?

Promode Elastic


    ダウンロード: 1rka-results.tgz ヘルプ


    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    ヘッダ

    HEADER    TRANSFERASE                             22-MAR-99   1RKA              
    TITLE     THE APO FORM OF E. COLI RIBOKINASE                                    
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PROTEIN (RIBOKINASE);                                      
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 EC: 2.7.1.15;                                                        
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
    SOURCE   4 STRAIN: MRI240;                                                      
    SOURCE   5 CELLULAR_LOCATION: CYTOPLASM;                                        
    SOURCE   6 GENE: RBSK;                                                          
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: MRI240;                                    
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PJGK10;                                   
    SOURCE  11 OTHER_DETAILS: THE RBSK GENE WAS CLONED BEHIND AURCE 11 TRP-         
    SOURCE  12 PROMOTER, FORMING THE PLASMID PJGK10                                 
    KEYWDS    CARBOHYDRATE KINASE, RIBOSE, NUCLEOTIDE BINDING, TRANSFERASE, INDUCED 
    KEYWDS   2 FIT                                                                  
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.A.SIGRELL,A.D.CAMERON,S.L.MOWBRAY                                   
    REVDAT   4   13-JUL-11 1RKA    1       VERSN                                    
    REVDAT   3   24-FEB-09 1RKA    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   20-MAR-00 1RKA    1       DBREF                                    
    REVDAT   1   31-AUG-99 1RKA    0                                                
    JRNL        AUTH   J.A.SIGRELL,A.D.CAMERON,S.L.MOWBRAY                          
    JRNL        TITL   INDUCED FIT ON SUGAR BINDING ACTIVATES RIBOKINASE.           
    JRNL        REF    J.MOL.BIOL.                   V. 290  1009 1999              
    JRNL        REFN                   ISSN 0022-2836                               
    JRNL        PMID   10438599                                                     
    JRNL        DOI    10.1006/JMBI.1999.2938                                       
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   J.A.SIGRELL,A.D.CAMERON,T.A.JONES,S.L.MOWBRAY                
    REMARK   1  TITL   STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI RIBOKINASE IN COMPLEX WITH     
    REMARK   1  TITL 2 RIBOSE AND NUCLEOTIDE DETERMINED TO 1.8 A RESOLUTION:        
    REMARK   1  TITL 3 INSIGHTS INTO A NEW FAMILY OF KINASE STRUCTURES              
    REMARK   1  REF    STRUCTURE                     V.   6   183 1998              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0969-2126                               
    REMARK   1  DOI    10.1016/S0969-2126(98)00020-3                                
    REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
    REMARK   1  AUTH   J.A.SIGRELL,A.D.CAMERON,T.A.JONES,S.L.MOWBRAY                
    REMARK   1  TITL   PURIFICATION, CHARACTERIZATION, AND CRYSTALLIZATION OF       
    REMARK   1  TITL 2 ESCHERICHIA COLI RIBOKINASE                                  
    REMARK   1  REF    PROTEIN SCI.                  V.   6  2474 1997              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0961-8368                               
    REMARK   1 REFERENCE 3                                                          
    REMARK   1  AUTH   J.N.HOPE,A.W.BELL,M.A.HERMODSON,J.M.GROARKE                  
    REMARK   1  TITL   RIBOKINASE FROM ESCHERICHIA COLI K12. NUCLEOTIDE SEQUENCE    
    REMARK   1  TITL 2 AND OVEREXPRESSION OF THE RBSK GENE AND PURIFICATION OF      
    REMARK   1  TITL 3 RIBOKINASE                                                   
    REMARK   1  REF    J.BIOL.CHEM.                  V. 261  7663 1986              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0021-9258                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.30 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : CNS 0.3                                              
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,              
    REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  REFINEMENT TARGET : MLF USING AMPLITUDES                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.30                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 15.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 96.3                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 12644                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.210                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.253                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.700                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 619                             
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2236                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 123                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 32.00                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 27.00                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -2.84000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : -2.84000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : 5.68500                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : -1.66000                                             
