?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    LIGASE                                  07-NOV-02   1O1H              
    TITLE     STRUCTURE OF GLUCOSE ISOMERASE DERIVATIZED WITH KR.                   
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: XYLOSE ISOMERASE;                                          
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 EC: 5.3.1.5                                                          
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: STREPTOMYCES RUBIGINOSUS;                       
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 1929;                                                
    SOURCE   4 OTHER_DETAILS: THE PROTEIN WAS PURCHASED FROM HAMPTON                
    SOURCE   5 RESEARCH. THEY HAVE PURIFIED IT FROM STREPTOMYCES                    
    SOURCE   6 RUBIGINOSUS.                                                         
    KEYWDS    KR DERIVATIZATION., LIGASE                                            
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    E.NOWAK,S.PANJIKAR,P.A.TUCKER                                         
    REVDAT   2   24-FEB-09 1O1H    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   27-NOV-02 1O1H    0                                                
    SPRSDE     27-NOV-02 1O1H      1N1W                                             
    JRNL        AUTH   E.NOWAK,S.PANJIKAR,P.A.TUCKER                                
    JRNL        TITL   STRUCTURE OF GLUCOSE ISOMERASE DERIVATIZED WITH KR.          
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.40 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.40                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 20.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 100.0                          
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 154724                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.156                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.156                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.161                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1548                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 6096                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 28                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 947                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 9.80                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 16.60                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): NULL          
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): NULL          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA               
    REMARK   3    BOND LENGTH                     (A) : 0.007 ; NULL                
    REMARK   3    ANGLE DISTANCE                  (A) : 1.770 ; NULL                
    REMARK   3    INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   PLANE RESTRAINT                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.                                     
    REMARK   3    SINGLE TORSION                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    MULTIPLE TORSION                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X...Y)                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.                           
    REMARK   3    SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    PLANAR                    (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    STAGGERED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    TRANSVERSE                (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1O1H COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 13-NOV-02.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB001684.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 01-JAN-02                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100.0                              
    REMARK 200  PH                             : 7.00                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : EMBL/DESY, HAMBURG                 
    REMARK 200  BEAMLINE                       : X13                                
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.801                              
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : TRIANGULAR MONOCHROMATOR,          
    REMARK 200                                   BENT MIRROR                        
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 154724                             
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.400                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 14.500                             
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.05000                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 43.8000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.40                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.43                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 14.50                              
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.14400                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 12.700                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: 6XIA                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 37.44                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.98                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: MPD, MGCL2, TRIS, PH 7.00                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 2                        
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       3555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000       42.66700            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       46.53500            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       42.66700            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       46.53500            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 12070 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 28580 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -139.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 37080 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 44220 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -336.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT1   2 -1.000000  0.000000  0.000000      170.66800            
    REMARK 350   BIOMT2   2  0.000000 -1.000000  0.000000      186.14000            
    REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A   387                                                      
    REMARK 465     GLY B   387                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS(M=MODEL NUMBER;            
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     ARG B  22    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A  1363     O    HOH A  1390              1.75            
    REMARK 500   CB   ASP B    79     O    HOH B  1505              1.82            
    REMARK 500   NH1  ARG B   204     O    HOH B  1497              1.83            
    REMARK 500   O    HOH A  1363     O    HOH A  1386              1.85            
