?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    COMPLEX (SINGLE-CHAIN ANTIBODY/ANTIGEN) 21-DEC-97   XXXX              
    TITLE     COMPLEX BETWEEN NC10 ANTI-INFLUENZA VIRUS NEURAMINIDASE SINGLE CHAIN  
    TITLE    2 ANTIBODY WITH A 15 RESIDUE LINKER AND INFLUENZA VIRUS NEURAMINIDASE  
    COMPND    NEURAMINIDASE, SINGLE CHAIN ANTIBODY                                  
    KEYWDS    COMPLEX (SINGLE-CHAIN ANTIBODY-ANTIGEN), HYDROLASE, COMPLEX (SINGLE-  
    KEYWDS   2 CHAIN ANTIBODY-ANTIGEN) COMPLEX                                      
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    R.L.MALBY, A.J.MCCOY, A.A.KORTT, P.J.HUDSON, P.M.COLMAN               
    JRNL        AUTH   R.L.MALBY, A.J.MCCOY, A.A.KORTT, P.J.HUDSON, P.M.COLMAN      
    JRNL        TITL   THREE-DIMENSIONAL STRUCTURES OF SINGLE-CHAIN                 
    JRNL        TITL 2 FV-NEURAMINIDASE COMPLEXES.                                  
    JRNL        REF    J.MOL.BIOL.                   V. 279   901 1998              
    JRNL        REFN   ASTM JMOBAK  UK ISSN 0022-2836                               
    JRNL        PMID   9642070                                                      
    JRNL        DOI    10.1006/JMBI.1998.1794                                       
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   R.L.MALBY, J.B.CALDWELL, L.C.GRUEN, V.R.HARLEY, N.IVANCIC,   
    REMARK   1  AUTH 2 A.A.KORTT, G.G.LILLEY, B.E.POWER, R.G.WEBSTER, P.M.COLMAN,   
    REMARK   1  AUTH 3 P.J.HUDSON                                                   
    REMARK   1  TITL   RECOMBINANT ANTINEURAMINIDASE SINGLE CHAIN ANTIBODY:         
    REMARK   1  TITL 2 EXPRESSION, CHARACTERIZATION, AND CRYSTALLIZATION IN COMPLEX 
    REMARK   1  TITL 3 WITH ANTIGEN                                                 
    REMARK   1  REF    PROTEINS                      V.  16    57 1993              
    REMARK   1  REFN   ASTM PSFGEY  US ISSN 0887-3585                               
    SEQRES   1 N  388  ARG ASP PHE ASN ASN LEU THR LYS GLY LEU CYS THR ILE          
    SEQRES   2 N  388  ASN SER TRP HIS ILE TYR GLY LYS ASP ASN ALA VAL ARG          
    SEQRES   3 N  388  ILE GLY GLU ASP SER ASP VAL LEU VAL THR ARG GLU PRO          
    SEQRES   4 N  388  TYR VAL SER CYS ASP PRO ASP GLU CYS ARG PHE TYR ALA          
    SEQRES   5 N  388  LEU SER GLN GLY THR THR ILE ARG GLY LYS HIS SER ASN          
    SEQRES   6 N  388  GLY THR ILE HIS ASP ARG SER GLN TYR ARG ALA LEU ILE          
    SEQRES   7 N  388  SER TRP PRO LEU SER SER PRO PRO THR VAL TYR ASN SER          
    SEQRES   8 N  388  ARG VAL GLU CYS ILE GLY TRP SER SER THR SER CYS HIS          
    SEQRES   9 N  388  ASP GLY LYS THR ARG MET SER ILE CYS ILE SER GLY PRO          
    SEQRES  10 N  388  ASN ASN ASN ALA SER ALA VAL ILE TRP TYR ASN ARG ARG          
    SEQRES  11 N  388  PRO VAL THR GLU ILE ASN THR TRP ALA ARG ASN ILE LEU          
    SEQRES  12 N  388  ARG THR GLN GLU SER GLU CYS VAL CYS HIS ASN GLY VAL          
    SEQRES  13 N  388  CYS PRO VAL VAL PHE THR ASP GLY SER ALA THR GLY PRO          
    SEQRES  14 N  388  ALA GLU THR ARG ILE TYR TYR PHE LYS GLU GLY LYS ILE          
    SEQRES  15 N  388  LEU LYS TRP GLU PRO LEU ALA GLY THR ALA LYS HIS ILE          
    SEQRES  16 N  388  GLU GLU CYS SER CYS TYR GLY GLU ARG ALA GLU ILE THR          
    SEQRES  17 N  388  CYS THR CYS ARG ASP ASN TRP GLN GLY SER ASN ARG PRO          