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.30                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.07                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.33                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.19                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.007                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.50                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 23.10                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 0.76                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : RESTRAINED                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 1.100 ; 1.500                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 1.700 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 1.800 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.500 ; 2.500                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED : EXPONENTIAL SCALING                                  
    REMARK   3   KSOL        : 0.33                                                 
    REMARK   3   BSOL        : 45.90                                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : PROTEIN_REP.PARAM                              
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : WATER_REP.PARAM                                
    REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : PROTEIN.TOP                                    
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : WATER.TOP                                      
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1RKA COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 23-MAR-99.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB000694.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 15-MAY-98                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 4.8                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : MAX II                             
    REMARK 200  BEAMLINE                       : I711                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9960                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SI(111) CRYSTAL                    
    REMARK 200  OPTICS                         : MIRRORS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 12644                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.300                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 15.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 96.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5.500                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.05600                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 20.6000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.30                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.34                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 87.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 5.50                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.23500                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 6.700                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: 1RKD: RESIDUES 4-9, 44-93, 123-241 AND 254-309.      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 40.20                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.10                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: CRYSTALS WERE GROWN IN 22-33% PEG        
    REMARK 280  2000, MONO-METHYLETHER AS PRECIPITANT AND BUFFERED TO PH 4.8 WITH   
    REMARK 280  0.1 M NA ACETATE. CRYO-PROTECTANT: MOTHER LIQUID ALSO CONTAINING    
    REMARK 280  15% ETHYLENEGLYCOL. SOAK-TIME: 2-3 MINUTES.                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 31 2 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+1/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+2/3                                           
    REMARK 290       4555   Y,X,-Z                                                  
    REMARK 290       5555   X-Y,-Y,-Z+2/3                                           
    REMARK 290       6555   -X,-X+Y,-Z+1/3                                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       42.61133            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       85.22267            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000 -1.000000       85.22267            
    REMARK 290   SMTRY1   6 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000 -1.000000       42.61133            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA,PQS                                              
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2170 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 24340 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -19.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT1   2 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   2  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     GLN A     2                                                      
    REMARK 465     ASN A     3                                                      
    REMARK 465     ARG A   309                                                      
    REMARK 480                                                                      
    REMARK 480 ZERO OCCUPANCY ATOM                                                  
    REMARK 480 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE ATOMS MODELED WITH ZERO                  
    REMARK 480 OCCUPANCY. THE LOCATION AND PROPERTIES OF THESE ATOMS                
    REMARK 480 MAY NOT BE RELIABLE. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;              
    REMARK 480 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):         
    REMARK 480   M RES C SSEQI ATOMS                                                
    REMARK 480     LYS A   91   CE   NZ                                             
    REMARK 480     GLU A  130   CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 480     LYS A  193   CD   CE   NZ                                        
    REMARK 480     ARG A  198   CD   NE   CZ   NH1  NH2                             
