?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    LECTIN                                  27-JAN-93   1LOA              
    TITLE     THREE-DIMENSIONAL STRUCTURES OF COMPLEXES OF LATHYRUS                 
    TITLE    2 OCHRUS ISOLECTIN I WITH GLUCOSE AND MANNOSE: FINE                    
    TITLE    3 SPECIFICITY OF THE MONOSACCHARIDE-BINDING SITE                       
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: LEGUME ISOLECTIN I (ALPHA CHAIN);                          
    COMPND   3 CHAIN: A, C, E, G;                                                   
    COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   5 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   6 MOLECULE: LEGUME ISOLECTIN I (BETA CHAIN);                           
    COMPND   7 CHAIN: B, D, F, H;                                                   
    COMPND   8 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: LATHYRUS OCHRUS;                                
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: YELLOW-FLOWERED PEA;                                
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 3858;                                                
    SOURCE   5 ORGAN: SEED;                                                         
    SOURCE   6 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   7 ORGANISM_SCIENTIFIC: LATHYRUS OCHRUS;                                
    SOURCE   8 ORGANISM_COMMON: YELLOW-FLOWERED PEA;                                
    SOURCE   9 ORGANISM_TAXID: 3858;                                                
    SOURCE  10 ORGAN: SEED                                                          
    KEYWDS    LECTIN                                                                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    Y.BOURNE,C.CAMBILLAU                                                  
    REVDAT   2   24-FEB-09 1LOA    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   30-APR-94 1LOA    0                                                
    JRNL        AUTH   Y.BOURNE,A.ROUSSEL,M.FREY,P.ROUGE,                           
    JRNL        AUTH 2 J.C.FONTECILLA-CAMPS,C.CAMBILLAU                             
    JRNL        TITL   THREE-DIMENSIONAL STRUCTURES OF COMPLEXES OF                 
    JRNL        TITL 2 LATHYRUS OCHRUS ISOLECTIN I WITH GLUCOSE AND                 
    JRNL        TITL 3 MANNOSE: FINE SPECIFICITY OF THE                             
    JRNL        TITL 4 MONOSACCHARIDE-BINDING SITE.                                 
    JRNL        REF    PROTEINS                      V.   8   365 1990              
    JRNL        REFN                   ISSN 0887-3585                               
    JRNL        PMID   2091026                                                      
    JRNL        DOI    10.1002/PROT.340080410                                       
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   Y.BOURNE,P.ROUGE,C.CAMBILLAU                                 
    REMARK   1  TITL   CRYSTALLIZATION AND PRELIMINARY X-RAY STUDIES OF             
    REMARK   1  TITL 2 TWO ISOLECTINS FROM THE SEEDS OF LATHYRUS OCHRUS             
    REMARK   1  REF    J.MOL.BIOL.                   V. 202   685 1988              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0022-2836                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.20 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.20                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 8.00                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 1.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : NULL                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : NULL                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.179                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 7110                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 60                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 298                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.002                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 3.00                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1LOA COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : NULL                               
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL                               
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : NULL                               
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NULL                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : NULL                               
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : NULL                               
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : NULL                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : NULL                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : NULL                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : NULL                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : NULL                               
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
    REMARK 200 SOFTWARE USED: X-PLOR                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 48.87                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.41                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NULL                                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       69.90000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 300 REMARK:                                                              
    REMARK 300 THIS CRYSTAL FORM CONTAINS TWO DIMERS IN THE ASYMMETRIC              
    REMARK 300 UNIT.  EACH MONOMER CONSISTS OF TWO SEPARATE POLYPEPTIDE             
    REMARK 300 CHAINS, ALPHA AND BETA.  THE ALPHA CHAIN CONSISTS OF 181             
    REMARK 300 RESIDUES AND THE BETA CHAIN CONSISTS OF 52 RESIDUES.  THE            
    REMARK 300 BETA AND ALPHA CHAINS OF MONOMER 1 HAVE BEEN ASSIGNED *A*            
    REMARK 300 AND *B*.  THE BETA AND ALPHA CHAINS OF MONOMER 2 HAVE BEEN           
    REMARK 300 ASSIGNED *C* AND *D*.  THE SAME ASSIGNMENT HAS BEEN MADE             
    REMARK 300 FOR THE SECOND MOLECULE WITH CHAIN IDENTIFIERS *E*, *F*,             
    REMARK 300 *G*, *H*.  EACH DIMER HAS THE TWO MONOMERS WHICH ARE                 
    REMARK 300 RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS.                     
