?

Promode Elastic


    ダウンロード: 1gsf-results.tgz ヘルプ


    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    ヘッダ

    HEADER    TRANSFERASE (GLUTATHIONE)               09-JUN-95   1GSF              
    TITLE     GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1 COMPLEXED WITH ETHACRYNIC ACID           
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1;                              
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D;                                                   
    COMPND   4 EC: 2.5.1.18;                                                        
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 ORGAN: LIVER;                                                        
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: JM103;                                     
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PTACGST2                                  
    KEYWDS    A1-1, TRANSFERASE (GLUTATHIONE)                                       
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    G.L'HERMITE,I.SINNING,A.D.CAMERON,T.A.JONES                           
    REVDAT   3   24-FEB-09 1GSF    1       VERSN                                    
    REVDAT   2   01-APR-03 1GSF    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   15-SEP-95 1GSF    0                                                
    JRNL        AUTH   A.D.CAMERON,I.SINNING,G.L'HERMITE,B.OLIN,P.G.BOARD,          
    JRNL        AUTH 2 B.MANNERVIK,T.A.JONES                                        
    JRNL        TITL   STRUCTURAL ANALYSIS OF HUMAN ALPHA-CLASS                     
    JRNL        TITL 2 GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1 IN THE APO-FORM AND             
    JRNL        TITL 3 IN COMPLEXES WITH ETHACRYNIC ACID AND ITS                    
    JRNL        TITL 4 GLUTATHIONE CONJUGATE.                                       
    JRNL        REF    STRUCTURE                     V.   3   717 1995              
    JRNL        REFN                   ISSN 0969-2126                               
    JRNL        PMID   8591048                                                      
    JRNL        DOI    10.1016/S0969-2126(01)00206-4                                
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   I.SINNING,G.J.KLEYWEGT,S.W.COWAN,P.REINEMER,                 
    REMARK   1  AUTH 2 H.W.DIRR,R.HUBER,G.L.GILLILAND,R.N.ARMSTRONG,X.JI,           
    REMARK   1  AUTH 3 P.G.BOARD,B.OLIN,B.MANNERVIK,T.A.JONES                       
    REMARK   1  TITL   STRUCTURE DETERMINATION AND REFINEMENT OF HUMAN              
    REMARK   1  TITL 2 ALPHA CLASS GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1, AND A              
    REMARK   1  TITL 3 COMPARISON WITH THE MU AND PI CLASS ENZYME                   
    REMARK   1  REF    J.MOL.BIOL.                   V. 232   192 1993              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0022-2836                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.70 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.70                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 7.50                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 94.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 24937                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.229                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.261                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 7228                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 76                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 150                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 43.00                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.35                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.010                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.46                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 21.50                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.31                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: RESIDUE ARG 89 HAS BEEN MODELLED IN       
    REMARK   3  2 CONFORMATIONS AS FOR THE HIGHER RESOLUTION GST A 1-1              
