?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               03-SEP-03   1QWO              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF A PHOSPHORYLATED PHYTASE FROM ASPERGILLUS        
    TITLE    2 FUMIGATUS, REVEALING THE STRUCTURAL BASIS FOR ITS HEAT RESILIENCE AND
    TITLE    3 CATALYTIC PATHWAY                                                    
    CAVEAT     1QWO    NAG A 507 HAS WRONG CHIRALITY AT ATOM C1                     
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PHYTASE;                                                   
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 EC: 3.1.3.8;                                                         
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ASPERGILLUS FUMIGATUS;                          
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 5085;                                                
    SOURCE   4 EXPRESSION_SYSTEM: PICHIA PASTORIS;                                  
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 4922                                        
    KEYWDS    ALPHA BARREL, BETA SANDWICH, ORTHOGONAL BUNDLE, GLYCOPROTEIN,         
    KEYWDS   2 PHOSPHOHISTIDINE, HYDROLASE                                          
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    T.XIANG,Q.LIU,A.M.DEACON,M.KOSHY,I.A.KRIKSUNOV,X.G.LEI,Q.HAO,         
    AUTHOR   2 D.J.THIEL                                                            
    REVDAT   5   29-JUL-20 1QWO    1       CAVEAT COMPND REMARK HETNAM              
    REVDAT   5 2                   1       LINK   SITE                              
    REVDAT   4   13-JUL-11 1QWO    1       VERSN                                    
    REVDAT   3   09-JUN-09 1QWO    1       REVDAT                                   
    REVDAT   2   24-FEB-09 1QWO    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   01-JUN-04 1QWO    0                                                
    JRNL        AUTH   T.XIANG,Q.LIU,A.M.DEACON,M.KOSHY,I.A.KRIKSUNOV,X.G.LEI,      
    JRNL        AUTH 2 Q.HAO,D.J.THIEL                                              
    JRNL        TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF A HEAT-RESILIENT PHYTASE FROM           
    JRNL        TITL 2 ASPERGILLUS FUMIGATUS, CARRYING A PHOSPHORYLATED HISTIDINE   
    JRNL        REF    J.MOL.BIOL.                   V. 339   437 2004              
    JRNL        REFN                   ISSN 0022-2836                               
    JRNL        PMID   15136045                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.JMB.2004.03.057                                    
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.50 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.1.24                                        
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,SKUBAK,LEBEDEV,PANNU,STEINER,              
    REMARK   3               : NICHOLLS,WINN,LONG,VAGIN                             
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.50                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 20.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 91.1                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 65670                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.162                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.161                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.186                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.100                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3529                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.50                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.54                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 2420                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2430                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 119                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2430                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 3378                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 84                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 614                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 13.85                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.20000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.20000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -0.40000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.073         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.073         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.044         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 1.188         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.968                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.958                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  3552 ; 0.012 ; 0.021       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  3105 ; 0.002 ; 0.020       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  4823 ; 1.495 ; 1.976       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  7216 ; 0.902 ; 3.