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 18460 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 16750 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -121.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: E, F, G, H                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     ASN A   181                                                      
    REMARK 465     GLY B    48                                                      
    REMARK 465     THR B    49                                                      
    REMARK 465     SER B    50                                                      
    REMARK 465     SER B    51                                                      
    REMARK 465     SER B    52                                                      
    REMARK 465     ASN C   181                                                      
    REMARK 465     GLU D     1                                                      
    REMARK 465     THR D    49                                                      
    REMARK 465     SER D    50                                                      
    REMARK 465     SER D    51                                                      
    REMARK 465     SER D    52                                                      
    REMARK 465     ASN E   181                                                      
    REMARK 465     GLY F    48                                                      
    REMARK 465     THR F    49                                                      
    REMARK 465     SER F    50                                                      
    REMARK 465     SER F    51                                                      
    REMARK 465     SER F    52                                                      
    REMARK 465     ASN G   181                                                      
    REMARK 465     GLU H     1                                                      
    REMARK 465     THR H    49                                                      
    REMARK 465     SER H    50                                                      
    REMARK 465     SER H    51                                                      
    REMARK 465     SER H    52                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    HIS B  35   NE2   HIS B  35   CD2    -0.077                       
    REMARK 500    HIS C  51   NE2   HIS C  51   CD2    -0.094                       
    REMARK 500    HIS D  35   NE2   HIS D  35   CD2    -0.070                       
    REMARK 500    HIS E  51   NE2   HIS E  51   CD2    -0.069                       
    REMARK 500    HIS E 136   NE2   HIS E 136   CD2    -0.077                       
    REMARK 500    HIS F  35   NE2   HIS F  35   CD2    -0.079                       
    REMARK 500    HIS G  51   NE2   HIS G  51   CD2    -0.073                       
    REMARK 500    VAL G 116   CA    VAL G 116   CB      0.126                       
    REMARK 500    HIS H  35   NE2   HIS H  35   CD2    -0.075                       
    REMARK 500    HIS H  43   NE2   HIS H  43   CD2    -0.066                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    THR A   9   N   -  CA  -  CB  ANGL. DEV. = -11.8 DEGREES          
    REMARK 500    THR A  26   N   -  CA  -  CB  ANGL. DEV. = -12.8 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  38   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.2 DEGREES          
    REMARK 500    TRP A  53   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   5.2 DEGREES          
    REMARK 500    TRP A  53   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -4.9 DEGREES          
    REMARK 500    ASP A  72   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   6.1 DEGREES          
    REMARK 500    ASP A  72   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -5.9 DEGREES          
    REMARK 500    PHE A 123   CA  -  C   -  N   ANGL. DEV. = -16.7 DEGREES          
    REMARK 500    TRP A 128   NE1 -  CE2 -  CZ2 ANGL. DEV. =  -6.7 DEGREES          
    REMARK 500    TRP A 128   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.9 DEGREES          
    REMARK 500    TRP A 128   CG  -  CD2 -  CE3 ANGL. DEV. =   7.1 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 135   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =   4.0 DEGREES          
    REMARK 500    TRP A 152   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   6.9 DEGREES          
    REMARK 500    TRP A 152   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.7 DEGREES          
    REMARK 500    LEU A 177   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  15.7 DEGREES          
    REMARK 500    TRP B  19   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   5.7 DEGREES          
    REMARK 500    TRP B  19   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.2 DEGREES          
    REMARK 500    TRP B  40   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   5.6 DEGREES          
    REMARK 500    TRP B  40   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.0 DEGREES          
    REMARK 500    TYR B  41   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  -3.6 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C  38   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.6 DEGREES          
    REMARK 500    HIS C  51   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. = -10.0 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C  53   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  14.5 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C  53   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   5.9 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C  53   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.5 DEGREES          
    REMARK 500    TYR C  77   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  -4.0 DEGREES          
    REMARK 500    PHE C 120   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -18.2 DEGREES          
    REMARK 500    TYR C 124   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  -5.4 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C 128   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   5.0 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C 128   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C 135   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.3 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C 135   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.7 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C 152   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   6.3 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C 152   CG  -  CD1 -  NE1 ANGL. DEV. =  -6.2 DEGREES          
    REMARK 500    TRP C 152   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.4 DEGREES          
    REMARK 500    VAL C 172   CG1 -  CB  -  CG2 ANGL. DEV. = -14.7 DEGREES          
    REMARK 500    TYR C 179   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. =  -4.0 DEGREES          
    REMARK 500    TRP D  19   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   6.2 DEGREES          
    REMARK 500    TRP D  19   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.6 DEGREES          
    REMARK 500    ARG D  21   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -4.0 DEGREES          
    REMARK 500    VAL D  37   CA  -  CB  -  CG2 ANGL. DEV. = -11.1 DEGREES          
    REMARK 500    TRP D  40   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   5.3 DEGREES          
    REMARK 500    TRP D  40   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.8 DEGREES          
    REMARK 500    ASP E  14   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  14.7 DEGREES          
    REMARK 500    VAL E  41   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -12.0 DEGREES          
    REMARK 500    TRP E  53   CD1 -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =   5.4 DEGREES          
    REMARK 500    TRP E  53   CE2 -  CD2 -  CG  ANGL. DEV. =  -5.3 DEGREES          
    REMARK 500    TYR E 100   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. =  -5.4 DEGREES          
    REMARK 500    VAL E 103   CG1 -  CB  -  CG2 ANGL. DEV. =  -9.9 DEGREES          
    REMARK 500    TYR E 109   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  -4.8 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS      81 ANGLE DEVIATIONS.                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  14       67.77   -117.20                                   
    REMARK 500    GLN A  16        2.26    -69.25                                   
    REMARK 500    GLU A  29       12.15     58.57                                   
    REMARK 500    GLN A  95     -146.51   -104.17                                   
    REMARK 500    TRP A 128       -6.68   -141.99                                   
    REMARK 500    ASP C  14       79.93   -113.06                                   
    REMARK 500    GLN C  16        1.03    -68.74                                   
    REMARK 500    LYS C  28       39.69     31.12                                   
    REMARK 500    GLU C  29       23.31     49.21                                   
    REMARK 500    ASN C  39       14.96     59.80                                   