    REMARK 500   O    HOH A  1386     O    HOH A  1390              1.86            
    REMARK 500   NH1  ARG A   204     O    HOH A  1392              1.87            
    REMARK 500   N    ASN A     1     O    HOH A  1389              1.89            
    REMARK 500   CD   ARG A   265     O    HOH A  1379              1.91            
    REMARK 500   O    HOH A  1376     O    HOH A  1404              1.95            
    REMARK 500   O    HOH B  1129     O    HOH B  1444              1.95            
    REMARK 500   O    HOH B  1448     O    HOH B  1492              2.00            
    REMARK 500   OD2  ASP B    79     O    HOH B  1129              2.00            
    REMARK 500   O    HOH A  1224     O    HOH A  1427              2.04            
    REMARK 500   O    HOH B  1148     O    HOH B  1260              2.05            
    REMARK 500   CE1  PHE A    60     O    HOH A  1369              2.05            
    REMARK 500   C5   MPD B  1016     O    HOH B  1167              2.05            
    REMARK 500   CD   ARG B   265     O    HOH B  1459              2.06            
    REMARK 500   O    HOH A  1378     O    HOH A  1439              2.06            
    REMARK 500   O    HOH A  1224     O    HOH A  1352              2.06            
    REMARK 500   O    HOH B  1148     O    HOH B  1220              2.08            
    REMARK 500   O    HOH B  1270     O    HOH B  1488              2.08            
    REMARK 500   O    HOH A  1161     O    HOH A  1367              2.08            
    REMARK 500   O    HOH B  1138     O    HOH B  1299              2.10            
    REMARK 500   O    HOH B  1129     O    HOH B  1346              2.10            
    REMARK 500   CB   ASP B   296     O    HOH B  1487              2.11            
    REMARK 500   O    HOH B  1286     O    HOH B  1393              2.11            
    REMARK 500   O    HOH A  1360     O    HOH B  1499              2.11            
    REMARK 500   O    HOH B  1148     O    HOH B  1155              2.11            
    REMARK 500   O    HOH B  1125     O    HOH B  1138              2.12            
    REMARK 500   O    HOH B  1386     O    HOH B  1469              2.13            
    REMARK 500   O    HOH A  1237     O    HOH A  1421              2.13            
    REMARK 500   NE2  GLN A     3     O    HOH A  1411              2.15            
    REMARK 500   CM   MPD B  1016     O    HOH B  1452              2.16            
    REMARK 500   O    HOH B  1385     O    HOH B  1472              2.16            
    REMARK 500   OE1  GLU B   127     O    HOH B  1376              2.17            
    REMARK 500   O4   MPD B  1016     O    HOH B  1232              2.18            
    REMARK 500   O    HOH A  1322     O    HOH A  1347              2.18            
    REMARK 500   OD2  ASP B    80     O    HOH B  1346              2.19            
    REMARK 500   OE2  GLU A   327     O    HOH A  1252              2.19            
    REMARK 500   O    HOH A  1297     O    HOH B  1495              2.19            
    REMARK 500   O    HOH B  1241     O    HOH B  1259              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A  1431     O    HOH A  1445     2775     1.92            
    REMARK 500   O    HOH A  1429     O    HOH B  1444     4566     1.95            
    REMARK 500   O    HOH A  1292     O    HOH B  1472     1655     2.02            
    REMARK 500   O    HOH A  1337     O    HOH A  1427     4467     2.07            
    REMARK 500   O    HOH B  1139     O    HOH B  1148     4566     2.07            
    REMARK 500   O    HOH B  1138     O    HOH B  1210     4566     2.07            
    REMARK 500   O    HOH A  1114     O    HOH B  1129     4566     2.08            
    REMARK 500   O    HOH A  1255     O    HOH A  1368     2775     2.09            
    REMARK 500   O    HOH B  1127     O    HOH B  1138     4466     2.13            
    REMARK 500   O    HOH A  1315     O    HOH B  1472     1655     2.13            
    REMARK 500   O    HOH B  1138     O    HOH B  1293     4566     2.13            
    REMARK 500   O    HOH B  1138     O    HOH B  1165     4566     2.13            
    REMARK 500   O    HOH B  1148     O    HOH B  1221     4466     2.14            
    REMARK 500   O    HOH A  1412     O    HOH B  1472     1655     2.14            
    REMARK 500   O    HOH A  1224     O    HOH A  1337     4567     2.15            
    REMARK 500   O    HOH B  1295     O    HOH B  1316     4566     2.16            
    REMARK 500   O    HOH A  1284     O    HOH B  1504     1655     2.18            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ASP A  23   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  13.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  73   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.0 DEGREES          
    REMARK 500    PRO A 186   N   -  CA  -  CB  ANGL. DEV. =   7.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 187   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.2 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 258   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.6 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 339   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.7 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B 187   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.1 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B 258   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -4.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B 339   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -4.1 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B 386   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.5 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    THR A  16      -73.21    -81.41                                   
    REMARK 500    PHE A  93      -23.65   -143.30                                   
    REMARK 500    GLU A 185       85.23     84.50                                   
    REMARK 500    ASN A 246     -169.54   -171.05                                   
    REMARK 500    LYS A 252     -169.90   -171.79                                   
    REMARK 500    PHE A 356      -75.97   -157.03                                   
    REMARK 500    THR B  16      -70.66    -82.16                                   
    REMARK 500    PHE B  93      -24.22   -144.68                                   
    REMARK 500    GLU B 185       85.76     84.41                                   
    REMARK 500    ASN B 246     -168.80   -170.38                                   
    REMARK 500    ASN B 249       78.95   -101.03                                   
    REMARK 500    LYS B 252     -172.47   -172.64                                   
    REMARK 500    ALA B 342       67.69   -151.04                                   
    REMARK 500    PHE B 356      -81.20   -152.46                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: NON-CIS, NON-TRANS                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING PEPTIDE BONDS DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM BOTH          
    REMARK 500 CIS AND TRANS CONFORMATION.  CIS BONDS, IF ANY, ARE LISTED           
    REMARK 500 ON CISPEP RECORDS.  TRANS IS DEFINED AS 180 +/- 30 AND               
    REMARK 500 CIS IS DEFINED AS 0 +/- 30 DEGREES.                                  
