?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    STRUCTURAL GENOMICS, UNKNOWN FUNCTION   14-MAY-03   1PB0              
    TITLE     YCDX PROTEIN IN AUTOINHIBITED STATE                                   
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN YCDX;                                 
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C;                                                      
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
    SOURCE   4 GENE: YCDX;                                                          
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21 STAR (DE3);                           
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PDEST14                                   
    KEYWDS    STRUCTURAL GENOMICS, BETA-ALPHA-BARREL, TRINUCLEAR ZINC,              
    KEYWDS   2 AUTOINHIBITION, UNKNOWN FUNCTION                                     
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    A.TEPLYAKOV,G.OBMOLOVA,P.P.KHIL,R.D.CAMERINI-OTERO,                   
    AUTHOR   2 G.L.GILLILAND                                                        
    REVDAT   2   24-FEB-09 1PB0    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   25-MAY-04 1PB0    0                                                
    JRNL        AUTH   A.TEPLYAKOV,G.OBMOLOVA,P.P.KHIL,R.D.CAMERINI-OTERO,          
    JRNL        AUTH 2 G.L.GILLILAND                                                
    JRNL        TITL   AUTOREGULATION OF YCDX PROTEIN                               
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   A.TEPLYAKOV,G.OBMOLOVA,P.P.KHIL,A.J.HOWARD,                  
    REMARK   1  AUTH 2 R.D.CAMERINI-OTERO,G.L.GILLILAND                             
    REMARK   1  TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF THE ESCHERICHIA COLI YCDX               
    REMARK   1  TITL 2 PROTEIN REVEALS A TRINUCLEAR ZINC ACTIVE SITE.               
    REMARK   1  REF    PROTEINS                      V.  51   315 2003              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0887-3585                               
    REMARK   1  PMID   12661000                                                     
    REMARK   1  DOI    10.1002/PROT.10352                                           
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.95 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.1                                           
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.95                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 10.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 100.0                          
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 59272                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.164                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.95                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.00                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 4188                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.1750                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 5435                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 29                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 717                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 17.50                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 24.72                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.33000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : -0.78000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : 1.12000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.03000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.135         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.050         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 1.628         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.949                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : NULL                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  5592 ; 0.014 ; 0.021       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  7581 ; 1.361 ; 1.932       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   697 ; 6.279 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   840 ; 0.101 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  4267 ; 0.006 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  2814 ; 0.236 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   522 ; 0.150 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    28 ; 0.205 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    18 ; 0.171 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  3518 ; 4.611 ; 4.000       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  5628 ; 5.881 ; 6.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2074 ; 8.083 ; 8.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1953 ; 9.724 ; 9.000       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : BABINET MODEL WITH MASK                              
