                     
    CISPEP   2 PRO B  262    PRO B  263          0         9.28                     
    CISPEP   3 PRO C  262    PRO C  263          0         9.14                     
    CISPEP   4 PRO D  262    PRO D  263          0        10.42                     
    SITE     1 AC1  6 PRO D   7  GLY D  42  THR D  43  THR D  44                    
    SITE     2 AC1  6 TYR D 130  LYS D 155                                          
    SITE     1 AC2  9 GLY A 240  SER A 241  LEU A 242  SER A 243                    
    SITE     2 AC2  9 HOH A2187  ARG D 106  MET D 107  SER D 108                    
    SITE     3 AC2  9 HIS D 111                                                     
    SITE     1 AC3  9 GLY B 240  SER B 241  LEU B 242  SER B 243                    
    SITE     2 AC3  9 ARG C 106  MET C 107  SER C 108  HIS C 111                    
    SITE     3 AC3  9 HOH C2102                                                     
    SITE     1 AC4  6 LYS B  86  HOH B2235  HOH B2236  CYS D 120                    
    SITE     2 AC4  6 HIS D 125  PRO D 126                                          
    SITE     1 AC5  8 LYS A 110  ILE C  93  HIS C 125  PRO C 126                    
    SITE     2 AC5  8 HOH C2097  HOH C2234  HOH C2236  ASP D 268                    
    SITE     1 AC6  5 CYS C 120  PRO C 126  CYS C 150  HOH C2116                    
    SITE     2 AC6  5 HOH C2143                                                     
    SITE     1 AC7  8 ARG B 106  MET B 107  SER B 108  HIS B 111                    
    SITE     2 AC7  8 GLY C 240  SER C 241  LEU C 242  SER C 243                    
    SITE     1 AC8 10 MET A 107  SER A 108  HIS A 111  HOH A2087                    
    SITE     2 AC8 10 PHE D 239  GLY D 240  SER D 241  LEU D 242                    
    SITE     3 AC8 10 SER D 243  HOH D2203                                          
    SITE     1 AC9  4 LYS D 114  THR D 118  GLU D 121  HOH D2226                    
    CRYST1   83.577  131.553  132.556  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21   16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.011965  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.007601  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.007544        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1w37.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        C
      ATOM        D

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    827  CG  ARG A 106       6.057  76.128  85.420  1.00 32.99           C  
      ATOM    828  CD  ARG A 106       5.843  75.215  86.651  1.00 42.04           C  
      ATOM    829  NE  ARG A 106       7.019  75.156  87.529  1.00 50.22           N  
      ATOM    830  CZ  ARG A 106       7.099  75.655  88.784  1.00 54.58           C  
      ATOM    831  NH1 ARG A 106       8.246  75.546  89.458  1.00 55.19           N  
      ATOM    832  NH2 ARG A 106       6.060  76.270  89.368  1.00 55.13           N  
      ATOM   1789  CG  LYS A 224     -16.039  37.786  87.316  1.00 28.97           C  
      ATOM   1790  CD  LYS A 224     -17.081  36.652  87.591  1.00 36.51           C  
      ATOM   1791  CE  LYS A 224     -17.333  35.747  86.388  1.00 40.94           C  
      ATOM   1792  NZ  LYS A 224     -16.998  36.375  85.054  1.00 44.73           N  
      ATOM   2232  CG  LYS A 277      -8.771  39.021  66.895  1.00 35.14           C  
      ATOM   2233  CD  LYS A 277      -9.327  38.059  65.833  1.00 42.00           C  
      ATOM   2234  CE  LYS A 277      -9.501  36.665  66.426  1.00 45.81           C  
      ATOM   2235  NZ  LYS A 277      -8.215  36.223  67.105  1.00 49.59           N  
      ATOM   2369  CG  LYS A 293     -29.972  42.907  74.381  1.00 49.26           C  
      ATOM   2370  CD  LYS A 293     -31.503  43.030  74.383  1.00 51.75           C  
      ATOM   2371  CE  LYS A 293     -32.095  42.453  75.678  1.00 54.46           C  
