?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXYGEN STORAGE/TRANSPORT                12-AUG-98   1M6C              
    TITLE     V68N MYOGLOBIN WITH CO                                                
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PROTEIN (MYOGLOBIN);                                       
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   5 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: SUS SCROFA;                                     
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: PIG;                                                
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9823;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PLCII                                     
    KEYWDS    OXYGEN STORAGE, MYOGLOBIN, CO, OXYGEN STORAGE/TRANSPORT               
    KEYWDS   2 COMPLEX                                                              
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    G.N.MURSHUDOV,S.KRZYWDA,A.M.BRZOZOWSKI,M.JASKOLSKI,                   
    AUTHOR   2 E.E.SCOTT,S.A.KLIZAS,Q.H.GIBSON,J.S.OLSON,A.J.WILKINSON              
    REVDAT   4   24-FEB-09 1M6C    1       VERSN                                    
    REVDAT   3   01-APR-03 1M6C    1       JRNL                                     
    REVDAT   2   29-DEC-99 1M6C    4       HEADER COMPND REMARK JRNL                
    REVDAT   2 2                   4       ATOM   SOURCE SEQRES                     
    REVDAT   1   19-AUG-98 1M6C    0                                                
    JRNL        AUTH   S.KRZYWDA,G.N.MURSHUDOV,A.M.BRZOZOWSKI,M.JASKOLSKI,          
    JRNL        AUTH 2 E.E.SCOTT,S.A.KLIZAS,Q.H.GIBSON,J.S.OLSON,                   
    JRNL        AUTH 3 A.J.WILKINSON                                                
    JRNL        TITL   STABILIZING BOUND O2 IN MYOGLOBIN BY VALINE68                
    JRNL        TITL 2 (E11) TO ASPARAGINE SUBSTITUTION.                            
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  37 15896 1998              
    JRNL        REFN                   ISSN 0006-2960                               
    JRNL        PMID   9843395                                                      
    JRNL        DOI    10.1021/BI9812470                                            
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.90 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.90                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 24.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 94.0                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 35786                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.192                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.261                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1788                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2472                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 90                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 487                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 26.00                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 28.40                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 2.28000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 2.44000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -4.18000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 1.08000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): NULL          
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): NULL          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA               
    REMARK   3    BOND LENGTH                     (A) : 0.019 ; 0.020               
    REMARK   3    ANGLE DISTANCE                  (A) : 0.037 ; 0.040               
    REMARK   3    INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : 0.042 ; 0.050               
    REMARK   3    H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   PLANE RESTRAINT                  (A) : 0.014 ; 0.020               
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : 0.164 ; 0.150               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.                                     
    REMARK   3    SINGLE TORSION                  (A) : 0.192 ; 0.300               
    REMARK   3    MULTIPLE TORSION                (A) : 0.274 ; 0.300               
    REMARK   3    H-BOND (X...Y)                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.                           
    REMARK   3    SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    PLANAR                    (DEGREES) : 3.700 ; 7.000               
    REMARK   3    STAGGERED                 (DEGREES) : 16.200; 15.000              
    REMARK   3    TRANSVERSE                (DEGREES) : 42.400; 20.000              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 3.346 ; 4.000                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 4.419 ; 6.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 3.696 ; 4.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 5.303 ; 6.000                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1M6C COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 27-AUG-99.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB008354.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : NULL                               
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 150                                
    REMARK 200  PH                             : 7.1                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU200                       
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU RAXIS                       
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : CCP4                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 35786                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.900                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 24.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 94.0                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.000                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.05800                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.05800                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 22.3000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: OTHER                        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: CCP4                                                  