    REMARK 480     LYS A  207   CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 480     ASN A  234   CB   CG   OD1  ND2                                  
    REMARK 480     GLN A  238   CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 480     GLN A  246   CB   CG   CD   OE1  NE2                             
    REMARK 480     LYS A  289   CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 480     GLU A  299   CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   406     O    HOH A   406     4555     1.77            
    REMARK 500   CG   GLU A   299     O    HOH A   426     4565     1.95            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  66       32.21    -99.60                                   
    REMARK 500    GLN A 141     -159.28   -128.92                                   
    REMARK 500    PRO A 167       58.54    -67.58                                   
    REMARK 500    ARG A 171      151.09    178.56                                   
    REMARK 500    ASP A 249      106.60   -161.77                                   
    REMARK 500    ALA A 291      -87.63    -70.36                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 429        DISTANCE =  5.27 ANGSTROMS                       
    DBREF  1RKA A    1   309  UNP    P0A9J6   RBSK_ECOLI       1    309             
    SEQRES   1 A  309  MET GLN ASN ALA GLY SER LEU VAL VAL LEU GLY SER ILE          
    SEQRES   2 A  309  ASN ALA ASP HIS ILE LEU ASN LEU GLN SER PHE PRO THR          
    SEQRES   3 A  309  PRO GLY GLU THR VAL THR GLY ASN HIS TYR GLN VAL ALA          
    SEQRES   4 A  309  PHE GLY GLY LYS GLY ALA ASN GLN ALA VAL ALA ALA GLY          
    SEQRES   5 A  309  ARG SER GLY ALA ASN ILE ALA PHE ILE ALA CYS THR GLY          
    SEQRES   6 A  309  ASP ASP SER ILE GLY GLU SER VAL ARG GLN GLN LEU ALA          
    SEQRES   7 A  309  THR ASP ASN ILE ASP ILE THR PRO VAL SER VAL ILE LYS          
    SEQRES   8 A  309  GLY GLU SER THR GLY VAL ALA LEU ILE PHE VAL ASN GLY          
    SEQRES   9 A  309  GLU GLY GLU ASN VAL ILE GLY ILE HIS ALA GLY ALA ASN          
    SEQRES  10 A  309  ALA ALA LEU SER PRO ALA LEU VAL GLU ALA GLN ARG GLU          
    SEQRES  11 A  309  ARG ILE ALA ASN ALA SER ALA LEU LEU MET GLN LEU GLU          
    SEQRES  12 A  309  SER PRO LEU GLU SER VAL MET ALA ALA ALA LYS ILE ALA          
    SEQRES  13 A  309  HIS GLN ASN LYS THR ILE VAL ALA LEU ASN PRO ALA PRO          
    SEQRES  14 A  309  ALA ARG GLU LEU PRO ASP GLU LEU LEU ALA LEU VAL ASP          
    SEQRES  15 A  309  ILE ILE THR PRO ASN GLU THR GLU ALA GLU LYS LEU THR          
    SEQRES  16 A  309  GLY ILE ARG VAL GLU ASN ASP GLU ASP ALA ALA LYS ALA          
    SEQRES  17 A  309  ALA GLN VAL LEU HIS GLU LYS GLY ILE ARG THR VAL LEU          
    SEQRES  18 A  309  ILE THR LEU GLY SER ARG GLY VAL TRP ALA SER VAL ASN          
    SEQRES  19 A  309  GLY GLU GLY GLN ARG VAL PRO GLY PHE ARG VAL GLN ALA          
    SEQRES  20 A  309  VAL ASP THR ILE ALA ALA GLY ASP THR PHE ASN GLY ALA          
    SEQRES  21 A  309  LEU ILE THR ALA LEU LEU GLU GLU LYS PRO LEU PRO GLU          
    SEQRES  22 A  309  ALA ILE ARG PHE ALA HIS ALA ALA ALA ALA ILE ALA VAL          
    SEQRES  23 A  309  THR ARG LYS GLY ALA GLN PRO SER VAL PRO TRP ARG GLU          
    SEQRES  24 A  309  GLU ILE ASP ALA PHE LEU ASP ARG GLN ARG                      
    FORMUL   2  HOH   *123(H2 O)                                                    
    HELIX    1  H1 LYS A   43  SER A   54  1                                  12    
    HELIX    2  H2 SER A   68  THR A   79  1                                  12    
    HELIX    3  H3 PRO A  122  ASN A  134  1                                  13    
    HELIX    4  H4 LEU A  146  ASN A  159  1                                  14    
    HELIX    5  H5 ASP A  175  LEU A  180  1                                   6    
    HELIX    6  H6 GLU A  188  LEU A  194  1                                   7    
    HELIX    7  H7 GLU A  203  LYS A  215  1                                  13    
    HELIX    8  H8 ALA A  253  GLU A  267  1                                  15    
    HELIX    9  H9 LEU A  271  THR A  287  1                                  17    
    HELIX   10 H10 ARG A  298  ARG A  307  1                                  10    
    SHEET    1  S1 9 VAL A  87  LYS A  91  0                                        
    SHEET    2  S1 9 ILE A  58  GLY A  65  0                                        
    SHEET    3  S1 9 SER A   6  LEU A  10  0                                        
    SHEET    4  S1 9 ALA A 137  GLN A 141  0                                        
    SHEET    5  S1 9 ILE A 162  ASN A 166  0                                        
    SHEET    6  S1 9 ILE A 183  ASN A 187  0                                        
    SHEET    7  S1 9 THR A 219  LEU A 224  0                                        
    SHEET    8  S1 9 TRP A 230  VAL A 233  0                                        
    SHEET    9  S1 9 GLU A 236  GLY A 242  0                                        
    SHEET    1  S2 4 GLU A  29  VAL A  38  0                                        
    SHEET    2  S2 4 SER A  12  LEU A  21  0                                        
    SHEET    3  S2 4 GLY A  96  ASN A 103  0                                        
    SHEET    4  S2 4 GLU A 107  ALA A 114  0                                        
    CISPEP   1 ALA A  168    PRO A  169          0        -0.06                     
    CRYST1   61.970   61.970  127.834  90.00  90.00 120.00 P 31 2 1      6          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.016137  0.009317  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.018633  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.007823        0.00000                         
    MASTER      336    0    0   10   13    0    0    6 2359    1    0   24          
    END                                                                             

