?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYBRID CLUSTER PROTEIN                  23-DEC-02   1OA1              
    TITLE     REDUCED HYBRID CLUSTER PROTEIN (HCP) FROM DESULFOVIBRIO               
    TITLE    2 VULGARIS HILDENBOROUGH STRUCTURE AT 1.55A RESOLUTION USING           
    TITLE    3 SYNCHROTRON RADIATION.                                               
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PRISMANE PROTEIN;                                          
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 SYNONYM: HYBRID CLUSTER PROTEIN;                                     
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 OTHER_DETAILS: CUBANE CLUSTER [4FE-4S] HYBRID CLUSTER                
    COMPND   7  [4FE-3S]                                                            
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: DESULFOVIBRIO VULGARIS;                         
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 881;                                                 
    SOURCE   4 STRAIN: HILDENBOROUGH NCIMB8303;                                     
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: DESULFOVIBRIO VULGARIS;                           
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 881;                                        
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: HILDENBOROUGH NCIMB8303;                   
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PJSP104                                   
    KEYWDS    HYBRID CLUSTER PROTEIN, DESULFOVIBRIO VULGARIS, REDUCED               
    KEYWDS   2 FORMS                                                                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    D.ARAGAO,S.MACEDO,E.P.MITCHELL,C.V.ROMAO,M.Y.LIU,C.FRAZAO,            
    AUTHOR   2 L.M.SARAIVA,A.V.XAVIER,J.LEGALL,W.M.A.M.VAN DONGEN,                  
    AUTHOR   3 W.R.HAGEN,M.TEIXEIRA,M.A.CARRONDO,P.F.LINDLEY                        
    REVDAT   3   24-FEB-09 1OA1    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   29-MAY-03 1OA1    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   08-APR-03 1OA1    0                                                
    JRNL        AUTH   D.ARAGAO,S.MACEDO,E.P.MITCHELL,C.V.ROMAO,M.Y.LIU,            
    JRNL        AUTH 2 C.FRAZAO,L.M.SARAIVA,A.V.XAVIER,J.LEGALL,                    
    JRNL        AUTH 3 W.M.A.M.VAN DONGEN,W.R.HAGEN,M.TEIXEIRA,                     
    JRNL        AUTH 4 M.A.CARRONDO,P.F.LINDLEY                                     
    JRNL        TITL   REDUCED HYBRID CLUSTER PROTEINS (HCP) FROM                   
    JRNL        TITL 2 DESULFOVIBRIO DESULFURICANS ATCC 27774 AND                   
    JRNL        TITL 3 DESULFOVIBRIO VULGARIS (HILDENBOROUGH): X-RAY                
    JRNL        TITL 4 STRUCTURES AT HIGH RESOLUTION USING SYNCHROTRON              
    JRNL        TITL 5 RADIATION                                                    
    JRNL        REF    J.BIOL.INORG.CHEM.            V.   8   540 2003              
    JRNL        REFN                   ISSN 0949-8257                               
    JRNL        PMID   12764602                                                     
    JRNL        DOI    10.1007/S00775-003-0443-X                                    
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.55 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.55                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 19.50                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 95.74                          
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 77786                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.132                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.131                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.153                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.0                             
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 4074                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 4271                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 27                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 819                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 19.3                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 15.1                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.00                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.00                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : 0.00                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.063         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.063         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.038         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 1.035         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA               
    REMARK   3    BOND LENGTH                     (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    ANGLE DISTANCE                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   PLANE RESTRAINT                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.                                     
    REMARK   3    SINGLE TORSION                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    MULTIPLE TORSION                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X...Y)                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.                           
    REMARK   3    SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    PLANAR                    (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    STAGGERED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    TRANSVERSE                (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE          
    REMARK   3  RIDING POSITIONS                                                    
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1OA1 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 21-JAN-03.                  
