?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    SUGAR BINDING PROTEIN                   01-MAR-02   1IUB              
    TITLE     FUCOSE-SPECIFIC LECTIN FROM ALEURIA AURANTIA (HG-DERIVATIVE           
    TITLE    2 FORM)                                                                
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: FUCOSE-SPECIFIC LECTIN;                                    
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ALEURIA AURANTIA;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: ORANGE PEEL MUSHROOM;                               
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 5188;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PKA-1                                     
    KEYWDS    HG, MAD, LECTIN, RIKEN STRUCTURAL GENOMICS/PROTEOMICS                 
    KEYWDS   2 INITIATIVE, RSGI, STRUCTURAL GENOMICS, SUGAR BINDING                 
    KEYWDS   3 PROTEIN                                                              
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    M.FUJIHASHI,D.H.PEAPUS,N.KAMIYA,Y.NAGATA,K.MIKI                       
    REVDAT   4   01-SEP-09 1IUB    1       AUTHOR                                   
    REVDAT   3   24-FEB-09 1IUB    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   07-OCT-03 1IUB    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   30-SEP-03 1IUB    0                                                
    JRNL        AUTH   M.FUJIHASHI,D.H.PEAPUS,N.KAMIYA,Y.NAGATA,K.MIKI              
    JRNL        TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF FUCOSE-SPECIFIC LECTIN FROM             
    JRNL        TITL 2 ALEURIA AURANTIA BINDING LIGANDS AT THREE OF ITS             
    JRNL        TITL 3 FIVE SUGAR RECOGNITION SITES                                 
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  42 11093 2003              
    JRNL        REFN                   ISSN 0006-2960                               
    JRNL        PMID   14503859                                                     
    JRNL        DOI    10.1021/BI034983Z                                            
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   M.FUJIHASHI,D.H.PEAPUS,E.NAKAJIMA,T.YAMADA,                  
    REMARK   1  AUTH 2 J.I.SAITO,A.KITA,Y.HIGUCHI,Y.SUGAWARA,A.ANDO,                
    REMARK   1  AUTH 3 N.KAMIYA,Y.NAGATA,K.MIKI                                     
    REMARK   1  TITL   X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC CHARACTERIZATION AND PHASING          
    REMARK   1  TITL 2 OF A FUCOSE-SPECIFIC LECTIN FROM ALEURIA AURANTIA            
    REMARK   1  REF    ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D      V.  59   378 2003              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0907-4449                               
    REMARK   1  DOI    10.1107/S0907444902022175                                    
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.31 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : CNS 1.1                                              
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,             
    REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.31                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 35.97                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : 2231137.460                    
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : 0.0000                         
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 99.4                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 43422                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.156                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.183                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2162                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : 0.004                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 6                            
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.31                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.45                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 95.20                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 6586                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2050                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2400                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 5.20                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 360                          
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.013                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2369                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 31                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 114                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 32.10                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 37.90                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -2.22000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : -2.22000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : 4.45000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : -1.07000                                             
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.21                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.21                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.26                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.22                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.010                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.60                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 25.70                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 0.90                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : RESTRAINED                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 3.010 ; 1.500                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 4.120 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 4.400 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 5.460 ; 2.500                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED : FLAT MODEL                                           
