?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXYGEN TRANSPORT                        08-DEC-97   1A00              
    TITLE     HEMOGLOBIN (VAL BETA1 MET, TRP BETA37 TYR) MUTANT                     
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: HEMOGLOBIN (ALPHA CHAIN);                                  
    COMPND   3 CHAIN: A, C;                                                         
    COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   5 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   6 MOLECULE: HEMOGLOBIN (BETA CHAIN);                                   
    COMPND   7 CHAIN: B, D;                                                         
    COMPND   8 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   9 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 ORGAN: BLOOD;                                                        
    SOURCE   6 CELL: RED BLOOD CELL;                                                
    SOURCE   7 GENE: HUMAN BETA GLOBIN;                                             
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  11 EXPRESSION_SYSTEM_GENE: HUMAN BETA GLOBIN;                           
    SOURCE  12 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  13 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE  14 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE  15 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE  16 ORGAN: BLOOD;                                                        
    SOURCE  17 CELL: RED BLOOD CELL;                                                
    SOURCE  18 GENE: HUMAN BETA GLOBIN;                                             
    SOURCE  19 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE  20 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE  21 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  22 EXPRESSION_SYSTEM_GENE: HUMAN BETA GLOBIN                            
    KEYWDS    OXYGEN TRANSPORT                                                      
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.S.KAVANAUGH,A.ARNONE                                                
    REVDAT   2   24-FEB-09 1A00    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   18-MAR-98 1A00    0                                                
    JRNL        AUTH   J.S.KAVANAUGH,J.A.WEYDERT,P.H.ROGERS,A.ARNONE                
    JRNL        TITL   HIGH-RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURES OF HUMAN                  
    JRNL        TITL 2 HEMOGLOBIN WITH MUTATIONS AT TRYPTOPHAN 37BETA:              
    JRNL        TITL 3 STRUCTURAL BASIS FOR A HIGH-AFFINITY T-STATE,.               
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  37  4358 1998              
    JRNL        REFN                   ISSN 0006-2960                               
    JRNL        PMID   9521756                                                      
    JRNL        DOI    10.1021/BI9708702                                            
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   J.S.KAVANAUGH,P.H.ROGERS,D.A.CASE,A.ARNONE                   
    REMARK   1  TITL   HIGH-RESOLUTION X-RAY STUDY OF DEOXYHEMOGLOBIN               
    REMARK   1  TITL 2 ROTHSCHILD 37 BETA TRP-->ARG: A MUTATION THAT                
    REMARK   1  TITL 3 CREATES AN INTERSUBUNIT CHLORIDE-BINDING SITE                
    REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  31  4111 1992              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0006-2960                               
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.00 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PROLSQ                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : KONNERT,HENDRICKSON                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 8.00                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 2.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.1                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 34844                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.169                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.223                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.000                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3470                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT/AGREEMENT OF MODEL WITH ALL DATA.                               
    REMARK   3   R VALUE   (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : NULL                   
    REMARK   3   R VALUE          (WORKING SET, NO CUTOFF) : 0.1710                 
    REMARK   3   FREE R VALUE                  (NO CUTOFF) : 0.224                  
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : 10.000                 
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT   (NO CUTOFF) : 4463                   
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (NO CUTOFF) : 44641                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 4382                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 172                                     
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 216                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 21.90                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA               
    REMARK   3    BOND LENGTH                     (A) : 0.013 ; 0.010               
    REMARK   3    ANGLE DISTANCE                  (A) : 0.030 ; 0.015               
    REMARK   3    INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : 0.049 ; 0.030               
    REMARK   3    H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   PLANE RESTRAINT                  (A) : 0.013 ; 0.010               
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : 0.143 ; 0.080               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.                                     
    REMARK   3    SINGLE TORSION                  (A) : 0.172 ; 0.200               
    REMARK   3    MULTIPLE TORSION                (A) : 0.168 ; 0.200               
    REMARK   3    H-BOND (X...Y)                  (A) : 0.175 ; 0.200               
    REMARK   3    H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.                           
    REMARK   3    SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    PLANAR                    (DEGREES) : 2.800 ; 5.000               
    REMARK   3    STAGGERED                 (DEGREES) : 20.300; 15.000              
    REMARK   3    TRANSVERSE                (DEGREES) : 32.400; 25.000              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND               (A**2) : 2.600 ; 2.000               
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE              (A**2) : 3.500 ; 3.000               
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND               (A**2) : 8.800 ; 4.000               
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE              (A**2) : 12.300; 6.000               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: THE STARTING MODEL FOR REFINEMENT         
    REMARK   3  WAS THE BV1M STRUCTURE IN PDB ENTRY 1A0Z.                           