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-11895.                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 15-MAY-02                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100.0                              
    REMARK 200  PH                             : 6.50                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ESRF                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : ID14-2                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.933                              
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : DIAMOND (111) CRYSTAL              
    REMARK 200  OPTICS                         : TOROIDAL MIRROR MIRROR             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : CCP4 (SCALA)                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 81856                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.550                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 19.500                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 95.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.200                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.07100                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 13.2000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.55                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.59                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 93.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.80                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.25400                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.600                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: NULL                                                  
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB FROM ANAEROBILLY AS-ISOLATED HCP PROTEIN         
    REMARK 200  1.35A (D.ARAGAO, PRIVATE COMMUNICATION)                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS  (%): 40                                         
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.04                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 25 PEG 4000 0.1M MES PH 6.5,             
    REMARK 280  TEMPERATURE 277 KELVIN                                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       32.02650            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       67.47750            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       33.73200            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       67.47750            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       32.02650            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       33.73200            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY.  THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON              
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 GENERATING THE BIOMOLECULE                                           
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE:  1                                                      
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PQS                                                   
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 400                                                                      
    REMARK 400 COMPOUND                                                             
    REMARK 400  CATALYZES THE REDUCTION OF HYDROXYLAMINE TO FORM AMMONIA            
    REMARK 400  AND WATER.                                                          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A  2001  -  O    HOH A  2003              1.83            
    REMARK 500   O    HOH A  2188  -  O    HOH A  2192              1.62            
    REMARK 500   O    HOH A  2589  -  O    HOH A  2597              2.04            
    REMARK 500   O    HOH A  2758  -  O    HOH A  2762              1.97            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500   O    HOH A  2027     O    HOH A  2563     3645      2.10           
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    PHE A   4   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. =   4.3 DEGREES          
    REMARK 500    CYS A 406   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  -9.2 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    PHE A   4       23.55   -140.55                                   
    REMARK 500    PHE A 376       59.62    -93.70                                   
    REMARK 500    TYR A 493      -57.80   -140.84                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620   SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF4 A1554  FE1                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 CYS A   3   SG                                                     