    SEQRES  18 N  388  VAL ILE ARG ILE ASP PRO VAL ALA MET THR HIS THR SER          
    SEQRES  19 N  388  GLN TYR ILE CYS SER PRO VAL LEU THR ASP ASN PRO ARG          
    SEQRES  20 N  388  PRO ASN ASP PRO THR VAL GLY LYS CYS ASN ASP PRO TYR          
    SEQRES  21 N  388  PRO GLY ASN ASN ASN ASN GLY VAL LYS GLY PHE SER TYR          
    SEQRES  22 N  388  LEU ASP GLY VAL ASN THR TRP LEU GLY ARG THR ILE SER          
    SEQRES  23 N  388  ILE ALA SER ARG SER GLY TYR GLU MET LEU LYS VAL PRO          
    SEQRES  24 N  388  ASN ALA LEU THR ASP ASP LYS SER LYS PRO THR GLN GLY          
    SEQRES  25 N  388  GLN THR ILE VAL LEU ASN THR ASP TRP SER GLY TYR SER          
    SEQRES  26 N  388  GLY SER PHE MET ASP TYR TRP ALA GLU GLY GLU CYS TYR          
    SEQRES  27 N  388  ARG ALA CYS PHE TYR VAL GLU LEU ILE ARG GLY ARG PRO          
    SEQRES  28 N  388  LYS GLU ASP LYS VAL TRP TRP THR SER ASN SER ILE VAL          
    SEQRES  29 N  388  SER MET CYS SER SER THR GLU PHE LEU GLY GLN TRP ASP          
    SEQRES  30 N  388  TRP PRO ASP GLY ALA LYS ILE GLU TYR PHE LEU                  
    SEQRES   1 H  122  GLN VAL GLN LEU GLN GLN SER GLY ALA GLU LEU VAL LYS          
    SEQRES   2 H  122  PRO GLY ALA SER VAL ARG MET SER CYS LYS ALA SER GLY          
    SEQRES   3 H  122  TYR THR PHE THR ASN TYR ASN MET TYR TRP VAL LYS GLN          
    SEQRES   4 H  122  SER PRO GLY GLN GLY LEU GLU TRP ILE GLY ILE PHE TYR          
    SEQRES   5 H  122  PRO GLY ASN GLY ASP THR SER TYR ASN GLN LYS PHE LYS          
    SEQRES   6 H  122  ASP LYS ALA THR LEU THR ALA ASP LYS SER SER ASN THR          
    SEQRES   7 H  122  ALA TYR MET GLN LEU SER SER LEU THR SER GLU ASP SER          
    SEQRES   8 H  122  ALA VAL TYR TYR CYS ALA ARG SER GLY GLY SER TYR ARG          
    SEQRES   9 H  122  TYR ASP GLY GLY PHE ASP TYR TRP GLY GLN GLY THR THR          
    SEQRES  10 H  122  VAL THR VAL SER SER                                          
    SEQRES   1 L  109  ASP ILE GLU LEU THR GLN THR THR SER SER LEU SER ALA          
    SEQRES   2 L  109  SER LEU GLY ASP ARG VAL THR ILE SER CYS ARG ALA SER          
    SEQRES   3 L  109  GLN ASP ILE SER ASN TYR LEU ASN TRP TYR GLN GLN ASN          
    SEQRES   4 L  109  PRO ASP GLY THR VAL LYS LEU LEU ILE TYR TYR THR SER          
    SEQRES   5 L  109  ASN LEU HIS SER GLU VAL PRO SER ARG PHE SER GLY SER          
    SEQRES   6 L  109  GLY SER GLY THR ASP TYR SER LEU THR ILE SER ASN LEU          
    SEQRES   7 L  109  GLU GLN GLU ASP ILE ALA THR TYR PHE CYS GLN GLN ASP          
    SEQRES   8 L  109  PHE THR LEU PRO PHE THR PHE GLY GLY GLY THR LYS LEU          
    SEQRES   9 L  109  GLU ILE ARG ASP TYR                                          
    SEQRES   1 A  388  ARG ASP PHE ASN ASN LEU THR LYS GLY LEU CYS THR ILE          
    SEQRES   2 A  388  ASN SER TRP HIS ILE TYR GLY LYS ASP ASN ALA VAL ARG          
    SEQRES   3 A  388  ILE GLY GLU ASP SER ASP VAL LEU VAL THR ARG GLU PRO          
    SEQRES   4 A  388  TYR VAL SER CYS ASP PRO ASP GLU CYS ARG PHE TYR ALA          
    SEQRES   5 A  388  LEU SER GLN GLY THR THR ILE ARG GLY LYS HIS SER ASN          
    SEQRES   6 A  388  GLY THR ILE HIS ASP ARG SER GLN TYR ARG ALA LEU ILE          
    SEQRES   7 A  388  SER TRP PRO LEU SER SER PRO PRO THR VAL TYR ASN SER          
    SEQRES   8 A  388  ARG VAL GLU CYS ILE GLY TRP SER SER THR SER CYS HIS          
    SEQRES   9 A  388  ASP GLY LYS THR ARG MET SER ILE CYS ILE SER GLY PRO          