    REMARK   3   KSOL        : 0.32                                                 
    REMARK   3   BSOL        : 38.46                                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : PROTEIN_REP.PARAM                              
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : WATER_REP.PARAM                                
    REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : ION.PARAM                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  4  : FUC.PARAM                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  5  : CIS_PEPTIDE.PARAM                              
    REMARK   3  PARAMETER FILE  6  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : PROTEIN.TOP                                    
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : WATER.TOP                                      
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : ION.TOP                                        
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  4   : FUC.TOP                                        
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  5   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  6   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1IUB COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON 05-MAR-02.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB005284.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 01-JUL-97                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 293                                
    REMARK 200  PH                             : 7.2                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ESRF                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : BM14                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.00901,  1.00394,  0.918326       
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : AREA DETECTOR                      
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 43457                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.310                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 40.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 1.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 95.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 11.200                             
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.06700                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 27.2000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.31                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.36                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 93.0                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.29000                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: MAD                                            
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MLPHARE                                               
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 68.15                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.86                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: POTASSIUM PHOSPHATE, SODIUM              
    REMARK 280  CHLORIDE, POTASSIUM CHLORIDE, AMMONIUM SULFATE, PH 7.2, VAPOR       
    REMARK 280  DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K                           
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 65 2 2                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+2/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+1/3                                           
    REMARK 290       4555   -X,-Y,Z+1/2                                             
    REMARK 290       5555   Y,-X+Y,Z+1/6                                            
    REMARK 290       6555   X-Y,X,Z+5/6                                             
    REMARK 290       7555   Y,X,-Z+2/3                                              
    REMARK 290       8555   X-Y,-Y,-Z                                               
    REMARK 290       9555   -X,-X+Y,-Z+1/3                                          
    REMARK 290      10555   -Y,-X,-Z+1/6                                            
    REMARK 290      11555   -X+Y,Y,-Z+1/2                                           
    REMARK 290      12555   X,X-Y,-Z+5/6                                            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000      169.42067            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       84.71033            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000      127.06550            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       42.35517            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000      211.77583            
    REMARK 290   SMTRY1   7 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   7  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000      169.42067            
    REMARK 290   SMTRY1   8  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   9 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   9 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   9  0.000000  0.000000 -1.000000       84.71033            
    REMARK 290   SMTRY1  10  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  10 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  10  0.000000  0.000000 -1.000000       42.35517            
    REMARK 290   SMTRY1  11 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  11  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  11  0.000000  0.000000 -1.000000      127.06550            
    REMARK 290   SMTRY1  12  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  12  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  12  0.000000  0.000000 -1.000000      211.77583            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       83.90900            
    REMARK 350   BIOMT2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000 -1.000000      127.06550            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    SER A  95      -26.94   -142.71                                   