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.40                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1PB0 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 15-MAY-03.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB019206.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 15-MAR-03                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 8.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 17-BM                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.000                              
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE                           
    REMARK 200  OPTICS                         : MIRROR                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 59787                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.950                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.700                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08100                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 16.2000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.95                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.00                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 98.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 4.70                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.21200                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.300                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: 1M65                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 52.15                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.57                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1 M TRIS, 60% AS, 3% MPD, PH 8.5,      
    REMARK 280  VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       67.06500            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       38.66500            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       67.06500            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       38.66500            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 300 REMARK: THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS THE ENTIRE TRIMER THAT          
    REMARK 300 CORRESPONDS TO THE OLIGOMERIC STATE OF THE PROTEIN IN SOLUTION       
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TRIMERIC                          
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TRIMERIC                   
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 6270 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 26760 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -326.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C                               
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     ASN A   159                                                      
    REMARK 465     SER A   160                                                      
    REMARK 465     SER A   161                                                      
    REMARK 465     ARG A   166                                                      
    REMARK 465     LYS A   167                                                      
    REMARK 465     GLY A   168                                                      
    REMARK 465     SER A   169                                                      
    REMARK 465     GLU A   170                                                      
    REMARK 465     ASP A   171                                                      
    REMARK 465     ASN B   159                                                      
    REMARK 465     SER B   160                                                      
    REMARK 465     SER B   161                                                      
    REMARK 465     SER B   165                                                      
    REMARK 465     ARG B   166                                                      
    REMARK 465     LYS B   167                                                      
    REMARK 465     GLY B   168                                                      
    REMARK 465     SER B   169                                                      
    REMARK 465     GLU B   170                                                      
    REMARK 465     ASP B   171                                                      
    REMARK 465     ASN C   159                                                      
    REMARK 465     SER C   160                                                      
    REMARK 465     SER C   161                                                      
    REMARK 465     SER C   165                                                      
