?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    RIBONUCLEOPROTEIN/RNA                   16-FEB-00   1DZ5              
    TITLE     THE NMR STRUCTURE OF THE 38KDA U1A PROTEIN-PIE RNA COMPLEX            
    TITLE    2 REVEALS THE BASIS OF COOPERATIVITY IN REGULATION OF                  
    TITLE    3 POLYADENYLATION BY HUMAN U1A PROTEIN                                 
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: U1 SMALL NUCLEAR RIBONUCLEOPROTEIN A;                      
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 FRAGMENT: RESIDUES 2-102;                                            
    COMPND   5 SYNONYM: U1 SNRNP A, U1-A, U1A;                                      
    COMPND   6 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   7 MUTATION: YES;                                                       
    COMPND   8 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   9 MOLECULE: PIE, RNA (5'-R(*GP*AP*GP*AP*CP*AP*UP*UP*GP*CP*AP*CP*CP*    
    COMPND  10  CP*GP*GP*AP*GP*UP*CP*UP*C)-3');                                     
    COMPND  11 CHAIN: C, D;                                                         
    COMPND  12 FRAGMENT: 3' UTR POLYADENYLATION INHIBITION ELEMENT;                 
    COMPND  13 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET13A;                                   
    SOURCE   9 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  10 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  11 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE  12 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE  13 ORGANISM_TAXID: 9606                                                 
    SOURCE  14 OTHER_DETAILS: PRODUCED BY IN VITRO TRANSCRIPTION;                   
    KEYWDS    RIBONUCLEOPROTEIN-RNA COMPLEX, POLYADENYLATION,                       
    KEYWDS   2 PROTEIN PROTEIN INTERACTION, RNA PROTEIN INTERACTION                 
    EXPDTA    SOLUTION NMR                                                          
    NUMMDL    13                                                                    
    AUTHOR    L.VARANI,S.I.GUNDERSON,I.W.MATTAJ,L.E.KAY,D.NEUHAUS,G.VARANI          
    REVDAT  10   15-MAY-13 1DZ5    1       COMPND SOURCE KEYWDS JRNL                
    REVDAT  10 2                           REMARK VERSN  SHEET  ATOM                
    REVDAT  10 3                           TER    MASTER                            
    REVDAT   9   24-FEB-09 1DZ5    1       VERSN                                    
    REVDAT   8   14-JUL-05 1DZ5    1       ATOM   TER                               
    REVDAT   7   03-MAY-05 1DZ5    1       ATOM                                     
    REVDAT   6   03-JUL-02 1DZ5    1       SEQADV                                   
    REVDAT   5   02-APR-02 1DZ5    1       JRNL                                     
    REVDAT   4   21-JUL-00 1DZ5    1       ATOM                                     
    REVDAT   3   09-JUN-00 1DZ5    1       JRNL                                     
    REVDAT   2   22-APR-00 1DZ5    1       ENDMDL                                   
    REVDAT   1   29-MAR-00 1DZ5    0                                                
    JRNL        AUTH   L.VARANI,S.I.GUNDERSON,I.W.MATTAJ,L.E.KAY,D.NEUHAUS,G.VARANI 
    JRNL        TITL   THE NMR STRUCTURE OF THE 38KDA U1A PROTEIN-PIE RNA COMPLEX   
    JRNL        TITL 2 REVEALS THE BASIS OF COOPERATIVITY IN REGULATION OF          
    JRNL        TITL 3 POLYADENYLATION BY HUMAN U1A PROTEIN                         
    JRNL        REF    NAT.STRUCT.BIOL.              V.   7   329 2000              
    JRNL        REFN                   ISSN 1072-8368                               
    JRNL        PMID   10742179                                                     
    JRNL        DOI    10.1038/74101                                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION. NOT APPLICABLE.                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR 3.8.1                                         
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: DETAILS CAN BE FOUND IN THE JOURNAL       
    REMARK   3  CITATION ABOVE                                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1DZ5 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 16-FEB-00.                  