    REMARK 500    GLN C  95     -148.04   -110.06                                   
    REMARK 500    GLN C 114       42.40     36.59                                   
    REMARK 500    ASN C 142       20.23     48.25                                   
    REMARK 500    ASN C 171       26.56     44.51                                   
    REMARK 500    GLN E  15       71.40   -100.01                                   
    REMARK 500    LYS E  28      119.37     66.25                                   
    REMARK 500    GLU E  29      -46.67     66.86                                   
    REMARK 500    ASN E  78       68.62   -108.57                                   
    REMARK 500    GLN E  95     -152.05    -84.99                                   
    REMARK 500    LYS E 111       16.52    -65.27                                   
    REMARK 500    TRP E 128      -12.14   -148.75                                   
    REMARK 500    ALA F  33      142.66   -172.37                                   
    REMARK 500    LYS G  28       41.92     22.97                                   
    REMARK 500    ASN G  39       82.67     18.30                                   
    REMARK 500    ASP G  91       52.00   -106.98                                   
    REMARK 500    GLN G  95     -134.38   -109.62                                   
    REMARK 500    LEU G 101       15.93     55.55                                   
    REMARK 500    TRP G 128       -9.96   -146.80                                   
    REMARK 500    PRO G 130      105.66    -34.00                                   
    REMARK 500    ASN G 142       20.20     48.83                                   
    REMARK 500    PRO H  11       73.32    -62.82                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: PLANAR GROUPS                                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 PLANAR GROUPS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A TOTAL                 
    REMARK 500 RMS DISTANCE OF ALL ATOMS FROM THE BEST-FIT PLANE                    
    REMARK 500 BY MORE THAN AN EXPECTED VALUE OF 6*RMSD, WITH AN                    
    REMARK 500 RMSD 0.02 ANGSTROMS, OR AT LEAST ONE ATOM HAS                        
    REMARK 500 AN RMSD GREATER THAN THIS VALUE                                      
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        RMS     TYPE                                    
    REMARK 500    TYR D  41         0.10    SIDE_CHAIN                              
    REMARK 500    TYR E  25         0.08    SIDE_CHAIN                              
    REMARK 500    TYR F   4         0.07    SIDE_CHAIN                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH F 132        DISTANCE =  6.78 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B  59        DISTANCE =  6.02 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 245        DISTANCE =  5.93 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 252        DISTANCE =  5.14 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH C 482        DISTANCE =  6.55 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH C 483        DISTANCE =  5.42 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 256        DISTANCE =  5.77 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH E 717        DISTANCE =  5.67 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 280        DISTANCE =  6.97 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 294        DISTANCE =  6.34 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A 228  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A 121   OD2                                                    
    REMARK 620 2 HOH A 269   O    65.1                                              
    REMARK 620 3 ASP A 129   OD2  71.5  86.7                                        
    REMARK 620 4 ASP A 121   OD1  46.6 101.8 101.1                                  
    REMARK 620 5 PHE A 123   O   100.9 158.5  73.0  76.0                            
    REMARK 620 6 HOH A 268   O   116.4  95.6 171.9  86.0 105.5                      
    REMARK 620 7 ASN A 125   OD1 142.6  87.3  82.8 170.3  96.9  89.5                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN A 229  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU A 119   OE2                                                    
    REMARK 620 2 ASP A 121   OD2  97.3                                              
    REMARK 620 3 ASP A 129   OD1 172.5  79.4                                        
    REMARK 620 4 HIS A 136   NE2 104.3  77.3  81.7                                  
    REMARK 620 5 HOH A 270   O    92.4 167.3  91.9  92.4                            
    REMARK 620 6 HOH A 276   O    83.0  86.9  90.0 163.3 102.4                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA C 458  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP C 129   OD2                                                    
    REMARK 620 2 HOH C 491   O    78.9                                              
    REMARK 620 3 HOH C 490   O   150.0  99.2                                        
    REMARK 620 4 ASN C 125   OD1  94.0 102.3 115.4                                  
    REMARK 620 5 PHE C 123   O    77.6 149.4  91.7  98.6                            
    REMARK 620 6 ASP C 121   OD1  74.0  79.9  76.2 167.3  75.0                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN C 459  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU C 119   OE2                                                    
    REMARK 620 2 ASP C 129   OD1 172.7                                              
    REMARK 620 3 ASP C 121   OD2  74.8 102.1                                        
    REMARK 620 4 HOH C 493   O    75.7 111.6 102.8                                  
    REMARK 620 5 HOH C 492   O    91.5  85.4 129.7 120.6                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA E 688  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP E 129   OD2                                                    
    REMARK 620 2 ASP E 121   OD1  85.2                                              
    REMARK 620 3 PHE E 123   O    61.9  67.7                                        
    REMARK 620 4 HOH E 714   O    82.7  81.5 133.8                                  
    REMARK 620 5 HOH E 713   O   144.9  71.1  84.8 117.5                            
    REMARK 620 6 ASN E 125   OD1  76.9 156.0  89.6 111.5 116.1                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN F 689  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 TYR F   4   OH                                                     
    REMARK 620 2 HOH E 739   O   108.5                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA G 918  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH G 947   O                                                      
    REMARK 620 2 ASP G 121   OD2  67.6                                              
    REMARK 620 3 ASP G 129   OD2 102.1  69.4                                        
    REMARK 620 4 ASN G 125   OD1  91.8 137.4  79.9                                  
    REMARK 620 5 HOH G 946   O    95.9  97.3 150.9 122.5                            
    REMARK 620 6 PHE G 123   O   169.7 103.5  69.0  91.7  90.4                      
    REMARK 620 7 ASP G 121   OD1 102.8  43.9  85.6 161.3  68.1  71.9                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN G 919  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP G 121   OD2                                                    
    REMARK 620 2 HOH G 948   O    94.0                                              
    REMARK 620 3 ASP G 129   OD1  85.9  81.3                                        
    REMARK 620 4 GLU G 119   OE2  91.5  90.7 171.3                                  
    REMARK 620 5 HOH G 949   O   161.6 104.1  93.9  91.2                            
    REMARK 620 6 HIS G 136   NE2  85.9 169.4  88.2  99.9  75.8                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GYP A 182                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GYP C 182                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GYP E 182                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GYP G 182                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 228                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN A 229                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CA C 458                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN C 459                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CA E 688                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN F 689                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CA G 918                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN G 919                  
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999 SEQUENCE                                                             
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999 SEQUENCE ADVISORY NOTICE:                                            
    REMARK 999      DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE.                 