    REMARK   3  STRUCTURE COMPLEXED WITH A GLUTATHIONE, ETHACRYNIC ACID             
    REMARK   3  CONJUGATE. THIS RESIDUE LIES AT THE DIMER INTERFACE CLOSE TO        
    REMARK   3  AN NCS COPY OF ITSELF.                                              
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1GSF COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 21-OCT-93                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL                               
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NULL                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.54                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU RAXIS                       
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : R-AXIS                             
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 26072                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.500                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 10.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 94.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 1.600                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.07800                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
    REMARK 200 SOFTWARE USED: X-PLOR                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 50.90                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.50                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NULL                                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       50.90000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       47.80000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       50.90000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       47.80000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 300 REMARK: MTRIX                                                        
    REMARK 300  THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW                
    REMARK 300  DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE               
    REMARK 300  VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY.  APPLYING THE APPROPRIATE            
    REMARK 300  MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL              
    REMARK 300  YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED               
    REMARK 300  SECOND.                                                             
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300            APPLIED TO           TRANSFORMED TO                       
    REMARK 300  MTRIX      RESIDUES               RESIDUES         RMSD             
    REMARK 300    M1   A    2  ..   A 438                                           
    REMARK 300   TRANSFORMS A CHAIN OF DIMER TO A CHAIN OF SECOND DIMER             
    REMARK 300   OF THE ASYMMETRIC UNIT                                             
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300    M2   B    2  ..   B 438                                           
    REMARK 300   TRANSFORMS B CHAIN OF DIMER TO B CHAIN OF SECOND DIMER             
    REMARK 300   OF THE ASYMMETRIC UNIT                                             
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300    M3   A    2  ..   A 438     B    2  ..   B 438   0.001            
    REMARK 300   TRANSFORMS A CHAIN OF DIMER TO B CHAIN OF DIMER                    
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2850 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 20310 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -22.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2840 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 20330 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -22.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, D                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   O    ASN D    46     OE1  GLN D   145     4656     1.66            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ARG A  13      -76.67    -60.32                                   
    REMARK 500    GLN A  53       -2.60     69.84                                   
    REMARK 500    GLN A  67      111.69     76.84                                   