    REMARK 620 2 SF4 A1554   S3  107.4                                              
    REMARK 620 3 SF4 A1554   S4  119.8 102.3                                        
    REMARK 620 4 SF4 A1554  FE2  145.1  52.1  53.8                                  
    REMARK 620 5 SF4 A1554  FE3  153.0  99.5  54.3  57.3                            
    REMARK 620 6 SF4 A1554  FE4  137.5  54.1 102.2  58.7  59.6                      
    REMARK 620 7 SF4 A1554   S2  114.3 107.6 104.3  99.8  53.2  55.0                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF4 A1554  FE2                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 CYS A  21   SG                                                     
    REMARK 620 2 SF4 A1554   S3  116.8                                              
    REMARK 620 3 SF4 A1554  FE1  151.2  53.4                                        
    REMARK 620 4 SF4 A1554   S4  116.0 102.1  52.3                                  
    REMARK 620 5 SF4 A1554  FE3  140.4 102.6  59.8  55.0                            
    REMARK 620 6 SF4 A1554  FE4  142.4  54.6  59.0 101.3  60.6                      
    REMARK 620 7 SF4 A1554   S1  107.3 105.0 101.5 109.0  55.5  53.3                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF4 A1554  FE3                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 SF4 A1554  FE1                                                     
    REMARK 620 2 SF4 A1554   S4   53.7                                              
    REMARK 620 3 CYS A   6   SG  157.9 117.4                                        
    REMARK 620 4 SF4 A1554  FE2   62.8  56.0 132.6                                  
    REMARK 620 5 SF4 A1554  FE4   60.1 102.2 138.2  60.7                            
    REMARK 620 6 SF4 A1554   S1  103.7 109.8  98.3  55.4  53.3                      
    REMARK 620 7 SF4 A1554   S2   53.6 104.2 121.1 104.7  55.3 105.0                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF4 A1554  FE4                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 SF4 A1554   S3                                                     
    REMARK 620 2 SF4 A1554  FE1   54.5                                              
    REMARK 620 3 CYS A  15   SG  109.8 143.0                                        
    REMARK 620 4 SF4 A1554  FE2   53.7  62.3 140.5                                  
    REMARK 620 5 SF4 A1554  FE3  100.4  60.3 149.7  58.7                            
    REMARK 620 6 SF4 A1554   S1  105.7 105.5 111.3  55.0  55.2                      
    REMARK 620 7 SF4 A1554   S2  106.3  53.2 118.2 101.2  53.1 104.7                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF3 A1555  FE1                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 SF3 A1555  FE4                                                     
    REMARK 620 2 SF3 A1555   S1  118.8                                              
    REMARK 620 3 SF3 A1555   S2   53.9 118.1                                        
    REMARK 620 4 CYS A 434   SG  118.3 120.0 109.1                                  
    REMARK 620 5 SF3 A1555  FE3   85.3  51.5 128.4 118.5                            
    REMARK 620 6 SF3 A1555   S3   52.1 102.8 105.5  97.8  51.3                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF3 A1555  FE3                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 CYS A 312   SG                                                     
    REMARK 620 2 SF3 A1555  FE1  177.8                                              
    REMARK 620 3 SF3 A1555   S1  128.5  53.7                                        
    REMARK 620 4 SF3 A1555   S3  122.3  55.5 109.1                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF3 A1555  FE4                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU A 494   OE2                                                    
    REMARK 620 2 SF3 A1555  FE1  123.8                                              
    REMARK 620 3 SF3 A1555   S2  114.1  52.2                                        
    REMARK 620 4 CYS A 406   SG  105.3 130.0 117.8                                  
    REMARK 620 5 SF3 A1555   S3  111.4  54.1 105.8 101.9                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             SF3 A1555  FE7                           
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A 244   NE2                                                    
    REMARK 620 2 SF3 A1555   S2  140.3                                              
    REMARK 620 3 HOH A2767   O    75.9  80.1                                        
    REMARK 620 4 GLU A 268   OE2  93.2  97.8 158.0                                  