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-4599.                                        
    REMARK 210                                                                      
    REMARK 210 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 210  EXPERIMENT TYPE                : NMR                                
    REMARK 210  TEMPERATURE           (KELVIN) : 300                                
    REMARK 210  PH                             : 6.0                                
    REMARK 210  IONIC STRENGTH                 : 10MM PHOSPHATE BUFFER              
    REMARK 210  PRESSURE                       : 1 ATM                              
    REMARK 210  SAMPLE CONTENTS                : 10MM PHOSPHATE BUFFER              
    REMARK 210                                                                      
    REMARK 210  NMR EXPERIMENTS CONDUCTED      : 3D FILTERED NOESY, HSQCS,          
    REMARK 210                                   HALF-FILTER EXPERIMENTS,           
    REMARK 210                                   2D NOESY                           
    REMARK 210  SPECTROMETER FIELD STRENGTH    : 600 MHZ                            
    REMARK 210  SPECTROMETER MODEL             : DMX600                             
    REMARK 210  SPECTROMETER MANUFACTURER      : BRUKER                             
    REMARK 210                                                                      
    REMARK 210  STRUCTURE DETERMINATION.                                            
    REMARK 210   SOFTWARE USED                 : XPLOR 3.8.1                        
    REMARK 210   METHOD USED                   : RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS      
    REMARK 210                                                                      
    REMARK 210 CONFORMERS, NUMBER CALCULATED   : 50                                 
    REMARK 210 CONFORMERS, NUMBER SUBMITTED    : 13                                 
    REMARK 210 CONFORMERS, SELECTION CRITERIA  : AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA   
    REMARK 210                                                                      
    REMARK 210 BEST REPRESENTATIVE CONFORMER IN THIS ENSEMBLE : NULL                
    REMARK 210                                                                      
    REMARK 210 REMARK: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 15N, 13C AND 2D           
    REMARK 210 LABELED SAMPLES. DIFFERENT LABELLED SPECIES WERE MIXED IN            
    REMARK 210 DIFFERENT EXPERIMENTS. TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS COULD            
    REMARK 210 NOT BE USED DUE TO THE SIZE OF THE COMPLEX; TROSY WAS NOT            
    REMARK 210 AVAILABLE WHEN MOST OF THE ASSIGNMENT WAS COMPLETED.                 
    REMARK 215                                                                      
    REMARK 215 NMR STUDY                                                            
    REMARK 215 THE COORDINATES IN THIS ENTRY WERE GENERATED FROM SOLUTION           
    REMARK 215 NMR DATA.  PROTEIN DATA BANK CONVENTIONS REQUIRE THAT                
    REMARK 215 CRYST1 AND SCALE RECORDS BE INCLUDED, BUT THE VALUES ON              
    REMARK 215 THESE RECORDS ARE MEANINGLESS.                                       
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 400                                                                      
    REMARK 400 COMPOUND                                                             
    REMARK 400 MUTATIONS IN CHAIN A,B: Y31H, Q36R                                   
    REMARK 400 MUTATIONS IN CHAIN C: U18C, A21G                                     
    REMARK 400 MUTATIONS IN CHAIN D: U47C                                           
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470   5 ALA A   1    N                                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    MET A    96     HG1  THR A    99              1.50            
    REMARK 500   O    MET B    96     HG1  THR B    99              1.50            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500  1   G C   8   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C   8   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   A C   9   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.8 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  10   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  10   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   A C  11   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   A C  13   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  16   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  16   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   A C  18   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.8 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  22   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  22   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  23   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  23   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   A C  24   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  25   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G C  25   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  34   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  34   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   A D  35   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.8 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  36   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  36   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   A D  37   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   A D  39   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  42   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  42   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   A D  44   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  