    REMARK 465     ARG C   166                                                      
    REMARK 465     LYS C   167                                                      
    REMARK 465     GLY C   168                                                      
    REMARK 465     SER C   169                                                      
    REMARK 465     GLU C   170                                                      
    REMARK 465     ASP C   171                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS(M=MODEL NUMBER;            
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     PHE A 162    N    CB   CG   CD1  CD2  CE1  CE2                   
    REMARK 470     PHE A 162    CZ                                                  
    REMARK 470     SER A 165    C    O    CB   OG                                   
    REMARK 470     PHE B 162    N    CB   CG   CD1  CD2  CE1  CE2                   
    REMARK 470     PHE B 162    CZ                                                  
    REMARK 470     PHE C 162    N    CB   CG   CD1  CD2  CE1  CE2                   
    REMARK 470     PHE C 162    CZ                                                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ASP B  84   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   6.2 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  39   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   5.6 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  43   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   5.5 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  64   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   5.7 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  84   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   6.1 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C 192   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =   7.3 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    TYR A   2       74.04     56.84                                   
    REMARK 500    VAL A  11       -4.76    -51.60                                   
    REMARK 500    HIS A 108     -157.54   -136.28                                   
    REMARK 500    HIS A 131       65.15     21.37                                   
    REMARK 500    TYR B   2       69.47     60.68                                   
    REMARK 500    PRO B   3       29.46    -78.39                                   
    REMARK 500    HIS B 108     -158.15   -127.18                                   
    REMARK 500    LYS B 110      -63.11    -23.71                                   
    REMARK 500    HIS B 131       63.78     23.47                                   
    REMARK 500    PHE B 202       38.60   -140.45                                   
    REMARK 500    TYR C   2       72.33     50.88                                   
    REMARK 500    PRO C   3       34.57    -85.01                                   
    REMARK 500    VAL C  11       -8.21    -56.08                                   
    REMARK 500    HIS C 108     -155.20   -130.99                                   
    REMARK 500    HIS C 131       58.04     27.76                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN A1301  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A  15   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS A  40   NE2 104.8                                              
    REMARK 620 3 HIS A 194   NE2 106.2 122.1                                        
    REMARK 620 4 HIS A 164   NE2 106.1 100.3 115.9                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN A1302  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A   7   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS A   9   NE2 109.5                                              
    REMARK 620 3 ASP A 192   OD1  83.9  92.1                                        
    REMARK 620 4 GLU A  73   OE1  99.0  90.4 175.3                                  
    REMARK 620 5 HOH A1334   O   119.4 129.8  83.1  92.3                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN A1303  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU A  73   OE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS A 101   NE2  99.1                                              
    REMARK 620 3 HOH A1334   O   106.0 127.5                                        
    REMARK 620 4 HIS A 131   NE2 100.5 109.6 110.0                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN B1311  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS B 194   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS B  40   NE2 120.5                                              
    REMARK 620 3 HIS B  15   NE2 104.4 105.3                                        
    REMARK 620 4 HIS B 164   NE2 112.7 102.6 111.3                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN B1312  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU B  73   OE1                                                    