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999      SWISS-PROT ENTRY NAME: LEC1_LATOC                               
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999      SWISS-PROT RESIDUE      PDB ATOM RECORDS                        
    REMARK 999        NAME   NUMBER         NAME  CHAIN  SEQ/INSERT CODE            
    REMARK 999        LYS    153            ALA    A     153                        
    REMARK 999        PHE     41            TYR    B      41                        
    REMARK 999        LYS    153            ALA    C     153                        
    REMARK 999        PHE     41            TYR    D      41                        
    REMARK 999        LYS    153            ALA    E     153                        
    REMARK 999        PHE     41            TYR    F      41                        
    REMARK 999        LYS    153            ALA    G     153                        
    REMARK 999        PHE     41            TYR    H      41                        
    DBREF  1LOA A    1   181  UNP    P04122   LECB_LATOC       1    181             
    DBREF  1LOA B    1    52  UNP    P12306   LEC1_LATOC       1     52             
    DBREF  1LOA C    1   181  UNP    P04122   LECB_LATOC       1    181             
    DBREF  1LOA D    1    52  UNP    P12306   LEC1_LATOC       1     52             
    DBREF  1LOA E    1   181  UNP    P04122   LECB_LATOC       1    181             
    DBREF  1LOA F    1    52  UNP    P12306   LEC1_LATOC       1     52             
    DBREF  1LOA G    1   181  UNP    P04122   LECB_LATOC       1    181             
    DBREF  1LOA H    1    52  UNP    P12306   LEC1_LATOC       1     52             
    SEQADV 1LOA ALA A  153  UNP  P04122    LYS   153 CONFLICT                       
    SEQADV 1LOA TYR B   41  UNP  P12306    PHE    41 CONFLICT                       
    SEQADV 1LOA ALA C  153  UNP  P04122    LYS   153 CONFLICT                       
    SEQADV 1LOA TYR D   41  UNP  P12306    PHE    41 CONFLICT                       
    SEQADV 1LOA ALA E  153  UNP  P04122    LYS   153 CONFLICT                       
    SEQADV 1LOA TYR F   41  UNP  P12306    PHE    41 CONFLICT                       
    SEQADV 1LOA ALA G  153  UNP  P04122    LYS   153 CONFLICT                       
    SEQADV 1LOA TYR H   41  UNP  P12306    PHE    41 CONFLICT                       
    SEQRES   1 A  181  THR GLU THR THR SER PHE SER ILE THR LYS PHE GLY PRO          
    SEQRES   2 A  181  ASP GLN GLN ASN LEU ILE PHE GLN GLY ASP GLY TYR THR          
    SEQRES   3 A  181  THR LYS GLU ARG LEU THR LEU THR LYS ALA VAL ARG ASN          
    SEQRES   4 A  181  THR VAL GLY ARG ALA LEU TYR SER SER PRO ILE HIS ILE          
    SEQRES   5 A  181  TRP ASP SER LYS THR GLY ASN VAL ALA ASN PHE VAL THR          
    SEQRES   6 A  181  SER PHE THR PHE VAL ILE ASP ALA PRO ASN SER TYR ASN          
    SEQRES   7 A  181  VAL ALA ASP GLY PHE THR PHE PHE ILE ALA PRO VAL ASP          
    SEQRES   8 A  181  THR LYS PRO GLN THR GLY GLY GLY TYR LEU GLY VAL PHE          
    SEQRES   9 A  181  ASN SER LYS ASP TYR ASP LYS THR SER GLN THR VAL ALA          
    SEQRES  10 A  181  VAL GLU PHE ASP THR PHE TYR ASN THR ALA TRP ASP PRO          
    SEQRES  11 A  181  SER ASN GLY ASP ARG HIS ILE GLY ILE ASP VAL ASN SER          
    SEQRES  12 A  181  ILE LYS SER ILE ASN THR LYS SER TRP ALA LEU GLN ASN          
    SEQRES  13 A  181  GLY LYS GLU ALA ASN VAL VAL ILE ALA PHE ASN ALA ALA          
    SEQRES  14 A  181  THR ASN VAL LEU THR VAL SER LEU THR TYR PRO ASN              
    SEQRES   1 B   52  GLU THR SER TYR THR LEU ASN GLU VAL VAL PRO LEU LYS          
    SEQRES   2 B   52  GLU PHE VAL PRO GLU TRP VAL ARG ILE GLY PHE SER ALA          
    SEQRES   3 B   52  THR THR GLY ALA GLU PHE ALA ALA HIS GLU VAL LEU SER          
    SEQRES   4 B   52  TRP TYR PHE HIS SER GLU LEU ALA GLY THR SER SER SER          
    SEQRES   1 C  181  THR GLU THR THR SER PHE SER ILE THR LYS PHE GLY PRO          
    SEQRES   2 C  181  ASP GLN GLN ASN LEU ILE PHE GLN GLY ASP GLY TYR THR          
    SEQRES   3 C  181  THR LYS GLU ARG LEU THR LEU THR LYS ALA VAL ARG ASN          
    SEQRES   4 C  181  THR VAL GLY ARG ALA LEU TYR SER SER PRO ILE HIS ILE          
    SEQRES   5 C  181  TRP ASP SER LYS THR GLY ASN VAL ALA ASN PHE VAL THR          
    SEQRES   6 C  181  SER PHE THR PHE VAL ILE ASP ALA PRO ASN SER TYR ASN          
    SEQRES   7 C  181  VAL ALA ASP GLY PHE THR PHE PHE ILE ALA PRO VAL ASP          
    SEQRES   8 C  181  THR LYS PRO GLN THR GLY GLY GLY TYR LEU GLY VAL PHE          
    SEQRES   9 C  181  ASN SER LYS ASP TYR ASP LYS THR SER GLN THR VAL ALA          
    SEQRES  10 C  181  VAL GLU PHE ASP THR PHE TYR ASN THR ALA TRP ASP PRO          
    SEQRES  11 C  181  SER ASN GLY ASP ARG HIS ILE GLY ILE ASP VAL ASN SER          