    SEQRES  10 A  388  ASN ASN ASN ALA SER ALA VAL ILE TRP TYR ASN ARG ARG          
    SEQRES  11 A  388  PRO VAL THR GLU ILE ASN THR TRP ALA ARG ASN ILE LEU          
    SEQRES  12 A  388  ARG THR GLN GLU SER GLU CYS VAL CYS HIS ASN GLY VAL          
    SEQRES  13 A  388  CYS PRO VAL VAL PHE THR ASP GLY SER ALA THR GLY PRO          
    SEQRES  14 A  388  ALA GLU THR ARG ILE TYR TYR PHE LYS GLU GLY LYS ILE          
    SEQRES  15 A  388  LEU LYS TRP GLU PRO LEU ALA GLY THR ALA LYS HIS ILE          
    SEQRES  16 A  388  GLU GLU CYS SER CYS TYR GLY GLU ARG ALA GLU ILE THR          
    SEQRES  17 A  388  CYS THR CYS ARG ASP ASN TRP GLN GLY SER ASN ARG PRO          
    SEQRES  18 A  388  VAL ILE ARG ILE ASP PRO VAL ALA MET THR HIS THR SER          
    SEQRES  19 A  388  GLN TYR ILE CYS SER PRO VAL LEU THR ASP ASN PRO ARG          
    SEQRES  20 A  388  PRO ASN ASP PRO THR VAL GLY LYS CYS ASN ASP PRO TYR          
    SEQRES  21 A  388  PRO GLY ASN ASN ASN ASN GLY VAL LYS GLY PHE SER TYR          
    SEQRES  22 A  388  LEU ASP GLY VAL ASN THR TRP LEU GLY ARG THR ILE SER          
    SEQRES  23 A  388  ILE ALA SER ARG SER GLY TYR GLU MET LEU LYS VAL PRO          
    SEQRES  24 A  388  ASN ALA LEU THR ASP ASP LYS SER LYS PRO THR GLN GLY          
    SEQRES  25 A  388  GLN THR ILE VAL LEU ASN THR ASP TRP SER GLY TYR SER          
    SEQRES  26 A  388  GLY SER PHE MET ASP TYR TRP ALA GLU GLY GLU CYS TYR          
    SEQRES  27 A  388  ARG ALA CYS PHE TYR VAL GLU LEU ILE ARG GLY ARG PRO          
    SEQRES  28 A  388  LYS GLU ASP LYS VAL TRP TRP THR SER ASN SER ILE VAL          
    SEQRES  29 A  388  SER MET CYS SER SER THR GLU PHE LEU GLY GLN TRP ASP          
    SEQRES  30 A  388  TRP PRO ASP GLY ALA LYS ILE GLU TYR PHE LEU                  
    SEQRES   1 B  122  GLN VAL GLN LEU GLN GLN SER GLY ALA GLU LEU VAL LYS          
    SEQRES   2 B  122  PRO GLY ALA SER VAL ARG MET SER CYS LYS ALA SER GLY          
    SEQRES   3 B  122  TYR THR PHE THR ASN TYR ASN MET TYR TRP VAL LYS GLN          
    SEQRES   4 B  122  SER PRO GLY GLN GLY LEU GLU TRP ILE GLY ILE PHE TYR          
    SEQRES   5 B  122  PRO GLY ASN GLY ASP THR SER TYR ASN GLN LYS PHE LYS          
    SEQRES   6 B  122  ASP LYS ALA THR LEU THR ALA ASP LYS SER SER ASN THR          
    SEQRES   7 B  122  ALA TYR MET GLN LEU SER SER LEU THR SER GLU ASP SER          
    SEQRES   8 B  122  ALA VAL TYR TYR CYS ALA ARG SER GLY GLY SER TYR ARG          
    SEQRES   9 B  122  TYR ASP GLY GLY PHE ASP TYR TRP GLY GLN GLY THR THR          
    SEQRES  10 B  122  VAL THR VAL SER SER                                          
    SEQRES   1 C  109  ASP ILE GLU LEU THR GLN THR THR SER SER LEU SER ALA          
    SEQRES   2 C  109  SER LEU GLY ASP ARG VAL THR ILE SER CYS ARG ALA SER          
    SEQRES   3 C  109  GLN ASP ILE SER ASN TYR LEU ASN TRP TYR GLN GLN ASN          
    SEQRES   4 C  109  PRO ASP GLY THR VAL LYS LEU LEU ILE TYR TYR THR SER          
    SEQRES   5 C  109  ASN LEU HIS SER GLU VAL PRO SER ARG PHE SER GLY SER          
    SEQRES   6 C  109  GLY SER GLY THR ASP TYR SER LEU THR ILE SER ASN LEU          
    SEQRES   7 C  109  GLU GLN GLU ASP ILE ALA THR TYR PHE CYS GLN GLN ASP          
    SEQRES   8 C  109  PHE THR LEU PRO PHE THR PHE GLY GLY GLY THR LYS LEU          
    SEQRES   9 C  109  GLU ILE ARG ASP TYR                                          
    HETNAM     NAG N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE                                           