    REMARK 620 2 HIS B   9   NE2  90.6                                              
    REMARK 620 3 HIS B   7   NE2  89.5 109.8                                        
    REMARK 620 4 ASP B 192   OD1 174.1  91.9  84.6                                  
    REMARK 620 5 HOH B1399   O    98.8 134.0 115.1  83.3                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN B1313  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS B 131   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS B 101   NE2 113.2                                              
    REMARK 620 3 HOH B1399   O   101.7 131.8                                        
    REMARK 620 4 GLU B  73   OE2  97.6 101.8 105.7                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN C1321  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS C 194   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS C  40   NE2 117.4                                              
    REMARK 620 3 HIS C  15   NE2 105.6 106.5                                        
    REMARK 620 4 HIS C 164   NE2 109.5 100.8 117.5                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN C1322  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH C1354   O                                                      
    REMARK 620 2 HIS C   9   NE2 131.0                                              
    REMARK 620 3 ASP C 192   OD1  85.4  94.6                                        
    REMARK 620 4 GLU C  73   OE1  91.7  89.9 175.5                                  
    REMARK 620 5 HIS C   7   NE2 120.1 108.6  84.8  93.8                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN C1323  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU C  73   OE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS C 101   NE2  97.2                                              
    REMARK 620 3 HOH C1354   O   106.4 128.0                                        
    REMARK 620 4 HIS C 131   NE2  98.7 111.3 110.0                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN A 1301                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN A 1302                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN A 1303                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN B 1311                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN B 1312                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN B 1313                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN C 1321                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN C 1322                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN C 1323                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 1324                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 1334                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 C 1344                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 1305                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 1306                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT B 1326                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT C 1336                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT B 1307                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT C 1317                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: CC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT B 1318                
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1M65   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 YCDX PROTEIN, ONE ZINC ION PER SUBUNIT, TRIGONAL CRYSTAL             
    REMARK 900 FORM                                                                 
    REMARK 900 RELATED ID: 1M68   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 YCDX PROTEIN, THREE ZINC IONS PER SUBUNIT, TRIGONAL CRYSTAL          
    REMARK 900 FORM                                                                 
    DBREF  1PB0 A    1   245  UNP    P75914   YCDX_ECOLI       1    245             
    DBREF  1PB0 B    1   245  UNP    P75914   YCDX_ECOLI       1    245             
    DBREF  1PB0 C    1   245  UNP    P75914   YCDX_ECOLI       1    245             
    SEQRES   1 A  245  MET TYR PRO VAL ASP LEU HIS MET HIS THR VAL ALA SER          
    SEQRES   2 A  245  THR HIS ALA TYR SER THR LEU SER ASP TYR ILE ALA GLN          
    SEQRES   3 A  245  ALA LYS GLN LYS GLY ILE LYS LEU PHE ALA ILE THR ASP          
    SEQRES   4 A  245  HIS GLY PRO ASP MET GLU ASP ALA PRO HIS HIS TRP HIS          
    SEQRES   5 A  245  PHE ILE ASN MET ARG ILE TRP PRO ARG VAL VAL ASP GLY          
    SEQRES   6 A  245  VAL GLY ILE LEU ARG GLY ILE GLU ALA ASN ILE LYS ASN          
    SEQRES   7 A  245  VAL ASP GLY GLU ILE ASP CYS SER GLY LYS MET PHE ASP          