    REMARK 500    SER A 196      -59.39   -172.06                                   
    REMARK 500    THR A 258       64.87     26.13                                   
    REMARK 500    ASN A 273       79.87   -154.87                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: PLANAR GROUPS                                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 PLANAR GROUPS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A TOTAL                 
    REMARK 500 RMS DISTANCE OF ALL ATOMS FROM THE BEST-FIT PLANE                    
    REMARK 500 BY MORE THAN AN EXPECTED VALUE OF 6*RMSD, WITH AN                    
    REMARK 500 RMSD 0.02 ANGSTROMS, OR AT LEAST ONE ATOM HAS                        
    REMARK 500 AN RMSD GREATER THAN THIS VALUE                                      
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        RMS     TYPE                                    
    REMARK 500    TYR A  79         0.07    SIDE_CHAIN                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FUL A 401                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FUL A 402                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 411                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL A 412                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HG A 421                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL A 422                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HG A 431                  
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1IUC   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 1IUC CONTAINS THE SAME PROTEIN FOR NATIVE DERIVATIVE.                
    REMARK 900 RELATED ID: MY_001000040.2   RELATED DB: TARGETDB                    
    DBREF  1IUB A    1   312  UNP    P18891   LECF_ALEAU       1    312             
    SEQRES   1 A  312  PRO THR GLU PHE LEU TYR THR SER LYS ILE ALA ALA ILE          
    SEQRES   2 A  312  SER TRP ALA ALA THR GLY GLY ARG GLN GLN ARG VAL TYR          
    SEQRES   3 A  312  PHE GLN ASP LEU ASN GLY LYS ILE ARG GLU ALA GLN ARG          
    SEQRES   4 A  312  GLY GLY ASP ASN PRO TRP THR GLY GLY SER SER GLN ASN          
    SEQRES   5 A  312  VAL ILE GLY GLU ALA LYS LEU PHE SER PRO LEU ALA ALA          
    SEQRES   6 A  312  VAL THR TRP LYS SER ALA GLN GLY ILE GLN ILE ARG VAL          
    SEQRES   7 A  312  TYR CYS VAL ASN LYS ASP ASN ILE LEU SER GLU PHE VAL          
    SEQRES   8 A  312  TYR ASP GLY SER LYS TRP ILE THR GLY GLN LEU GLY SER          
    SEQRES   9 A  312  VAL GLY VAL LYS VAL GLY SER ASN SER LYS LEU ALA ALA          
    SEQRES  10 A  312  LEU GLN TRP GLY GLY SER GLU SER ALA PRO PRO ASN ILE          
    SEQRES  11 A  312  ARG VAL TYR TYR GLN LYS SER ASN GLY SER GLY SER SER          
    SEQRES  12 A  312  ILE HIS GLU TYR VAL TRP SER GLY LYS TRP THR ALA GLY          
    SEQRES  13 A  312  ALA SER PHE GLY SER THR VAL PRO GLY THR GLY ILE GLY          
    SEQRES  14 A  312  ALA THR ALA ILE GLY PRO GLY ARG LEU ARG ILE TYR TYR          
    SEQRES  15 A  312  GLN ALA THR ASP ASN LYS ILE ARG GLU HIS CYS TRP ASP          
    SEQRES  16 A  312  SER ASN SER TRP TYR VAL GLY GLY PHE SER ALA SER ALA          
    SEQRES  17 A  312  SER ALA GLY VAL SER ILE ALA ALA ILE SER TRP GLY SER          
    SEQRES  18 A  312  THR PRO ASN ILE ARG VAL TYR TRP GLN LYS GLY ARG GLU          
    SEQRES  19 A  312  GLU LEU TYR GLU ALA ALA TYR GLY GLY SER TRP ASN THR          
    SEQRES  20 A  312  PRO GLY GLN ILE LYS ASP ALA SER ARG PRO THR PRO SER          
    SEQRES  21 A  312  LEU PRO ASP THR PHE ILE ALA ALA ASN SER SER GLY ASN          
    SEQRES  22 A  312  ILE ASP ILE SER VAL PHE PHE GLN ALA SER GLY VAL SER          
    SEQRES  23 A  312  LEU GLN GLN TRP GLN TRP ILE SER GLY LYS GLY TRP SER          
    SEQRES  24 A  312  ILE GLY ALA VAL VAL PRO THR GLY THR PRO ALA GLY TRP          
    HET    FUL  A 401      11                                                       
    HET    FUL  A 402      11                                                       
    HET    SO4  A 411       5                                                       
    HET     CL  A 412       1                                                       
    HET     HG  A 421       1                                                       
    HET     CL  A 422       1                                                       
    HET     HG  A 431       1                                                       
    HETNAM     FUL BETA-L-FUCOSE                                                    
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    HETNAM      CL CHLORIDE ION                                                     
    HETNAM      HG MERCURY (II) ION                                                 
    HETSYN     FUL 6-DEOXY-BETA-L-GALACTOSE                                         
    FORMUL   2  FUL    2(C6 H12 O5)                                                 
    FORMUL   4  SO4    O4 S 2-                                                      
    FORMUL   5   CL    2(CL 1-)                                                     
    FORMUL   6   HG    2(HG 2+)                                                     
    FORMUL   9  HOH   *114(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A   49  GLN A   51  5                                   3    
    HELIX    2   2 GLN A  101  GLY A  106  5                                   6    
    SHEET    1   A 4 ILE A  10  TRP A  15  0                                        
    SHEET    2   A 4 GLN A  22  GLN A  28 -1  O  TYR A  26   N  ALA A  11           
    SHEET    3   A 4 LYS A  33  GLY A  40 -1  O  ARG A  39   N  GLN A  23           
    SHEET    4   A 4 THR A  46  GLY A  47 -1  O  THR A  46   N  GLN A  38           
    SHEET    1   B 4 ILE A  10  TRP A  15  0                                        
    SHEET    2   B 4 GLN A  22  GLN A  28 -1  O  TYR A  26   N  ALA A  11           
    SHEET    3   B 4 LYS A  33  GLY A  40 -1  O  ARG A  39   N  GLN A  23           
    SHEET    4   B 4 VAL A  53  GLU A  56 -1  O  GLY A  55   N  ILE A  34           
    SHEET    1   C 4 ALA A  64  SER A  70  0                                        
    SHEET    2   C 4 GLY A  73  VAL A  81 -1  O  TYR A  79   N  ALA A  64           