    REMARK 500    PRO A 114      -36.81    -37.68                                   
    REMARK 500    LYS A 117      -36.34    -33.41                                   
    REMARK 500    ASP A 171      104.20   -175.07                                   
    REMARK 500    ASP A 209     -164.68   -120.52                                   
    REMARK 500    ARG A 221       92.83     63.40                                   
    REMARK 500    ARG B  13      -76.67    -60.36                                   
    REMARK 500    GLN B  53       -2.54     69.79                                   
    REMARK 500    GLN B  67      111.67     76.77                                   
    REMARK 500    PRO B 114      -36.80    -37.70                                   
    REMARK 500    LYS B 117      -36.35    -33.35                                   
    REMARK 500    ASP B 171      104.19   -175.03                                   
    REMARK 500    ASP B 209     -164.70   -120.53                                   
    REMARK 500    ARG B 221       92.85     63.43                                   
    REMARK 500    ARG C  13      -76.70    -60.31                                   
    REMARK 500    GLN C  53       -2.60     69.80                                   
    REMARK 500    GLN C  67      111.68     76.87                                   
    REMARK 500    PRO C 114      -36.84    -37.71                                   
    REMARK 500    LYS C 117      -36.33    -33.38                                   
    REMARK 500    ASP C 171      104.19   -175.05                                   
    REMARK 500    ASP C 209     -164.69   -120.56                                   
    REMARK 500    ARG C 221       92.79     63.40                                   
    REMARK 500    ARG D  13      -76.68    -60.32                                   
    REMARK 500    GLN D  53       -2.48     69.74                                   
    REMARK 500    GLN D  67      111.69     76.82                                   
    REMARK 500    PRO D 114      -36.80    -37.69                                   
    REMARK 500    LYS D 117      -36.35    -33.38                                   
    REMARK 500    ASP D 171      104.19   -175.04                                   
    REMARK 500    ASP D 209     -164.68   -120.51                                   
    REMARK 500    ARG D 221       92.87     63.40                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EAA A 223                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EAA B 223                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EAA C 223                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EAA D 223                 
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999 SEQUENCE                                                             
    REMARK 999 RESIDUES ARE NUMBERED FROM 2 TO 222.  THE ETHACRYNIC ACID            
    REMARK 999 HAS BEEN NUMBERED 223.                                               
    DBREF  1GSF A    2   222  UNP    P08263   GSTA1_HUMAN      1    221             
    DBREF  1GSF B    2   222  UNP    P08263   GSTA1_HUMAN      1    221             
    DBREF  1GSF C    2   222  UNP    P08263   GSTA1_HUMAN      1    221             
    DBREF  1GSF D    2   222  UNP    P08263   GSTA1_HUMAN      1    221             
    SEQRES   1 A  221  ALA GLU LYS PRO LYS LEU HIS TYR PHE ASN ALA ARG GLY          
    SEQRES   2 A  221  ARG MET GLU SER THR ARG TRP LEU LEU ALA ALA ALA GLY          
    SEQRES   3 A  221  VAL GLU PHE GLU GLU LYS PHE ILE LYS SER ALA GLU ASP          
    SEQRES   4 A  221  LEU ASP LYS LEU ARG ASN ASP GLY TYR LEU MET PHE GLN          
    SEQRES   5 A  221  GLN VAL PRO MET VAL GLU ILE ASP GLY MET LYS LEU VAL          
    SEQRES   6 A  221  GLN THR ARG ALA ILE LEU ASN TYR ILE ALA SER LYS TYR          
    SEQRES   7 A  221  ASN LEU TYR GLY LYS ASP ILE LYS GLU ARG ALA LEU ILE          
    SEQRES   8 A  221  ASP MET TYR ILE GLU GLY ILE ALA ASP LEU GLY GLU MET          
    SEQRES   9 A  221  ILE LEU LEU LEU PRO VAL CYS PRO PRO GLU GLU LYS ASP          
    SEQRES  10 A  221  ALA LYS LEU ALA LEU ILE LYS GLU LYS ILE LYS ASN ARG          
    SEQRES  11 A  221  TYR PHE PRO ALA PHE GLU LYS VAL LEU LYS SER HIS GLY          