    SEQRES   8 A  245  SER LEU ASP LEU ILE ILE ALA GLY PHE HIS GLU PRO VAL          
    SEQRES   9 A  245  PHE ALA PRO HIS ASP LYS ALA THR ASN THR GLN ALA MET          
    SEQRES  10 A  245  ILE ALA THR ILE ALA SER GLY ASN VAL HIS ILE ILE SER          
    SEQRES  11 A  245  HIS PRO GLY ASN PRO LYS TYR GLU ILE ASP VAL LYS ALA          
    SEQRES  12 A  245  VAL ALA GLU ALA ALA ALA LYS HIS GLN VAL ALA LEU GLU          
    SEQRES  13 A  245  ILE ASN ASN SER SER PHE LEU HIS SER ARG LYS GLY SER          
    SEQRES  14 A  245  GLU ASP ASN CYS ARG GLU VAL ALA ALA ALA VAL ARG ASP          
    SEQRES  15 A  245  ALA GLY GLY TRP VAL ALA LEU GLY SER ASP SER HIS THR          
    SEQRES  16 A  245  ALA PHE THR MET GLY GLU PHE GLU GLU CYS LEU LYS ILE          
    SEQRES  17 A  245  LEU ASP ALA VAL ASP PHE PRO PRO GLU ARG ILE LEU ASN          
    SEQRES  18 A  245  VAL SER PRO ARG ARG LEU LEU ASN PHE LEU GLU SER ARG          
    SEQRES  19 A  245  GLY MET ALA PRO ILE ALA GLU PHE ALA ASP LEU                  
    SEQRES   1 B  245  MET TYR PRO VAL ASP LEU HIS MET HIS THR VAL ALA SER          
    SEQRES   2 B  245  THR HIS ALA TYR SER THR LEU SER ASP TYR ILE ALA GLN          
    SEQRES   3 B  245  ALA LYS GLN LYS GLY ILE LYS LEU PHE ALA ILE THR ASP          
    SEQRES   4 B  245  HIS GLY PRO ASP MET GLU ASP ALA PRO HIS HIS TRP HIS          
    SEQRES   5 B  245  PHE ILE ASN MET ARG ILE TRP PRO ARG VAL VAL ASP GLY          
    SEQRES   6 B  245  VAL GLY ILE LEU ARG GLY ILE GLU ALA ASN ILE LYS ASN          
    SEQRES   7 B  245  VAL ASP GLY GLU ILE ASP CYS SER GLY LYS MET PHE ASP          
    SEQRES   8 B  245  SER LEU ASP LEU ILE ILE ALA GLY PHE HIS GLU PRO VAL          
    SEQRES   9 B  245  PHE ALA PRO HIS ASP LYS ALA THR ASN THR GLN ALA MET          
    SEQRES  10 B  245  ILE ALA THR ILE ALA SER GLY ASN VAL HIS ILE ILE SER          
    SEQRES  11 B  245  HIS PRO GLY ASN PRO LYS TYR GLU ILE ASP VAL LYS ALA          
    SEQRES  12 B  245  VAL ALA GLU ALA ALA ALA LYS HIS GLN VAL ALA LEU GLU          
    SEQRES  13 B  245  ILE ASN ASN SER SER PHE LEU HIS SER ARG LYS GLY SER          
    SEQRES  14 B  245  GLU ASP ASN CYS ARG GLU VAL ALA ALA ALA VAL ARG ASP          
    SEQRES  15 B  245  ALA GLY GLY TRP VAL ALA LEU GLY SER ASP SER HIS THR          
    SEQRES  16 B  245  ALA PHE THR MET GLY GLU PHE GLU GLU CYS LEU LYS ILE          
    SEQRES  17 B  245  LEU ASP ALA VAL ASP PHE PRO PRO GLU ARG ILE LEU ASN          
    SEQRES  18 B  245  VAL SER PRO ARG ARG LEU LEU ASN PHE LEU GLU SER ARG          
    SEQRES  19 B  245  GLY MET ALA PRO ILE ALA GLU PHE ALA ASP LEU                  
    SEQRES   1 C  245  MET TYR PRO VAL ASP LEU HIS MET HIS THR VAL ALA SER          
    SEQRES   2 C  245  THR HIS ALA TYR SER THR LEU SER ASP TYR ILE ALA GLN          
    SEQRES   3 C  245  ALA LYS GLN LYS GLY ILE LYS LEU PHE ALA ILE THR ASP          
    SEQRES   4 C  245  HIS GLY PRO ASP MET GLU ASP ALA PRO HIS HIS TRP HIS          
    SEQRES   5 C  245  PHE ILE ASN MET ARG ILE TRP PRO ARG VAL VAL ASP GLY          
    SEQRES   6 C  245  VAL GLY ILE LEU ARG GLY ILE GLU ALA ASN ILE LYS ASN          
    SEQRES   7 C  245  VAL ASP GLY GLU ILE ASP CYS SER GLY LYS MET PHE ASP          
    SEQRES   8 C  245  SER LEU ASP LEU ILE ILE ALA GLY PHE HIS GLU PRO VAL          
    SEQRES   9 C  245  PHE ALA PRO HIS ASP LYS ALA THR ASN THR GLN ALA MET          
    SEQRES  10 C  245  ILE ALA THR ILE ALA SER GLY ASN VAL HIS ILE ILE SER          
    SEQRES  11 C  245  HIS PRO GLY ASN PRO LYS TYR GLU ILE ASP VAL LYS ALA          
    SEQRES  12 C  245  VAL ALA GLU ALA ALA ALA LYS HIS GLN VAL ALA LEU GLU          
    SEQRES  13 C  245  ILE ASN ASN SER SER PHE LEU HIS SER ARG LYS GLY SER          
    SEQRES  14 C  245  GLU ASP ASN CYS ARG GLU VAL ALA ALA ALA VAL ARG ASP          
    SEQRES  15 C  245  ALA GLY GLY TRP VAL ALA LEU GLY SER ASP SER HIS THR          
    SEQRES  16 C  245  ALA PHE THR MET GLY GLU PHE GLU GLU CYS LEU LYS ILE          
    SEQRES  17 C  245  LEU ASP ALA VAL ASP PHE PRO PRO GLU ARG ILE LEU ASN          
    SEQRES  18 C  245  VAL SER PRO ARG ARG LEU LEU ASN PHE LEU GLU SER ARG          
    SEQRES  19 C  245  GLY MET ALA PRO ILE ALA GLU PHE ALA ASP LEU                  
    HET     ZN  A1301       1                                                       
    HET     ZN  A1302       1                                                       
    HET     ZN  A1303       1                                                       
    HET     ZN  B1311       1                                                       
    HET     ZN  B1312       1                                                       
    HET     ZN  B1313       1                                                       
    HET     ZN  C1321       1                                                       
    HET     ZN  C1322       1                                                       
