?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXIDOREDUCTASE                          06-NOV-00   XXXX              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF GLUCOSE DEHYDROGENASE MUTANT E96A COMPLEXED WITH 
    TITLE    2 NAD+                                                                 
    COMPND    GLUCOSE 1-DEHYDROGENASE(E.C.1.1.1.47)                                 
    KEYWDS    SHORT-CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE, OXIDOREDUCTASE                   
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    K.YAMAMOTO, G.KURISU, M.KUSUNOKI, S.TABATA, I.URABE, S.OSAKI          
    JRNL        AUTH   K.YAMAMOTO, G.KURISU, M.KUSUNOKI, S.TABATA, I.URABE, S.OSAKI 
    JRNL        TITL   STRUCTURAL ANALYSIS OF STABILITY-INCREASING MUTANTS OF       
    JRNL        TITL 2 GLUCOSE DEHYDROGENASE                                        
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   K.YAMAMOTO, G.KURISU, M.KUSUNOKI, S.TABATA, I.URABE, S.OSAKI 
    REMARK   1  TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF GLUCOSE DEHYDROGENASE FROM BACILLUS     
    REMARK   1  TITL 2 MEGATERIUM IWG3 AT 1.7 A RESOLUTION                          
    REMARK   1  REF    J.BIOCHEM.(TOKYO)             V. 129   303 2001              
    REMARK   1  REFN   ASTM JOBIAO  JA ISSN 0021-924X                               
    REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
    REMARK   1  AUTH   K.YAMAOTO, M.KUSUNOKI, I.URABE, S.TABATA, S.OSAKI            
    REMARK   1  TITL   CRYSTALLIZATION AND PRELIMINARY X-RAY ANALYSIS OF GLUCOSE    
    REMARK   1  TITL 2 DEHYDROGENASE FROM BACILLUS MEGATERIUM IWG3                  
    REMARK   1  REF    ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D      V.  56  1443 2000              
    REMARK   1  REFN   ASTM ABCRE6  DK ISSN 0907-4449                               
    JRNL        DOI    10.1107/S090744490000994X                                    
    SEQRES   1 A  261  MET TYR LYS ASP LEU GLU GLY LYS VAL VAL VAL ILE THR          
    SEQRES   2 A  261  GLY SER SER THR GLY LEU GLY LYS SER MET ALA ILE ARG          
    SEQRES   3 A  261  PHE ALA THR GLU LYS ALA LYS VAL VAL VAL ASN TYR ARG          
    SEQRES   4 A  261  SER LYS GLU ASP GLU ALA ASN SER VAL LEU GLU GLU ILE          
    SEQRES   5 A  261  LYS LYS VAL GLY GLY GLU ALA ILE ALA VAL LYS GLY ASP          
    SEQRES   6 A  261  VAL THR VAL GLU SER ASP VAL ILE ASN LEU VAL GLN SER          
    SEQRES   7 A  261  ALA ILE LYS GLU PHE GLY LYS LEU ASP VAL MET ILE ASN          
    SEQRES   8 A  261  ASN ALA GLY LEU ALA ASN PRO VAL SER SER HIS GLU MET          
    SEQRES   9 A  261  SER LEU SER ASP TRP ASN LYS VAL ILE ASP THR ASN LEU          
    SEQRES  10 A  261  THR GLY ALA PHE LEU GLY SER ARG GLU ALA ILE LYS TYR          
    SEQRES  11 A  261  PHE VAL GLU ASN ASP ILE LYS GLY THR VAL ILE ASN MET          
    SEQRES  12 A  261  SER SER VAL HIS GLU LYS ILE PRO TRP PRO LEU PHE VAL          
    SEQRES  13 A  261  HIS TYR ALA ALA SER LYS GLY GLY MET LYS LEU MET THR          
    SEQRES  14 A  261  GLU THR LEU ALA LEU GLU TYR ALA PRO LYS GLY ILE ARG          
    SEQRES  15 A  261  VAL ASN ASN ILE GLY PRO GLY ALA ILE ASN THR PRO ILE          
    SEQRES  16 A  261  ASN ALA GLU LYS PHE ALA ASP PRO GLU GLN ARG ALA ASP          
    SEQRES  17 A  261  VAL GLU SER MET ILE PRO MET GLY TYR ILE GLY GLU PRO          
    SEQRES  18 A  261  GLU GLU ILE ALA ALA VAL ALA ALA TRP LEU ALA SER SER          