      ATOM   2372  NZ  LYS A 293     -33.553  42.741  75.871  1.00 55.24           N  
      ATOM   3069  CG  LYS B  89      43.868  62.475 108.673  1.00 27.18           C  
      ATOM   3070  CD  LYS B  89      43.552  62.900 110.110  1.00 34.20           C  
      ATOM   3071  CE  LYS B  89      44.324  64.197 110.448  1.00 39.56           C  
      ATOM   3072  NZ  LYS B  89      44.733  64.238 111.902  1.00 41.94           N  
      ATOM   3244  CG  LYS B 110      15.559  72.478 107.795  1.00 30.89           C  
      ATOM   3245  CD  LYS B 110      14.553  72.940 108.910  1.00 38.31           C  
      ATOM   3246  CE  LYS B 110      15.182  72.943 110.304  1.00 42.08           C  
      ATOM   3247  NZ  LYS B 110      15.668  71.568 110.673  1.00 43.68           N  
      ATOM   3522  CG  LYS B 143      18.702  77.827  96.876  1.00 24.42           C  
      ATOM   3523  CD  LYS B 143      17.418  78.617  96.508  1.00 31.07           C  
      ATOM   3524  CE  LYS B 143      17.225  79.796  97.471  1.00 37.62           C  
      ATOM   3525  NZ  LYS B 143      15.863  79.740  98.137  1.00 39.71           N  
      ATOM   4165  CG  LYS B 224      32.142  63.312  62.986  1.00 27.12           C  
      ATOM   4166  CD  LYS B 224      32.839  63.944  61.788  1.00 37.19           C  
      ATOM   4167  CE  LYS B 224      34.208  63.263  61.604  1.00 41.05           C  
      ATOM   4168  NZ  LYS B 224      34.125  61.762  61.825  1.00 41.93           N  
      ATOM   5655  CG  LYS C 110      15.318  39.664  80.569  1.00 25.36           C  
      ATOM   5656  CD  LYS C 110      16.234  38.803  79.696  1.00 34.89           C  
      ATOM   5657  CE  LYS C 110      15.721  38.678  78.277  1.00 38.67           C  
      ATOM   5658  NZ  LYS C 110      16.437  37.516  77.678  1.00 42.09           N  
      ATOM   5924  CG  LYS C 143       2.833  42.025  82.515  1.00 27.85           C  
      ATOM   5925  CD  LYS C 143       2.301  42.521  81.149  1.00 36.40           C  
      ATOM   5926  CE  LYS C 143       2.958  41.702  80.013  1.00 41.63           C  
      ATOM   5927  NZ  LYS C 143       4.407  42.092  79.821  1.00 44.03           N  
      ATOM   6558  CG  LYS C 224     -16.435  60.797 111.017  1.00 25.64           C  
      ATOM   6559  CD  LYS C 224     -17.743  61.028 111.802  1.00 36.48           C  
      ATOM   6560  CE  LYS C 224     -18.461  62.362 111.431  1.00 40.55           C  
      ATOM   6561  NZ  LYS C 224     -19.370  62.903 112.547  1.00 41.36           N  
      ATOM   8043  CG  LYS D 110       1.503  54.584  63.301  1.00 25.40           C  
      ATOM   8044  CD  LYS D 110       0.766  53.207  63.123  1.00 32.83           C  
      ATOM   8045  CE  LYS D 110      -0.023  53.097  61.820  1.00 37.05           C  
      ATOM   8046  NZ  LYS D 110       0.193  51.693  61.195  1.00 39.89           N  
      ATOM   8312  CG  LYS D 143      14.124  57.120  66.032  1.00 28.77           C  
      ATOM   8313  CD  LYS D 143      13.614  55.883  66.861  1.00 34.91           C  
      ATOM   8314  CE  LYS D 143      12.592  54.979  66.061  1.00 40.91           C  
      ATOM   8315  NZ  LYS D 143      11.146  55.506  66.024  1.00 40.97           N  
      ATOM   9538  CG  LYS D 290      28.564 101.741  77.952  1.00 38.34           C  
      ATOM   9539  CD  LYS D 290      29.246 102.493  76.807  1.00 43.67           C  
      ATOM   9540  CE  LYS D 290      30.516 103.244  77.267  1.00 47.60           C  
      ATOM   9541  NZ  LYS D 290      30.629 103.372  78.758  1.00 49.40           N  
      ATOM   9563  CG  LYS D 293      20.736 103.352  74.469  1.00 52.39           C  
      ATOM   9564  CD  LYS D 293      22.224 103.442  74.061  1.00 56.49           C  
      ATOM   9565  CE  LYS D 293      22.649 102.213  73.247  1.00 59.11           C  
      ATOM   9566  NZ  LYS D 293      24.027 101.727  73.599  1.00 59.01           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00