    SEQRES  12 C  181  ILE LYS SER ILE ASN THR LYS SER TRP ALA LEU GLN ASN          
    SEQRES  13 C  181  GLY LYS GLU ALA ASN VAL VAL ILE ALA PHE ASN ALA ALA          
    SEQRES  14 C  181  THR ASN VAL LEU THR VAL SER LEU THR TYR PRO ASN              
    SEQRES   1 D   52  GLU THR SER TYR THR LEU ASN GLU VAL VAL PRO LEU LYS          
    SEQRES   2 D   52  GLU PHE VAL PRO GLU TRP VAL ARG ILE GLY PHE SER ALA          
    SEQRES   3 D   52  THR THR GLY ALA GLU PHE ALA ALA HIS GLU VAL LEU SER          
    SEQRES   4 D   52  TRP TYR PHE HIS SER GLU LEU ALA GLY THR SER SER SER          
    SEQRES   1 E  181  THR GLU THR THR SER PHE SER ILE THR LYS PHE GLY PRO          
    SEQRES   2 E  181  ASP GLN GLN ASN LEU ILE PHE GLN GLY ASP GLY TYR THR          
    SEQRES   3 E  181  THR LYS GLU ARG LEU THR LEU THR LYS ALA VAL ARG ASN          
    SEQRES   4 E  181  THR VAL GLY ARG ALA LEU TYR SER SER PRO ILE HIS ILE          
    SEQRES   5 E  181  TRP ASP SER LYS THR GLY ASN VAL ALA ASN PHE VAL THR          
    SEQRES   6 E  181  SER PHE THR PHE VAL ILE ASP ALA PRO ASN SER TYR ASN          
    SEQRES   7 E  181  VAL ALA ASP GLY PHE THR PHE PHE ILE ALA PRO VAL ASP          
    SEQRES   8 E  181  THR LYS PRO GLN THR GLY GLY GLY TYR LEU GLY VAL PHE          
    SEQRES   9 E  181  ASN SER LYS ASP TYR ASP LYS THR SER GLN THR VAL ALA          
    SEQRES  10 E  181  VAL GLU PHE ASP THR PHE TYR ASN THR ALA TRP ASP PRO          
    SEQRES  11 E  181  SER ASN GLY ASP ARG HIS ILE GLY ILE ASP VAL ASN SER          
    SEQRES  12 E  181  ILE LYS SER ILE ASN THR LYS SER TRP ALA LEU GLN ASN          
    SEQRES  13 E  181  GLY LYS GLU ALA ASN VAL VAL ILE ALA PHE ASN ALA ALA          
    SEQRES  14 E  181  THR ASN VAL LEU THR VAL SER LEU THR TYR PRO ASN              
    SEQRES   1 F   52  GLU THR SER TYR THR LEU ASN GLU VAL VAL PRO LEU LYS          
    SEQRES   2 F   52  GLU PHE VAL PRO GLU TRP VAL ARG ILE GLY PHE SER ALA          
    SEQRES   3 F   52  THR THR GLY ALA GLU PHE ALA ALA HIS GLU VAL LEU SER          
    SEQRES   4 F   52  TRP TYR PHE HIS SER GLU LEU ALA GLY THR SER SER SER          
    SEQRES   1 G  181  THR GLU THR THR SER PHE SER ILE THR LYS PHE GLY PRO          
    SEQRES   2 G  181  ASP GLN GLN ASN LEU ILE PHE GLN GLY ASP GLY TYR THR          
    SEQRES   3 G  181  THR LYS GLU ARG LEU THR LEU THR LYS ALA VAL ARG ASN          
    SEQRES   4 G  181  THR VAL GLY ARG ALA LEU TYR SER SER PRO ILE HIS ILE          
    SEQRES   5 G  181  TRP ASP SER LYS THR GLY ASN VAL ALA ASN PHE VAL THR          
    SEQRES   6 G  181  SER PHE THR PHE VAL ILE ASP ALA PRO ASN SER TYR ASN          
    SEQRES   7 G  181  VAL ALA ASP GLY PHE THR PHE PHE ILE ALA PRO VAL ASP          
    SEQRES   8 G  181  THR LYS PRO GLN THR GLY GLY GLY TYR LEU GLY VAL PHE          
    SEQRES   9 G  181  ASN SER LYS ASP TYR ASP LYS THR SER GLN THR VAL ALA          
    SEQRES  10 G  181  VAL GLU PHE ASP THR PHE TYR ASN THR ALA TRP ASP PRO          
    SEQRES  11 G  181  SER ASN GLY ASP ARG HIS ILE GLY ILE ASP VAL ASN SER          
    SEQRES  12 G  181  ILE LYS SER ILE ASN THR LYS SER TRP ALA LEU GLN ASN          
    SEQRES  13 G  181  GLY LYS GLU ALA ASN VAL VAL ILE ALA PHE ASN ALA ALA          
    SEQRES  14 G  181  THR ASN VAL LEU THR VAL SER LEU THR TYR PRO ASN              
    SEQRES   1 H   52  GLU THR SER TYR THR LEU ASN GLU VAL VAL PRO LEU LYS          
    SEQRES   2 H   52  GLU PHE VAL PRO GLU TRP VAL ARG ILE GLY PHE SER ALA          
    SEQRES   3 H   52  THR THR GLY ALA GLU PHE ALA ALA HIS GLU VAL LEU SER          
    SEQRES   4 H   52  TRP TYR PHE HIS SER GLU LEU ALA GLY THR SER SER SER          
    HET    GYP  A 182      13                                                       
    HET    GYP  C 182      13                                                       
    HET    GYP  E 182      13                                                       
    HET    GYP  G 182      13                                                       
    HET     CA  A 228       1                                                       
    HET     MN  A 229       1                                                       
    HET     CA  C 458       1                                                       
    HET     MN  C 459       1                                                       
    HET     CA  E 688       1                                                       
    HET     MN  F 689       1                                                       
    HET     CA  G 918       1                                                       
    HET     MN  G 919       1                                                       
    HETNAM     GYP METHYL-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSIDE                                   