    SEQRES  12 A  221  GLN ASP TYR LEU VAL GLY ASN LYS LEU SER ARG ALA ASP          
    SEQRES  13 A  221  ILE HIS LEU VAL GLU LEU LEU TYR TYR VAL GLU GLU LEU          
    SEQRES  14 A  221  ASP SER SER LEU ILE SER SER PHE PRO LEU LEU LYS ALA          
    SEQRES  15 A  221  LEU LYS THR ARG ILE SER ASN LEU PRO THR VAL LYS LYS          
    SEQRES  16 A  221  PHE LEU GLN PRO GLY SER PRO ARG LYS PRO PRO MET ASP          
    SEQRES  17 A  221  GLU LYS SER LEU GLU GLU ALA ARG LYS ILE PHE ARG PHE          
    SEQRES   1 B  221  ALA GLU LYS PRO LYS LEU HIS TYR PHE ASN ALA ARG GLY          
    SEQRES   2 B  221  ARG MET GLU SER THR ARG TRP LEU LEU ALA ALA ALA GLY          
    SEQRES   3 B  221  VAL GLU PHE GLU GLU LYS PHE ILE LYS SER ALA GLU ASP          
    SEQRES   4 B  221  LEU ASP LYS LEU ARG ASN ASP GLY TYR LEU MET PHE GLN          
    SEQRES   5 B  221  GLN VAL PRO MET VAL GLU ILE ASP GLY MET LYS LEU VAL          
    SEQRES   6 B  221  GLN THR ARG ALA ILE LEU ASN TYR ILE ALA SER LYS TYR          
    SEQRES   7 B  221  ASN LEU TYR GLY LYS ASP ILE LYS GLU ARG ALA LEU ILE          
    SEQRES   8 B  221  ASP MET TYR ILE GLU GLY ILE ALA ASP LEU GLY GLU MET          
    SEQRES   9 B  221  ILE LEU LEU LEU PRO VAL CYS PRO PRO GLU GLU LYS ASP          
    SEQRES  10 B  221  ALA LYS LEU ALA LEU ILE LYS GLU LYS ILE LYS ASN ARG          
    SEQRES  11 B  221  TYR PHE PRO ALA PHE GLU LYS VAL LEU LYS SER HIS GLY          
    SEQRES  12 B  221  GLN ASP TYR LEU VAL GLY ASN LYS LEU SER ARG ALA ASP          
    SEQRES  13 B  221  ILE HIS LEU VAL GLU LEU LEU TYR TYR VAL GLU GLU LEU          
    SEQRES  14 B  221  ASP SER SER LEU ILE SER SER PHE PRO LEU LEU LYS ALA          
    SEQRES  15 B  221  LEU LYS THR ARG ILE SER ASN LEU PRO THR VAL LYS LYS          
    SEQRES  16 B  221  PHE LEU GLN PRO GLY SER PRO ARG LYS PRO PRO MET ASP          
    SEQRES  17 B  221  GLU LYS SER LEU GLU GLU ALA ARG LYS ILE PHE ARG PHE          
    SEQRES   1 C  221  ALA GLU LYS PRO LYS LEU HIS TYR PHE ASN ALA ARG GLY          
    SEQRES   2 C  221  ARG MET GLU SER THR ARG TRP LEU LEU ALA ALA ALA GLY          
    SEQRES   3 C  221  VAL GLU PHE GLU GLU LYS PHE ILE LYS SER ALA GLU ASP          
    SEQRES   4 C  221  LEU ASP LYS LEU ARG ASN ASP GLY TYR LEU MET PHE GLN          
    SEQRES   5 C  221  GLN VAL PRO MET VAL GLU ILE ASP GLY MET LYS LEU VAL          
    SEQRES   6 C  221  GLN THR ARG ALA ILE LEU ASN TYR ILE ALA SER LYS TYR          
    SEQRES   7 C  221  ASN LEU TYR GLY LYS ASP ILE LYS GLU ARG ALA LEU ILE          
    SEQRES   8 C  221  ASP MET TYR ILE GLU GLY ILE ALA ASP LEU GLY GLU MET          
    SEQRES   9 C  221  ILE LEU LEU LEU PRO VAL CYS PRO PRO GLU GLU LYS ASP          
    SEQRES  10 C  221  ALA LYS LEU ALA LEU ILE LYS GLU LYS ILE LYS ASN ARG          
    SEQRES  11 C  221  TYR PHE PRO ALA PHE GLU LYS VAL LEU LYS SER HIS GLY          
    SEQRES  12 C  221  GLN ASP TYR LEU VAL GLY ASN LYS LEU SER ARG ALA ASP          
    SEQRES  13 C  221  ILE HIS LEU VAL GLU LEU LEU TYR TYR VAL GLU GLU LEU          
    SEQRES  14 C  221  ASP SER SER LEU ILE SER SER PHE PRO LEU LEU LYS ALA          
    SEQRES  15 C  221  LEU LYS THR ARG ILE SER ASN LEU PRO THR VAL LYS LYS          
    SEQRES  16 C  221  PHE LEU GLN PRO GLY SER PRO ARG LYS PRO PRO MET ASP          
    SEQRES  17 C  221  GLU LYS SER LEU GLU GLU ALA ARG LYS ILE PHE ARG PHE          
    SEQRES   1 D  221  ALA GLU LYS PRO LYS LEU HIS TYR PHE ASN ALA ARG GLY          
    SEQRES   2 D  221  ARG MET GLU SER THR ARG TRP LEU LEU ALA ALA ALA GLY          
    SEQRES   3 D  221  VAL GLU PHE GLU GLU LYS PHE ILE LYS SER ALA GLU ASP          
    SEQRES   4 D  221  LEU ASP LYS LEU ARG ASN ASP GLY TYR LEU MET PHE GLN          
    SEQRES   5 D  221  GLN VAL PRO MET VAL GLU ILE ASP GLY MET LYS LEU VAL          
    SEQRES   6 D  221  GLN THR ARG ALA ILE LEU ASN TYR ILE ALA SER LYS TYR          
    SEQRES   7 D  221  ASN LEU TYR GLY LYS ASP ILE LYS GLU ARG ALA LEU ILE          
    SEQRES   8 D  221  ASP MET TYR ILE GLU GLY ILE ALA ASP LEU GLY GLU MET          
    SEQRES   9 D  221  ILE LEU LEU LEU PRO VAL CYS PRO PRO GLU GLU LYS ASP          
    SEQRES  10 D  221  ALA LYS LEU ALA LEU ILE LYS GLU LYS ILE LYS ASN ARG          
    SEQRES  11 D  221  TYR PHE PRO ALA PHE GLU LYS VAL LEU LYS SER HIS GLY          