    REMARK 500                                 MODEL     OMEGA                      
    REMARK 500 GLU A  185     PRO A  186                   45.70                    
    REMARK 500 GLU B  185     PRO B  186                   45.89                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: MAIN CHAIN PLANARITY                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A PSEUDO PLANARITY                       
    REMARK 500 TORSION, C(I) - CA(I) - N(I+1) - O(I), GREATER                       
    REMARK 500 10.0 DEGREES. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;                     
    REMARK 500 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;                            
    REMARK 500 I=INSERTION CODE).                                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        ANGLE                                           
    REMARK 500    GLU A 185         16.22                                           
    REMARK 500    PRO B  24         11.33                                           
    REMARK 500    GLU B 185         16.22                                           
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A1001  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU A 216   OE1                                                    
    REMARK 620 2 GLU A 216   OE2  42.5                                              
    REMARK 620 3 HIS A 219   NE2  72.7  81.9                                        
    REMARK 620 4 ASP A 254   OD1 151.2 161.2  92.0                                  
    REMARK 620 5 ASP A 254   OD2 143.1 104.4  89.2  57.5                            
    REMARK 620 6 ASP A 256   OD1 107.4  88.5 165.1  93.6  82.2                      
    REMARK 620 7 HOH A1058   O    71.4 108.4 105.8  90.3 145.4  88.0                
    REMARK 620 8 ASP A 256   OD2 107.9 116.2 154.9  75.8 101.9  39.9  53.5          
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6     7           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1003  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A 286   OD1                                                    
    REMARK 620 2 TRS A1013   O1   81.4                                              
    REMARK 620 3 TRS A1013   N    86.5  71.4                                        
    REMARK 620 4 GLU A 216   OE1  86.7  87.9 159.1                                  
    REMARK 620 5 ASP A 244   OD2 103.0 160.3  89.5 111.4                            
    REMARK 620 6 GLU A 180   OE2 160.3  79.0  88.3  91.4  95.9                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA B1002  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP B 256   OD1                                                    
    REMARK 620 2 ASP B 254   OD2  81.8                                              
    REMARK 620 3 ASP B 254   OD1  94.0  58.2                                        
    REMARK 620 4 HIS B 219   NE2 166.1  91.3  92.5                                  
    REMARK 620 5 GLU B 216   OE2  89.6 103.9 160.8  80.3                            
    REMARK 620 6 GLU B 216   OE1 107.2 142.5 151.3  71.3  41.8                      
    REMARK 620 7 HOH B1453   O    86.0 145.0  90.4 106.1 108.7  72.5                
    REMARK 620 8 ASP B 256   OD2  39.4 100.4  75.2 154.5 117.9 109.4  52.9          
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6     7           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG B1004  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 TRS B1014   N                                                      
    REMARK 620 2 TRS B1014   O1   71.8                                              
    REMARK 620 3 ASP B 244   OD2  89.7 160.7                                        
    REMARK 620 4 GLU B 180   OE2  87.1  78.3  95.8                                  
    REMARK 620 5 GLU B 216   OE1 160.7  89.3 109.5  92.7                            