    HETNAM      CA CALCIUM ION                                                      
    HETNAM      MN MANGANESE (II) ION                                               
    HETSYN     GYP ALPHA-METHYL-D-GLUCOPYRANOSIDE                                   
    FORMUL   9  GYP    4(C7 H14 O6)                                                 
    FORMUL  13   CA    4(CA 2+)                                                     
    FORMUL  14   MN    4(MN 2+)                                                     
    FORMUL  21  HOH   *298(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLY A   97  LEU A  101  5                                   5    
    HELIX    2   2 ALA A  168  THR A  170  5                                   3    
    HELIX    3   3 PRO B   11  VAL B   16  1                                   6    
    HELIX    4   4 GLY C   97  LEU C  101  5                                   5    
    HELIX    5   5 PRO D   11  VAL D   16  1                                   6    
    HELIX    6   6 GLY E   97  LEU E  101  5                                   5    
    HELIX    7   7 PRO F   11  PHE F   15  5                                   5    
    HELIX    8   8 GLY G   97  LEU G  101  5                                   5    
    HELIX    9   9 PRO H   11  VAL H   16  1                                   6    
    SHEET    1   A 7 ASN A 148  SER A 151  0                                        
    SHEET    2   A 7 HIS A 136  VAL A 141 -1  N  ILE A 137   O  LYS A 150           
    SHEET    3   A 7 VAL A 116  ASP A 121 -1  O  ALA A 117   N  ASP A 140           
    SHEET    4   A 7 GLY A  82  PRO A  89 -1  O  PHE A  83   N  PHE A 120           
    SHEET    5   A 7 TRP B  19  THR B  27 -1  N  ARG B  21   O  ALA A  88           
    SHEET    6   A 7 VAL A  41  TYR A  46 -1  N  GLY A  42   O  ALA B  26           
    SHEET    7   A 7 LEU A  18  GLY A  22 -1  O  ILE A  19   N  LEU A  45           
    SHEET    1   B 6 ASN A 148  SER A 151  0                                        
    SHEET    2   B 6 HIS A 136  VAL A 141 -1  N  ILE A 137   O  LYS A 150           
    SHEET    3   B 6 VAL A 116  ASP A 121 -1  O  ALA A 117   N  ASP A 140           
    SHEET    4   B 6 GLY A  82  PRO A  89 -1  O  PHE A  83   N  PHE A 120           
    SHEET    5   B 6 TRP B  19  THR B  27 -1  N  ARG B  21   O  ALA A  88           
    SHEET    6   B 6 ILE A  50  HIS A  51 -1  N  ILE A  50   O  VAL B  20           
    SHEET    1   C 7 ASN C 148  SER C 151  0                                        
    SHEET    2   C 7 HIS C 136  VAL C 141 -1  N  ILE C 137   O  LYS C 150           
    SHEET    3   C 7 VAL C 116  ASP C 121 -1  O  ALA C 117   N  ASP C 140           
    SHEET    4   C 7 GLY C  82  ALA C  88 -1  N  PHE C  83   O  PHE C 120           
    SHEET    5   C 7 TRP D  19  THR D  27 -1  N  ARG D  21   O  ALA C  88           
    SHEET    6   C 7 VAL C  41  TYR C  46 -1  N  GLY C  42   O  ALA D  26           
    SHEET    7   C 7 LEU C  18  GLY C  22 -1  O  ILE C  19   N  LEU C  45           
    SHEET    1   D 6 ASN C 148  SER C 151  0                                        
    SHEET    2   D 6 HIS C 136  VAL C 141 -1  N  ILE C 137   O  LYS C 150           
    SHEET    3   D 6 VAL C 116  ASP C 121 -1  O  ALA C 117   N  ASP C 140           
    SHEET    4   D 6 GLY C  82  ALA C  88 -1  N  PHE C  83   O  PHE C 120           
    SHEET    5   D 6 TRP D  19  THR D  27 -1  N  ARG D  21   O  ALA C  88           
    SHEET    6   D 6 ILE C  50  HIS C  51 -1  N  ILE C  50   O  VAL D  20           
    SHEET    1   E 7 ASN E 148  SER E 151  0                                        
    SHEET    2   E 7 HIS E 136  VAL E 141 -1  N  ILE E 137   O  LYS E 150           
    SHEET    3   E 7 VAL E 116  ASP E 121 -1  O  ALA E 117   N  ASP E 140           
    SHEET    4   E 7 GLY E  82  PRO E  89 -1  O  PHE E  83   N  PHE E 120           
    SHEET    5   E 7 TRP F  19  THR F  27 -1  O  ARG F  21   N  ALA E  88           
    SHEET    6   E 7 VAL E  41  TYR E  46 -1  O  GLY E  42   N  ALA F  26           
    SHEET    7   E 7 LEU E  18  GLY E  22 -1  N  ILE E  19   O  LEU E  45           
    SHEET    1   F 6 ASN E 148  SER E 151  0                                        
    SHEET    2   F 6 HIS E 136  VAL E 141 -1  N  ILE E 137   O  LYS E 150           
    SHEET    3   F 6 VAL E 116  ASP E 121 -1  O  ALA E 117   N  ASP E 140           
    SHEET    4   F 6 GLY E  82  PRO E  89 -1  O  PHE E  83   N  PHE E 120           
    SHEET    5   F 6 TRP F  19  THR F  27 -1  O  ARG F  21   N  ALA E  88           
    SHEET    6   F 6 ILE E  50  HIS E  51 -1  N  ILE E  50   O  VAL F  20           
    SHEET    1   G 7 ASN G 148  SER G 151  0                                        
    SHEET    2   G 7 HIS G 136  VAL G 141 -1  N  ILE G 137   O  LYS G 150           