    SEQRES  19 A  261  GLU ALA SER TYR VAL THR GLY ILE THR LEU PHE ALA ASP          
    SEQRES  20 A  261  GLY GLY MET THR GLN TYR PRO SER PHE GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  21 A  261  GLY                                                          
    SEQRES   1 B  261  MET TYR LYS ASP LEU GLU GLY LYS VAL VAL VAL ILE THR          
    SEQRES   2 B  261  GLY SER SER THR GLY LEU GLY LYS SER MET ALA ILE ARG          
    SEQRES   3 B  261  PHE ALA THR GLU LYS ALA LYS VAL VAL VAL ASN TYR ARG          
    SEQRES   4 B  261  SER LYS GLU ASP GLU ALA ASN SER VAL LEU GLU GLU ILE          
    SEQRES   5 B  261  LYS LYS VAL GLY GLY GLU ALA ILE ALA VAL LYS GLY ASP          
    SEQRES   6 B  261  VAL THR VAL GLU SER ASP VAL ILE ASN LEU VAL GLN SER          
    SEQRES   7 B  261  ALA ILE LYS GLU PHE GLY LYS LEU ASP VAL MET ILE ASN          
    SEQRES   8 B  261  ASN ALA GLY LEU ALA ASN PRO VAL SER SER HIS GLU MET          
    SEQRES   9 B  261  SER LEU SER ASP TRP ASN LYS VAL ILE ASP THR ASN LEU          
    SEQRES  10 B  261  THR GLY ALA PHE LEU GLY SER ARG GLU ALA ILE LYS TYR          
    SEQRES  11 B  261  PHE VAL GLU ASN ASP ILE LYS GLY THR VAL ILE ASN MET          
    SEQRES  12 B  261  SER SER VAL HIS GLU LYS ILE PRO TRP PRO LEU PHE VAL          
    SEQRES  13 B  261  HIS TYR ALA ALA SER LYS GLY GLY MET LYS LEU MET THR          
    SEQRES  14 B  261  GLU THR LEU ALA LEU GLU TYR ALA PRO LYS GLY ILE ARG          
    SEQRES  15 B  261  VAL ASN ASN ILE GLY PRO GLY ALA ILE ASN THR PRO ILE          
    SEQRES  16 B  261  ASN ALA GLU LYS PHE ALA ASP PRO GLU GLN ARG ALA ASP          
    SEQRES  17 B  261  VAL GLU SER MET ILE PRO MET GLY TYR ILE GLY GLU PRO          
    SEQRES  18 B  261  GLU GLU ILE ALA ALA VAL ALA ALA TRP LEU ALA SER SER          
    SEQRES  19 B  261  GLU ALA SER TYR VAL THR GLY ILE THR LEU PHE ALA ASP          
    SEQRES  20 B  261  GLY GLY MET THR GLN TYR PRO SER PHE GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  21 B  261  GLY                                                          
    SEQRES   1 E  261  MET TYR LYS ASP LEU GLU GLY LYS VAL VAL VAL ILE THR          
    SEQRES   2 E  261  GLY SER SER THR GLY LEU GLY LYS SER MET ALA ILE ARG          
    SEQRES   3 E  261  PHE ALA THR GLU LYS ALA LYS VAL VAL VAL ASN TYR ARG          
    SEQRES   4 E  261  SER LYS GLU ASP GLU ALA ASN SER VAL LEU GLU GLU ILE          
    SEQRES   5 E  261  LYS LYS VAL GLY GLY GLU ALA ILE ALA VAL LYS GLY ASP          
    SEQRES   6 E  261  VAL THR VAL GLU SER ASP VAL ILE ASN LEU VAL GLN SER          
    SEQRES   7 E  261  ALA ILE LYS GLU PHE GLY LYS LEU ASP VAL MET ILE ASN          
    SEQRES   8 E  261  ASN ALA GLY LEU ALA ASN PRO VAL SER SER HIS GLU MET          
    SEQRES   9 E  261  SER LEU SER ASP TRP ASN LYS VAL ILE ASP THR ASN LEU          
    SEQRES  10 E  261  THR GLY ALA PHE LEU GLY SER ARG GLU ALA ILE LYS TYR          
    SEQRES  11 E  261  PHE VAL GLU ASN ASP ILE LYS GLY THR VAL ILE ASN MET          
    SEQRES  12 E  261  SER SER VAL HIS GLU LYS ILE PRO TRP PRO LEU PHE VAL          
    SEQRES  13 E  261  HIS TYR ALA ALA SER LYS GLY GLY MET LYS LEU MET THR          
    SEQRES  14 E  261  GLU THR LEU ALA LEU GLU TYR ALA PRO LYS GLY ILE ARG          
    SEQRES  15 E  261  VAL ASN ASN ILE GLY PRO GLY ALA ILE ASN THR PRO ILE          
    SEQRES  16 E  261  ASN ALA GLU LYS PHE ALA ASP PRO GLU GLN ARG ALA ASP          
    SEQRES  17 E  261  VAL GLU SER MET ILE PRO MET GLY TYR ILE GLY GLU PRO          
    SEQRES  18 E  261  GLU GLU ILE ALA ALA VAL ALA ALA TRP LEU ALA SER SER          