    HET     ZN  C1323       1                                                       
    HET    SO4  A1324       5                                                       
    HET    SO4  B1334       5                                                       
    HET    SO4  C1344       5                                                       
    HET    SO4  A1305       5                                                       
    HET    FMT  A1306       3                                                       
    HET    FMT  B1326       3                                                       
    HET    FMT  C1336       3                                                       
    HET    FMT  B1307       3                                                       
    HET    FMT  C1317       3                                                       
    HET    FMT  B1318       3                                                       
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    HETNAM     FMT FORMIC ACID                                                      
    FORMUL   4   ZN    9(ZN 2+)                                                     
    FORMUL  13  SO4    4(O4 S 2-)                                                   
    FORMUL  17  FMT    6(C H2 O2)                                                   
    FORMUL  23  HOH   *699(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 THR A   19  GLY A   31  1                                  13    
    HELIX    2   2 HIS A   50  ASN A   55  1                                   6    
    HELIX    3   3 MET A   56  TRP A   59  5                                   4    
    HELIX    4   4 SER A   86  LEU A   93  1                                   8    
    HELIX    5   5 ASP A  109  SER A  123  1                                  15    
    HELIX    6   6 ASP A  140  HIS A  151  1                                  12    
    HELIX    7   7 ASN A  172  GLY A  184  1                                  13    
    HELIX    8   8 THR A  195  MET A  199  5                                   5    
    HELIX    9   9 PHE A  202  VAL A  212  1                                  11    
    HELIX   10  10 PRO A  215  VAL A  222  5                                   8    
    HELIX   11  11 SER A  223  ARG A  234  1                                  12    
    HELIX   12  12 ILE A  239  ALA A  243  5                                   5    
    HELIX   13  13 THR B   19  GLY B   31  1                                  13    
    HELIX   14  14 HIS B   50  ASN B   55  1                                   6    
    HELIX   15  15 MET B   56  TRP B   59  5                                   4    
    HELIX   16  16 SER B   86  LEU B   93  1                                   8    
    HELIX   17  17 ASP B  109  SER B  123  1                                  15    
    HELIX   18  18 ASP B  140  HIS B  151  1                                  12    
    HELIX   19  19 ASN B  172  GLY B  184  1                                  13    
    HELIX   20  20 THR B  195  MET B  199  5                                   5    
    HELIX   21  21 PHE B  202  ASP B  210  1                                   9    
    HELIX   22  22 PRO B  215  VAL B  222  5                                   8    
    HELIX   23  23 SER B  223  ARG B  234  1                                  12    
    HELIX   24  24 ILE B  239  ALA B  243  5                                   5    
    HELIX   25  25 THR C   19  GLY C   31  1                                  13    
    HELIX   26  26 HIS C   50  ASN C   55  1                                   6    
    HELIX   27  27 MET C   56  TRP C   59  5                                   4    
    HELIX   28  28 SER C   86  LEU C   93  1                                   8    
    HELIX   29  29 ASP C  109  ALA C  122  1                                  14    
    HELIX   30  30 ASP C  140  HIS C  151  1                                  12    
    HELIX   31  31 ASN C  172  GLY C  184  1                                  13    
    HELIX   32  32 THR C  195  MET C  199  5                                   5    
    HELIX   33  33 PHE C  202  VAL C  212  1                                  11    
    HELIX   34  34 PRO C  215  VAL C  222  5                                   8    
    HELIX   35  35 SER C  223  ARG C  234  1                                  12    
    HELIX   36  36 ILE C  239  ALA C  243  5                                   5    
    SHEET    1   A 4 VAL A   4  ASP A   5  0                                        
    SHEET    2   A 4 LEU A  34  HIS A  40  1  O  ALA A  36   N  ASP A   5           
    SHEET    3   A 4 VAL A  66  ASN A  75  1  O  LEU A  69   N  PHE A  35           
    SHEET    4   A 4 VAL A  62  VAL A  63 -1  N  VAL A  63   O  VAL A  66           
    SHEET    1   B 7 VAL A   4  ASP A   5  0                                        
    SHEET    2   B 7 LEU A  34  HIS A  40  1  O  ALA A  36   N  ASP A   5           
    SHEET    3   B 7 VAL A  66  ASN A  75  1  O  LEU A  69   N  PHE A  35           