    SHEET    3   G 7 VAL G 116  ASP G 121 -1  O  ALA G 117   N  ASP G 140           
    SHEET    4   G 7 GLY G  82  PRO G  89 -1  O  PHE G  83   N  PHE G 120           
    SHEET    5   G 7 TRP H  19  THR H  27 -1  O  ARG H  21   N  ALA G  88           
    SHEET    6   G 7 VAL G  41  TYR G  46 -1  N  GLY G  42   O  ALA H  26           
    SHEET    7   G 7 LEU G  18  GLY G  22 -1  N  ILE G  19   O  LEU G  45           
    SHEET    1   H 6 ASN G 148  SER G 151  0                                        
    SHEET    2   H 6 HIS G 136  VAL G 141 -1  N  ILE G 137   O  LYS G 150           
    SHEET    3   H 6 VAL G 116  ASP G 121 -1  O  ALA G 117   N  ASP G 140           
    SHEET    4   H 6 GLY G  82  PRO G  89 -1  O  PHE G  83   N  PHE G 120           
    SHEET    5   H 6 TRP H  19  THR H  27 -1  O  ARG H  21   N  ALA G  88           
    SHEET    6   H 6 ILE G  50  HIS G  51 -1  N  ILE G  50   O  VAL H  20           
    LINK        CA    CA A 228                 OD2 ASP A 121     1555   1555  2.79  
    LINK        CA    CA A 228                 O   HOH A 269     1555   1555  1.58  
    LINK        CA    CA A 228                 OD2 ASP A 129     1555   1555  2.78  
    LINK        CA    CA A 228                 OD1 ASP A 121     1555   1555  2.41  
    LINK        CA    CA A 228                 O   PHE A 123     1555   1555  1.61  
    LINK        CA    CA A 228                 O   HOH A 268     1555   1555  1.57  
    LINK        CA    CA A 228                 OD1 ASN A 125     1555   1555  2.21  
    LINK        MN    MN A 229                 OE2 GLU A 119     1555   1555  2.14  
    LINK        MN    MN A 229                 OD2 ASP A 121     1555   1555  2.32  
    LINK        MN    MN A 229                 OD1 ASP A 129     1555   1555  2.21  
    LINK        MN    MN A 229                 NE2 HIS A 136     1555   1555  2.05  
    LINK        MN    MN A 229                 O   HOH A 270     1555   1555  1.51  
    LINK        MN    MN A 229                 O   HOH A 276     1555   1555  1.53  
    LINK        CA    CA C 458                 OD2 ASP C 129     1555   1555  3.34  
    LINK        CA    CA C 458                 O   HOH C 491     1555   1555  1.60  
    LINK        CA    CA C 458                 O   HOH C 490     1555   1555  1.53  
    LINK        CA    CA C 458                 OD1 ASN C 125     1555   1555  1.66  
    LINK        CA    CA C 458                 O   PHE C 123     1555   1555  1.90  
    LINK        CA    CA C 458                 OD1 ASP C 121     1555   1555  2.54  
    LINK        MN    MN C 459                 OE2 GLU C 119     1555   1555  2.44  
    LINK        MN    MN C 459                 OD1 ASP C 129     1555   1555  2.42  
    LINK        MN    MN C 459                 OD2 ASP C 121     1555   1555  2.01  
    LINK        MN    MN C 459                 O   HOH C 493     1555   1555  1.48  
    LINK        MN    MN C 459                 O   HOH C 492     1555   1555  1.50  
    LINK        CA    CA E 688                 OD2 ASP E 129     1555   1555  2.90  
    LINK        CA    CA E 688                 OD1 ASP E 121     1555   1555  2.68  
    LINK        CA    CA E 688                 O   PHE E 123     1555   1555  2.57  
    LINK        CA    CA E 688                 O   HOH E 714     1555   1555  1.52  
    LINK        CA    CA E 688                 O   HOH E 713     1555   1555  1.50  
    LINK        CA    CA E 688                 OD1 ASN E 125     1555   1555  1.59  
    LINK        MN    MN F 689                 OH  TYR F   4     1555   1555  1.49  
    LINK        MN    MN F 689                 O   HOH E 739     1555   1555  1.57  
    LINK        CA    CA G 918                 O   HOH G 947     1555   1555  1.62  
    LINK        CA    CA G 918                 OD2 ASP G 121     1555   1555  3.02  
    LINK        CA    CA G 918                 OD2 ASP G 129     1555   1555  2.72  
    LINK        CA    CA G 918                 OD1 ASN G 125     1555   1555  1.66  
    LINK        CA    CA G 918                 O   HOH G 946     1555   1555  1.55  
    LINK        CA    CA G 918                 O   PHE G 123     1555   1555  2.00  
    LINK        CA    CA G 918                 OD1 ASP G 121     1555   1555  2.66  
    LINK        MN    MN G 919                 OD2 ASP G 121     1555   1555  2.12  
    LINK        MN    MN G 919                 O   HOH G 948     1555   1555  1.56  
    LINK        MN    MN G 919                 OD1 ASP G 129     1555   1555  2.59  
    LINK        MN    MN G 919                 OE2 GLU G 119     1555   1555  2.27  
    LINK        MN    MN G 919                 O   HOH G 949     1555   1555  1.48  
    LINK        MN    MN G 919                 NE2 HIS G 136     1555   1555  2.40  
    CISPEP   1 ALA A   80    ASP A   81          0        -9.49                     