    HETNAM     BMA BETA-D-MANNOSE                                                   
    HETNAM     MAN ALPHA-D-MANNOSE                                                  
    HETNAM      CA CALCIUM ION                                                      
    FORMUL   7  NAG    8(C8 H15 N O6)                                               
    FORMUL   7  BMA    2(C6 H12 O6)                                                 
    FORMUL   7  MAN    8(C6 H12 O6)                                                 
    FORMUL  15   CA    2(CA 2+)                                                     
    FORMUL  17  HOH   *180(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ALA N  105  ASP N  111  1                                   7    
    HELIX    2   2 LYS N  143  SER N  145  5                                   3    
    HELIX    3   3 ILE N  464  TYR N  466  5                                   3    
    HELIX    4   4 PHE H   29  ASN H   31  5                                   3    
    HELIX    5   5 GLN H   61  PHE H   63  5                                   3    
    HELIX    6   6 SER H   84  ASP H   86  5                                   3    
    HELIX    7   7 GLN L   80  ASP L   82  5                                   3    
    HELIX    8   8 ALA A  105  ASP A  111  1                                   7    
    HELIX    9   9 LYS A  143  SER A  145  5                                   3    
    HELIX   10  10 ILE A  464  TYR A  466  5                                   3    
    HELIX   11  11 PHE B   29  ASN B   31  5                                   3    
    HELIX   12  12 GLN B   61  PHE B   63  5                                   3    
    HELIX   13  13 SER B   84  ASP B   86  5                                   3    
    HELIX   14  14 GLN C   80  ASP C   82  5                                   3    
    SHEET    1   A 4 TYR N 121  CYS N 124  0                                        
    SHEET    2   A 4 CYS N 129  SER N 135 -1  N  TYR N 132   O  TYR N 121           
    SHEET    3   A 4 ALA N 157  PRO N 162 -1  N  TRP N 161   O  PHE N 131           
    SHEET    4   A 4 ARG N 172  ILE N 176 -1  N  CYS N 175   O  LEU N 158           
    SHEET    1   B 4 SER N 179  HIS N 184  0                                        
    SHEET    2   B 4 ARG N 189  SER N 195 -1  N  ILE N 194   O  SER N 179           
    SHEET    3   B 4 SER N 202  TYR N 207 -1  N  TRP N 206   O  SER N 191           
    SHEET    4   B 4 ARG N 210  ASN N 216 -1  N  ILE N 215   O  ALA N 203           
    SHEET    1   C 4 VAL N 231  HIS N 233  0                                        
    SHEET    2   C 4 VAL N 236  GLY N 244 -1  N  PRO N 238   O  VAL N 231           
    SHEET    3   C 4 ALA N 250  LYS N 258 -1  N  PHE N 257   O  CYS N 237           
    SHEET    4   C 4 LYS N 261  PRO N 267 -1  N  GLU N 266   O  ILE N 254           
    SHEET    1   D 4 SER N 279  GLU N 283  0                                        
    SHEET    2   D 4 GLU N 286  THR N 290 -1  N  THR N 290   O  SER N 279           
    SHEET    3   D 4 PRO N 301  ASP N 306 -1  N  ILE N 305   O  ILE N 287           
    SHEET    4   D 4 THR N 311  TYR N 316 -1  N  GLN N 315   O  VAL N 302           
    SHEET    1   E 3 TRP N 361  ARG N 364  0                                        
    SHEET    2   E 3 TYR N 374  LYS N 378 -1  N  LEU N 377   O  LEU N 362           
    SHEET    3   E 3 GLN N 392  VAL N 398 -1  N  VAL N 398   O  TYR N 374           