    SHEET    4   B 7 LEU A  95  GLY A  99  1  O  ILE A  97   N  ALA A  74           
    SHEET    5   B 7 ILE A 128  ILE A 129  1  O  ILE A 128   N  ALA A  98           
    SHEET    6   B 7 ALA A 154  ILE A 157  1  O  GLU A 156   N  ILE A 129           
    SHEET    7   B 7 VAL A 187  LEU A 189  1  O  ALA A 188   N  ILE A 157           
    SHEET    1   C 4 VAL B   4  ASP B   5  0                                        
    SHEET    2   C 4 LEU B  34  HIS B  40  1  O  ALA B  36   N  ASP B   5           
    SHEET    3   C 4 VAL B  66  ASN B  75  1  O  LEU B  69   N  PHE B  35           
    SHEET    4   C 4 VAL B  62  VAL B  63 -1  N  VAL B  63   O  VAL B  66           
    SHEET    1   D 7 VAL B   4  ASP B   5  0                                        
    SHEET    2   D 7 LEU B  34  HIS B  40  1  O  ALA B  36   N  ASP B   5           
    SHEET    3   D 7 VAL B  66  ASN B  75  1  O  LEU B  69   N  PHE B  35           
    SHEET    4   D 7 LEU B  95  GLY B  99  1  O  ILE B  97   N  ALA B  74           
    SHEET    5   D 7 ILE B 128  ILE B 129  1  O  ILE B 128   N  ALA B  98           
    SHEET    6   D 7 ALA B 154  ILE B 157  1  O  GLU B 156   N  ILE B 129           
    SHEET    7   D 7 VAL B 187  LEU B 189  1  O  ALA B 188   N  LEU B 155           
    SHEET    1   E 4 VAL C   4  ASP C   5  0                                        
    SHEET    2   E 4 LEU C  34  HIS C  40  1  O  LEU C  34   N  ASP C   5           
    SHEET    3   E 4 VAL C  66  ASN C  75  1  O  LEU C  69   N  PHE C  35           
    SHEET    4   E 4 VAL C  62  VAL C  63 -1  N  VAL C  63   O  VAL C  66           
    SHEET    1   F 7 VAL C   4  ASP C   5  0                                        
    SHEET    2   F 7 LEU C  34  HIS C  40  1  O  LEU C  34   N  ASP C   5           
    SHEET    3   F 7 VAL C  66  ASN C  75  1  O  LEU C  69   N  PHE C  35           
    SHEET    4   F 7 LEU C  95  GLY C  99  1  O  ILE C  97   N  ALA C  74           
    SHEET    5   F 7 ILE C 128  ILE C 129  1  O  ILE C 128   N  ALA C  98           
    SHEET    6   F 7 ALA C 154  ILE C 157  1  O  ALA C 154   N  ILE C 129           
    SHEET    7   F 7 VAL C 187  LEU C 189  1  O  ALA C 188   N  ILE C 157           
    LINK        ZN    ZN A1301                 NE2 HIS A  15     1555   1555  2.05  
    LINK        ZN    ZN A1301                 NE2 HIS A  40     1555   1555  2.03  
    LINK        ZN    ZN A1301                 NE2 HIS A 194     1555   1555  2.12  
    LINK        ZN    ZN A1301                 NE2 HIS A 164     1555   1555  2.00  
    LINK        ZN    ZN A1302                 NE2 HIS A   7     1555   1555  1.99  
    LINK        ZN    ZN A1302                 NE2 HIS A   9     1555   1555  2.04  
    LINK        ZN    ZN A1302                 OD1 ASP A 192     1555   1555  2.18  
    LINK        ZN    ZN A1302                 OE1 GLU A  73     1555   1555  2.27  
    LINK        ZN    ZN A1302                 O   HOH A1334     1555   1555  1.94  
    LINK        ZN    ZN A1303                 OE2 GLU A  73     1555   1555  2.06  
    LINK        ZN    ZN A1303                 NE2 HIS A 101     1555   1555  2.02  
    LINK        ZN    ZN A1303                 O   HOH A1334     1555   1555  2.12  
    LINK        ZN    ZN A1303                 NE2 HIS A 131     1555   1555  2.14  
    LINK        ZN    ZN B1311                 NE2 HIS B 194     1555   1555  2.13  
    LINK        ZN    ZN B1311                 NE2 HIS B  40     1555   1555  2.01  
    LINK        ZN    ZN B1311                 NE2 HIS B  15     1555   1555  1.99  
    LINK        ZN    ZN B1311                 NE2 HIS B 164     1555   1555  2.13  
    LINK        ZN    ZN B1312                 OE1 GLU B  73     1555   1555  1.94  
    LINK        ZN    ZN B1312                 NE2 HIS B   9     1555   1555  2.04  
    LINK        ZN    ZN B1312                 NE2 HIS B   7     1555   1555  2.07  
    LINK        ZN    ZN B1312                 OD1 ASP B 192     1555   1555  2.00  
    LINK        ZN    ZN B1312                 O   HOH B1399     1555   1555  2.04  
    LINK        ZN    ZN B1313                 NE2 HIS B 131     1555   1555  2.17  
    LINK        ZN    ZN B1313                 NE2 HIS B 101     1555   1555  1.83  
    LINK        ZN    ZN B1313                 O   HOH B1399     1555   1555  2.14  
    LINK        ZN    ZN B1313                 OE2 GLU B  73     1555   1555  2.08  
    LINK        ZN    ZN C1321                 NE2 HIS C 194     1555   1555  2.08  
    LINK        ZN    ZN C1321                 NE2 HIS C  40     1555   1555  2.11  
    LINK        ZN    ZN C1321                 NE2 HIS C  15     1555   1555  1.94  
    LINK        ZN    ZN C1321                 NE2 HIS C 164     1555   1555  2.01  
    LINK        ZN    ZN C1322                 O   HOH C1354     1555   1555  1.99  
    LINK        ZN    ZN C1322                 NE2 HIS C   9     1555   1555  2.06  