    SEQRES  12 D  221  GLN ASP TYR LEU VAL GLY ASN LYS LEU SER ARG ALA ASP          
    SEQRES  13 D  221  ILE HIS LEU VAL GLU LEU LEU TYR TYR VAL GLU GLU LEU          
    SEQRES  14 D  221  ASP SER SER LEU ILE SER SER PHE PRO LEU LEU LYS ALA          
    SEQRES  15 D  221  LEU LYS THR ARG ILE SER ASN LEU PRO THR VAL LYS LYS          
    SEQRES  16 D  221  PHE LEU GLN PRO GLY SER PRO ARG LYS PRO PRO MET ASP          
    SEQRES  17 D  221  GLU LYS SER LEU GLU GLU ALA ARG LYS ILE PHE ARG PHE          
    HET    EAA  A 223      19                                                       
    HET    EAA  B 223      19                                                       
    HET    EAA  C 223      19                                                       
    HET    EAA  D 223      19                                                       
    HETNAM     EAA ETHACRYNIC ACID                                                  
    FORMUL   5  EAA    4(C13 H12 CL2 O4)                                            
    FORMUL   9  HOH   *150(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLU A   17  ALA A   26  1                                  10    
    HELIX    2   2 ALA A   38  ASP A   47  1                                  10    
    HELIX    3   3 THR A   68  LYS A   78  1                                  11    
    HELIX    4   4 ILE A   86  VAL A  111  1                                  26    
    HELIX    5   5 LYS A  117  ASN A  130  1                                  14    
    HELIX    6   6 TYR A  132  HIS A  143  1                                  12    
    HELIX    7   7 ARG A  155  GLU A  168  1                                  14    
    HELIX    8   8 LEU A  174  SER A  177  5                                   4    
    HELIX    9   9 PRO A  179  ASN A  190  1                                  12    
    HELIX   10  10 PRO A  192  LEU A  198  1                                   7    
    HELIX   11  11 GLU A  210  ILE A  219  1                                  10    
    HELIX   12  12 GLU B   17  ALA B   26  1                                  10    
    HELIX   13  13 ALA B   38  ASP B   47  1                                  10    
    HELIX   14  14 THR B   68  LYS B   78  1                                  11    
    HELIX   15  15 ILE B   86  VAL B  111  1                                  26    
    HELIX   16  16 LYS B  117  ASN B  130  1                                  14    
    HELIX   17  17 TYR B  132  HIS B  143  1                                  12    
    HELIX   18  18 ARG B  155  GLU B  168  1                                  14    
    HELIX   19  19 LEU B  174  SER B  177  5                                   4    
    HELIX   20  20 PRO B  179  ASN B  190  1                                  12    
    HELIX   21  21 PRO B  192  LEU B  198  1                                   7    
    HELIX   22  22 GLU B  210  ILE B  219  1                                  10    
    HELIX   23  23 GLU C   17  ALA C   26  1                                  10    
    HELIX   24  24 ALA C   38  ASP C   47  1                                  10    
    HELIX   25  25 THR C   68  LYS C   78  1                                  11    
    HELIX   26  26 ILE C   86  VAL C  111  1                                  26    
    HELIX   27  27 LYS C  117  ASN C  130  1                                  14    
    HELIX   28  28 TYR C  132  HIS C  143  1                                  12    
    HELIX   29  29 ARG C  155  GLU C  168  1                                  14    
    HELIX   30  30 LEU C  174  SER C  177  5                                   4    
    HELIX   31  31 PRO C  179  ASN C  190  1                                  12    
    HELIX   32  32 PRO C  192  LEU C  198  1                                   7    
    HELIX   33  33 GLU C  210  ILE C  219  1                                  10    
    HELIX   34  34 GLU D   17  ALA D   26  1                                  10    
    HELIX   35  35 ALA D   38  ASP D   47  1                                  10    
    HELIX   36  36 THR D   68  LYS D   78  1                                  11    
    HELIX   37  37 ILE D   86  VAL D  111  1                                  26    
    HELIX   38  38 LYS D  117  ASN D  130  1                                  14    