    SEQRES  19 E  261  GLU ALA SER TYR VAL THR GLY ILE THR LEU PHE ALA ASP          
    SEQRES  20 E  261  GLY GLY MET THR GLN TYR PRO SER PHE GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  21 E  261  GLY                                                          
    SEQRES   1 F  261  MET TYR LYS ASP LEU GLU GLY LYS VAL VAL VAL ILE THR          
    SEQRES   2 F  261  GLY SER SER THR GLY LEU GLY LYS SER MET ALA ILE ARG          
    SEQRES   3 F  261  PHE ALA THR GLU LYS ALA LYS VAL VAL VAL ASN TYR ARG          
    SEQRES   4 F  261  SER LYS GLU ASP GLU ALA ASN SER VAL LEU GLU GLU ILE          
    SEQRES   5 F  261  LYS LYS VAL GLY GLY GLU ALA ILE ALA VAL LYS GLY ASP          
    SEQRES   6 F  261  VAL THR VAL GLU SER ASP VAL ILE ASN LEU VAL GLN SER          
    SEQRES   7 F  261  ALA ILE LYS GLU PHE GLY LYS LEU ASP VAL MET ILE ASN          
    SEQRES   8 F  261  ASN ALA GLY LEU ALA ASN PRO VAL SER SER HIS GLU MET          
    SEQRES   9 F  261  SER LEU SER ASP TRP ASN LYS VAL ILE ASP THR ASN LEU          
    SEQRES  10 F  261  THR GLY ALA PHE LEU GLY SER ARG GLU ALA ILE LYS TYR          
    SEQRES  11 F  261  PHE VAL GLU ASN ASP ILE LYS GLY THR VAL ILE ASN MET          
    SEQRES  12 F  261  SER SER VAL HIS GLU LYS ILE PRO TRP PRO LEU PHE VAL          
    SEQRES  13 F  261  HIS TYR ALA ALA SER LYS GLY GLY MET LYS LEU MET THR          
    SEQRES  14 F  261  GLU THR LEU ALA LEU GLU TYR ALA PRO LYS GLY ILE ARG          
    SEQRES  15 F  261  VAL ASN ASN ILE GLY PRO GLY ALA ILE ASN THR PRO ILE          
    SEQRES  16 F  261  ASN ALA GLU LYS PHE ALA ASP PRO GLU GLN ARG ALA ASP          
    SEQRES  17 F  261  VAL GLU SER MET ILE PRO MET GLY TYR ILE GLY GLU PRO          
    SEQRES  18 F  261  GLU GLU ILE ALA ALA VAL ALA ALA TRP LEU ALA SER SER          
    SEQRES  19 F  261  GLU ALA SER TYR VAL THR GLY ILE THR LEU PHE ALA ASP          
    SEQRES  20 F  261  GLY GLY MET THR GLN TYR PRO SER PHE GLN ALA GLY ARG          
    SEQRES  21 F  261  GLY                                                          
    HETNAM     NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE                                
    FORMUL   5  NAD    4(C21 H27 N7 O14 P2)                                         
    FORMUL   9  HOH   *311(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 TYR A    2  GLU A    6  5                                   5    
    HELIX    2   2 THR A   17  GLU A   30  1                                  14    
    HELIX    3   3 LYS A   41  VAL A   55  1                                  15    
    HELIX    4   4 VAL A   68  GLY A   84  1                                  17    
    HELIX    5   5 SER A  100  MET A  104  5                                   5    
    HELIX    6   6 SER A  105  LEU A  117  1                                  13    
    HELIX    7   7 LEU A  117  ASN A  134  1                                  18    
    HELIX    8   8 SER A  145  LYS A  149  5                                   5    
    HELIX    9   9 PHE A  155  ALA A  177  1                                  23    
    HELIX   10  10 PRO A  178  GLY A  180  5                                   3    
    HELIX   11  11 THR A  193  ALA A  197  5                                   5    
    HELIX   12  12 ASP A  202  SER A  211  1                                  10    
    HELIX   13  13 GLU A  220  SER A  233  1                                  14    
    HELIX   14  14 SER A  234  SER A  237  5                                   4    