    REMARK 620 5 CYS A 459   SG  107.2 108.5 102.3  99.1                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SF4 A1554                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SF3 A1555                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A1556                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A1557                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1E1D   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  HYBRID CLUSTER PROTEIN FROM DESULFOVIBRIO                           
    REMARK 900  VULGARIS                                                            
    REMARK 900 RELATED ID: 1E2U   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  LOW TEMPERATURE STUCTURE OF HYBRID CLUSTER                          
    REMARK 900  PROTEIN FROMDESULFOVIBRIO VULGARIS TO 1.6A                          
    REMARK 900 RELATED ID: 1E9U   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  FERRICYANIDE SOAKED STUCTURE OF HYBRID CLUSTER                      
    REMARK 900   PROTEIN FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS TO 1.2A                        
    REMARK 900 RELATED ID: 1E9V   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  XENON BOUND IN HYDROPHOBIC CHANNEL OF HYBRID                        
    REMARK 900   CLUSTER PROTEIN FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS                        
    REMARK 900 RELATED ID: 1GNT   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  HYBRID CLUSTER PROTEIN FROM DESULFOVIBRIO                           
    REMARK 900  VULGARIS. X-RAY STRUCTURE AT 1.25A                                  
    REMARK 900  RESOLUTION USING SYNCHROTRON RADIATION.                             
    REMARK 900 RELATED ID: 1OA0   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  REDUCED HYBRID CLUSTER PROTEIN FROM DESULFOVIBRIO                   
    REMARK 900  DESULFURICANS X-RAY STRUCTURE AT 1.25A RESOLUTION                   
    DBREF  1OA1 A    1   553  UNP    P31101   PRIS_DESVH       1    553             
    SEQRES   1 A  553  MET PHE CYS PHE GLN CYS GLN GLU THR ALA LYS ASN THR          
    SEQRES   2 A  553  GLY CYS THR VAL LYS GLY MET CYS GLY LYS PRO GLU GLU          
    SEQRES   3 A  553  THR ALA ASN LEU GLN ASP LEU LEU ILE PHE VAL LEU ARG          
    SEQRES   4 A  553  GLY ILE ALA ILE TYR GLY GLU LYS LEU LYS GLU LEU GLY          
    SEQRES   5 A  553  GLN PRO ASP ARG SER ASN ASP ASP PHE VAL LEU GLN GLY          
    SEQRES   6 A  553  LEU PHE ALA THR ILE THR ASN ALA ASN TRP ASP ASP ALA          
    SEQRES   7 A  553  ARG PHE GLU ALA MET ILE SER GLU GLY LEU ALA ARG ARG          
    SEQRES   8 A  553  ASP LYS LEU ARG ASN ALA PHE LEU ALA VAL TYR LYS ALA          
    SEQRES   9 A  553  LYS ASN GLY LYS ASP PHE SER GLU PRO LEU PRO GLU ALA          
    SEQRES  10 A  553  ALA THR TRP THR GLY ASP SER THR ALA PHE ALA GLU LYS          
    SEQRES  11 A  553  ALA LYS SER VAL GLY ILE LEU ALA THR GLU ASN GLU ASP          
    SEQRES  12 A  553  VAL ARG SER LEU ARG GLU LEU LEU ILE ILE GLY LEU LYS          
    SEQRES  13 A  553  GLY VAL ALA ALA TYR ALA GLU HIS ALA ALA VAL LEU GLY          
    SEQRES  14 A  553  PHE ARG LYS THR GLU ILE ASP GLU PHE MET LEU GLU ALA          
    SEQRES  15 A  553  LEU ALA SER THR THR LYS ASP LEU SER VAL ASP GLU MET          
    SEQRES  16 A  553  VAL ALA LEU VAL MET LYS ALA GLY GLY MET ALA VAL THR          
    SEQRES  17 A  553  THR MET ALA LEU LEU ASP GLU ALA ASN THR THR THR TYR          
    SEQRES  18 A  553  GLY ASN PRO GLU ILE THR GLN VAL ASN ILE GLY VAL GLY          
    SEQRES  19 A  553  LYS ASN PRO GLY ILE LEU ILE SER GLY HIS ASP LEU LYS          
    SEQRES  20 A  553  ASP MET ALA GLU LEU LEU LYS GLN THR GLU GLY THR GLY          
    SEQRES  21 A  553  VAL ASP VAL TYR THR HIS GLY GLU MET LEU PRO ALA ASN          
    SEQRES  22 A  553  TYR TYR PRO ALA PHE LYS LYS TYR PRO HIS PHE VAL GLY          
    SEQRES  23 A  553  ASN TYR GLY GLY SER TRP TRP GLN GLN ASN PRO GLU PHE          
    SEQRES  24 A  553  GLU SER PHE ASN GLY PRO ILE LEU LEU THR THR ASN CYS          
    SEQRES  25 A  553  LEU VAL PRO LEU LYS LYS GLU ASN THR TYR LEU ASP ARG          
    SEQRES  26 A  553  LEU TYR THR THR GLY VAL VAL GLY TYR GLU GLY ALA LYS          
    SEQRES  27 A  553  HIS ILE ALA ASP ARG PRO ALA GLY GLY ALA LYS ASP PHE          
    SEQRES  28 A  553  SER ALA LEU ILE ALA GLN ALA LYS LYS CYS PRO PRO PRO          
    SEQRES  29 A  553  VAL GLU ILE GLU THR GLY SER ILE VAL GLY GLY PHE ALA          
    SEQRES  30 A  553  HIS HIS GLN VAL LEU ALA LEU ALA ASP LYS VAL VAL GLU          
    SEQRES  31 A  553  ALA VAL LYS SER GLY ALA ILE LYS ARG PHE VAL VAL MET          
    SEQRES  32 A  553  ALA GLY CYS ASP GLY ARG GLN LYS SER ARG SER TYR TYR          
    SEQRES  33 A  553  THR GLU VAL ALA GLU ASN LEU PRO LYS ASP THR VAL ILE          
    SEQRES  34 A  553  LEU THR ALA GLY CYS ALA LYS TYR ARG TYR ASN LYS LEU          
    SEQRES  35 A  553  ASN LEU GLY ASP ILE GLY GLY ILE PRO ARG VAL LEU ASP          