    HELIX   39  39 TYR D  132  HIS D  143  1                                  12    
    HELIX   40  40 ARG D  155  GLU D  168  1                                  14    
    HELIX   41  41 LEU D  174  SER D  177  5                                   4    
    HELIX   42  42 PRO D  179  ASN D  190  1                                  12    
    HELIX   43  43 PRO D  192  LEU D  198  1                                   7    
    HELIX   44  44 GLU D  210  ILE D  219  1                                  10    
    SHEET    1   A 4 PHE A  30  PHE A  34  0                                        
    SHEET    2   A 4 PRO A   5  TYR A   9  1  N  PRO A   5   O  GLU A  31           
    SHEET    3   A 4 MET A  57  ILE A  60 -1  N  GLU A  59   O  LYS A   6           
    SHEET    4   A 4 MET A  63  VAL A  66 -1  N  LEU A  65   O  VAL A  58           
    SHEET    1   B 4 PHE B  30  PHE B  34  0                                        
    SHEET    2   B 4 PRO B   5  TYR B   9  1  N  PRO B   5   O  GLU B  31           
    SHEET    3   B 4 MET B  57  ILE B  60 -1  N  GLU B  59   O  LYS B   6           
    SHEET    4   B 4 MET B  63  VAL B  66 -1  N  LEU B  65   O  VAL B  58           
    SHEET    1   C 4 PHE C  30  PHE C  34  0                                        
    SHEET    2   C 4 PRO C   5  TYR C   9  1  N  PRO C   5   O  GLU C  31           
    SHEET    3   C 4 MET C  57  ILE C  60 -1  N  GLU C  59   O  LYS C   6           
    SHEET    4   C 4 MET C  63  VAL C  66 -1  N  LEU C  65   O  VAL C  58           
    SHEET    1   D 4 PHE D  30  PHE D  34  0                                        
    SHEET    2   D 4 PRO D   5  TYR D   9  1  N  PRO D   5   O  GLU D  31           
    SHEET    3   D 4 MET D  57  ILE D  60 -1  N  GLU D  59   O  LYS D   6           
    SHEET    4   D 4 MET D  63  VAL D  66 -1  N  LEU D  65   O  VAL D  58           
    CISPEP   1 VAL A   55    PRO A   56          0         0.05                     
    CISPEP   2 VAL B   55    PRO B   56          0         0.00                     
    CISPEP   3 VAL C   55    PRO C   56          0         0.00                     
    CISPEP   4 VAL D   55    PRO D   56          0        -0.08                     
    SITE     1 AC1 11 TYR A   9  PHE A  10  GLY A  14  ARG A  15                    
    SITE     2 AC1 11 VAL A  55  LEU A 107  VAL A 111  MET A 208                    
    SITE     3 AC1 11 PHE A 220  HOH A 271  HOH A 288                               
    SITE     1 AC2 11 TYR B   9  PHE B  10  GLY B  14  ARG B  15                    
    SITE     2 AC2 11 VAL B  55  LEU B 107  VAL B 111  MET B 208                    
    SITE     3 AC2 11 PHE B 220  HOH B 276  HOH B 293                               
    SITE     1 AC3  9 TYR C   9  PHE C  10  GLY C  14  ARG C  15                    
    SITE     2 AC3  9 VAL C  55  LEU C 107  VAL C 111  MET C 208                    
    SITE     3 AC3  9 PHE C 220                                                     
    SITE     1 AC4  9 TYR D   9  PHE D  10  GLY D  14  ARG D  15                    
    SITE     2 AC4  9 VAL D  55  LEU D 107  VAL D 111  MET D 208                    
    SITE     3 AC4  9 PHE D 220                                                     
    CRYST1  101.800   95.600  105.300  90.00  92.20  90.00 C 1 2 1      16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.009823  0.000000  0.000377        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.010460  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.009504        0.00000                         
    MTRIX1   1 -0.592370  0.102460  0.799120      105.18658    1                    
    MTRIX2   1  0.003760 -0.991520  0.129920       38.57485    1                    
    MTRIX3   1  0.805660  0.079970  0.586960       -4.56058    1                    
    MTRIX1   2 -0.587560  0.105340  0.802300      104.87399    1                    
    MTRIX2   2  0.000780 -0.991420  0.130740       38.83441    1                    
    MTRIX3   2  0.809180  0.077450  0.582430       -4.58805    1                    
    MTRIX1   3 -0.571710 -0.020760  0.820190      108.05824    1                    
    MTRIX2   3 -0.019540 -0.999050 -0.038910       41.26085    1                    
    MTRIX3   3  0.820220 -0.038270  0.570760      -55.51672    1                    