    REMARK 620 6 ASP B 286   OD1  87.9  81.6 103.7 159.8  85.7                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 1001                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CA B 1002                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MG A 1003                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MG B 1004                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL B 1009                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL A 1010                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL B 1011                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL A 1012                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE KR B 1005                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE KR A 1006                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE KR B 1007                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE KR A 1008                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE TRS A 1013                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE TRS B 1014                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MPD A 1015                
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MPD B 1016                
    DBREF  1O1H A    1   387  UNP    P24300   XYLA_STRRU       1    387             
    DBREF  1O1H B    1   387  UNP    P24300   XYLA_STRRU       1    387             
    SEQRES   1 A  387  ASN TYR GLN PRO THR PRO GLU ASP ARG PHE THR PHE GLY          
    SEQRES   2 A  387  LEU TRP THR VAL GLY TRP GLN GLY ARG ASP PRO PHE GLY          
    SEQRES   3 A  387  ASP ALA THR ARG ARG ALA LEU ASP PRO VAL GLU SER VAL          
    SEQRES   4 A  387  ARG ARG LEU ALA GLU LEU GLY ALA HIS GLY VAL THR PHE          
    SEQRES   5 A  387  HIS ASP ASP ASP LEU ILE PRO PHE GLY SER SER ASP SER          
    SEQRES   6 A  387  GLU ARG GLU GLU HIS VAL LYS ARG PHE ARG GLN ALA LEU          
    SEQRES   7 A  387  ASP ASP THR GLY MET LYS VAL PRO MET ALA THR THR ASN          
    SEQRES   8 A  387  LEU PHE THR HIS PRO VAL PHE LYS ASP GLY GLY PHE THR          
    SEQRES   9 A  387  ALA ASN ASP ARG ASP VAL ARG ARG TYR ALA LEU ARG LYS          
    SEQRES  10 A  387  THR ILE ARG ASN ILE ASP LEU ALA VAL GLU LEU GLY ALA          
    SEQRES  11 A  387  GLU THR TYR VAL ALA TRP GLY GLY ARG GLU GLY ALA GLU          
    SEQRES  12 A  387  SER GLY GLY ALA LYS ASP VAL ARG ASP ALA LEU ASP ARG          
    SEQRES  13 A  387  MET LYS GLU ALA PHE ASP LEU LEU GLY GLU TYR VAL THR          
    SEQRES  14 A  387  SER GLN GLY TYR ASP ILE ARG PHE ALA ILE GLU PRO LYS          
    SEQRES  15 A  387  PRO ASN GLU PRO ARG GLY ASP ILE LEU LEU PRO THR VAL          
    SEQRES  16 A  387  GLY HIS ALA LEU ALA PHE ILE GLU ARG LEU GLU ARG PRO          
    SEQRES  17 A  387  GLU LEU TYR GLY VAL ASN PRO GLU VAL GLY HIS GLU GLN          
    SEQRES  18 A  387  MET ALA GLY LEU ASN PHE PRO HIS GLY ILE ALA GLN ALA          
    SEQRES  19 A  387  LEU TRP ALA GLY LYS LEU PHE HIS ILE ASP LEU ASN GLY          
    SEQRES  20 A  387  GLN ASN GLY ILE LYS TYR ASP GLN ASP LEU ARG PHE GLY          
    SEQRES  21 A  387  ALA GLY ASP LEU ARG ALA ALA PHE TRP LEU VAL ASP LEU          
    SEQRES  22 A  387  LEU GLU SER ALA GLY TYR SER GLY PRO ARG HIS PHE ASP          
    SEQRES  23 A  387  PHE LYS PRO PRO ARG THR GLU ASP PHE ASP GLY VAL TRP          
    SEQRES  24 A  387  ALA SER ALA ALA GLY CYS MET ARG ASN TYR LEU ILE LEU          
    SEQRES  25 A  387  LYS GLU ARG ALA ALA ALA PHE ARG ALA ASP PRO GLU VAL          
    SEQRES  26 A  387  GLN GLU ALA LEU ARG ALA SER ARG LEU ASP GLU LEU ALA          
    SEQRES  27 A  387  ARG PRO THR ALA ALA ASP GLY LEU GLN ALA LEU LEU ASP          
    SEQRES  28 A  387  ASP ARG SER ALA PHE GLU GLU PHE ASP VAL ASP ALA ALA          
    SEQRES  29 A  387  ALA ALA ARG GLY MET ALA PHE GLU ARG LEU ASP GLN LEU          
    SEQRES  30 A  387  ALA MET ASP HIS LEU LEU GLY ALA ARG GLY                      
    SEQRES   1 B  387  ASN TYR GLN PRO THR PRO GLU ASP ARG PHE THR PHE GLY          