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 1A00 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 31-OCT-95                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 295                                
    REMARK 200  PH                             : 7.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RUH2R                       
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE(002)                      
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : AREA DETECTOR                      
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : XUONG-HAMLIN MULTIWIRE             
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : SDMS                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SDMS                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 40226                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 25.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5.900                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.06900                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.06900                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 8.6000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.15                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 86.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.00                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.19100                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.19100                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.240                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: ISOMORPHOUS WITH             
    REMARK 200  DEOXYHEMOGLOBIN A                                                   
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PROLSQ                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: BV1M STRUCTURE, PDB ENTRY 1A0Z.                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: BV1M STRUCTURE IN ENTRY 1A0Z WAS USED AS THE STARTING        
    REMARK 200  MODEL FOR RIGID BODY REFINEMENT WITH X-PLOR FOLLOWED BY LEAST-      
    REMARK 200  SQUARES REFINEMENT WITH PROLSQ.                                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 47.00                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.32                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 10.5% PEG 6000 10 MM POTASSIUM           
    REMARK 280  PHOSPHATE PH 7.0 100 MM POTASSIUM CHLORIDE 3 MM SODIUM              
    REMARK 280  DITHIONITE                                                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       42.05000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       31.90000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       56.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       31.90000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       42.05000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       56.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 11230 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 23360 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -105.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ASP A  75   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -6.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  92   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.1 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  92   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.3 DEGREES          
    REMARK 500    VAL C   1   CG1 -  CB  -  CG2 ANGL. DEV. =  11.2 DEGREES          
    REMARK 500    TYR C  24   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  -3.7 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  85   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   6.9 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  85   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -7.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C  92   NH1 -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =   7.0 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C  92   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C  92   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. = -10.4 DEGREES          
    REMARK 500    LYS C  99   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  14.3 DEGREES          
    REMARK 500    LYS C  99   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  13.2 DEGREES          
    REMARK 500    LEU C 105   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  15.6 DEGREES          
    REMARK 500    HIS D   2   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. = -10.3 DEGREES          
    REMARK 500    ARG D  40   CD  -  NE  -  CZ  ANGL. DEV. =   9.9 DEGREES          
    REMARK 500    ARG D  40   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   6.4 DEGREES          
    REMARK 500    ASP D  52   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -5.8 DEGREES          
    REMARK 500    LYS D  66   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  16.9 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  75       56.12   -149.57                                   