    振動する分子の3次元画像

    変位ベクトル図 (モードを選択してください。3つまで選択できます。)
    画面表示
    アニメーション (モードを選択してください。1つしか選択できません。)
    画面表示

    変位ベクトルの静止画とGIFアニメーション


    Mode 1

    時間平均および10個の最低振動数モードに対する結果

    原子のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    二面角のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    原子のゆらぎ二面角のゆらぎ

    原子ゆらぎの相関

    Mode 1
    原子ゆらぎの相関 - Mode 1
    時間平均
    時間平均
    距離マップ
    距離マップ

    計算に関するメモ

    PDB file name : pdb1rka.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    623  CG  LYS A  91      34.553  53.417  16.845  1.00 34.60           C  
      ATOM    624  CD  LYS A  91      35.502  54.150  17.790  1.00 35.99           C  
      ATOM    625  CE  LYS A  91      36.952  53.803  17.498  0.00 35.44           C  
      ATOM    626  NZ  LYS A  91      37.885  54.496  18.428  0.00 35.56           N  
      ATOM   1116  CG  LYS A 160       0.069  63.818  29.031  1.00 37.78           C  
      ATOM   1117  CD  LYS A 160      -0.472  65.238  29.163  1.00 39.13           C  
      ATOM   1118  CE  LYS A 160      -1.257  65.426  30.457  1.00 41.00           C  
      ATOM   1119  NZ  LYS A 160      -0.434  65.170  31.672  1.00 42.39           N  
      ATOM   1748  CG  ARG A 244      -8.425  45.826  -7.183  1.00 34.27           C  
      ATOM   1749  CD  ARG A 244      -9.702  45.469  -7.943  1.00 36.51           C  
      ATOM   1750  NE  ARG A 244      -9.865  46.310  -9.121  1.00 39.72           N  
      ATOM   1751  CZ  ARG A 244      -9.263  46.082 -10.285  1.00 39.58           C  
      ATOM   1752  NH1 ARG A 244      -8.463  45.032 -10.427  1.00 37.92           N  
      ATOM   1753  NH2 ARG A 244      -9.434  46.925 -11.294  1.00 40.69           N  
      ATOM   2077  CG  LYS A 289      10.513  47.139  -8.569  0.00 29.28           C  
      ATOM   2078  CD  LYS A 289      11.434  46.712  -9.700  0.00 29.07           C  
      ATOM   2079  CE  LYS A 289      10.658  46.039 -10.820  0.00 28.99           C  
      ATOM   2080  NZ  LYS A 289       9.632  46.946 -11.404  0.00 28.88           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00