    SEQRES   2 B  387  LEU TRP THR VAL GLY TRP GLN GLY ARG ASP PRO PHE GLY          
    SEQRES   3 B  387  ASP ALA THR ARG ARG ALA LEU ASP PRO VAL GLU SER VAL          
    SEQRES   4 B  387  ARG ARG LEU ALA GLU LEU GLY ALA HIS GLY VAL THR PHE          
    SEQRES   5 B  387  HIS ASP ASP ASP LEU ILE PRO PHE GLY SER SER ASP SER          
    SEQRES   6 B  387  GLU ARG GLU GLU HIS VAL LYS ARG PHE ARG GLN ALA LEU          
    SEQRES   7 B  387  ASP ASP THR GLY MET LYS VAL PRO MET ALA THR THR ASN          
    SEQRES   8 B  387  LEU PHE THR HIS PRO VAL PHE LYS ASP GLY GLY PHE THR          
    SEQRES   9 B  387  ALA ASN ASP ARG ASP VAL ARG ARG TYR ALA LEU ARG LYS          
    SEQRES  10 B  387  THR ILE ARG ASN ILE ASP LEU ALA VAL GLU LEU GLY ALA          
    SEQRES  11 B  387  GLU THR TYR VAL ALA TRP GLY GLY ARG GLU GLY ALA GLU          
    SEQRES  12 B  387  SER GLY GLY ALA LYS ASP VAL ARG ASP ALA LEU ASP ARG          
    SEQRES  13 B  387  MET LYS GLU ALA PHE ASP LEU LEU GLY GLU TYR VAL THR          
    SEQRES  14 B  387  SER GLN GLY TYR ASP ILE ARG PHE ALA ILE GLU PRO LYS          
    SEQRES  15 B  387  PRO ASN GLU PRO ARG GLY ASP ILE LEU LEU PRO THR VAL          
    SEQRES  16 B  387  GLY HIS ALA LEU ALA PHE ILE GLU ARG LEU GLU ARG PRO          
    SEQRES  17 B  387  GLU LEU TYR GLY VAL ASN PRO GLU VAL GLY HIS GLU GLN          
    SEQRES  18 B  387  MET ALA GLY LEU ASN PHE PRO HIS GLY ILE ALA GLN ALA          
    SEQRES  19 B  387  LEU TRP ALA GLY LYS LEU PHE HIS ILE ASP LEU ASN GLY          
    SEQRES  20 B  387  GLN ASN GLY ILE LYS TYR ASP GLN ASP LEU ARG PHE GLY          
    SEQRES  21 B  387  ALA GLY ASP LEU ARG ALA ALA PHE TRP LEU VAL ASP LEU          
    SEQRES  22 B  387  LEU GLU SER ALA GLY TYR SER GLY PRO ARG HIS PHE ASP          
    SEQRES  23 B  387  PHE LYS PRO PRO ARG THR GLU ASP PHE ASP GLY VAL TRP          
    SEQRES  24 B  387  ALA SER ALA ALA GLY CYS MET ARG ASN TYR LEU ILE LEU          
    SEQRES  25 B  387  LYS GLU ARG ALA ALA ALA PHE ARG ALA ASP PRO GLU VAL          
    SEQRES  26 B  387  GLN GLU ALA LEU ARG ALA SER ARG LEU ASP GLU LEU ALA          
    SEQRES  27 B  387  ARG PRO THR ALA ALA ASP GLY LEU GLN ALA LEU LEU ASP          
    SEQRES  28 B  387  ASP ARG SER ALA PHE GLU GLU PHE ASP VAL ASP ALA ALA          
    SEQRES  29 B  387  ALA ALA ARG GLY MET ALA PHE GLU ARG LEU ASP GLN LEU          
    SEQRES  30 B  387  ALA MET ASP HIS LEU LEU GLY ALA ARG GLY                      
    HET     CA  A1001       1                                                       
    HET     CA  B1002       1                                                       
    HET     MG  A1003       1                                                       
    HET     MG  B1004       1                                                       
    HET     CL  B1009       1                                                       
    HET     CL  A1010       1                                                       
    HET     CL  B1011       1                                                       
    HET     CL  A1012       1                                                       
    HET     KR  B1005       1                                                       
    HET     KR  A1006       1                                                       
    HET     KR  B1007       1                                                       
    HET     KR  A1008       1                                                       
    HET    TRS  A1013       8                                                       
    HET    TRS  B1014       8                                                       
    HET    MPD  A1015       8                                                       
    HET    MPD  B1016       8                                                       
    HETNAM      CA CALCIUM ION                                                      
    HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
    HETNAM      CL CHLORIDE ION                                                     