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   433 ; 6.005 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   538 ; 0.095 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  3907 ; 0.010 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):   727 ; 0.013 ; 0.020       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):   757 ; 0.253 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  3705 ; 0.250 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  1928 ; 0.083 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   420 ; 0.158 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):     6 ; 0.280 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):    38 ; 0.345 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    37 ; 0.209 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2163 ; 0.790 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  3477 ; 1.430 ; 2.000       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1389 ; 2.417 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1346 ; 3.735 ; 4.500       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   LONG RANGE B REFINED ATOMS     (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   LONG RANGE B OTHER ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : BABINET MODEL WITH MASK                              
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.40                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS                                                           
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1QWO COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 08-SEP-03.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000020158.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 10-SEP-00                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 19-ID                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.92                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SILICON                            
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 4                     
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 69199                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.500                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 1.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 90.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5.730                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.03800                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.50                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.53                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 90.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 48.20                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.37                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PEG4000, MAGNESIUM CHLORIDE              
    REMARK 280  HEXAHYDRATE, HEPES, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP,          
    REMARK 280  TEMPERATURE 300K                                                    
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 43 21 2                        
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z+1/2                                             
    REMARK 290       3555   -Y+1/2,X+1/2,Z+3/4                                      
    REMARK 290       4555   Y+1/2,-X+1/2,Z+1/4                                      
    REMARK 290       5555   -X+1/2,Y+1/2,-Z+3/4                                     
    REMARK 290       6555   X+1/2,-Y+1/2,-Z+1/4                                     
    REMARK 290       7555   Y,X,-Z                                                  
    REMARK 290       8555   -Y,-X,-Z+1/2                                            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       93.33650            
    REMARK 290   SMTRY1   3  0.000000 -1.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  1.000000  0.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000      140.00475            
    REMARK 290   SMTRY1   4  0.000000  1.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY2   4 -1.000000  0.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000       46.66825            