    振動する分子の3次元画像

    変位ベクトル図 (モードを選択してください。3つまで選択できます。)
    画面表示
    アニメーション (モードを選択してください。1つしか選択できません。)
    画面表示

    変位ベクトルの静止画とGIFアニメーション


    Mode 1

    時間平均および10個の最低振動数モードに対する結果

    原子のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    二面角のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    原子のゆらぎ二面角のゆらぎ

    原子ゆらぎの相関

    Mode 1
    原子ゆらぎの相関 - Mode 1
    時間平均
    時間平均
    距離マップ
    距離マップ

    計算に関するメモ

    PDB file name : pdb1gsf.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1112  CG  LYS A 138      77.144  -3.274   5.393  1.00 72.56           C  
      ATOM   1113  CD  LYS A 138      76.467  -3.471   6.731  1.00 72.56           C  
      ATOM   1114  CE  LYS A 138      75.064  -4.052   6.546  1.00 72.56           C  
      ATOM   1115  NZ  LYS A 138      74.366  -4.301   7.850  1.00 72.56           N  
      ATOM   1136  CG  LYS A 141      80.637  -6.190   0.823  1.00 95.20           C  
      ATOM   1137  CD  LYS A 141      81.165  -6.814   2.110  1.00 95.20           C  
      ATOM   1138  CE  LYS A 141      81.282  -8.339   2.016  1.00 95.20           C  
      ATOM   1139  NZ  LYS A 141      81.834  -8.953   3.286  1.00 95.20           N  
      ATOM   1574  CG  LYS A 196      95.301  20.875  -9.079  1.00 75.72           C  
      ATOM   1575  CD  LYS A 196      94.940  21.544 -10.380  1.00 75.72           C  
      ATOM   1576  CE  LYS A 196      95.727  22.852 -10.571  1.00 75.72           C  
      ATOM   1577  NZ  LYS A 196      95.585  23.395 -11.976  1.00 75.72           N  
      ATOM   1694  CG  LYS A 211     103.265  28.998  15.829  1.00139.07           C  
      ATOM   1695  CD  LYS A 211     104.320  29.033  14.703  1.00139.07           C  
      ATOM   1696  CE  LYS A 211     104.488  30.440  14.085  1.00139.07           C  
      ATOM   1697  NZ  LYS A 211     104.903  31.499  15.085  1.00139.07           N  
      ATOM   2909  CG  LYS B 138      68.445  42.814  10.962  1.00 72.56           C  
      ATOM   2910  CD  LYS B 138      69.934  42.972  11.178  1.00 72.56           C  
      ATOM   2911  CE  LYS B 138      70.596  43.588   9.944  1.00 72.56           C  
      ATOM   2912  NZ  LYS B 138      72.070  43.799  10.125  1.00 72.56           N  
      ATOM   2933  CG  LYS B 141      62.761  45.837  11.330  1.00 95.20           C  
      ATOM   2934  CD  LYS B 141      63.527  46.400  12.522  1.00 95.20           C  
      ATOM   2935  CE  LYS B 141      63.415  47.925  12.622  1.00 95.20           C  
      ATOM   2936  NZ  LYS B 141      64.154  48.478  13.824  1.00 95.20           N  
      ATOM   3371  CG  LYS B 196      45.694  18.897  16.670  1.00 75.72           C  
      ATOM   3372  CD  LYS B 196      44.819  18.286  15.606  1.00 75.72           C  
      ATOM   3373  CE  LYS B 196      44.185  16.971  16.093  1.00 75.72           C  
      ATOM   3374  NZ  LYS B 196      43.103  16.486  15.153  1.00 75.72           N  
      ATOM   3491  CG  LYS B 211      61.401   9.657  37.108  1.00139.07           C  
      ATOM   3492  CD  LYS B 211      59.874   9.645  37.330  1.00139.07           C  
      ATOM   3493  CE  LYS B 211      59.242   8.260  37.061  1.00139.07           C  
      ATOM   3494  NZ  LYS B 211      59.803   7.155  37.932  1.00139.07           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00