?

Promode Elastic


    ダウンロード: 1srg-results.tgz ヘルプ


    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    ヘッダ

    HEADER    BIOTIN-BINDING PROTEIN                  17-FEB-94   1SRG              
    TITLE     STRUCTURE-BASED DESIGN OF SYNTHETIC AZOBENZENE LIGANDS FOR            
    TITLE    2 STREPTAVIDIN                                                         
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: STREPTAVIDIN;                                              
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: STREPTOMYCES AVIDINII;                          
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 1895                                                 
    KEYWDS    BIOTIN-BINDING PROTEIN                                                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    P.C.WEBER,F.R.SALEMME                                                 
    REVDAT   2   24-FEB-09 1SRG    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   20-DEC-94 1SRG    0                                                
    JRNL        AUTH   P.C.WEBER,M.W.PANTOLIANO,D.M.SIMONS,F.R.SALEMME              
    JRNL        TITL   STRUCTURE-BASED DESIGN OF SYNTHETIC AZOBENZENE               
    JRNL        TITL 2 LIGANDS FOR STREPTAVIDIN                                     
    JRNL        REF    J.AM.CHEM.SOC.                V. 116  2717 1994              
    JRNL        REFN                   ISSN 0002-7863                               
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   P.C.WEBER,J.J.WENDOLOSKI,M.W.PANTOLIANO,F.R.SALEMME          
    REMARK   1  TITL   CRYSTALLOGRAPHIC AND THERMODYNAMIC COMPARISON OF             
    REMARK   1  TITL 2 NATURAL AND SYNTHETIC LIGANDS BOUND TO STREPTAVIDIN          
    REMARK   1  REF    J.AM.CHEM.SOC.                V. 114  3197 1992              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0002-7863                               
    REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
    REMARK   1  AUTH   P.C.WEBER,D.H.OHLENDORF,J.J.WENDOLOSKI,F.R.SALEMME           
    REMARK   1  TITL   STRUCTURAL ORIGINS OF HIGH-AFFINITY BIOTIN BINDING           
    REMARK   1  TITL 2 TO STREPTAVIDIN                                              
    REMARK   1  REF    SCIENCE                       V. 243    85 1989              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0036-8075                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.80 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PROFFT, PROLSQ                                       
    REMARK   3   AUTHORS     : KONNERT,HENDRICKSON,FINZEL                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.80                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 10.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 3.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : NULL                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 18744                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.168                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT/AGREEMENT OF MODEL WITH ALL DATA.                               
    REMARK   3   R VALUE   (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   R VALUE          (WORKING SET, NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   FREE R VALUE                  (NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT   (NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1740                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 38                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 149                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA               
    REMARK   3    BOND LENGTH                     (A) : 0.019 ; 0.019               
    REMARK   3    ANGLE DISTANCE                  (A) : 0.029 ; 0.029               
    REMARK   3    INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : 0.011 ; 0.011               
    REMARK   3    H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   PLANE RESTRAINT                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : 0.257 ; 0.257               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.                                     
    REMARK   3    SINGLE TORSION                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    MULTIPLE TORSION                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X...Y)                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.                           
    REMARK   3    SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    PLANAR                    (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    STAGGERED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    TRANSVERSE                (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND               (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE              (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND               (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE              (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1SRG COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : NULL                               
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL                               
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : NULL                               
