?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               22-APR-99   1CKG              
    TITLE     T52V MUTANT HUMAN LYSOZYME                                            
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PROTEIN (LYSOZYME);                                        
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 EC: 3.2.1.17;                                                        
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: SACCHAROMYCES CEREVISIAE;                         
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_COMMON: BAKER'S YEAST;                             
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 4932;                                       
    SOURCE   8 OTHER_DETAILS: SYNTHETIC GENE                                        
    KEYWDS    STABILITY, HYDROGEN BOND, HYDROLASE                                   
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    K.TAKANO,Y.YAMAGATA,J.FUNAHASHI,K.YUTANI                              
    REVDAT   4   24-FEB-09 1CKG    1       VERSN                                    
    REVDAT   3   01-APR-03 1CKG    1       JRNL                                     
    REVDAT   2   15-DEC-99 1CKG    1       COMPND JRNL   REMARK                     
    REVDAT   1   05-MAY-99 1CKG    0                                                
    JRNL        AUTH   K.TAKANO,Y.YAMAGATA,J.FUNAHASHI,Y.HIOKI,                     
    JRNL        AUTH 2 S.KURAMITSU,K.YUTANI                                         
    JRNL        TITL   CONTRIBUTION OF INTRA- AND INTERMOLECULAR HYDROGEN           
    JRNL        TITL 2 BONDS TO THE CONFORMATIONAL STABILITY OF HUMAN               
    JRNL        TITL 3 LYSOZYME(,).                                                 
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  38 12698 1999              
    JRNL        REFN                   ISSN 0006-2960                               
    JRNL        PMID   10504240                                                     
    JRNL        DOI    10.1021/BI9910169                                            
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.20 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR 3.1                                           
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.20                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 8.00                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 3.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 81.5                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 11543                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.166                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 8                            
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.20                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.29                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 80.10                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 1397                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2390                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2058                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 303                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.009                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.56                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 24.90                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.30                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1CKG COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 23-APR-99.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB000920.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 01-FEB-98                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 283                                
    REMARK 200  PH                             : 6.2                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU300                       
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE                           
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU RAXIS IIC                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : PROCESS                            
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : PROCESS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 16216                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 1.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 83.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 2.500                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.10000                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.09                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 61.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.23900                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.300                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: WILD-TYPE OF HUMAN LYSOZYME                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 47.37                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.34                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PH 6.2                                   
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       32.62850            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       19.77100            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       53.33350            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       19.77100            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       32.62850            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       53.33350            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   304     O    HOH A   381              1.49            