    LINK        ZN    ZN C1322                 OD1 ASP C 192     1555   1555  2.17  
    LINK        ZN    ZN C1322                 OE1 GLU C  73     1555   1555  2.18  
    LINK        ZN    ZN C1322                 NE2 HIS C   7     1555   1555  2.05  
    LINK        ZN    ZN C1323                 OE2 GLU C  73     1555   1555  2.04  
    LINK        ZN    ZN C1323                 NE2 HIS C 101     1555   1555  1.97  
    LINK        ZN    ZN C1323                 O   HOH C1354     1555   1555  2.08  
    LINK        ZN    ZN C1323                 NE2 HIS C 131     1555   1555  2.10  
    SITE     1 AC1  4 HIS A  15  HIS A  40  HIS A 164  HIS A 194                    
    SITE     1 AC2  6 HIS A   7  HIS A   9  GLU A  73  ASP A 192                    
    SITE     2 AC2  6  ZN A1303  HOH A1334                                          
    SITE     1 AC3  5 GLU A  73  HIS A 101  HIS A 131   ZN A1302                    
    SITE     2 AC3  5 HOH A1334                                                     
    SITE     1 AC4  4 HIS B  15  HIS B  40  HIS B 164  HIS B 194                    
    SITE     1 AC5  6 HIS B   7  HIS B   9  GLU B  73  ASP B 192                    
    SITE     2 AC5  6  ZN B1313  HOH B1399                                          
    SITE     1 AC6  5 GLU B  73  HIS B 101  HIS B 131   ZN B1312                    
    SITE     2 AC6  5 HOH B1399                                                     
    SITE     1 AC7  4 HIS C  15  HIS C  40  HIS C 164  HIS C 194                    
    SITE     1 AC8  6 HIS C   7  HIS C   9  GLU C  73  ASP C 192                    
    SITE     2 AC8  6  ZN C1323  HOH C1354                                          
    SITE     1 AC9  5 GLU C  73  HIS C 101  HIS C 131   ZN C1322                    
    SITE     2 AC9  5 HOH C1354                                                     
    SITE     1 BC1  6 GLN A 152  TRP A 186  ARG A 218  HOH A1348                    
    SITE     2 BC1  6 HOH A1439  HOH A1532                                          
    SITE     1 BC2  6 GLN B 152  TRP B 186  ARG B 218  HOH B1341                    
    SITE     2 BC2  6 HOH B1452  HOH B1456                                          
    SITE     1 BC3  7 GLN C 152  TRP C 186  ARG C 218  HOH C1348                    
    SITE     2 BC3  7 HOH C1412  HOH C1465  HOH C1471                               
    SITE     1 BC4  4 ARG A  70  HOH A1376  HOH A1416  HOH A1504                    
    SITE     1 BC5  3 ARG A  61  VAL A  62  HOH A1502                               
    SITE     1 BC6  4 PRO B  60  ARG B  61  VAL B  62  HOH B1391                    
    SITE     1 BC7  5 PRO C  60  ARG C  61  VAL C  62  HOH C1433                    
    SITE     2 BC7  5 HOH C1595                                                     
    SITE     1 BC8  2 ARG B 181  VAL B 212                                          
    SITE     1 BC9  2 ARG C 181  HOH C1540                                          
    SITE     1 CC1  3 ARG B  70  HOH B1453  HOH B1492                               
    CRYST1  134.130   77.330   82.280  90.00 103.17  90.00 C 1 2 1      12          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.007455  0.000000  0.001745        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.012932  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.012482        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1pb0.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        C

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    691  CG  LYS A  88      56.331   7.390  28.584  1.00 21.92           C  
      ATOM    692  CD  LYS A  88      56.377   5.857  28.663  1.00 47.34           C  
      ATOM    693  CE  LYS A  88      56.973   5.365  29.984  1.00 58.78           C  
      ATOM    694  NZ  LYS A  88      56.973   3.872  30.067  1.00 60.73           N  
      ATOM   2505  CG  LYS B  88      32.212 -21.884  28.028  1.00 54.96           C  
      ATOM   2506  CD  LYS B  88      31.631 -21.432  29.366  1.00 65.87           C  
      ATOM   2507  CE  LYS B  88      30.112 -21.299  29.298  1.00 76.30           C  
      ATOM   2508  NZ  LYS B  88      29.461 -21.598  30.607  1.00 78.49           N  
      ATOM   3319  CG  LYS B 207      67.923 -10.533   4.739  1.00 90.17           C  
      ATOM   3320  CD  LYS B 207      67.830  -9.165   4.073  1.00 96.55           C  
      ATOM   3321  CE  LYS B 207      66.742  -9.136   3.010  1.00 97.09           C  
      ATOM   3322  NZ  LYS B 207      65.978  -7.857   3.037  1.00 98.20           N  
      ATOM   4317  CG  LYS C  88      18.838  13.269  28.812  1.00 44.81           C  
      ATOM   4318  CD  LYS C  88      20.103  14.107  29.040  1.00 54.97           C  
      ATOM   4319  CE  LYS C  88      19.788  15.440  29.731  1.00 64.42           C  
      ATOM   4320  NZ  LYS C  88      19.299  15.293  31.141  1.00 43.95           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00