    HETNAM      KR KRYPTON                                                          
    HETNAM     TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL                         
    HETNAM     MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL                                    
    HETSYN     TRS TRIS BUFFER                                                      
    FORMUL   3   CA    2(CA 2+)                                                     
    FORMUL   5   MG    2(MG 2+)                                                     
    FORMUL   7   CL    4(CL 1-)                                                     
    FORMUL  11   KR    4(KR)                                                        
    FORMUL  15  TRS    2(C4 H12 N O3 1+)                                            
    FORMUL  17  MPD    2(C6 H14 O2)                                                 
    FORMUL  19  HOH   *931(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 THR A    5  ASP A    8  5                                   4    
    HELIX    2   2 LEU A   14  GLY A   18  1                                   5    
    HELIX    3   3 ASP A   34  LEU A   45  1                                  12    
    HELIX    4   4 ASP A   54  ILE A   58  1                                   5    
    HELIX    5   5 SER A   63  GLY A   82  1                                  20    
    HELIX    6   6 HIS A   95  LYS A   99  5                                   5    
    HELIX    7   7 ASP A  107  GLY A  129  1                                  23    
    HELIX    8   8 ASP A  149  GLY A  172  1                                  24    
    HELIX    9   9 THR A  194  GLU A  203  1                                  10    
    HELIX   10  10 ARG A  207  GLU A  209  5                                   3    
    HELIX   11  11 GLU A  216  MET A  222  1                                   7    
    HELIX   12  12 ASN A  226  ALA A  237  1                                  12    
    HELIX   13  13 ASP A  263  GLY A  278  1                                  16    
    HELIX   14  14 ASP A  294  ASP A  322  1                                  29    
    HELIX   15  15 ASP A  322  SER A  332  1                                  11    
    HELIX   16  16 LEU A  334  ARG A  339  5                                   6    
    HELIX   17  17 GLY A  345  ASP A  352  1                                   8    
    HELIX   18  18 ARG A  353  PHE A  356  5                                   4    
    HELIX   19  19 ASP A  360  ARG A  367  1                                   8    
    HELIX   20  20 ALA A  370  GLY A  384  1                                  15    
    HELIX   21  21 THR B    5  ASP B    8  5                                   4    
    HELIX   22  22 LEU B   14  GLY B   18  1                                   5    
    HELIX   23  23 ASP B   34  LEU B   45  1                                  12    
    HELIX   24  24 ASP B   54  ILE B   58  1                                   5    
    HELIX   25  25 SER B   63  GLY B   82  1                                  20    
    HELIX   26  26 HIS B   95  LYS B   99  5                                   5    
    HELIX   27  27 ASP B  107  GLY B  129  1                                  23    
    HELIX   28  28 ASP B  149  GLY B  172  1                                  24    
    HELIX   29  29 THR B  194  GLU B  203  1                                  10    
    HELIX   30  30 ARG B  207  GLU B  209  5                                   3    
    HELIX   31  31 GLU B  216  MET B  222  1                                   7    
    HELIX   32  32 ASN B  226  ALA B  237  1                                  12    
    HELIX   33  33 ASP B  263  GLY B  278  1                                  16    
    HELIX   34  34 ASP B  294  ASP B  322  1                                  29    
    HELIX   35  35 ASP B  322  SER B  332  1                                  11    
    HELIX   36  36 ARG B  333  ALA B  338  1                                   6    