    REMARK 500   O    HOH A   196     O    HOH A   379              1.86            
    REMARK 500   O    HOH A   304     O    HOH A   425              2.02            
    REMARK 500   CG1  VAL A   130     O    HOH A   443              2.07            
    REMARK 500   O    HOH A   281     O    HOH A   442              2.09            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    PRO A 103       12.89    -61.81                                   
    REMARK 500    ASN B  75       70.93   -113.33                                   
    REMARK 500    ARG B 107        0.26    -65.08                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 253        DISTANCE =  7.10 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 286        DISTANCE =  5.76 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 331        DISTANCE =  5.25 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 389        DISTANCE =  6.25 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 447        DISTANCE = 12.61 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 454        DISTANCE =  5.11 ANGSTROMS                       
    DBREF  1CKG A    1   130  UNP    P61626   LYSC_HUMAN      19    148             
    DBREF  1CKG B    1   130  UNP    P61626   LYSC_HUMAN      19    148             
    SEQADV 1CKG THR A   11  UNP  P61626    VAL    70                                
    SEQADV 1CKG THR B   11  UNP  P61626    VAL    70                                
    SEQRES   1 A  130  LYS VAL PHE GLU ARG CYS GLU LEU ALA ARG THR LEU LYS          
    SEQRES   2 A  130  ARG LEU GLY MET ASP GLY TYR ARG GLY ILE SER LEU ALA          
    SEQRES   3 A  130  ASN TRP MET CYS LEU ALA LYS TRP GLU SER GLY TYR ASN          
    SEQRES   4 A  130  THR ARG ALA THR ASN TYR ASN ALA GLY ASP ARG SER VAL          
    SEQRES   5 A  130  ASP TYR GLY ILE PHE GLN ILE ASN SER ARG TYR TRP CYS          
    SEQRES   6 A  130  ASN ASP GLY LYS THR PRO GLY ALA VAL ASN ALA CYS HIS          
    SEQRES   7 A  130  LEU SER CYS SER ALA LEU LEU GLN ASP ASN ILE ALA ASP          
    SEQRES   8 A  130  ALA VAL ALA CYS ALA LYS ARG VAL VAL ARG ASP PRO GLN          
    SEQRES   9 A  130  GLY ILE ARG ALA TRP VAL ALA TRP ARG ASN ARG CYS GLN          
    SEQRES  10 A  130  ASN ARG ASP VAL ARG GLN TYR VAL GLN GLY CYS GLY VAL          
    SEQRES   1 B  130  LYS VAL PHE GLU ARG CYS GLU LEU ALA ARG THR LEU LYS          
    SEQRES   2 B  130  ARG LEU GLY MET ASP GLY TYR ARG GLY ILE SER LEU ALA          
    SEQRES   3 B  130  ASN TRP MET CYS LEU ALA LYS TRP GLU SER GLY TYR ASN          
    SEQRES   4 B  130  THR ARG ALA THR ASN TYR ASN ALA GLY ASP ARG SER VAL          
    SEQRES   5 B  130  ASP TYR GLY ILE PHE GLN ILE ASN SER ARG TYR TRP CYS          
    SEQRES   6 B  130  ASN ASP GLY LYS THR PRO GLY ALA VAL ASN ALA CYS HIS          
    SEQRES   7 B  130  LEU SER CYS SER ALA LEU LEU GLN ASP ASN ILE ALA ASP          
    SEQRES   8 B  130  ALA VAL ALA CYS ALA LYS ARG VAL VAL ARG ASP PRO GLN          
    SEQRES   9 B  130  GLY ILE ARG ALA TRP VAL ALA TRP ARG ASN ARG CYS GLN          
    SEQRES  10 B  130  ASN ARG ASP VAL ARG GLN TYR VAL GLN GLY CYS GLY VAL          
    FORMUL   3  HOH   *303(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ARG A    5  ARG A   14  1                                  10    
    HELIX    2   2 TYR A   20  GLY A   22  5                                   3    
    HELIX    3   3 LEU A   25  GLU A   35  1                                  11    
    HELIX    4   4 CYS A   81  LEU A   85  5                                   5    
    HELIX    5   5 ALA A   90  ARG A  101  1                                  12    
    HELIX    6   6 GLY A  105  ALA A  108  5                                   4    
    HELIX    7   7 VAL A  110  ARG A  115  1                                   6    
    HELIX    8   8 ARG A  122  VAL A  125  5                                   4    
    HELIX    9   9 ARG B    5  ARG B   14  1                                  10    
    HELIX   10  10 TYR B   20  GLY B   22  5                                   3    
    HELIX   11  11 LEU B   25  SER B   36  1                                  12    
    HELIX   12  12 CYS B   81  LEU B   85  5                                   5    
    HELIX   13  13 ALA B   90  ARG B  101  1                                  12    
    HELIX   14  14 GLY B  105  ALA B  108  5                                   4    
    HELIX   15  15 VAL B  110  ARG B  115  1                                   6    
    HELIX   16  16 ARG B  122  TYR B  124  5                                   3    
    SHEET    1   A 2 THR A  43  ASN A  46  0                                        
    SHEET    2   A 2 SER A  51  TYR A  54 -1  N  ASP A  53   O  ASN A  44           
    SHEET    1   B 2 THR B  43  ASN B  46  0                                        
    SHEET    2   B 2 SER B  51  TYR B  54 -1  N  ASP B  53   O  ASN B  44           
    SSBOND   1 CYS A    6    CYS A  128                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   2 CYS A   30    CYS A  116                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   3 CYS A   65    CYS A   81                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   4 CYS A   77    CYS A   95                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   5 CYS B    6    CYS B  128                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   6 CYS B   30    CYS B  116                          1555   1555  2.01  
    SSBOND   7 CYS B   65    CYS B   81                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   8 CYS B   77    CYS B   95                          1555   1555  2.04  
    CRYST1   65.257  106.667   39.542  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.015324  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.009375  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.025290        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1ckg.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00