48   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  48   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  49   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  49   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  1   A D  50   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.6 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  51   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500  1   G D  51   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C   8   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C   8   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  2   A C   9   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  10   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  10   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  2   A C  11   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  2   A C  13   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  16   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  16   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  2   A C  18   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  22   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  22   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  23   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  23   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500  2   A C  24   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.7 DEGREES          
    REMARK 500  2   G C  25   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS     444 ANGLE DEVIATIONS.                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500  1 VAL A   2       91.73     59.62                                   
    REMARK 500  1 PRO A   3     -168.02    -78.31                                   
    REMARK 500  1 ARG A   6      155.30     62.45                                   
    REMARK 500  1 HIS A   9      -80.24     60.88                                   
    REMARK 500  1 THR A  10     -154.50   -123.74                                   
    REMARK 500  1 LEU A  16     -179.56    -59.37                                   
    REMARK 500  1 LYS A  19       26.90   -145.78                                   
    REMARK 500  1 LYS A  22      -56.66     72.16                                   
    REMARK 500  1 ASP A  41      162.83    179.23                                   
    REMARK 500  1 SER A  45     -167.24   -123.32                                   
    REMARK 500  1 MET A  50       48.07   -100.33                                   
    REMARK 500  1 ALA A  54      100.99   -176.28                                   
    REMARK 500  1 PHE A  58      -89.07   -120.05                                   
    REMARK 500  1 LYS A  59      -40.16    178.43                                   
    REMARK 500  1 GLN A  72      103.04    -57.94                                   
    REMARK 500  1 PHE A  76      -80.47    -91.50                                   
    REMARK 500  1 ASP A  78       36.31   -178.98                                   
    REMARK 500  1 LYS A  79      148.02   -171.72                                   
    REMARK 500  1 ASP A  89     -169.12     46.28                                   
    REMARK 500  1 PHE A 100      -32.19    177.07                                   
    REMARK 500  1 VAL B   2       91.82     59.56                                   
    REMARK 500  1 PRO B   3     -167.99    -78.33                                   
    REMARK 500  1 ARG B   6      155.32     62.42                                   
    REMARK 500  1 HIS B   9      -80.26     60.83                                   
    REMARK 500  1 THR B  10     -154.53   -123.72                                   
    REMARK 500  1 LEU B  16     -179.74    -59.41                                   
    REMARK 500  1 LYS B  19       26.83   -145.73                                   
    REMARK 500  1 LYS B  22      -56.78     72.25                                   
    REMARK 500  1 ASP B  41      162.95    179.38                                   
    REMARK 500  1 SER B  45     -167.36   -123.41                                   
    REMARK 500  1 MET B  50       48.02   -100.27                                   
    REMARK 500  1 ALA B  54      101.03   -176.26                                   
    REMARK 500  1 PHE B  58      -89.08   -119.99                                   
    REMARK 500  1 LYS B  59      -40.08    178.39                                   
    REMARK 500  1 GLN B  72      102.99    -57.85                                   
    REMARK 500  1 PHE B  76      -80.57    -91.48                                   
    REMARK 500  1 ASP B  78       36.33   -179.03                                   
    REMARK 500  1 LYS B  79      148.01   -171.66                                   
    REMARK 500  1 ASP B  89     -169.02     46.26                                   
    REMARK 500  1 PHE B 100      -32.26    177.00                                   
    REMARK 500  2 VAL A   2       90.85     59.44                                   
    REMARK 500  2 HIS A   9      -73.73     62.53                                   
    REMARK 500  2 THR A  10     -159.60   -135.38                                   
    REMARK 500  2 ASN A  15       39.29    177.21                                   
    REMARK 500  2 GLU A  18       41.45   -104.89                                   
    REMARK 500  2 LYS A  22      -55.01     71.84                                   
    REMARK 500  2 ASP A  41      151.38    179.90                                   
    REMARK 500  2 ARG A  46       35.46   -178.14                                   
    REMARK 500  2 MET A  50       51.00   -103.50                                   