    HELIX   15  15 GLY A  249  TYR A  253  5                                   5    
    HELIX   16  16 TYR A  253  GLN A  257  5                                   5    
    HELIX   17  17 PHE A  256  ARG A  260  5                                   5    
    HELIX   18  18 TYR B    2  GLU B    6  5                                   5    
    HELIX   19  19 THR B   17  GLU B   30  1                                  14    
    HELIX   20  20 ASP B   43  VAL B   55  1                                  13    
    HELIX   21  21 VAL B   68  GLY B   84  1                                  17    
    HELIX   22  22 SER B  100  MET B  104  5                                   5    
    HELIX   23  23 SER B  105  LEU B  117  1                                  13    
    HELIX   24  24 LEU B  117  ASN B  134  1                                  18    
    HELIX   25  25 SER B  145  LYS B  149  5                                   5    
    HELIX   26  26 PHE B  155  ALA B  177  1                                  23    
    HELIX   27  27 PRO B  178  GLY B  180  5                                   3    
    HELIX   28  28 THR B  193  ALA B  197  5                                   5    
    HELIX   29  29 ASP B  202  SER B  211  1                                  10    
    HELIX   30  30 GLU B  220  SER B  233  1                                  14    
    HELIX   31  31 SER B  234  SER B  237  5                                   4    
    HELIX   32  32 GLY B  249  TYR B  253  5                                   5    
    HELIX   33  33 TYR B  253  GLN B  257  5                                   5    
    HELIX   34  34 PHE B  256  ARG B  260  5                                   5    
    HELIX   35  35 TYR E    2  GLU E    6  5                                   5    
    HELIX   36  36 THR E   17  GLU E   30  1                                  14    
    HELIX   37  37 LYS E   41  GLU E   44  5                                   4    
    HELIX   38  38 ALA E   45  VAL E   55  1                                  11    
    HELIX   39  39 VAL E   68  GLY E   84  1                                  17    
    HELIX   40  40 SER E  100  MET E  104  5                                   5    
    HELIX   41  41 SER E  105  LEU E  117  1                                  13    
    HELIX   42  42 LEU E  117  ASN E  134  1                                  18    
    HELIX   43  43 SER E  145  LYS E  149  5                                   5    
    HELIX   44  44 PHE E  155  ALA E  177  1                                  23    
    HELIX   45  45 PRO E  178  GLY E  180  5                                   3    
    HELIX   46  46 THR E  193  ALA E  197  5                                   5    
    HELIX   47  47 ASP E  202  SER E  211  1                                  10    
    HELIX   48  48 GLU E  220  SER E  233  1                                  14    
    HELIX   49  49 SER E  234  SER E  237  5                                   4    
    HELIX   50  50 GLY E  249  TYR E  253  5                                   5    
    HELIX   51  51 TYR E  253  GLN E  257  5                                   5    
    HELIX   52  52 PHE E  256  ARG E  260  5                                   5    
    HELIX   53  53 TYR F    2  GLU F    6  5                                   5    
    HELIX   54  54 THR F   17  GLU F   30  1                                  14    
    HELIX   55  55 LYS F   41  GLU F   44  5                                   4    
    HELIX   56  56 ALA F   45  VAL F   55  1                                  11    