    SHEET    1   F 4 SER N 407  PHE N 410  0                                        
    SHEET    2   F 4 CYS N 421  GLY N 429 -1  N  TYR N 423   O  GLY N 408           
    SHEET    3   F 4 THR N 439  SER N 449 -1  N  MET N 446   O  PHE N 422           
    SHEET    4   F 4 SER N  96  LYS N 102 -1  N  GLY N 101   O  SER N 445           
    SHEET    1   G 4 GLN H   3  GLN H   6  0                                        
    SHEET    2   G 4 VAL H  18  SER H  25 -1  N  SER H  25   O  GLN H   3           
    SHEET    3   G 4 THR H  77  LEU H  82 -1  N  LEU H  82   O  VAL H  18           
    SHEET    4   G 4 ALA H  67  ASP H  72 -1  N  ASP H  72   O  THR H  77           
    SHEET    1   H 6 GLU H  10  VAL H  12  0                                        
    SHEET    2   H 6 THR H 107  VAL H 111  1  N  THR H 110   O  GLU H  10           
    SHEET    3   H 6 ALA H  88  ARG H  94 -1  N  TYR H  90   O  THR H 107           
    SHEET    4   H 6 ASN H  33  SER H  40 -1  N  GLN H  39   O  VAL H  89           
    SHEET    5   H 6 GLY H  44  TYR H  52 -1  N  PHE H  51   O  MET H  34           
    SHEET    6   H 6 ASP H  56  TYR H  59 -1  N  SER H  58   O  ILE H  50           
    SHEET    1   I 2 ALA H  93  SER H  95  0                                        
    SHEET    2   I 2 PHE H 100E TRP H 103 -1  N  TYR H 102   O  ARG H  94           
    SHEET    1   J 4 LEU L   4  GLN L   6  0                                        
    SHEET    2   J 4 VAL L  19  ALA L  25 -1  N  ARG L  24   O  THR L   5           
    SHEET    3   J 4 ASP L  70  ILE L  75 -1  N  ILE L  75   O  VAL L  19           
    SHEET    4   J 4 PHE L  62  SER L  67 -1  N  SER L  67   O  ASP L  70           
    SHEET    1   K 2 SER L  10  ALA L  13  0                                        
    SHEET    2   K 2 LYS L 103  ILE L 106  1  N  LYS L 103   O  LEU L  11           
    SHEET    1   L 3 THR L  85  GLN L  90  0                                        
    SHEET    2   L 3 LEU L  33  GLN L  38 -1  N  GLN L  38   O  THR L  85           
    SHEET    3   L 3 VAL L  44  ILE L  48 -1  N  ILE L  48   O  TRP L  35           
    SHEET    1   M 4 TYR A 121  CYS A 124  0                                        
    SHEET    2   M 4 CYS A 129  SER A 135 -1  N  TYR A 132   O  TYR A 121           
    SHEET    3   M 4 ALA A 157  PRO A 162 -1  N  TRP A 161   O  PHE A 131           
    SHEET    4   M 4 ARG A 172  ILE A 176 -1  N  CYS A 175   O  LEU A 158           
    SHEET    1   N 4 SER A 179  HIS A 184  0                                        
    SHEET    2   N 4 ARG A 189  SER A 195 -1  N  ILE A 194   O  SER A 179           
    SHEET    3   N 4 SER A 202  TYR A 207 -1  N  TRP A 206   O  SER A 191           
    SHEET    4   N 4 ARG A 210  ASN A 216 -1  N  ILE A 215   O  ALA A 203           
    SHEET    1   O 4 VAL A 231  HIS A 233  0                                        
    SHEET    2   O 4 VAL A 236  GLY A 244 -1  N  PRO A 238   O  VAL A 231           
    SHEET    3   O 4 ALA A 250  LYS A 258 -1  N  PHE A 257   O  CYS A 237           
    SHEET    4   O 4 LYS A 261  PRO A 267 -1  N  GLU A 266   O  ILE A 254           
    SHEET    1   P 4 SER A 279  GLU A 283  0                                        
    SHEET    2   P 4 GLU A 286  THR A 290 -1  N  THR A 290   O  SER A 279           
    SHEET    3   P 4 PRO A 301  ASP A 306 -1  N  ILE A 305   O  ILE A 287           
