?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXYGEN TRANSPORT                        02-MAY-97   1AJG              
    TITLE     CARBONMONOXY MYOGLOBIN AT 40 K                                        
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: MYOGLOBIN;                                                 
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 OTHER_DETAILS: CARBONMONOXY MYOGLOBIN, CO LIGAND BOUND TO            
    COMPND   5 FE OF THE HEME, HEME BOUND TO NE2 OF HIS 93                          
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: PHYSETER CATODON;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: SPERM WHALE;                                        
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9755                                                 
    KEYWDS    OXYGEN TRANSPORT, RESPIRATORY PROTEIN, HEME                           
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    T.Y.TENG,V.SRAJER,K.MOFFAT                                            
    REVDAT   2   24-FEB-09 1AJG    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   12-NOV-97 1AJG    0                                                
    JRNL        AUTH   T.Y.TENG,V.SRAJER,K.MOFFAT                                   
    JRNL        TITL   PHOTOLYSIS-INDUCED STRUCTURAL CHANGES IN SINGLE              
    JRNL        TITL 2 CRYSTALS OF CARBONMONOXY MYOGLOBIN AT 40 K.                  
    JRNL        REF    NAT.STRUCT.BIOL.              V.   1   701 1994              
    JRNL        REFN                   ISSN 1072-8368                               
    JRNL        PMID   7634074                                                      
    JRNL        DOI    10.1038/NSB1094-701                                          
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   T.Y.TENG,V.SRAJER,K.MOFFAT                                   
    REMARK   1  TITL   INITIAL TRAJECTORY OF CARBON MONOXIDE AFTER                  
    REMARK   1  TITL 2 PHOTODISSOCIATION FROM MYOGLOBIN AT CRYOGENIC                
    REMARK   1  TITL 3 TEMPERATURES                                                 
    REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  36 12087 1997              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0006-2960                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.69 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.69                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 10.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 2.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : 10000000.000                   
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : 0.0010                         
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 94.5                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 13385                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.171                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.238                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.000                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1364                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 8                            
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.69                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.77                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 82.90                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 1302                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2270                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2900                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 10.00                        
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 136                          
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1217                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 45                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 193                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.16                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.08                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 10.00                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.013                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.50                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 19.00                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.40                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : PARHCSDX.PRO                                   
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : PARHCSDX.HEME                                  
    REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : PARAM19X.CO                                    
    REMARK   3  PARAMETER FILE  4  : PARAM19X.H2O                                   
    REMARK   3  PARAMETER FILE  5  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : TOPHSCDX.PRO                                   
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : TOPHSCDX.HEME                                  
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : TOPH19X.CO                                     
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  4   : TOPH19X.H20                                    
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  5   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN          
    REMARK   3  MODELED WITH DISORDERED SIDE CHAINS IN TWO CONFORMERS -- 4          
    REMARK   3  GLU, 21 VAL, 26 GLN, 31 ARG, 61 LEU. IN ADDITION, THE LIGAND        
    REMARK   3  CARBONMONOXY WAS REFINED IN SUCH WAY OF SHARING ELECTRON            
    REMARK   3  DENSITY WITH 30% WATER MOLECULE TO SIMULATE THE 30% MET             
    REMARK   3  MYOGLOBIN CONTENTS IN THE VERY LAST STAGE OF REFINEMENT.            
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1AJG COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 30-JUN-93                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 40                                 
    REMARK 200  PH                             : 6.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NSLS                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : X26C                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.123                              
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : YES                                
    REMARK 200  OPTICS                         : YES                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : FUJI                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : CCP4                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 13483                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.690                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 27.500                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 95.0                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.000                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04900                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 10.7000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.69                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.77                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 83.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.40                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.14700                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 5.100                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: DIFFERENCE FOURIER           
    REMARK 200 SOFTWARE USED: X-PLOR                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1MBO                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: DATA WERE COLLECTED IN DARK USING AN OPEN FLOW               
    REMARK 200  NITROGEN/HELIUM CRYOSTAT FOR COOLING.                               