    HELIX   37  37 GLY B  345  ASP B  352  1                                   8    
    HELIX   38  38 ARG B  353  PHE B  356  5                                   4    
    HELIX   39  39 ASP B  360  ARG B  367  1                                   8    
    HELIX   40  40 ALA B  370  GLY B  384  1                                  15    
    SHEET    1   A 8 TYR A 211  VAL A 213  0                                        
    SHEET    2   A 8 ARG A 176  ILE A 179  1  N  ILE A 179   O  GLY A 212           
    SHEET    3   A 8 THR A 132  ALA A 135  1  N  TYR A 133   O  ARG A 176           
    SHEET    4   A 8 LYS A  84  THR A  89  1  N  ALA A  88   O  VAL A 134           
    SHEET    5   A 8 GLY A  49  HIS A  53  1  N  PHE A  52   O  THR A  89           
    SHEET    6   A 8 PHE A  10  GLY A  13  1  N  PHE A  12   O  THR A  51           
    SHEET    7   A 8 ARG A 283  PHE A 285  1  O  PHE A 285   N  THR A  11           
    SHEET    8   A 8 ASP A 244  LEU A 245  1  N  LEU A 245   O  HIS A 284           
    SHEET    1   B 2 GLY A 141  ALA A 142  0                                        
    SHEET    2   B 2 ASP A 189  ILE A 190 -1  O  ASP A 189   N  ALA A 142           
    SHEET    1   C 8 TYR B 211  VAL B 213  0                                        
    SHEET    2   C 8 ARG B 176  ILE B 179  1  N  ILE B 179   O  GLY B 212           
    SHEET    3   C 8 THR B 132  ALA B 135  1  N  TYR B 133   O  ARG B 176           
    SHEET    4   C 8 LYS B  84  THR B  89  1  N  ALA B  88   O  VAL B 134           
    SHEET    5   C 8 GLY B  49  HIS B  53  1  N  PHE B  52   O  THR B  89           
    SHEET    6   C 8 PHE B  10  GLY B  13  1  N  PHE B  12   O  THR B  51           
    SHEET    7   C 8 ARG B 283  PHE B 285  1  O  PHE B 285   N  THR B  11           
    SHEET    8   C 8 ASP B 244  LEU B 245  1  N  LEU B 245   O  HIS B 284           
    SHEET    1   D 2 GLY B 141  ALA B 142  0                                        
    SHEET    2   D 2 ASP B 189  ILE B 190 -1  O  ASP B 189   N  ALA B 142           
    LINK        CA    CA A1001                 OE1 GLU A 216     1555   1555  3.19  
    LINK        CA    CA A1001                 OE2 GLU A 216     1555   1555  2.02  
    LINK        CA    CA A1001                 NE2 HIS A 219     1555   1555  2.29  
    LINK        CA    CA A1001                 OD1 ASP A 254     1555   1555  2.21  
    LINK        CA    CA A1001                 OD2 ASP A 254     1555   1555  2.33  
    LINK        CA    CA A1001                 OD1 ASP A 256     1555   1555  2.18  
    LINK        CA    CA A1001                 O   HOH A1058     1555   1555  2.17  
    LINK        CA    CA A1001                 OD2 ASP A 256     1555   1555  3.35  
    LINK        MG    MG A1003                 OD1 ASP A 286     1555   1555  2.04  
    LINK        MG    MG A1003                 O1  TRS A1013     1555   1555  2.37  
    LINK        MG    MG A1003                 N   TRS A1013     1555   1555  2.38  
    LINK        MG    MG A1003                 OE1 GLU A 216     1555   1555  2.07  
    LINK        MG    MG A1003                 OD2 ASP A 244     1555   1555  1.97  
    LINK        MG    MG A1003                 OE2 GLU A 180     1555   1555  1.96  
    LINK        CA    CA B1002                 OD1 ASP B 256     1555   1555  2.18  
    LINK        CA    CA B1002                 OD2 ASP B 254     1555   1555  2.28  
    LINK        CA    CA B1002                 OD1 ASP B 254     1555   1555  2.21  
    LINK        CA    CA B1002                 NE2 HIS B 219     1555   1555  2.30  
    LINK        CA    CA B1002                 OE2 GLU B 216     1555   1555  2.05  
    LINK        CA    CA B1002                 OE1 GLU B 216     1555   1555  3.24  
    LINK        CA    CA B1002                 O   HOH B1453     1555   1555  2.16  
    LINK        CA    CA B1002                 OD2 ASP B 256     1555   1555  3.37  
    LINK        MG    MG B1004                 N   TRS B1014     1555   1555  2.30  
    LINK        MG    MG B1004                 O1  TRS B1014     1555   1555  2.37  