    SHEET    3   C 4 LEU A  87  TYR A  92 -1  O  SER A  88   N  CYS A  80           
    SHEET    4   C 4 TRP A  97  THR A  99 -1  O  ILE A  98   N  VAL A  91           
    SHEET    1   D 4 ALA A 116  TRP A 120  0                                        
    SHEET    2   D 4 ASN A 129  TYR A 134 -1  O  TYR A 133   N  ALA A 116           
    SHEET    3   D 4 ILE A 144  TRP A 149 -1  O  HIS A 145   N  TYR A 134           
    SHEET    4   D 4 TRP A 153  PHE A 159 -1  O  THR A 154   N  VAL A 148           
    SHEET    1   E 4 ILE A 168  GLY A 174  0                                        
    SHEET    2   E 4 ARG A 177  GLN A 183 -1  O  TYR A 181   N  GLY A 169           
    SHEET    3   E 4 LYS A 188  TRP A 194 -1  O  ARG A 190   N  TYR A 182           
    SHEET    4   E 4 TRP A 199  SER A 207 -1  O  ALA A 206   N  ILE A 189           
    SHEET    1   F 4 SER A 213  TRP A 219  0                                        
    SHEET    2   F 4 ASN A 224  GLN A 230 -1  O  ASN A 224   N  TRP A 219           
    SHEET    3   F 4 LEU A 236  TYR A 241 -1  O  TYR A 241   N  ILE A 225           
    SHEET    4   F 4 GLY A 249  ILE A 251 -1  O  ILE A 251   N  LEU A 236           
    SHEET    1   G 4 ALA A 267  SER A 271  0                                        
    SHEET    2   G 4 ASP A 275  ALA A 282 -1  O  PHE A 279   N  ALA A 267           
    SHEET    3   G 4 SER A 286  ILE A 293 -1  O  TRP A 290   N  VAL A 278           
    SHEET    4   G 4 GLY A 297  ILE A 300 -1  O  SER A 299   N  GLN A 291           
    CISPEP   1 THR A  222    PRO A  223          0        -1.32                     
    CISPEP   2 ASN A  273    ILE A  274          0        -1.05                     
    CISPEP   3 GLY A  284    VAL A  285          0        -1.90                     
    SITE     1 AC1  6 ARG A  77  GLU A  89  GLY A 100  GLN A 101                    
    SITE     2 AC1  6 TRP A 149  TRP A 153                                          
    SITE     1 AC2  4 ARG A  24  GLU A  36  TYR A  92  TRP A  97                    
    SITE     1 AC3  5 SER A 137  SER A 142  SER A 143  HIS A 145                    
    SITE     2 AC3  5 HOH A 537                                                     
    SITE     1 AC4  1 ALA A  16                                                     
    SITE     1 AC5  5 GLU A  56  ALA A  57  CYS A  80  PHE A  90                    
    SITE     2 AC5  5  CL A 422                                                     
    SITE     1 AC6  4 GLU A  56  ASN A  82  SER A  88   HG A 421                    
    SITE     1 AC7  3 ARG A 179  CYS A 193  TYR A 200                               
    CRYST1   83.909   83.909  254.131  90.00  90.00 120.00 P 65 2 2     12          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.011918  0.006881  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.013761  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.003935        0.00000                         
    CONECT 2371 2372 2380 2381                                                      
    CONECT 2372 2371 2373 2374                                                      
    CONECT 2373 2372                                                                
    CONECT 2374 2372 2375 2376                                                      
    CONECT 2375 2374                                                                
    CONECT 2376 2374 2377 2378                                                      
    CONECT 2377 2376                                                                
    CONECT 2378 2376 2379 2380                                                      
    CONECT 2379 2378                                                                
    CONECT 2380 2371 2378                                                           
    CONECT 2381 2371                                                                
    CONECT 2382 2383 2391 2392                                                      
    CONECT 2383 2382 2384 2385                                                      
    CONECT 2384 2383                                                                
    CONECT 2385 2383 2386 2387                                                      
    CONECT 2386 2385                                                                
    CONECT 2387 2385 2388 2389                                                      
    CONECT 2388 2387                                                                
    CONECT 2389 2387 2390 2391                                                      
    CONECT 2390 2389                                                                
    CONECT 2391 2382 2389                                                           
    CONECT 2392 2382                                                                
    CONECT 2393 2394 2395 2396 2397                                                 
    CONECT 2394 2393                                                                
    CONECT 2395 2393                                                                
    CONECT 2396 2393                                                                
    CONECT 2397 2393                                                                
    MASTER      329    0    7    2   28    0   10    6 2514    1   27   24          
    END                                                                             

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1iub.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    640  CG  LYS A  83      44.458   8.973  51.791  1.00 29.03           C  
      ATOM    641  CD  LYS A  83      44.965   8.040  52.875  1.00 38.99           C  
      ATOM    642  CE  LYS A  83      43.974   8.001  54.051  1.00 38.65           C  
      ATOM    643  NZ  LYS A  83      44.561   7.219  55.156  1.00 48.07           N  
      ATOM   2255  CG  LYS A 296      14.262  40.761  58.362  1.00 84.94           C  
      ATOM   2256  CD  LYS A 296      13.543  42.039  58.823  1.00 86.98           C  
      ATOM   2257  CE  LYS A 296      14.085  42.573  60.153  1.00 87.27           C  
      ATOM   2258  NZ  LYS A 296      13.908  41.616  61.285  1.00 86.95           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00