    SHEET    4   P 4 THR A 311  TYR A 316 -1  N  GLN A 315   O  VAL A 302           
    SHEET    1   Q 3 TRP A 361  ARG A 364  0                                        
    SHEET    2   Q 3 TYR A 374  LYS A 378 -1  N  LEU A 377   O  LEU A 362           
    SHEET    3   Q 3 GLN A 392  VAL A 398 -1  N  VAL A 398   O  TYR A 374           
    SHEET    1   R 4 SER A 407  PHE A 410  0                                        
    SHEET    2   R 4 CYS A 421  GLY A 429 -1  N  TYR A 423   O  GLY A 408           
    SHEET    3   R 4 THR A 439  SER A 449 -1  N  MET A 446   O  PHE A 422           
    SHEET    4   R 4 SER A  96  LYS A 102 -1  N  GLY A 101   O  SER A 445           
    SHEET    1   S 4 GLN B   3  GLN B   6  0                                        
    SHEET    2   S 4 VAL B  18  SER B  25 -1  N  SER B  25   O  GLN B   3           
    SHEET    3   S 4 THR B  77  LEU B  82 -1  N  LEU B  82   O  VAL B  18           
    SHEET    4   S 4 ALA B  67  ASP B  72 -1  N  ASP B  72   O  THR B  77           
    SHEET    1   T 6 GLU B  10  VAL B  12  0                                        
    SHEET    2   T 6 THR B 107  VAL B 111  1  N  THR B 110   O  GLU B  10           
    SHEET    3   T 6 ALA B  88  ARG B  94 -1  N  TYR B  90   O  THR B 107           
    SHEET    4   T 6 ASN B  33  SER B  40 -1  N  GLN B  39   O  VAL B  89           
    SHEET    5   T 6 GLY B  44  TYR B  52 -1  N  PHE B  51   O  MET B  34           
    SHEET    6   T 6 ASP B  56  TYR B  59 -1  N  SER B  58   O  ILE B  50           
    SHEET    1   U 2 ALA B  93  SER B  95  0                                        
    SHEET    2   U 2 PHE B 100E TRP B 103 -1  N  TYR B 102   O  ARG B  94           
    SHEET    1   V 4 LEU C   4  GLN C   6  0                                        
    SHEET    2   V 4 VAL C  19  ALA C  25 -1  N  ARG C  24   O  THR C   5           
    SHEET    3   V 4 ASP C  70  ILE C  75 -1  N  ILE C  75   O  VAL C  19           
    SHEET    4   V 4 PHE C  62  SER C  67 -1  N  SER C  67   O  ASP C  70           
    SHEET    1   W 2 SER C  10  ALA C  13  0                                        
    SHEET    2   W 2 LYS C 103  ILE C 106  1  N  LYS C 103   O  LEU C  11           
    SHEET    1   X 3 THR C  85  GLN C  90  0                                        
    SHEET    2   X 3 LEU C  33  GLN C  38 -1  N  GLN C  38   O  THR C  85           
    SHEET    3   X 3 VAL C  44  ILE C  48 -1  N  ILE C  48   O  TRP C  35           
    SSBOND   1 CYS N   92    CYS N  417                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   2 CYS N  124    CYS N  129                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   3 CYS N  175    CYS N  193                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   4 CYS N  183    CYS N  230                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   5 CYS N  232    CYS N  237                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   6 CYS N  278    CYS N  291                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   7 CYS N  280    CYS N  289                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   8 CYS N  318    CYS N  337                          1555   1555  2.01  
    SSBOND   9 CYS N  421    CYS N  447                          1555   1555  2.04  
    SSBOND  10 CYS H   22    CYS H   92                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  11 CYS L   23    CYS L   88                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  12 CYS A   92    CYS A  417                          1555   1555  2.04  