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NULL                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : NULL                               
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : NULL                               
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : NULL                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : NULL                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : NULL                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : NULL                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : NULL                               
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
    REMARK 200 SOFTWARE USED: NULL                                                  
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 48.37                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.38                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NULL                                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: I 2 2 2                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       3555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       4555   X,-Y,-Z                                                 
    REMARK 290       5555   X+1/2,Y+1/2,Z+1/2                                       
    REMARK 290       6555   -X+1/2,-Y+1/2,Z+1/2                                     
    REMARK 290       7555   -X+1/2,Y+1/2,-Z+1/2                                     
    REMARK 290       8555   X+1/2,-Y+1/2,-Z+1/2                                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  1.000000  0.000000  0.000000       47.60000            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000  1.000000  0.000000       53.25000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       23.95000            
    REMARK 290   SMTRY1   6 -1.000000  0.000000  0.000000       47.60000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.000000 -1.000000  0.000000       53.25000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       23.95000            
    REMARK 290   SMTRY1   7 -1.000000  0.000000  0.000000       47.60000            
    REMARK 290   SMTRY2   7  0.000000  1.000000  0.000000       53.25000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000       23.95000            
    REMARK 290   SMTRY1   8  1.000000  0.000000  0.000000       47.60000            
    REMARK 290   SMTRY2   8  0.000000 -1.000000  0.000000       53.25000            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000       23.95000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT1   2  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     ALA A    13                                                      
    REMARK 465     GLU A    14                                                      
    REMARK 465     THR A    66                                                      
    REMARK 465     ASP A    67                                                      
    REMARK 465     GLY A    68                                                      
    REMARK 465     ALA B    13                                                      
    REMARK 465     GLU B    14                                                      
    REMARK 465     THR B    66                                                      
    REMARK 465     ASP B    67                                                      
    REMARK 465     GLY B    68                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ALA A  50   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -10.5 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  53   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  15.2 DEGREES          
    REMARK 500    LEU A  73   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  14.0 DEGREES          
    REMARK 500    LYS A  80   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  18.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 103   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   7.6 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 103   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.8 DEGREES          
    REMARK 500    TYR B  22   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. =  -4.3 DEGREES          
    REMARK 500    ASP B  36   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   8.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B  53   CD  -  NE  -  CZ  ANGL. DEV. =  -9.7 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B  53   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =  -4.5 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B  84   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    GLU A  51      129.61   -176.10                                   
    REMARK 500    SER A  52     -167.28     69.74                                   
    REMARK 500    ASN B  49       55.92    -69.66                                   
    REMARK 500    GLU B  51      103.92    176.10                                   
    REMARK 500    SER B  52     -159.93     97.20                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MHB A 300                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MHB B 300                 
    DBREF  1SRG A   13   133  UNP    P22629   SAV_STRAV       37    157             