    REMARK 290   SMTRY1   5 -1.000000  0.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000  1.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000 -1.000000      140.00475            
    REMARK 290   SMTRY1   6  1.000000  0.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.000000 -1.000000  0.000000       35.17000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000 -1.000000       46.66825            
    REMARK 290   SMTRY1   7  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   7  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   8  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000       93.33650            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 SPECIAL POSITION                                                     
    REMARK 375 THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS            
    REMARK 375 OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE ASSUMED TO BE ON SPECIAL          
    REMARK 375 POSITIONS.                                                           
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 ATOM RES CSSEQI                                                      
    REMARK 375      HOH A 954  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     SER A     2                                                      
    REMARK 465     ALA A     3                                                      
    REMARK 465     GLY A     4                                                      
    REMARK 465     SER A     5                                                      
    REMARK 465     LYS A     6                                                      
    REMARK 465     SER A     7                                                      
    REMARK 465     SER A   444                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   CB   SER A   242     O    HOH A  1223              1.98            
    REMARK 500   O    HOH A   988     O    HOH A  1222              2.02            
    REMARK 500   O    HOH A   988     O    HOH A  1274              2.11            
    REMARK 500   O    HOH A  1075     O    HOH A  1215              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    THR A 165   C     ASN A 167   N       0.179                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ASP A   9   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   5.8 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 248   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.6 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A 103      -33.53     68.63                                   
    REMARK 500    THR A 313      -95.61   -112.58                                   
    REMARK 500    PHE A 326       69.26   -155.05                                   
    REMARK 500    THR A 331      -34.60     60.26                                   
    REMARK 500    SER A 337     -157.54   -149.15                                   
    REMARK 500    ASP A 405       -8.73     81.18                                   
    REMARK 500    LEU A 430       34.17    -84.57                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    DBREF  1QWO A    2   444  UNP    O00092   PHYA_ASPFU       1    442             
    SEQRES   1 A  442  SER ALA GLY SER LYS SER CYS ASP THR VAL ASP LEU GLY          
    SEQRES   2 A  442  TYR GLN CYS SER PRO ALA THR SER HIS LEU TRP GLY GLN          
    SEQRES   3 A  442  TYR SER PRO PHE PHE SER LEU GLU ASP GLU LEU SER VAL          
    SEQRES   4 A  442  SER SER LYS LEU PRO LYS ASP CYS ARG ILE THR LEU VAL          
    SEQRES   5 A  442  GLN VAL LEU SER ARG NEP GLY ALA ARG TYR PRO THR SER          
    SEQRES   6 A  442  SER LYS SER LYS LYS TYR LYS LYS LEU VAL THR ALA ILE          
    SEQRES   7 A  442  GLN ALA ASN ALA THR ASP PHE LYS GLY LYS PHE ALA PHE          
    SEQRES   8 A  442  LEU LYS THR TYR ASN TYR THR LEU GLY ALA ASP ASP LEU          
    SEQRES   9 A  442  THR PRO PHE GLY GLU GLN GLN LEU VAL ASN SER GLY ILE          
    SEQRES  10 A  442  LYS PHE TYR GLN ARG TYR LYS ALA LEU ALA ARG SER VAL          
    SEQRES  11 A  442  VAL PRO PHE ILE ARG ALA SER GLY SER ASP ARG VAL ILE          
    SEQRES  12 A  442  ALA SER GLY GLU LYS PHE ILE GLU GLY PHE GLN GLN ALA          
    SEQRES  13 A  442  LYS LEU ALA ASP PRO GLY ALA THR ASN ARG ALA ALA PRO          
    SEQRES  14 A  442  ALA ILE SER VAL ILE ILE PRO GLU SER GLU THR PHE ASN          
    SEQRES  15 A  442  ASN THR LEU ASP HIS GLY VAL CYS THR LYS PHE GLU ALA          
    SEQRES  16 A  442  SER GLN LEU GLY ASP GLU VAL ALA ALA ASN PHE THR ALA          
    SEQRES  17 A  442  LEU PHE ALA PRO ASP ILE ARG ALA ARG ALA GLU LYS HIS          
    SEQRES  18 A  442  LEU PRO GLY VAL THR LEU THR ASP GLU ASP VAL VAL SER          
    SEQRES  19 A  442  LEU MET ASP MET CYS SER PHE ASP THR VAL ALA ARG THR          