    SSBOND  13 CYS A  124    CYS A  129                          1555   1555  2.02  
    SSBOND  14 CYS A  175    CYS A  193                          1555   1555  2.02  
    SSBOND  15 CYS A  183    CYS A  230                          1555   1555  2.04  
    SSBOND  16 CYS A  232    CYS A  237                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  17 CYS A  278    CYS A  291                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  18 CYS A  280    CYS A  289                          1555   1555  2.02  
    SSBOND  19 CYS A  318    CYS A  337                          1555   1555  2.01  
    SSBOND  20 CYS A  421    CYS A  447                          1555   1555  2.04  
    SSBOND  21 CYS B   22    CYS B   92                          1555   1555  2.03  
    SSBOND  22 CYS C   23    CYS C   88                          1555   1555  2.03  
    LINK         C1  NAG N 469A                ND2 ASN N 200     1555   1555  1.46  
    LINK         O4  NAG N 469A                C1  NAG N 470B    1555   1555  1.39  
    LINK         O4  NAG N 470B                C1  BMA N 471C    1555   1555  1.39  
    LINK         O3  BMA N 471C                C1  MAN N 472D    1555   1555  1.42  
    LINK         O2  MAN N 472D                C1  MAN N 473E    1555   1555  1.46  
    LINK         O2  MAN N 473E                C1  MAN N 474F    1555   1555  1.47  
    LINK         C1  NAG N 476A                ND2 ASN N 146     1555   1555  1.44  
    LINK         C1  NAG N 477A                ND2 ASN N  86     1555   1555  1.47  
    LINK         C1  NAG A 469A                ND2 ASN A 200     1555   1555  1.46  
    LINK         O4  NAG A 469A                C1  NAG A 470B    1555   1555  1.39  
    LINK         O4  NAG A 470B                C1  BMA A 471C    1555   1555  1.39  
    LINK         O3  BMA A 471C                C1  MAN A 472D    1555   1555  1.42  
    LINK         O2  MAN A 472D                C1  MAN A 473E    1555   1555  1.46  
    LINK         O2  MAN A 473E                C1  MAN A 474F    1555   1555  1.47  
    LINK         C1  NAG A 476A                ND2 ASN A 146     1555   1555  1.44  
    LINK         C1  NAG A 477A                ND2 ASN A  86     1555   1555  1.47  
    LINK        CA    CA A 478                 O   ASN A 294     1555   1555  3.24  
    LINK        CA    CA A 478                 O   ASN A 347     1555   1555  2.63  
    LINK        CA    CA A 478                 O   GLY A 297     1555   1555  2.97  
    LINK        CA    CA A 478                 O   HOH A 543     1555   1555  2.39  
    LINK        CA    CA N 478                 O   HOH N 543     1555   1555  2.39  
    LINK        CA    CA N 478                 O   ASN N 347     1555   1555  2.63  
    LINK        CA    CA N 478                 O   ASN N 294     1555   1555  3.24  
    LINK        CA    CA N 478                 O   GLY N 297     1555   1555  2.97  
    CISPEP   1 ASN N  325    PRO N  326          1         0.12                     
    CISPEP   2 ARG N  430    PRO N  431          1         0.37                     
    CISPEP   3 LEU L   94    PRO L   95          1         0.13                     
    CISPEP   4 ASN A  325    PRO A  326          1         0.10                     
    CISPEP   5 ARG A  430    PRO A  431          1         0.32                     
