?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE(O-GLYCOSYL)                   27-MAR-92   1LHJ              
    TITLE     ROLE OF PROLINE RESIDUES IN HUMAN LYSOZYME STABILITY: A               
    TITLE    2 SCANNING CALORIMETRIC STUDY COMBINED WITH X-RAY STRUCTURE            
    TITLE    3 ANALYSIS OF PROLINE MUTANTS                                          
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: HUMAN LYSOZYME;                                            
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 EC: 3.2.1.17;                                                        
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606                                                 
    KEYWDS    HYDROLASE(O-GLYCOSYL)                                                 
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    K.INAKA,M.MATSUSHIMA,T.HERNING,R.KUROKI,K.YUTANI,M.KIKUCHI            
    REVDAT   2   24-FEB-09 1LHJ    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   31-JAN-94 1LHJ    0                                                
    JRNL        AUTH   T.HERNING,K.YUTANI,K.INAKA,R.KUROKI,M.MATSUSHIMA,            
    JRNL        AUTH 2 M.KIKUCHI                                                    
    JRNL        TITL   ROLE OF PROLINE RESIDUES IN HUMAN LYSOZYME                   
    JRNL        TITL 2 STABILITY: A SCANNING CALORIMETRIC STUDY COMBINED            
    JRNL        TITL 3 WITH X-RAY STRUCTURE ANALYSIS OF PROLINE MUTANTS.            
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  31  7077 1992              
    JRNL        REFN                   ISSN 0006-2960                               
    JRNL        PMID   1643041                                                      
    JRNL        DOI    10.1021/BI00146A008                                          
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   K.INAKA,R.KUROKI,M.KIKUCHI,M.MATSUSHIMA                      
    REMARK   1  TITL   CRYSTAL STRUCTURES OF THE APO-AND HOLOMUTANT HUMAN           
    REMARK   1  TITL 2 LYSOZYMES WITH AN INTRODUCED CA BINDING SITE                 
    REMARK   1  REF    J.BIOL.CHEM.                  V. 266 20666 1991              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0021-9258                               
    REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
    REMARK   1  AUTH   T.HERNING,K.YUTANI,Y.TANIYAMA,M.KIKUCHI                      
    REMARK   1  TITL   EFFECTS OF PROLINE MUTATIONS ON THE UNFOLDING AND            
    REMARK   1  TITL 2 REFOLDING OF HUMAN LYSOZYME: THE SLOW REFOLDING              
    REMARK   1  TITL 3 KINITICS PHASE DOES NOT RESULT FROM PROLINE                  
    REMARK   1  TITL 4 CIS-TRANS ISOMERIZATION                                      
    REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  30  9882 1991              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0006-2960                               
    REMARK   1 REFERENCE 3                                                          
    REMARK   1  AUTH   T.HERNING,K.YUTANI,K.INAKA,R.KUROKI,M.MATSUSHIMA,            
    REMARK   1  AUTH 2 M.KIKUCHI                                                    
    REMARK   1  TITL   ROLE OF PROLINE RESIDUES IN HUMAN LYSOZYME                   
    REMARK   1  TITL 2 STABILITY: A SCANNING CALORIMETRIC STUDY COMBINED            
    REMARK   1  TITL 3 WITH X-RAY STRUCTURE ANALYSIS OF PROLINE MUTANTS             
    REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  31  7077 1992              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0006-2960                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.80 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PROLSQ                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : KONNERT,HENDRICKSON                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.80                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 5.00                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : NULL                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 9358                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.152                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT/AGREEMENT OF MODEL WITH ALL DATA.                               
    REMARK   3   R VALUE   (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   R VALUE          (WORKING SET, NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   FREE R VALUE                  (NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT   (NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1026                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 128                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA               
    REMARK   3    BOND LENGTH                     (A) : 0.017 ; NULL                
    REMARK   3    ANGLE DISTANCE                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   PLANE RESTRAINT                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.                                     
    REMARK   3    SINGLE TORSION                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    MULTIPLE TORSION                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X...Y)                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.                           