    HELIX   57  57 VAL F   68  GLY F   84  1                                  17    
    HELIX   58  58 SER F  100  MET F  104  5                                   5    
    HELIX   59  59 SER F  105  LEU F  117  1                                  13    
    HELIX   60  60 LEU F  117  ASN F  134  1                                  18    
    HELIX   61  61 SER F  145  LYS F  149  5                                   5    
    HELIX   62  62 PHE F  155  ALA F  177  1                                  23    
    HELIX   63  63 PRO F  178  GLY F  180  5                                   3    
    HELIX   64  64 THR F  193  ALA F  197  5                                   5    
    HELIX   65  65 ASP F  202  SER F  211  1                                  10    
    HELIX   66  66 GLU F  220  SER F  233  1                                  14    
    HELIX   67  67 SER F  234  SER F  237  5                                   4    
    HELIX   68  68 GLY F  249  TYR F  253  5                                   5    
    HELIX   69  69 TYR F  253  GLN F  257  5                                   5    
    HELIX   70  70 PHE F  256  ARG F  260  5                                   5    
    SHEET    1   A 7 GLU A  58  LYS A  63  0                                        
    SHEET    2   A 7 LYS A  33  TYR A  38  1  N  VAL A  34   O  GLU A  58           
    SHEET    3   A 7 VAL A   9  ILE A  12  1  N  VAL A  10   O  LYS A  33           
    SHEET    4   A 7 VAL A  88  ASN A  91  1  O  VAL A  88   N  VAL A  11           
    SHEET    5   A 7 THR A 139  MET A 143  1  O  THR A 139   N  MET A  89           
    SHEET    6   A 7 ARG A 182  PRO A 188  1  O  ARG A 182   N  VAL A 140           
    SHEET    7   A 7 THR A 243  ALA A 246  1  O  LEU A 244   N  GLY A 187           
    SHEET    1   B 7 GLU B  58  LYS B  63  0                                        
    SHEET    2   B 7 LYS B  33  TYR B  38  1  N  VAL B  34   O  GLU B  58           
    SHEET    3   B 7 VAL B   9  ILE B  12  1  N  VAL B  10   O  LYS B  33           
    SHEET    4   B 7 VAL B  88  ASN B  91  1  O  VAL B  88   N  VAL B  11           
    SHEET    5   B 7 THR B 139  MET B 143  1  O  THR B 139   N  MET B  89           
    SHEET    6   B 7 ARG B 182  PRO B 188  1  O  ARG B 182   N  VAL B 140           
    SHEET    7   B 7 THR B 243  ALA B 246  1  N  LEU B 244   O  ASN B 185           
    SHEET    1   C 7 GLU E  58  LYS E  63  0                                        
    SHEET    2   C 7 LYS E  33  TYR E  38  1  N  VAL E  34   O  GLU E  58           
    SHEET    3   C 7 VAL E   9  ILE E  12  1  N  VAL E  10   O  LYS E  33           
    SHEET    4   C 7 VAL E  88  ASN E  91  1  O  VAL E  88   N  VAL E  11           
    SHEET    5   C 7 THR E 139  MET E 143  1  O  THR E 139   N  MET E  89           
    SHEET    6   C 7 ARG E 182  PRO E 188  1  O  ARG E 182   N  VAL E 140           
    SHEET    7   C 7 THR E 243  ALA E 246  1  N  LEU E 244   O  ASN E 185           
    SHEET    1   D 7 GLU F  58  LYS F  63  0                                        
    SHEET    2   D 7 LYS F  33  TYR F  38  1  N  VAL F  34   O  GLU F  58           
    SHEET    3   D 7 VAL F   9  ILE F  12  1  N  VAL F  10   O  LYS F  33           
    SHEET    4   D 7 VAL F  88  ASN F  91  1  O  VAL F  88   N  VAL F  11           
    SHEET    5   D 7 THR F 139  MET F 143  1  O  THR F 139   N  MET F  89           
    SHEET    6   D 7 ARG F 182  PRO F 188  1  O  ARG F 182   N  VAL F 140           