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 33.12                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.84                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: AS DESCRIBED IN KENDREW,J.C. AND         
    REMARK 280  PARRISH,R.G., PROC. ROY. SOC. A (LONDON) 238, 305-324 (1956),       
    REMARK 280  PH 6.0                                                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       15.21500            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   469     O    HOH A   481     1556     2.16            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  20       68.15   -153.38                                   
    REMARK 500    HIS A  81       58.79    -92.92                                   
    REMARK 500    HIS A 119       51.38   -141.06                                   
    REMARK 500    GLN A 152       97.46    -43.76                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 397        DISTANCE =  5.54 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 398        DISTANCE =  8.92 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 461        DISTANCE =  5.39 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 494        DISTANCE =  6.81 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 502        DISTANCE =  5.22 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 530        DISTANCE =  6.12 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             HEM A 154  FE                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A  93   NE2                                                    
    REMARK 620 2 CMO A 155   C   176.1                                              
    REMARK 620 3 CMO A 155   O   164.5  11.7                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 156                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 157                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM A 154                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CMO A 155                 
    DBREF  1AJG A    1   153  UNP    P02185   MYG_PHYCA        1    153             
    SEQRES   1 A  153  VAL LEU SER GLU GLY GLU TRP GLN LEU VAL LEU HIS VAL          
    SEQRES   2 A  153  TRP ALA LYS VAL GLU ALA ASP VAL ALA GLY HIS GLY GLN          
    SEQRES   3 A  153  ASP ILE LEU ILE ARG LEU PHE LYS SER HIS PRO GLU THR          
    SEQRES   4 A  153  LEU GLU LYS PHE ASP ARG PHE LYS HIS LEU LYS THR GLU          
    SEQRES   5 A  153  ALA GLU MET LYS ALA SER GLU ASP LEU LYS LYS HIS GLY          
    SEQRES   6 A  153  VAL THR VAL LEU THR ALA LEU GLY ALA ILE LEU LYS LYS          
    SEQRES   7 A  153  LYS GLY HIS HIS GLU ALA GLU LEU LYS PRO LEU ALA GLN          
    SEQRES   8 A  153  SER HIS ALA THR LYS HIS LYS ILE PRO ILE LYS TYR LEU          
    SEQRES   9 A  153  GLU PHE ILE SER GLU ALA ILE ILE HIS VAL LEU HIS SER          
    SEQRES  10 A  153  ARG HIS PRO GLY ASP PHE GLY ALA ASP ALA GLN GLY ALA          
    SEQRES  11 A  153  MET ASN LYS ALA LEU GLU LEU PHE ARG LYS ASP ILE ALA          
    SEQRES  12 A  153  ALA LYS TYR LYS GLU LEU GLY TYR GLN GLY                      
    HET    SO4  A 156       5                                                       
    HET    SO4  A 157       5                                                       
    HET    HEM  A 154      43                                                       
    HET    CMO  A 155       2                                                       
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    HETNAM     HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE                                  
    HETNAM     CMO CARBON MONOXIDE                                                  
    HETSYN     HEM HEME                                                             
    FORMUL   2  SO4    2(O4 S 2-)                                                   
    FORMUL   4  HEM    C34 H32 FE N4 O4                                             
    FORMUL   5  CMO    C O                                                          
    FORMUL   6  HOH   *183(H2 O)                                                    
    HELIX    1   A SER A    3  GLU A   18  1                                  16    
    HELIX    2   B ASP A   20  SER A   35  2                                  16    
    HELIX    3   C HIS A   36  LYS A   42  3                                   7    
    HELIX    4   D THR A   51  ALA A   57  4                                   7    
    HELIX    5   E SER A   58  LYS A   77  5                                  20    
    HELIX    6   F LEU A   86  THR A   95  6                                  10    
    HELIX    7   G PRO A  100  ARG A  118  7                                  19    
    HELIX    8   H GLY A  124  LEU A  149  8                                  26    
    LINK        FE   HEM A 154                 NE2 HIS A  93     1555   1555  2.11  
    LINK        FE   HEM A 154                 C   CMO A 155     1555   1555  1.89  
    LINK        FE   HEM A 154                 O   CMO A 155     1555   1555  2.91  
    SITE     1 AC1  4 SER A  58  GLU A  59  ASP A  60  HOH A 400                    
    SITE     1 AC2  4 GLN A  26  LYS A  62  HOH A 431  HOH A 432                    
    SITE     1 AC3 20 THR A  39  LYS A  42  PHE A  43  ARG A  45                    
    SITE     2 AC3 20 HIS A  64  THR A  67  VAL A  68  LEU A  89                    
    SITE     3 AC3 20 SER A  92  HIS A  93  HIS A  97  ILE A  99                    
    SITE     4 AC3 20 TYR A 103  PHE A 138  CMO A 155  HOH A 315                    
    SITE     5 AC3 20 HOH A 335  HOH A 371  HOH A 372  HOH A 424                    
    SITE     1 AC4  4 PHE A  43  HIS A  64  VAL A  68  HEM A 154                    
    CRYST1   63.430   30.430   34.120  90.00 105.67  90.00 P 1 21 1      2          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.015765  0.000000  0.004423        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.032862  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.030440        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1ajg.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00