    REMARK 500    LYS A  90      -70.28   -111.97                                   
    REMARK 500    LEU C 113       69.06   -115.78                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: PLANAR GROUPS                                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 PLANAR GROUPS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A TOTAL                 
    REMARK 500 RMS DISTANCE OF ALL ATOMS FROM THE BEST-FIT PLANE                    
    REMARK 500 BY MORE THAN AN EXPECTED VALUE OF 6*RMSD, WITH AN                    
    REMARK 500 RMSD 0.02 ANGSTROMS, OR AT LEAST ONE ATOM HAS                        
    REMARK 500 AN RMSD GREATER THAN THIS VALUE                                      
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        RMS     TYPE                                    
    REMARK 500    ARG B 104         0.13    SIDE_CHAIN                              
    REMARK 500    ARG D  40         0.08    SIDE_CHAIN                              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH D 235        DISTANCE =  5.14 ANGSTROMS                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM A 142                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM B 147                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM C 142                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM D 147                 
    DBREF  1A00 A    1   141  UNP    P69905   HBA_HUMAN        1    141             
    DBREF  1A00 B    2   146  UNP    P68871   HBB_HUMAN        2    146             
    DBREF  1A00 C    1   141  UNP    P69905   HBA_HUMAN        1    141             
    DBREF  1A00 D    2   146  UNP    P68871   HBB_HUMAN        2    146             
    SEQADV 1A00 TYR B   37  UNP  P68871    TRP    37 ENGINEERED                     
    SEQADV 1A00 TYR D   37  UNP  P68871    TRP    37 ENGINEERED                     
    SEQRES   1 A  141  VAL LEU SER PRO ALA ASP LYS THR ASN VAL LYS ALA ALA          
    SEQRES   2 A  141  TRP GLY LYS VAL GLY ALA HIS ALA GLY GLU TYR GLY ALA          
    SEQRES   3 A  141  GLU ALA LEU GLU ARG MET PHE LEU SER PHE PRO THR THR          
    SEQRES   4 A  141  LYS THR TYR PHE PRO HIS PHE ASP LEU SER HIS GLY SER          
    SEQRES   5 A  141  ALA GLN VAL LYS GLY HIS GLY LYS LYS VAL ALA ASP ALA          
    SEQRES   6 A  141  LEU THR ASN ALA VAL ALA HIS VAL ASP ASP MET PRO ASN          
    SEQRES   7 A  141  ALA LEU SER ALA LEU SER ASP LEU HIS ALA HIS LYS LEU          
    SEQRES   8 A  141  ARG VAL ASP PRO VAL ASN PHE LYS LEU LEU SER HIS CYS          
    SEQRES   9 A  141  LEU LEU VAL THR LEU ALA ALA HIS LEU PRO ALA GLU PHE          
    SEQRES  10 A  141  THR PRO ALA VAL HIS ALA SER LEU ASP LYS PHE LEU ALA          
    SEQRES  11 A  141  SER VAL SER THR VAL LEU THR SER LYS TYR ARG                  
    SEQRES   1 B  146  MET HIS LEU THR PRO GLU GLU LYS SER ALA VAL THR ALA          
    SEQRES   2 B  146  LEU TRP GLY LYS VAL ASN VAL ASP GLU VAL GLY GLY GLU          
    SEQRES   3 B  146  ALA LEU GLY ARG LEU LEU VAL VAL TYR PRO TYR THR GLN          
    SEQRES   4 B  146  ARG PHE PHE GLU SER PHE GLY ASP LEU SER THR PRO ASP          
    SEQRES   5 B  146  ALA VAL MET GLY ASN PRO LYS VAL LYS ALA HIS GLY LYS          
    SEQRES   6 B  146  LYS VAL LEU GLY ALA PHE SER ASP GLY LEU ALA HIS LEU          
    SEQRES   7 B  146  ASP ASN LEU LYS GLY THR PHE ALA THR LEU SER GLU LEU          
    SEQRES   8 B  146  HIS CYS ASP LYS LEU HIS VAL ASP PRO GLU ASN PHE ARG          
    SEQRES   9 B  146  LEU LEU GLY ASN VAL LEU VAL CYS VAL LEU ALA HIS HIS          
    SEQRES  10 B  146  PHE GLY LYS GLU PHE THR PRO PRO VAL GLN ALA ALA TYR          
    SEQRES  11 B  146  GLN LYS VAL VAL ALA GLY VAL ALA ASN ALA LEU ALA HIS          
    SEQRES  12 B  146  LYS TYR HIS                                                  
    SEQRES   1 C  141  VAL LEU SER PRO ALA ASP LYS THR ASN VAL LYS ALA ALA          
    SEQRES   2 C  141  TRP GLY LYS VAL GLY ALA HIS ALA GLY GLU TYR GLY ALA          
    SEQRES   3 C  141  GLU ALA LEU GLU ARG MET PHE LEU SER PHE PRO THR THR          
    SEQRES   4 C  141  LYS THR TYR PHE PRO HIS PHE ASP LEU SER HIS GLY SER          
    SEQRES   5 C  141  ALA GLN VAL LYS GLY HIS GLY LYS LYS VAL ALA ASP ALA          
    SEQRES   6 C  141  LEU THR ASN ALA VAL ALA HIS VAL ASP ASP MET PRO ASN          
    SEQRES   7 C  141  ALA LEU SER ALA LEU SER ASP LEU HIS ALA HIS LYS LEU          
    SEQRES   8 C  141  ARG VAL ASP PRO VAL ASN PHE LYS LEU LEU SER HIS CYS          
    SEQRES   9 C  141  LEU LEU VAL THR LEU ALA ALA HIS LEU PRO ALA GLU PHE          
    SEQRES  10 C  141  THR PRO ALA VAL HIS ALA SER LEU ASP LYS PHE LEU ALA          
    SEQRES  11 C  141  SER VAL SER THR VAL LEU THR SER LYS TYR ARG                  
    SEQRES   1 D  146  MET HIS LEU THR PRO GLU GLU LYS SER ALA VAL THR ALA          
    SEQRES   2 D  146  LEU TRP GLY LYS VAL ASN VAL ASP GLU VAL GLY GLY GLU          
    SEQRES   3 D  146  ALA LEU GLY ARG LEU LEU VAL VAL TYR PRO TYR THR GLN          