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 64.60                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.47                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1 PHOSPHATE BUFFER PH 7.1 10 MG/       
    REMARK 280  ML PROTEIN                                                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: I 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z+1/2                                       
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y,-Z+1/2                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       21.15000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       59.08130            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       21.15000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       45.73178            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       59.08130            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000       45.73178            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   280     O    HOH A   320              2.12            
    REMARK 500   O    HOH A   237     O    HOH A   251              2.14            
    REMARK 500   O    HOH A   168     O    HOH A   262              2.16            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   OE1  GLU B   109     O    HOH B   240     2645     1.83            
    REMARK 500   CD   GLU B   109     O    HOH B   240     2645     2.02            
    REMARK 500   NZ   LYS A    16     O    HOH A   335     2646     2.19            
    REMARK 500   O    HOH B   205     O    HOH B   350     2645     2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    LYS B  98   CD    LYS B  98   CE      0.296                       
    REMARK 500    GLU B 109   CD    GLU B 109   OE1     0.075                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ASP A   4   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   7.1 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  31   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   4.3 DEGREES          
    REMARK 500    HIS A  48   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. = -12.2 DEGREES          
    REMARK 500    GLU A  85   OE1 -  CD  -  OE2 ANGL. DEV. =  -9.2 DEGREES          
    REMARK 500    ASP A 126   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   6.7 DEGREES          
    REMARK 500    LEU B   2   O   -  C   -  N   ANGL. DEV. =   9.9 DEGREES          
    REMARK 500    LYS B  16   CG  -  CD  -  CE  ANGL. DEV. =  25.3 DEGREES          
    REMARK 500    LYS B  47   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  15.7 DEGREES          
    REMARK 500    ASP B  53   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -8.5 DEGREES          
    REMARK 500    GLU B  85   OE1 -  CD  -  OE2 ANGL. DEV. =  -7.5 DEGREES          
    REMARK 500    HIS B  93   ND1 -  CE1 -  NE2 ANGL. DEV. =  -6.9 DEGREES          
    REMARK 500    HIS B  93   CE1 -  NE2 -  CD2 ANGL. DEV. =   8.9 DEGREES          
    REMARK 500    PHE B 106   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  -5.5 DEGREES          
    REMARK 500    GLU B 109   OE1 -  CD  -  OE2 ANGL. DEV. = -11.7 DEGREES          
    REMARK 500    ASP B 126   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   5.9 DEGREES          
    REMARK 500    TYR B 146   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  -5.6 DEGREES          
    REMARK 500    GLN B 152   N   -  CA  -  CB  ANGL. DEV. =  11.4 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  20       66.96   -164.72                                   
    REMARK 500    THR A  95      -66.72    -90.51                                   
    REMARK 500    ASP B  20       63.29   -163.14                                   
    REMARK 500    HIS B 119       51.63   -142.45                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 247        DISTANCE =  6.30 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 286        DISTANCE =  8.57 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 288        DISTANCE =  9.54 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 289        DISTANCE =  5.01 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 295        DISTANCE =  7.84 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 302        DISTANCE =  5.67 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 303        DISTANCE =  7.49 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 316        DISTANCE =  6.28 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 320        DISTANCE =  5.07 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 333        DISTANCE =  6.84 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 336        DISTANCE = 10.09 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 343        DISTANCE =  7.09 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 345        DISTANCE =  8.44 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 347        DISTANCE =  8.85 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 348        DISTANCE =  7.31 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 349        DISTANCE =  6.85 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 350        DISTANCE =  6.23 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 359        DISTANCE =  8.61 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 362        DISTANCE =  7.84 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 387        DISTANCE =  7.46 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 413        DISTANCE =  5.52 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 414        DISTANCE =  5.61 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 415        DISTANCE =  5.79 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 418        DISTANCE =  5.53 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 423        DISTANCE =  8.52 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             HEM A 154  FE                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A  93   NE2                                                    
    REMARK 620 2 CMO A 155   C   173.7                                              
    REMARK 620 3 CMO A 155   O   177.1   3.6                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             HEM B 154  FE                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS B  93   NE2                                                    
    REMARK 620 2 CMO B 155   C   175.8                                              
    REMARK 620 3 CMO B 155   O   175.7   2.1                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM A 154                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CMO A 155                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM B 154                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CMO B 155                 