    SEQRES  20 A  442  SER ASP ALA SER GLN LEU SER PRO PHE CYS GLN LEU PHE          
    SEQRES  21 A  442  THR HIS ASN GLU TRP LYS LYS TYR ASN TYR LEU GLN SER          
    SEQRES  22 A  442  LEU GLY LYS TYR TYR GLY TYR GLY ALA GLY ASN PRO LEU          
    SEQRES  23 A  442  GLY PRO ALA GLN GLY ILE GLY PHE THR ASN GLU LEU ILE          
    SEQRES  24 A  442  ALA ARG LEU THR ARG SER PRO VAL GLN ASP HIS THR SER          
    SEQRES  25 A  442  THR ASN SER THR LEU VAL SER ASN PRO ALA THR PHE PRO          
    SEQRES  26 A  442  LEU ASN ALA THR MET TYR VAL ASP PHE SER HIS ASP ASN          
    SEQRES  27 A  442  SER MET VAL SER ILE PHE PHE ALA LEU GLY LEU TYR ASN          
    SEQRES  28 A  442  GLY THR GLU PRO LEU SER ARG THR SER VAL GLU SER ALA          
    SEQRES  29 A  442  LYS GLU LEU ASP GLY TYR SER ALA SER TRP VAL VAL PRO          
    SEQRES  30 A  442  PHE GLY ALA ARG ALA TYR PHE GLU THR MET GLN CYS LYS          
    SEQRES  31 A  442  SER GLU LYS GLU PRO LEU VAL ARG ALA LEU ILE ASN ASP          
    SEQRES  32 A  442  ARG VAL VAL PRO LEU HIS GLY CYS ASP VAL ASP LYS LEU          
    SEQRES  33 A  442  GLY ARG CYS LYS LEU ASN ASP PHE VAL LYS GLY LEU SER          
    SEQRES  34 A  442  TRP ALA ARG SER GLY GLY ASN TRP GLY GLU CYS PHE SER          
    MODRES 1QWO ASN A   82  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    MODRES 1QWO ASN A  184  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    MODRES 1QWO ASN A  207  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    MODRES 1QWO ASN A  316  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    MODRES 1QWO ASN A  329  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    MODRES 1QWO ASN A  353  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    MODRES 1QWO NEP A   59  HIS  N1-PHOSPHONOHISTIDINE                              
    HET    NEP  A  59      14                                                       
    HET    NAG  A 502      14                                                       
    HET    NAG  A 503      14                                                       
    HET    NAG  A 504      14                                                       
    HET    NAG  A 505      14                                                       
    HET    NAG  A 506      14                                                       
    HET    NAG  A 507      14                                                       
    HETNAM     NEP N1-PHOSPHONOHISTIDINE                                            
    HETNAM     NAG 2-ACETAMIDO-2-DEOXY-BETA-D-GLUCOPYRANOSE                         
    FORMUL   1  NEP    C6 H10 N3 O5 P                                               
    FORMUL   2  NAG    6(C8 H15 N O6)                                               
    FORMUL   8  HOH   *614(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A   18  HIS A   23  1                                   6    
    HELIX    2   2 TRP A   25  SER A   29  5                                   5    
    HELIX    3   3 THR A   65  ALA A   83  1                                  19    
    HELIX    4   4 LYS A   87  THR A   95  5                                   9    
    HELIX    5   5 THR A  106  TYR A  124  1                                  19    
    HELIX    6   6 TYR A  124  ARG A  129  1                                   6    
    HELIX    7   7 SER A  140  ALA A  160  1                                  21    
    HELIX    8   8 CYS A  192  ALA A  197  1                                   6    
    HELIX    9   9 GLN A  199  LEU A  224  1                                  26    
    HELIX   10  10 THR A  230  THR A  249  1                                  20    
    HELIX   11  11 PHE A  258  PHE A  262  5                                   5    
    HELIX   12  12 THR A  263  TYR A  282  1                                  20    
    HELIX   13  13 GLY A  289  GLN A  292  5                                   4    
    HELIX   14  14 GLY A  293  ARG A  306  1                                  14    
    HELIX   15  15 ASN A  316  ASN A  322  1                                   7    
    HELIX   16  16 HIS A  338  LEU A  349  1                                  12    
    HELIX   17  17 SER A  365  ASP A  370  5                                   6    
    HELIX   18  18 SER A  373  VAL A  378  1                                   6    
    HELIX   19  19 LEU A  423  LEU A  430  1                                   8    
    HELIX   20  20 LEU A  430  GLY A  436  1                                   7    
    HELIX   21  21 ASN A  438  PHE A  443  5                                   6    
    SHEET    1   A 2 ASP A   9  THR A  10  0                                        
    SHEET    2   A 2 GLY A  14  TYR A  15 -1  O  GLY A  14   N  THR A  10           