    REMARK   3    SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    PLANAR                    (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    STAGGERED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    TRANSVERSE                (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND               (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE              (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND               (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE              (A**2) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1LHJ COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : NULL                               
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL                               
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : NULL                               
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NULL                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : NULL                               
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : NULL                               
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : NULL                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : NULL                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : NULL                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : NULL                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : NULL                               
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
    REMARK 200 SOFTWARE USED: NULL                                                  
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 38.23                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.99                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NULL                                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       28.23000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       16.92000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       30.60500            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       16.92000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       28.23000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       30.60500            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   NH1  ARG A   115     O    HOH A   200              1.82            
    REMARK 500   O    VAL A    74     O    HOH A   233              2.04            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   203     O    HOH A   215     4457     1.57            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    GLU A   7   CG  -  CD  -  OE2 ANGL. DEV. = -12.2 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  14   CD  -  NE  -  CZ  ANGL. DEV. =  11.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  14   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   4.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  14   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -5.0 DEGREES          
    REMARK 500    ASP A  18   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   8.9 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  21   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =  -4.7 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  41   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.8 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  50   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.4 DEGREES          
    REMARK 500    ASP A  53   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -6.9 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  98   CD  -  NE  -  CZ  ANGL. DEV. =  35.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 101   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   5.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 101   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -4.5 DEGREES          
    REMARK 500    GLY A 103   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =  13.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 113   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -4.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 115   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 115   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -4.9 DEGREES          
    REMARK 500    ASP A 120   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -7.1 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ARG A 101        9.41    -63.13                                   
    REMARK 500    GLN A 104      -39.69   -140.55                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 131        DISTANCE =  6.55 ANGSTROMS                       
    DBREF  1LHJ A    1   130  UNP    P61626   LYSC_HUMAN      19    148             
    SEQADV 1LHJ GLY A  103  UNP  P61626    PRO   121 CONFLICT                       
    SEQRES   1 A  130  LYS VAL PHE GLU ARG CYS GLU LEU ALA ARG THR LEU LYS          
    SEQRES   2 A  130  ARG LEU GLY MET ASP GLY TYR ARG GLY ILE SER LEU ALA          
    SEQRES   3 A  130  ASN TRP MET CYS LEU ALA LYS TRP GLU SER GLY TYR ASN          
    SEQRES   4 A  130  THR ARG ALA THR ASN TYR ASN ALA GLY ASP ARG SER THR          
    SEQRES   5 A  130  ASP TYR GLY ILE PHE GLN ILE ASN SER ARG TYR TRP CYS          
    SEQRES   6 A  130  ASN ASP GLY LYS THR PRO GLY ALA VAL ASN ALA CYS HIS          
    SEQRES   7 A  130  LEU SER CYS SER ALA LEU LEU GLN ASP ASN ILE ALA ASP          
    SEQRES   8 A  130  ALA VAL ALA CYS ALA LYS ARG VAL VAL ARG ASP GLY GLN          
    SEQRES   9 A  130  GLY ILE ARG ALA TRP VAL ALA TRP ARG ASN ARG CYS GLN          
    SEQRES  10 A  130  ASN ARG ASP VAL ARG GLN TYR VAL GLN GLY CYS GLY VAL          
    FORMUL   2  HOH   *128(H2 O)                                                    
    HELIX    1   A ARG A    5  ARG A   14  1                                  10    
    HELIX    2   B LEU A   25  GLU A   35  1                                  11    
    HELIX    3   E SER A   80  LEU A   85  5                                   6    
    HELIX    4   C ALA A   90  VAL A   99  1                                  10    
    HELIX    5   D VAL A  110  CYS A  116  1                                   7    
    SHEET    1   A 2 LYS A   1  PHE A   3  0                                        
    SHEET    2   A 2 TYR A  38  THR A  40 -1  N  THR A  40   O  LYS A   1           
    SHEET    1   B 3 ALA A  42  ASN A  46  0                                        
    SHEET    2   B 3 SER A  51  GLY A  55 -1  N  GLY A  55   O  ALA A  42           
    SHEET    3   B 3 ILE A  59  SER A  61 -1  N  SER A  61   O  THR A  52           
    SSBOND   1 CYS A    6    CYS A  128                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   2 CYS A   30    CYS A  116                          1555   1555  2.06  
    SSBOND   3 CYS A   65    CYS A   81                          1555   1555  2.01  
    SSBOND   4 CYS A   77    CYS A   95                          1555   1555  2.03  
    CRYST1   56.460   61.210   33.840  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.017712  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.016337  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.029551        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1lhj.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00