    CISPEP   2 ALA C   80    ASP C   81          0       -16.18                     
    CISPEP   3 ALA E   80    ASP E   81          0        10.65                     
    CISPEP   4 ALA G   80    ASP G   81          0       -29.23                     
    SITE     1 AC1  9 ALA A  80  ASP A  81  GLY A  98  GLY A  99                    
    SITE     2 AC1  9 PHE A 123  ASN A 125  GLY B  29  ALA B  30                    
    SITE     3 AC1  9 GLU B  31                                                     
    SITE     1 AC2  9 ALA C  80  ASP C  81  GLY C  99  PHE C 123                    
    SITE     2 AC2  9 ASN C 125  HOH C 518  GLY D  29  ALA D  30                    
    SITE     3 AC2  9 GLU D  31                                                     
    SITE     1 AC3  9 ALA E  80  ASP E  81  GLY E  98  GLY E  99                    
    SITE     2 AC3  9 PHE E 123  ASN E 125  GLY F  29  ALA F  30                    
    SITE     3 AC3  9 GLU F  31                                                     
    SITE     1 AC4  9 ALA G  80  ASP G  81  GLY G  98  GLY G  99                    
    SITE     2 AC4  9 PHE G 123  ASN G 125  GLY H  29  ALA H  30                    
    SITE     3 AC4  9 GLU H  31                                                     
    SITE     1 AC5  6 ASP A 121  PHE A 123  ASN A 125  ASP A 129                    
    SITE     2 AC5  6 HOH A 268  HOH A 269                                          
    SITE     1 AC6  6 GLU A 119  ASP A 121  ASP A 129  HIS A 136                    
    SITE     2 AC6  6 HOH A 270  HOH A 276                                          
    SITE     1 AC7  6 ASP C 121  PHE C 123  ASN C 125  ASP C 129                    
    SITE     2 AC7  6 HOH C 490  HOH C 491                                          
    SITE     1 AC8  7 GLU C 119  ASP C 121  ASP C 129  HIS C 136                    
    SITE     2 AC8  7 HOH C 471  HOH C 492  HOH C 493                               
    SITE     1 AC9  7 ASP E  81  ASP E 121  PHE E 123  ASN E 125                    
    SITE     2 AC9  7 ASP E 129  HOH E 713  HOH E 714                               
    SITE     1 BC1  4 ALA E 153  HOH E 739  THR F   2  TYR F   4                    
    SITE     1 BC2  6 ASP G 121  PHE G 123  ASN G 125  ASP G 129                    
    SITE     2 BC2  6 HOH G 946  HOH G 947                                          
    SITE     1 BC3  6 GLU G 119  ASP G 121  ASP G 129  HIS G 136                    
    SITE     2 BC3  6 HOH G 948  HOH G 949                                          
    CRYST1   56.300  139.800   62.700  90.00  91.00  90.00 P 1 21 1      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.017762  0.000000  0.000310        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.007153  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.015951        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1loa.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        C
      ATOM        D

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    217  CG  LYS A  28      38.419  31.741  27.748  1.00 47.88           C  
      ATOM    218  CD  LYS A  28      39.434  32.219  26.730  1.00 51.04           C  
      ATOM    219  CE  LYS A  28      40.755  31.409  26.828  1.00 53.53           C  
      ATOM    220  NZ  LYS A  28      41.725  31.864  25.821  1.00 54.53           N  
      ATOM    443  CG  LYS A  56      -5.360  40.515  41.727  1.00 35.22           C  
      ATOM    444  CD  LYS A  56      -5.483  41.372  40.477  1.00 39.55           C  
      ATOM    445  CE  LYS A  56      -6.917  41.985  40.267  1.00 43.13           C  
      ATOM    446  NZ  LYS A  56      -7.060  42.682  38.962  1.00 45.09           N  
      ATOM    863  CG  LYS A 111      11.396  52.173  53.199  1.00 35.83           C  
      ATOM    864  CD  LYS A 111      10.656  53.164  52.343  1.00 39.26           C  
      ATOM    865  CE  LYS A 111       9.341  53.484  53.072  1.00 43.31           C  
      ATOM    866  NZ  LYS A 111       8.466  54.337  52.267  1.00 46.98           N  
      ATOM   1997  CG  LYS C  28     -12.527  38.290  31.624  1.00 48.48           C  
      ATOM   1998  CD  LYS C  28     -12.699  39.359  32.747  1.00 51.60           C  
      ATOM   1999  CE  LYS C  28     -13.916  39.151  33.699  1.00 53.98           C  
      ATOM   2000  NZ  LYS C  28     -13.818  39.891  34.963  1.00 52.19           N  
      ATOM   2643  CG  LYS C 111      17.281  37.440   1.052  1.00 30.41           C  
      ATOM   2644  CD  LYS C 111      18.731  37.073   0.788  1.00 30.03           C  
      ATOM   2645  CE  LYS C 111      19.343  37.954  -0.265  1.00 31.56           C  
      ATOM   2646  NZ  LYS C 111      20.724  37.534  -0.519  1.00 32.78           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00