    REMARK 500  2 GLN A  53      141.84   -172.90                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS     425 RAMACHANDRAN OUTLIERS.                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: PLANAR GROUPS                                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 PLANAR GROUPS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A TOTAL                 
    REMARK 500 RMS DISTANCE OF ALL ATOMS FROM THE BEST-FIT PLANE                    
    REMARK 500 BY MORE THAN AN EXPECTED VALUE OF 6*RMSD, WITH AN                    
    REMARK 500 RMSD 0.02 ANGSTROMS, OR AT LEAST ONE ATOM HAS                        
    REMARK 500 AN RMSD GREATER THAN THIS VALUE                                      
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        RMS     TYPE                                    
    REMARK 500  1 ARG A   6         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG A  35         0.23    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG A  46         0.29    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG A  51         0.28    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG A  69         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG A  82         0.29    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG B   6         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG B  35         0.23    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG B  46         0.29    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG B  51         0.28    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG B  69         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  1 ARG B  82         0.29    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG A   6         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG A  35         0.29    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG A  46         0.30    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG A  51         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG A  69         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG A  82         0.24    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG B   6         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG B  35         0.29    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG B  46         0.30    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG B  51         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG B  69         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  2 ARG B  82         0.24    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG A   6         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG A  35         0.21    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG A  46         0.28    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG A  51         0.23    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG A  69         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG A  82         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG B   6         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG B  35         0.21    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG B  46         0.29    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG B  51         0.23    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG B  69         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  3 ARG B  82         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG A   6         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG A  35         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG A  46         0.21    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG A  51         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG A  69         0.30    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG A  82         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG B   6         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG B  35         0.32    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG B  46         0.21    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG B  51         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG B  69         0.30    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  4 ARG B  82         0.31    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  5 ARG A   6         0.23    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500  5 ARG A  35         0.25    SIDE CHAIN                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS     156 PLANE DEVIATIONS.                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1AUD   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  U1A-UTRRNA, NMR, 31 STRUCTURES                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1FHT   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  RNA-BINDING DOMAIN OF THE U1A SPLICEOSOMAL PROTEIN                  
    REMARK 900 RELATED ID: 1URN   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900   U1A/RNA COMPLEX                                                    
    DBREF  1DZ5 A    1   101  UNP    P09012   RU1A_HUMAN       2    102             
    DBREF  1DZ5 B    1   101  UNP    P09012   RU1A_HUMAN       2    102             
    DBREF  1DZ5 C    8    29  PDB    1DZ5     1DZ5             8     29             
    DBREF  1DZ5 D   34    55  PDB    1DZ5     1DZ5            34     55             
    SEQADV 1DZ5 HIS A   30  UNP  P09012    TYR    31 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 1DZ5 ARG A   35  UNP  P09012    GLN    36 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 1DZ5 HIS B   30  UNP  P09012    TYR    31 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 1DZ5 ARG B   35  UNP  P09012    GLN    36 ENGINEERED MUTATION            
    SEQRES   1 C   22    G   A   G   A   C   A   U   U   G   C   A   C   C          
    SEQRES   2 C   22    C   G   G   A   G   U   C   U   C                          
    SEQRES   1 D   22    G   A   G   A   C   A   U   U   G   C   A   C   C          
    SEQRES   2 D   22    C   G   G   A   G   U   C   U   C                          