    CISPEP   6 LEU C   94    PRO C   95          1         0.20                     
    SITE     1 AC1  7 ASN N 200  ARG N 220  LEU N 453  GLY N 454                    
    SITE     2 AC1  7 GLN N 455  NAG N 470B HOH N 483                               
    SITE     1 AC2  6 GLN N 392  GLY N 394  PHE N 452  NAG N 469A                   
    SITE     2 AC2  6 BMA N 471C HOH N 483                                          
    SITE     1 AC3  7 LEU N 377  THR N 391  GLY N 394  NAG N 470B                   
    SITE     2 AC3  7 MAN N 472D MAN N 475G HOH N 524                               
    SITE     1 AC4  4 ARG N 364  GLU N 375  BMA N 471C MAN N 473E                   
    SITE     1 AC5  5 ASP N 330  LYS N 389  PRO N 390  MAN N 472D                   
    SITE     2 AC5  5 MAN N 474F                                                    
    SITE     1 AC6  9 ASP H 100B ARG N 327  ASN N 329  ASP N 330                    
    SITE     2 AC6  9 ARG N 364  ILE N 366  MAN N 473E HOH N 479                    
    SITE     3 AC6  9 HOH N 511                                                     
    SITE     1 AC7  1 BMA N 471C                                                    
    SITE     1 AC8  2 ASN N 146  TRP N 437                                          
    SITE     1 AC9  3 ASP N  83  PHE N  84  ASN N  86                               
    SITE     1 BC1  7 ASN A 200  ARG A 220  LEU A 453  GLY A 454                    
    SITE     2 BC1  7 GLN A 455  NAG A 470B HOH A 483                               
    SITE     1 BC2  6 GLN A 392  GLY A 394  PHE A 452  NAG A 469A                   
    SITE     2 BC2  6 BMA A 471C HOH A 483                                          
    SITE     1 BC3  7 LEU A 377  THR A 391  GLY A 394  NAG A 470B                   
    SITE     2 BC3  7 MAN A 472D MAN A 475G HOH A 524                               
    SITE     1 BC4  4 ARG A 364  GLU A 375  BMA A 471C MAN A 473E                   
    SITE     1 BC5  4 ASP A 330  LYS A 389  MAN A 472D MAN A 474F                   
    SITE     1 BC6  8 ARG A 327  ASN A 329  ASP A 330  ILE A 366                    
    SITE     2 BC6  8 MAN A 473E HOH A 479  HOH A 511  ASP B 100B                   
    SITE     1 BC7  1 BMA A 471C                                                    
    SITE     1 BC8  2 ASN A 146  TRP A 437                                          
    SITE     1 BC9  3 ASP A  83  PHE A  84  ASN A  86                               
    SITE     1 CC1  4 ASN N 294  GLY N 297  ASN N 347  HOH N 543                    
    SITE     1 CC2  4 ASN A 294  GLY A 297  ASN A 347  HOH A 543                    
    CRYST1  144.400  144.400  227.000  90.00  90.00  90.00 P 4 21 2     16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.006925  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.006925  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.004405        0.00000                         
    MTRIX1   1  0.998491  0.054920 -0.000553        0.17590    1                    
    MTRIX2   1 -0.054921  0.998491 -0.000301        3.97690    1                    
    MTRIX3   1  0.000536  0.000331  1.000000      113.41220    1                    

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1nmc.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        H

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00       20.00
        1-5             1.00    5.00       20.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00