    SHEET    1   B 7 ILE A 173  ILE A 177  0                                        
    SHEET    2   B 7 PHE A 134  SER A 138  1  N  ALA A 137   O  VAL A 175           
    SHEET    3   B 7 MET A 332  SER A 337  1  O  MET A 332   N  PHE A 134           
    SHEET    4   B 7 CYS A  48  ARG A  58  1  N  VAL A  55   O  TYR A 333           
    SHEET    5   B 7 ARG A 383  CYS A 391 -1  O  PHE A 386   N  GLN A  54           
    SHEET    6   B 7 LEU A 398  ILE A 403 -1  O  ARG A 400   N  GLU A 387           
    SHEET    7   B 7 ARG A 406  VAL A 407 -1  O  ARG A 406   N  ILE A 403           
    SHEET    1   C 7 ILE A 173  ILE A 177  0                                        
    SHEET    2   C 7 PHE A 134  SER A 138  1  N  ALA A 137   O  VAL A 175           
    SHEET    3   C 7 MET A 332  SER A 337  1  O  MET A 332   N  PHE A 134           
    SHEET    4   C 7 CYS A  48  ARG A  58  1  N  VAL A  55   O  TYR A 333           
    SHEET    5   C 7 ARG A 383  CYS A 391 -1  O  PHE A 386   N  GLN A  54           
    SHEET    6   C 7 LEU A 398  ILE A 403 -1  O  ARG A 400   N  GLU A 387           
    SHEET    7   C 7 CYS A 421  LYS A 422 -1  O  CYS A 421   N  VAL A 399           
    SSBOND   1 CYS A    8    CYS A   17                          1555   1555  2.00  
    SSBOND   2 CYS A   48    CYS A  391                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   3 CYS A  192    CYS A  442                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   4 CYS A  241    CYS A  259                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   5 CYS A  413    CYS A  421                          1555   1555  2.04  
    LINK         C   ARG A  58                 N   NEP A  59     1555   1555  1.33  
    LINK         C   NEP A  59                 N   GLY A  60     1555   1555  1.33  
    LINK         ND2 ASN A  82                 C1  NAG A 502     1555   1555  1.44  
    LINK         ND2 ASN A 184                 C1  NAG A 503     1555   1555  1.47  
    LINK         ND2 ASN A 207                 C1  NAG A 506     1555   1555  1.44  
    LINK         ND2 ASN A 316                 C1  NAG A 504     1555   1555  1.47  
    LINK         ND2 ASN A 329                 C1  NAG A 507     1555   1555  1.43  
    LINK         ND2 ASN A 353                 C1  NAG A 505     1555   1555  1.44  
    CRYST1   70.340   70.340  186.673  90.00  90.00  90.00 P 43 21 2     8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.014217  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.014217  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.005357        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1qwo.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    493  CG  LYS A  70       2.048 -14.382  65.529  1.00 22.85           C  
      ATOM    494  CD  LYS A  70       2.860 -15.639  65.811  1.00 27.32           C  
      ATOM    495  CE  LYS A  70       1.981 -16.795  66.325  1.00 31.10           C  
      ATOM    496  NZ  LYS A  70       2.797 -17.781  67.126  1.00 33.32           N  
      ATOM    532  CG  LYS A  74      -2.920 -11.706  69.210  1.00 22.29           C  
      ATOM    533  CD  LYS A  74      -1.840 -11.971  70.247  1.00 26.74           C  
      ATOM    534  CE  LYS A  74      -2.304 -12.879  71.400  1.00 30.70           C  
      ATOM    535  NZ  LYS A  74      -2.035 -12.270  72.735  1.00 34.55           N  
      ATOM   1659  CG  LYS A 222     -14.219   7.495  74.974  1.00 29.00           C  
      ATOM   1660  CD  LYS A 222     -14.116   8.467  76.136  1.00 32.86           C  
      ATOM   1661  CE  LYS A 222     -15.012   9.684  75.901  1.00 35.04           C  
      ATOM   1662  NZ  LYS A 222     -14.543  10.508  74.746  1.00 36.72           N  
      ATOM   3001  CG  LYS A 395      50.510  20.428  51.775  1.00 27.41           C  
      ATOM   3002  CD  LYS A 395      52.034  20.347  51.718  1.00 31.66           C  
      ATOM   3003  CE  LYS A 395      52.594  21.293  50.648  1.00 33.38           C  
      ATOM   3004  NZ  LYS A 395      52.137  20.935  49.269  1.00 34.95           N  
      ATOM   3172  CG  LYS A 417      34.786  26.394  57.893  1.00 25.25           C  
      ATOM   3173  CD  LYS A 417      34.938  27.926  57.658  1.00 30.43           C  
      ATOM   3174  CE  LYS A 417      33.846  28.790  58.325  1.00 32.97           C  
      ATOM   3175  NZ  LYS A 417      34.359  29.495  59.565  1.00 36.83           N  
      ATOM   3261  CG  LYS A 428      46.538   9.887  66.783  1.00 18.16           C  
      ATOM   3262  CD  LYS A 428      47.531  11.028  66.844  1.00 22.51           C  
      ATOM   3263  CE  LYS A 428      48.108  11.154  68.263  1.00 25.54           C  
      ATOM   3264  NZ  LYS A 428      49.377  11.955  68.271  1.00 29.59           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    167518
    數據於2020-08-12公開中