    DBREF  1M6C A    1   153  UNP    P02189   MYG_PIG          2    154             
    DBREF  1M6C B    1   153  UNP    P02189   MYG_PIG          2    154             
    SEQADV 1M6C ASN A   68  UNP  P02189    VAL    68 ENGINEERED                     
    SEQADV 1M6C ASN B   68  UNP  P02189    VAL    68 ENGINEERED                     
    SEQRES   1 A  153  GLY LEU SER ASP GLY GLU TRP GLN LEU VAL LEU ASN VAL          
    SEQRES   2 A  153  TRP GLY LYS VAL GLU ALA ASP VAL ALA GLY HIS GLY GLN          
    SEQRES   3 A  153  GLU VAL LEU ILE ARG LEU PHE LYS GLY HIS PRO GLU THR          
    SEQRES   4 A  153  LEU GLU LYS PHE ASP LYS PHE LYS HIS LEU LYS SER GLU          
    SEQRES   5 A  153  ASP GLU MET LYS ALA SER GLU ASP LEU LYS LYS HIS GLY          
    SEQRES   6 A  153  ASN THR ASN LEU THR ALA LEU GLY GLY ILE LEU LYS LYS          
    SEQRES   7 A  153  LYS GLY HIS HIS GLU ALA GLU LEU THR PRO LEU ALA GLN          
    SEQRES   8 A  153  SER HIS ALA THR LYS HIS LYS ILE PRO VAL LYS TYR LEU          
    SEQRES   9 A  153  GLU PHE ILE SER GLU ALA ILE ILE GLN VAL LEU GLN SER          
    SEQRES  10 A  153  LYS HIS PRO GLY ASP PHE GLY ALA ASP ALA GLN GLY ALA          
    SEQRES  11 A  153  MET SER LYS ALA LEU GLU LEU PHE ARG ASN ASP MET ALA          
    SEQRES  12 A  153  ALA LYS TYR LYS GLU LEU GLY PHE GLN GLY                      
    SEQRES   1 B  153  GLY LEU SER ASP GLY GLU TRP GLN LEU VAL LEU ASN VAL          
    SEQRES   2 B  153  TRP GLY LYS VAL GLU ALA ASP VAL ALA GLY HIS GLY GLN          
    SEQRES   3 B  153  GLU VAL LEU ILE ARG LEU PHE LYS GLY HIS PRO GLU THR          
    SEQRES   4 B  153  LEU GLU LYS PHE ASP LYS PHE LYS HIS LEU LYS SER GLU          
    SEQRES   5 B  153  ASP GLU MET LYS ALA SER GLU ASP LEU LYS LYS HIS GLY          
    SEQRES   6 B  153  ASN THR ASN LEU THR ALA LEU GLY GLY ILE LEU LYS LYS          
    SEQRES   7 B  153  LYS GLY HIS HIS GLU ALA GLU LEU THR PRO LEU ALA GLN          
    SEQRES   8 B  153  SER HIS ALA THR LYS HIS LYS ILE PRO VAL LYS TYR LEU          
    SEQRES   9 B  153  GLU PHE ILE SER GLU ALA ILE ILE GLN VAL LEU GLN SER          
    SEQRES  10 B  153  LYS HIS PRO GLY ASP PHE GLY ALA ASP ALA GLN GLY ALA          
    SEQRES  11 B  153  MET SER LYS ALA LEU GLU LEU PHE ARG ASN ASP MET ALA          
    SEQRES  12 B  153  ALA LYS TYR LYS GLU LEU GLY PHE GLN GLY                      
    HET    HEM  A 154      43                                                       
    HET    CMO  A 155       2                                                       
    HET    HEM  B 154      43                                                       
    HET    CMO  B 155       2                                                       
    HETNAM     HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE                                  
    HETNAM     CMO CARBON MONOXIDE                                                  
    HETSYN     HEM HEME                                                             
    FORMUL   3  HEM    2(C34 H32 FE N4 O4)                                          
    FORMUL   4  CMO    2(C O)                                                       
    FORMUL   7  HOH   *487(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ASP A    4  GLY A   35  1                                  32    
    HELIX    2   2 PRO A   37  LYS A   42  5                                   6    
    HELIX    3   3 ASP A   44  PHE A   46  5                                   3    
    HELIX    4   4 GLU A   52  ALA A   57  1                                   6    
    HELIX    5   5 GLU A   59  LYS A   78  1                                  20    
    HELIX    6   6 GLU A   83  ALA A   94  1                                  12    
    HELIX    7   7 VAL A  101  LYS A  118  1                                  18    
    HELIX    8   8 ALA A  125  GLU A  148  1                                  24    
    HELIX    9   9 ASP B    4  GLY B   35  1                                  32    
    HELIX   10  10 PRO B   37  LYS B   42  1                                   6    
    HELIX   11  11 ASP B   44  PHE B   46  5                                   3    
    HELIX   12  12 GLU B   52  ALA B   57  1                                   6    
    HELIX   13  13 GLU B   59  LYS B   78  1                                  20    
    HELIX   14  14 GLU B   83  ALA B   94  1                                  12    
    HELIX   15  15 VAL B  101  LYS B  118  1                                  18    
    HELIX   16  16 PRO B  120  ASP B  122  5                                   3    
    HELIX   17  17 ALA B  125  LEU B  149  1                                  25    
    LINK        FE   HEM A 154                 NE2 HIS A  93     1555   1555  2.16  
    LINK        FE   HEM B 154                 NE2 HIS B  93     1555   1555  2.18  
    LINK        FE   HEM A 154                 C   CMO A 155     1555   1555  1.78  
    LINK        FE   HEM B 154                 C   CMO B 155     1555   1555  1.81  
    LINK        FE   HEM A 154                 O   CMO A 155     1555   1555  2.96  
    LINK        FE   HEM B 154                 O   CMO B 155     1555   1555  2.97  
    SITE     1 AC1 19 LYS A  42  PHE A  43  LYS A  45  HIS A  64                    
    SITE     2 AC1 19 THR A  67  ASN A  68  ALA A  71  LEU A  89                    
    SITE     3 AC1 19 SER A  92  HIS A  93  HIS A  97  ILE A  99                    
    SITE     4 AC1 19 TYR A 103  PHE A 138  CMO A 155  HOH A 205                    
    SITE     5 AC1 19 HOH A 267  HOH A 300  HOH A 403                               
    SITE     1 AC2  2 ASN A  68  HEM A 154                                          
    SITE     1 AC3 19 THR B  39  LYS B  42  PHE B  43  LYS B  45                    
    SITE     2 AC3 19 HIS B  64  THR B  67  ASN B  68  ALA B  71                    
    SITE     3 AC3 19 LEU B  89  SER B  92  HIS B  93  HIS B  97                    
    SITE     4 AC3 19 ILE B  99  TYR B 103  PHE B 138  CMO B 155                    
    SITE     5 AC3 19 HOH B 194  HOH B 201  HOH B 215                               
    SITE     1 AC4  2 ASN B  68  HEM B 154                                          
    CRYST1  122.140   42.300   91.550  90.00  92.49  90.00 I 1 21 1      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.008187  0.000000  0.000356        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.023641  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.010933        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1m6c.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00