    SEQRES  36 A  553  ALA GLY GLN CYS ASN ASP SER TYR SER LEU ALA VAL ILE          
    SEQRES  37 A  553  ALA LEU LYS LEU LYS GLU VAL PHE GLY LEU ASP ASP ILE          
    SEQRES  38 A  553  ASN ASP LEU PRO VAL SER TYR ASP ILE ALA TRP TYR GLU          
    SEQRES  39 A  553  GLN LYS ALA VAL ALA VAL LEU LEU ALA LEU LEU PHE LEU          
    SEQRES  40 A  553  GLY VAL LYS GLY ILE ARG LEU GLY PRO THR LEU PRO ALA          
    SEQRES  41 A  553  PHE LEU SER PRO ASN VAL ALA LYS VAL LEU VAL GLU ASN          
    SEQRES  42 A  553  PHE ASN ILE LYS PRO ILE GLY THR VAL GLN ASP ASP ILE          
    SEQRES  43 A  553  ALA ALA MET MET ALA GLY LYS                                  
    HET    SF4  A1554       8                                                       
    HET    SF3  A1555       7                                                       
    HET    GOL  A1556       6                                                       
    HET    GOL  A1557       6                                                       
    HETNAM     SF4 IRON/SULFUR CLUSTER                                              
    HETNAM     SF3 FE4-S3 CLUSTER                                                   
    HETNAM     GOL GLYCEROL                                                         
    FORMUL   2  SF4    FE4 S4 2+                                                    
    FORMUL   3  SF3    FE4 S3                                                       
    FORMUL   4  GOL    2(C3 H8 O3)                                                  
    FORMUL   6  HOH   *819(H2 O1)                                                   
    HELIX    1   1 THR A    9  THR A   13  5                                   5    
    HELIX    2   2 PRO A   24  LEU A   51  1                                  28    
    HELIX    3   3 ASN A   58  THR A   69  1                                  12    
    HELIX    4   4 ASP A   76  GLY A  107  1                                  32    
    HELIX    5   5 PRO A  115  THR A  119  5                                   5    
    HELIX    6   6 ASP A  123  THR A  125  5                                   3    
    HELIX    7   7 ALA A  126  LYS A  132  1                                   7    
    HELIX    8   8 GLY A  135  THR A  139  5                                   5    
    HELIX    9   9 ASN A  141  LEU A  168  1                                  28    
    HELIX   10  10 LYS A  172  THR A  186  1                                  15    
    HELIX   11  11 SER A  191  GLY A  222  1                                  32    
    HELIX   12  12 ASP A  245  GLU A  257  1                                  13    
    HELIX   13  13 GLY A  267  TYR A  274  5                                   8    
    HELIX   14  14 TYR A  275  LYS A  280  1                                   6    
    HELIX   15  15 SER A  291  TRP A  293  5                                   3    
    HELIX   16  16 GLN A  294  ASN A  303  1                                  10    
    HELIX   17  17 THR A  321  ASP A  324  5                                   4    
    HELIX   18  18 PHE A  351  LYS A  360  1                                  10    
    HELIX   19  19 ALA A  377  LEU A  384  1                                   8    
    HELIX   20  20 LEU A  384  SER A  394  1                                  11    
    HELIX   21  21 GLN A  410  SER A  412  5                                   3    
    HELIX   22  22 ARG A  413  LEU A  423  1                                  11    
    HELIX   23  23 GLY A  433  TYR A  439  5                                   7    
    HELIX   24  24 GLN A  458  ASN A  460  5                                   3    
    HELIX   25  25 ASP A  461  PHE A  476  1                                  16    
    HELIX   26  26 ASP A  480  LEU A  484  5                                   5    
    HELIX   27  27 GLU A  494  LEU A  507  1                                  14    
    HELIX   28  28 SER A  523  ASN A  535  1                                  13    
    HELIX   29  29 THR A  541  ALA A  551  1                                  11    
    SHEET    1  AA 2 THR A 227  ASN A 230  0                                        
    SHEET    2  AA 2 SER A 371  GLY A 374 -1  O  ILE A 372   N  VAL A 229           
    SHEET    1  AB 6 PHE A 284  ASN A 287  0                                        
    SHEET    2  AB 6 ASP A 262  THR A 265  1  O  VAL A 263   N  VAL A 285           
    SHEET    3  AB 6 GLY A 238  SER A 242  1  O  ILE A 239   N  TYR A 264           
    SHEET    4  AB 6 ILE A 306  LEU A 308  1  O  LEU A 307   N  SER A 242           
    SHEET    5  AB 6 LEU A 326  THR A 329  1  O  TYR A 327   N  LEU A 308           
    SHEET    6  AB 6 LYS A 338  ILE A 340  1  O  LYS A 338   N  THR A 328           
    SHEET    1  AC 5 VAL A 453  ASP A 455  0                                        
    SHEET    2  AC 5 THR A 427  THR A 431  1  O  ILE A 429   N  LEU A 454           