    LINK        MG    MG B1004                 OD2 ASP B 244     1555   1555  1.98  
    LINK        MG    MG B1004                 OE2 GLU B 180     1555   1555  1.94  
    LINK        MG    MG B1004                 OE1 GLU B 216     1555   1555  2.04  
    LINK        MG    MG B1004                 OD1 ASP B 286     1555   1555  2.07  
    SITE     1 AC1  5 GLU A 216  HIS A 219  ASP A 254  ASP A 256                    
    SITE     2 AC1  5 HOH A1058                                                     
    SITE     1 AC2  5 GLU B 216  HIS B 219  ASP B 254  ASP B 256                    
    SITE     2 AC2  5 HOH B1453                                                     
    SITE     1 AC3  5 GLU A 180  GLU A 216  ASP A 244  ASP A 286                    
    SITE     2 AC3  5 TRS A1013                                                     
    SITE     1 AC4  5 GLU B 180  GLU B 216  ASP B 244  ASP B 286                    
    SITE     2 AC4  5 TRS B1014                                                     
    SITE     1 AC5  3 THR B  29  GLU B 293  HOH B1187                               
    SITE     1 AC6  3 THR A  29  GLU A 293  HOH A1256                               
    SITE     1 AC7  4 ARG B 265  PHE B 268  ALA B 378  MET B 379                    
    SITE     1 AC8  4 ARG A 265  PHE A 268  ALA A 378  MET A 379                    
    SITE     1 AC9  2 ALA B 135  LEU B 164                                          
    SITE     1 BC1  2 ALA A 135  LEU A 164                                          
    SITE     1 BC2  2 GLN A 233  ARG B 204                                          
    SITE     1 BC3  3 ALA A 200  ARG A 204  GLN B 233                               
    SITE     1 BC4 12 TRP A  15  HIS A  53  TRP A 136  GLU A 180                    
    SITE     2 BC4 12 GLU A 216  HIS A 219  ASP A 244  ASP A 286                    
    SITE     3 BC4 12  MG A1003  HOH A1058  HOH A1091  HOH A1209                    
    SITE     1 BC5 13 TRP B  15  HIS B  53  TRP B 136  GLU B 180                    
    SITE     2 BC5 13 GLU B 216  HIS B 219  ASP B 244  ASP B 286                    
    SITE     3 BC5 13  MG B1004  HOH B1089  HOH B1232  HOH B1426                    
    SITE     4 BC5 13 HOH B1453                                                     
    SITE     1 BC6  5 PHE A  93  THR A  94  HOH A1220  HOH A1233                    
    SITE     2 BC6  5 HOH A1373                                                     
    SITE     1 BC7 10 PHE A  25  TRP B  15  TRP B  19  HIS B  53                    
    SITE     2 BC7 10 HOH B1167  HOH B1232  HOH B1242  HOH B1442                    
    SITE     3 BC7 10 HOH B1452  HOH B1479                                          
    CRYST1   85.334   93.070   98.795  90.00  90.00  90.00 P 21 21 2     8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.011720  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.010740  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.010120        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1o1h.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    586  CG  LYS A  72     125.195  71.918  91.361  1.00 21.75           C  
      ATOM    587  CD  LYS A  72     126.584  71.332  91.146  1.00 27.10           C  
      ATOM    588  CE  LYS A  72     127.164  70.844  92.467  1.00 32.42           C  
      ATOM    589  NZ  LYS A  72     128.442  70.103  92.277  1.00 36.58           N  
      ATOM   5992  CG  ARG B 373     102.805  87.933  47.964  1.00 20.85           C  
      ATOM   5993  CD  ARG B 373     103.268  89.108  47.112  1.00 33.34           C  
      ATOM   5994  NE  ARG B 373     104.720  89.096  46.965  1.00 39.50           N  
      ATOM   5995  CZ  ARG B 373     105.465  90.094  46.511  1.00 42.58           C  
      ATOM   5996  NH1 ARG B 373     104.902  91.238  46.146  1.00 40.74           N  
      ATOM   5997  NH2 ARG B 373     106.783  89.956  46.424  1.00 46.22           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00