    SHEET    7   D 7 THR F 243  ALA F 246  1  O  LEU F 244   N  GLY F 187           
    SITE     1 AC1 27 GLY A  14  THR A  17  GLY A  18  LEU A  19                    
    SITE     2 AC1 27 ARG A  39  GLY A  64  ASP A  65  VAL A  66                    
    SITE     3 AC1 27 ASN A  92  ALA A  93  GLY A  94  THR A 115                    
    SITE     4 AC1 27 MET A 143  SER A 144  SER A 145  TYR A 158                    
    SITE     5 AC1 27 LYS A 162  PRO A 188  GLY A 189  ILE A 191                    
    SITE     6 AC1 27 THR A 193  ILE A 195  ASN A 196  HOH A1273                    
    SITE     7 AC1 27 HOH A1291  HOH A1299  HOH A1300                               
    SITE     1 AC2 25 GLY B  14  THR B  17  GLY B  18  LEU B  19                    
    SITE     2 AC2 25 GLY B  64  ASP B  65  VAL B  66  ASN B  92                    
    SITE     3 AC2 25 ALA B  93  GLY B  94  THR B 115  MET B 143                    
    SITE     4 AC2 25 SER B 144  SER B 145  TYR B 158  LYS B 162                    
    SITE     5 AC2 25 PRO B 188  GLY B 189  ILE B 191  THR B 193                    
    SITE     6 AC2 25 ILE B 195  ASN B 196  HOH B2265  HOH B2293                    
    SITE     7 AC2 25 HOH B2331                                                     
    SITE     1 AC3 25 GLY E  14  THR E  17  GLY E  18  LEU E  19                    
    SITE     2 AC3 25 ARG E  39  GLY E  64  ASP E  65  VAL E  66                    
    SITE     3 AC3 25 ASN E  92  ALA E  93  GLY E  94  THR E 115                    
    SITE     4 AC3 25 MET E 143  SER E 144  SER E 145  TYR E 158                    
    SITE     5 AC3 25 LYS E 162  PRO E 188  GLY E 189  ILE E 191                    
    SITE     6 AC3 25 THR E 193  ILE E 195  ASN E 196  HOH E3279                    
    SITE     7 AC3 25 HOH E3284                                                     
    SITE     1 AC4 24 GLY F  14  THR F  17  GLY F  18  LEU F  19                    
    SITE     2 AC4 24 GLY F  64  ASP F  65  VAL F  66  ASN F  92                    
    SITE     3 AC4 24 ALA F  93  GLY F  94  THR F 115  MET F 143                    
    SITE     4 AC4 24 SER F 144  SER F 145  TYR F 158  LYS F 162                    
    SITE     5 AC4 24 PRO F 188  GLY F 189  ILE F 191  THR F 193                    
    SITE     6 AC4 24 ILE F 195  ASN F 196  HOH F4272  HOH F4304                    
    CRYST1  121.955   66.640  120.065  90.00  93.44  90.00 C 1 2 1      16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.008200  0.000000  0.000494        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.015006  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008344        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1g6k.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        a
      ATOM        b

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM     26  CG  LYS A   3      45.601  -5.370 -32.223  1.00 37.74           C  
      ATOM     27  CD  LYS A   3      46.226  -6.265 -33.291  1.00 43.58           C  
      ATOM     28  CE  LYS A   3      46.789  -5.463 -34.457  1.00 45.00           C  
      ATOM     29  NZ  LYS A   3      47.380  -6.363 -35.501  1.00 46.12           N  
      ATOM    601  CG  LYS A  81      22.086  -9.587 -16.477  1.00 46.22           C  
      ATOM    602  CD  LYS A  81      21.160  -8.957 -15.449  1.00 48.46           C  
      ATOM    603  CE  LYS A  81      19.731  -8.892 -15.960  1.00 51.20           C  
      ATOM    604  NZ  LYS A  81      18.845  -8.172 -14.996  1.00 53.63           N  