    DBREF  1SRG B   13   133  UNP    P22629   SAV_STRAV       37    157             
    SEQRES   1 A  121  ALA GLU ALA GLY ILE THR GLY THR TRP TYR ASN GLN LEU          
    SEQRES   2 A  121  GLY SER THR PHE ILE VAL THR ALA GLY ALA ASP GLY ALA          
    SEQRES   3 A  121  LEU THR GLY THR TYR GLU SER ALA VAL GLY ASN ALA GLU          
    SEQRES   4 A  121  SER ARG TYR VAL LEU THR GLY ARG TYR ASP SER ALA PRO          
    SEQRES   5 A  121  ALA THR ASP GLY SER GLY THR ALA LEU GLY TRP THR VAL          
    SEQRES   6 A  121  ALA TRP LYS ASN ASN TYR ARG ASN ALA HIS SER ALA THR          
    SEQRES   7 A  121  THR TRP SER GLY GLN TYR VAL GLY GLY ALA GLU ALA ARG          
    SEQRES   8 A  121  ILE ASN THR GLN TRP LEU LEU THR SER GLY THR THR GLU          
    SEQRES   9 A  121  ALA ASN ALA TRP LYS SER THR LEU VAL GLY HIS ASP THR          
    SEQRES  10 A  121  PHE THR LYS VAL                                              
    SEQRES   1 B  121  ALA GLU ALA GLY ILE THR GLY THR TRP TYR ASN GLN LEU          
    SEQRES   2 B  121  GLY SER THR PHE ILE VAL THR ALA GLY ALA ASP GLY ALA          
    SEQRES   3 B  121  LEU THR GLY THR TYR GLU SER ALA VAL GLY ASN ALA GLU          
    SEQRES   4 B  121  SER ARG TYR VAL LEU THR GLY ARG TYR ASP SER ALA PRO          
    SEQRES   5 B  121  ALA THR ASP GLY SER GLY THR ALA LEU GLY TRP THR VAL          
    SEQRES   6 B  121  ALA TRP LYS ASN ASN TYR ARG ASN ALA HIS SER ALA THR          
    SEQRES   7 B  121  THR TRP SER GLY GLN TYR VAL GLY GLY ALA GLU ALA ARG          
    SEQRES   8 B  121  ILE ASN THR GLN TRP LEU LEU THR SER GLY THR THR GLU          
    SEQRES   9 B  121  ALA ASN ALA TRP LYS SER THR LEU VAL GLY HIS ASP THR          
    SEQRES  10 B  121  PHE THR LYS VAL                                              
    HET    MHB  A 300      19                                                       
    HET    MHB  B 300      19                                                       
    HETNAM     MHB 2-((3'-METHYL-4'-HYDROXYPHENYL)AZO)BENZOIC ACID                  
    FORMUL   3  MHB    2(C14 H12 N2 O3)                                             
    FORMUL   5  HOH   *149(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 THR A  115  LYS A  121  5                                   7    
    HELIX    2   2 THR B  115  LYS B  121  5                                   7    
    SHEET    1   A 9 GLY A  19  ASN A  23  0                                        
    SHEET    2   A 9 THR A  28  ALA A  33 -1  N  PHE A  29   O  TRP A  21           
    SHEET    3   A 9 ALA A  38  GLU A  44 -1  O  THR A  40   N  THR A  32           
    SHEET    4   A 9 ARG A  53  TYR A  60 -1  O  TYR A  54   N  TYR A  43           
    SHEET    5   A 9 THR A  71  LYS A  80 -1  N  GLY A  74   O  ARG A  59           
    SHEET    6   A 9 ASN A  85  VAL A  97 -1  N  ALA A  86   O  TRP A  79           
    SHEET    7   A 9 ARG A 103  SER A 112 -1  O  ARG A 103   N  VAL A  97           
    SHEET    8   A 9 THR A 123  LYS A 132 -1  N  LEU A 124   O  LEU A 110           
    SHEET    9   A 9 GLY A  19  ASN A  23 -1  O  TYR A  22   N  THR A 131           
    SHEET    1   B 9 GLY B  19  TYR B  22  0                                        
    SHEET    2   B 9 THR B  28  ALA B  33 -1  N  PHE B  29   O  TRP B  21           
    SHEET    3   B 9 ALA B  38  GLU B  44 -1  O  THR B  40   N  THR B  32           
    SHEET    4   B 9 ARG B  53  TYR B  60 -1  N  TYR B  54   O  TYR B  43           
    SHEET    5   B 9 THR B  71  LYS B  80 -1  N  GLY B  74   O  ARG B  59           
    SHEET    6   B 9 ASN B  85  VAL B  97 -1  N  ALA B  86   O  TRP B  79           
    SHEET    7   B 9 ARG B 103  SER B 112 -1  O  ARG B 103   N  VAL B  97           
    SHEET    8   B 9 THR B 123  THR B 131 -1  N  LEU B 124   O  LEU B 110           
    SHEET    9   B 9 GLY B  19  TYR B  22 -1  N  TYR B  22   O  THR B 131           
    SITE     1 AC1 13 ASN B  23  SER B  27  TYR B  43  SER B  45                    
    SITE     2 AC1 13 VAL B  47  ASN B  49  ALA B  50  TRP B  79                    
    SITE     3 AC1 13 ALA B  86  TRP B  92  TRP B 108  ASP B 128                    
    SITE     4 AC1 13 HOH B 653                                                     
    SITE     1 AC2 13 ASN A  23  SER A  27  TYR A  43  SER A  45                    
    SITE     2 AC2 13 VAL A  47  ASN A  49  ALA A  50  TRP A  79                    
    SITE     3 AC2 13 ALA A  86  THR A  90  TRP A 108  ASP A 128                    
    SITE     4 AC2 13 HOH A 695                                                     
    CRYST1   95.200  106.500   47.900  90.00  90.00  90.00 I 2 2 2      16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010504  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.009390  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.020877        0.00000                         

    振動する分子の3次元画像

    変位ベクトル図 (モードを選択してください。3つまで選択できます。)
    画面表示
    アニメーション (モードを選択してください。1つしか選択できません。)
    画面表示

    変位ベクトルの静止画とGIFアニメーション


    Mode 1

    時間平均および10個の最低振動数モードに対する結果

    原子のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    二面角のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    原子のゆらぎ二面角のゆらぎ

    原子ゆらぎの相関

    Mode 1
    原子ゆらぎの相関 - Mode 1
    時間平均
    時間平均
    距離マップ
    距離マップ

    計算に関するメモ

    PDB file name : pdb1srg.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        a
      ATOM        b

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00