    SEQRES   1 A  101  ALA VAL PRO GLU THR ARG PRO ASN HIS THR ILE TYR ILE          
    SEQRES   2 A  101  ASN ASN LEU ASN GLU LYS ILE LYS LYS ASP GLU LEU LYS          
    SEQRES   3 A  101  LYS SER LEU HIS ALA ILE PHE SER ARG PHE GLY GLN ILE          
    SEQRES   4 A  101  LEU ASP ILE LEU VAL SER ARG SER LEU LYS MET ARG GLY          
    SEQRES   5 A  101  GLN ALA PHE VAL ILE PHE LYS GLU VAL SER SER ALA THR          
    SEQRES   6 A  101  ASN ALA LEU ARG SER MET GLN GLY PHE PRO PHE TYR ASP          
    SEQRES   7 A  101  LYS PRO MET ARG ILE GLN TYR ALA LYS THR ASP SER ASP          
    SEQRES   8 A  101  ILE ILE ALA LYS MET LYS GLY THR PHE VAL                      
    SEQRES   1 B  101  ALA VAL PRO GLU THR ARG PRO ASN HIS THR ILE TYR ILE          
    SEQRES   2 B  101  ASN ASN LEU ASN GLU LYS ILE LYS LYS ASP GLU LEU LYS          
    SEQRES   3 B  101  LYS SER LEU HIS ALA ILE PHE SER ARG PHE GLY GLN ILE          
    SEQRES   4 B  101  LEU ASP ILE LEU VAL SER ARG SER LEU LYS MET ARG GLY          
    SEQRES   5 B  101  GLN ALA PHE VAL ILE PHE LYS GLU VAL SER SER ALA THR          
    SEQRES   6 B  101  ASN ALA LEU ARG SER MET GLN GLY PHE PRO PHE TYR ASP          
    SEQRES   7 B  101  LYS PRO MET ARG ILE GLN TYR ALA LYS THR ASP SER ASP          
    SEQRES   8 B  101  ILE ILE ALA LYS MET LYS GLY THR PHE VAL                      
    HELIX    1   1 LYS A   22  PHE A   33  1                                  12    
    HELIX    2   2 GLU A   60  ARG A   69  1                                  10    
    HELIX    3   3 SER A   90  LYS A   95  5                                   6    
    HELIX    4   4 LYS A   95  PHE A  100  5                                   6    
    HELIX    5   5 LYS B   22  PHE B   33  1                                  12    
    HELIX    6   6 GLU B   60  ARG B   69  1                                  10    
    HELIX    7   7 SER B   90  LYS B   95  5                                   6    
    HELIX    8   8 LYS B   95  PHE B  100  5                                   6    
    SHEET    1  AA 5 ASP A  41  LEU A  43  0                                        
    SHEET    2  AA 5 GLN A  53  ILE A  57 -1  O  PHE A  55   N  LEU A  43           
    SHEET    3  AA 5 THR A  10  ASN A  14 -1  O  ILE A  11   N  VAL A  56           
    SHEET    4  AA 5 PRO A  80  ALA A  86 -1  O  ARG A  82   N  ASN A  14           
    SHEET    5  AA 5 PHE A  74  PRO A  75 -1  O  PHE A  74   N  MET A  81           
    SHEET    1  BA 5 ASP B  41  LEU B  43  0                                        
    SHEET    2  BA 5 GLN B  53  ILE B  57 -1  O  PHE B  55   N  LEU B  43           
    SHEET    3  BA 5 THR B  10  ASN B  14 -1  O  ILE B  11   N  VAL B  56           
    SHEET    4  BA 5 PRO B  80  ALA B  86 -1  O  ARG B  82   N  ASN B  14           
    SHEET    5  BA 5 PHE B  74  PRO B  75 -1  O  PHE B  74   N  MET B  81           
    CRYST1    1.000    1.000    1.000  90.00  90.00  90.00 P 1           1          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    ENDMDL                                                                          
    MASTER      307    0    0    8   10    0    0    661645   52    0   20          
    END                                                                             

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1dz5.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        C
      ATOM        D
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    222  CG  LYS A  27       0.483  10.297  19.573  1.00  0.00           C  
      ATOM    223  CD  LYS A  27      -0.973  10.444  20.018  1.00  0.00           C  
      ATOM    224  CE  LYS A  27      -1.714   9.126  19.786  1.00  0.00           C  
      ATOM    225  NZ  LYS A  27      -2.213   9.077  18.383  1.00  0.00           N  
      ATOM    373  CG  ARG A  46      14.978   7.524  12.326  1.00  0.00           C  
      ATOM    374  CD  ARG A  46      15.355   6.632  13.510  1.00  0.00           C  
      ATOM    375  NE  ARG A  46      14.953   7.297  14.780  1.00  0.00           N  
      ATOM    376  CZ  ARG A  46      15.812   7.413  15.755  1.00  0.00           C  
      ATOM    377  NH1 ARG A  46      16.236   8.594  16.114  1.00  0.00           N  
      ATOM    378  NH2 ARG A  46      16.247   6.349  16.372  1.00  0.00           N  
      ATOM    783  CG  LYS A  97      -8.370   3.789 -11.602  1.00  0.00           C  
      ATOM    784  CD  LYS A  97      -8.150   3.208 -13.000  1.00  0.00           C  
      ATOM    785  CE  LYS A  97      -9.327   3.589 -13.902  1.00  0.00           C  
      ATOM    786  NZ  LYS A  97      -9.080   3.084 -15.282  1.00  0.00           N  
      ATOM   1038  CG  LYS B  27       6.895 -13.200 -16.468  1.00  0.00           C  
      ATOM   1039  CD  LYS B  27       6.352 -12.596 -17.764  1.00  0.00           C  
      ATOM   1040  CE  LYS B  27       6.585 -11.084 -17.760  1.00  0.00           C  
      ATOM   1041  NZ  LYS B  27       5.461 -10.410 -17.050  1.00  0.00           N  
      ATOM   1189  CG  ARG B  46      11.234 -17.479  -1.197  1.00  0.00           C  
      ATOM   1190  CD  ARG B  46      12.697 -17.291  -1.602  1.00  0.00           C  
      ATOM   1191  NE  ARG B  46      12.923 -17.901  -2.943  1.00  0.00           N  
      ATOM   1192  CZ  ARG B  46      13.917 -18.726  -3.125  1.00  0.00           C  
      ATOM   1193  NH1 ARG B  46      13.683 -19.982  -3.393  1.00  0.00           N  
      ATOM   1194  NH2 ARG B  46      15.146 -18.295  -3.038  1.00  0.00           N  
      ATOM   1599  CG  LYS B  97     -13.812   4.745   2.018  1.00  0.00           C  
      ATOM   1600  CD  LYS B  97     -14.261   5.424   3.313  1.00  0.00           C  
      ATOM   1601  CE  LYS B  97     -15.655   6.023   3.119  1.00  0.00           C  
      ATOM   1602  NZ  LYS B  97     -16.122   6.623   4.401  1.00  0.00           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00