      ATOM    831  CG  LYS A 111      33.154   8.890   5.029  1.00 35.24           C  
      ATOM    832  CD  LYS A 111      32.665  10.335   5.061  1.00 39.96           C  
      ATOM    833  CE  LYS A 111      31.400  10.524   4.225  1.00 42.14           C  
      ATOM    834  NZ  LYS A 111      31.581  10.085   2.810  1.00 44.80           N  
      ATOM   1995  CG  LYS B   3      70.714   5.445  34.402  1.00 40.33           C  
      ATOM   1996  CD  LYS B   3      71.897   6.336  34.776  1.00 44.56           C  
      ATOM   1997  CE  LYS B   3      73.077   5.522  35.298  1.00 46.51           C  
      ATOM   1998  NZ  LYS B   3      74.225   6.405  35.678  1.00 48.19           N  
      ATOM   2381  CG  LYS B  54      58.894 -11.795  41.334  1.00 42.82           C  
      ATOM   2382  CD  LYS B  54      58.594 -13.054  40.514  1.00 44.83           C  
      ATOM   2383  CE  LYS B  54      59.665 -14.126  40.697  1.00 45.12           C  
      ATOM   2384  NZ  LYS B  54      59.375 -15.361  39.904  1.00 46.11           N  
      ATOM   2570  CG  LYS B  81      42.689   9.862  38.097  1.00 46.98           C  
      ATOM   2571  CD  LYS B  81      41.311   9.236  37.941  1.00 50.67           C  
      ATOM   2572  CE  LYS B  81      40.573   9.164  39.271  1.00 52.39           C  
      ATOM   2573  NZ  LYS B  81      39.267   8.451  39.134  1.00 54.59           N  
      ATOM     26  CG  LYS a   3      76.354  -5.370  32.223  1.00 37.74           C  
      ATOM     27  CD  LYS a   3      75.729  -6.265  33.291  1.00 43.58           C  
      ATOM     28  CE  LYS a   3      75.166  -5.463  34.457  1.00 45.00           C  
      ATOM     29  NZ  LYS a   3      74.575  -6.363  35.501  1.00 46.12           N  
      ATOM    601  CG  LYS a  81      99.869  -9.587  16.477  1.00 46.22           C  
      ATOM    602  CD  LYS a  81     100.795  -8.957  15.449  1.00 48.46           C  
      ATOM    603  CE  LYS a  81     102.224  -8.892  15.960  1.00 51.20           C  
      ATOM    604  NZ  LYS a  81     103.110  -8.172  14.996  1.00 53.63           N  
      ATOM    831  CG  LYS a 111      88.801   8.890  -5.029  1.00 35.24           C  
      ATOM    832  CD  LYS a 111      89.290  10.335  -5.061  1.00 39.96           C  
      ATOM    833  CE  LYS a 111      90.555  10.524  -4.225  1.00 42.14           C  
      ATOM    834  NZ  LYS a 111      90.374  10.085  -2.810  1.00 44.80           N  
      ATOM   1995  CG  LYS b   3      51.241   5.445 -34.402  1.00 40.33           C  
      ATOM   1996  CD  LYS b   3      50.058   6.336 -34.776  1.00 44.56           C  
      ATOM   1997  CE  LYS b   3      48.878   5.522 -35.298  1.00 46.51           C  
      ATOM   1998  NZ  LYS b   3      47.730   6.405 -35.678  1.00 48.19           N  
      ATOM   2381  CG  LYS b  54      63.061 -11.795 -41.334  1.00 42.82           C  
      ATOM   2382  CD  LYS b  54      63.361 -13.054 -40.514  1.00 44.83           C  
      ATOM   2383  CE  LYS b  54      62.290 -14.126 -40.697  1.00 45.12           C  
      ATOM   2384  NZ  LYS b  54      62.580 -15.361 -39.904  1.00 46.11           N  
      ATOM   2570  CG  LYS b  81      79.266   9.862 -38.097  1.00 46.98           C  
      ATOM   2571  CD  LYS b  81      80.644   9.236 -37.941  1.00 50.67           C  
      ATOM   2572  CE  LYS b  81      81.382   9.164 -39.271  1.00 52.39           C  
      ATOM   2573  NZ  LYS b  81      82.688   8.451 -39.134  1.00 54.59           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00