    SHEET    3  AC 5 ARG A 399  VAL A 402  1  O  ARG A 399   N  VAL A 428           
    SHEET    4  AC 5 VAL A 486  ALA A 491  1  O  SER A 487   N  VAL A 402           
    SHEET    5  AC 5 ARG A 513  GLY A 515  1  O  ARG A 513   N  ILE A 490           
    SHEET    1  AD 2 ASP A 446  ILE A 447  0                                        
    SHEET    2  AD 2 ILE A 450  PRO A 451 -1  O  ILE A 450   N  ILE A 447           
    LINK        FE1  SF4 A1554                 SG  CYS A   3     1555   1555  2.27  
    LINK        FE2  SF4 A1554                 SG  CYS A  21     1555   1555  2.31  
    LINK        FE3  SF4 A1554                 SG  CYS A   6     1555   1555  2.31  
    LINK        FE4  SF4 A1554                 SG  CYS A  15     1555   1555  2.32  
    LINK        FE7  SF3 A1555                 NE2 HIS A 244     1555   1555  2.11  
    LINK        FE3  SF3 A1555                 SG  CYS A 312     1555   1555  2.29  
    LINK        FE4  SF3 A1555                 OE2 GLU A 494     1555   1555  2.01  
    LINK        FE4  SF3 A1555                 SG  CYS A 406     1555   1555  2.32  
    LINK        FE7  SF3 A1555                 O   HOH A2767     1555   1555  2.78  
    LINK        FE7  SF3 A1555                 OE2 GLU A 268     1555   1555  2.06  
    LINK        FE7  SF3 A1555                 SG  CYS A 459     1555   1555  2.34  
    LINK        FE1  SF3 A1555                 SG  CYS A 434     1555   1555  2.34  
    CISPEP   1 ASN A  311    CYS A  312          0         1.53                     
    CISPEP   2 GLY A  515    PRO A  516          0         8.95                     
    SITE     1 AC1 11 CYS A   3  PHE A   4  GLN A   5  CYS A   6                    
    SITE     2 AC1 11 THR A   9  CYS A  15  GLY A  19  MET A  20                    
    SITE     3 AC1 11 CYS A  21  LYS A  23  THR A  71                               
    SITE     1 AC2  9 HIS A 244  GLU A 268  TRP A 292  CYS A 312                    
    SITE     2 AC2  9 CYS A 406  CYS A 434  CYS A 459  GLU A 494                    
    SITE     3 AC2  9 HOH A2767                                                     
    SITE     1 AC3  6 ASN A 273  LYS A 279  TYR A 281  PHE A 284                    
    SITE     2 AC3  6 VAL A 285  HOH A2817                                          
    SITE     1 AC4  6 GLY A  14  CYS A  15  THR A  16  VAL A  17                    
    SITE     2 AC4  6 LYS A  18  HOH A2818                                          
    CRYST1   64.053   67.464  134.955  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.015612  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.014823  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.007410        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1oa1.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM     87  CG  LYS A  11      37.842  30.669  39.451  1.00 11.92           C  
      ATOM     88  CD  LYS A  11      37.055  29.689  40.266  1.00 13.90           C  
      ATOM     89  CE  LYS A  11      36.157  30.456  41.212  1.00 14.34           C  
      ATOM     90  NZ  LYS A  11      35.293  29.512  41.995  1.00 18.79           N  
      ATOM    723  CG  LYS A  93      23.089  24.061  -1.590  0.50 15.11           C  
      ATOM    724  CD  LYS A  93      23.068  25.578  -1.870  0.50 18.15           C  
      ATOM    725  CE  LYS A  93      23.692  25.927  -3.215  0.50 20.18           C  
      ATOM    726  NZ  LYS A  93      23.618  27.394  -3.543  0.50 21.75           N  
      ATOM   1784  CG  LYS A 235      41.562  72.556  18.338  1.00 21.51           C  
      ATOM   1785  CD  LYS A 235      41.303  73.977  18.875  1.00 24.58           C  
      ATOM   1786  CE  LYS A 235      40.727  74.000  20.295  1.00 26.55           C  
      ATOM   1787  NZ  LYS A 235      41.661  73.402  21.319  1.00 30.36           N  
      ATOM   2443  CG  LYS A 318      25.113  50.100  33.487  1.00 15.59           C  
      ATOM   2444  CD  LYS A 318      24.198  49.681  32.356  1.00 19.89           C  
      ATOM   2445  CE  LYS A 318      24.160  48.165  32.205  1.00 23.59           C  
      ATOM   2446  NZ  LYS A 318      22.813  47.722  31.765  1.00 28.57           N  
      ATOM   3131  CG  LYS A 411      46.759  43.209  39.256  0.50 15.44           C  
      ATOM   3132  CD  LYS A 411      46.480  43.796  40.644  0.50 18.49           C  
      ATOM   3133  CE  LYS A 411      45.474  42.950  41.412  0.50 19.63           C  
      ATOM   3134  NZ  LYS A 411      44.158  42.860  40.693  0.50 21.17           N  
      ATOM   3247  CG  LYS A 425      70.143  51.065  29.341  1.00 25.41           C  
      ATOM   3248  CD  LYS A 425      70.623  52.481  29.673  1.00 29.69           C  
      ATOM   3249  CE  LYS A 425      70.029  52.973  30.997  1.00 32.43           C  
      ATOM   3250  NZ  LYS A 425      70.770  54.165  31.530  1.00 35.68           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00