    SEQRES   4 D  146  ARG PHE PHE GLU SER PHE GLY ASP LEU SER THR PRO ASP          
    SEQRES   5 D  146  ALA VAL MET GLY ASN PRO LYS VAL LYS ALA HIS GLY LYS          
    SEQRES   6 D  146  LYS VAL LEU GLY ALA PHE SER ASP GLY LEU ALA HIS LEU          
    SEQRES   7 D  146  ASP ASN LEU LYS GLY THR PHE ALA THR LEU SER GLU LEU          
    SEQRES   8 D  146  HIS CYS ASP LYS LEU HIS VAL ASP PRO GLU ASN PHE ARG          
    SEQRES   9 D  146  LEU LEU GLY ASN VAL LEU VAL CYS VAL LEU ALA HIS HIS          
    SEQRES  10 D  146  PHE GLY LYS GLU PHE THR PRO PRO VAL GLN ALA ALA TYR          
    SEQRES  11 D  146  GLN LYS VAL VAL ALA GLY VAL ALA ASN ALA LEU ALA HIS          
    SEQRES  12 D  146  LYS TYR HIS                                                  
    HET    HEM  A 142      43                                                       
    HET    HEM  B 147      43                                                       
    HET    HEM  C 142      43                                                       
    HET    HEM  D 147      43                                                       
    HETNAM     HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE                                  
    HETSYN     HEM HEME                                                             
    FORMUL   5  HEM    4(C34 H32 FE N4 O4)                                          
    FORMUL   9  HOH   *216(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 PRO A    4  GLY A   18  1                                  15    
    HELIX    2   2 HIS A   20  SER A   35  1                                  16    
    HELIX    3   3 PRO A   37  TYR A   42  5                                   6    
    HELIX    4   4 ALA A   53  ALA A   71  1                                  19    
    HELIX    5   5 VAL A   73  ALA A   79  5                                   7    
    HELIX    6   6 SER A   81  HIS A   89  1                                   9    
    HELIX    7   7 PRO A   95  HIS A  112  5                                  18    
    HELIX    8   8 PRO A  119  LEU A  136  1                                  18    
    HELIX    9   9 PRO B    5  LYS B   17  1                                  13    
    HELIX   10  10 VAL B   20  VAL B   34  1                                  15    
    HELIX   11  11 PRO B   36  PHE B   41  5                                   6    
    HELIX   12  12 GLU B   43  PHE B   45  5                                   3    
    HELIX   13  13 PRO B   51  MET B   55  1                                   5    
    HELIX   14  14 PRO B   58  HIS B   77  1                                  20    
    HELIX   15  15 LEU B   81  ASP B   94  1                                  14    
    HELIX   16  16 PRO B  100  GLU B  121  5                                  22    
    HELIX   17  17 PRO B  124  ALA B  142  1                                  19    
    HELIX   18  18 PRO C    4  GLY C   18  1                                  15    
    HELIX   19  19 HIS C   20  SER C   35  1                                  16    
    HELIX   20  20 PRO C   37  TYR C   42  5                                   6    
    HELIX   21  21 ALA C   53  ALA C   71  1                                  19    
    HELIX   22  22 VAL C   73  ALA C   79  5                                   7    
    HELIX   23  23 SER C   81  HIS C   89  1                                   9    
    HELIX   24  24 PRO C   95  HIS C  112  5                                  18    
    HELIX   25  25 PRO C  119  LEU C  136  1                                  18    
    HELIX   26  26 PRO D    5  LYS D   17  1                                  13    
    HELIX   27  27 VAL D   20  VAL D   34  1                                  15    
    HELIX   28  28 PRO D   36  PHE D   41  5                                   6    
    HELIX   29  29 GLU D   43  PHE D   45  5                                   3    
    HELIX   30  30 PRO D   51  MET D   55  1                                   5    
    HELIX   31  31 PRO D   58  HIS D   77  1                                  20    
    HELIX   32  32 LEU D   81  THR D   84  1                                   4    
    HELIX   33  33 ALA D   86  ASP D   94  1                                   9    
    HELIX   34  34 PRO D  100  GLU D  121  5                                  22    
    HELIX   35  35 PRO D  124  ALA D  142  1                                  19    
    LINK        FE   HEM A 142                 NE2 HIS A  87     1555   1555  2.24  
    LINK        FE   HEM B 147                 NE2 HIS B  92     1555   1555  2.21  
    LINK        FE   HEM C 142                 NE2 HIS C  87     1555   1555  2.23  
    LINK        FE   HEM D 147                 NE2 HIS D  92     1555   1555  2.22  
    SITE     1 AC1 14 TYR A  42  PHE A  43  HIS A  45  HIS A  58                    
    SITE     2 AC1 14 LYS A  61  LEU A  83  HIS A  87  LEU A  91                    
    SITE     3 AC1 14 VAL A  93  ASN A  97  PHE A  98  LEU A 136                    
    SITE     4 AC1 14 HOH A 173  HOH A 216                                          
    SITE     1 AC2 11 PHE B  42  HIS B  63  LYS B  66  VAL B  67                    
    SITE     2 AC2 11 LEU B  91  HIS B  92  LEU B  96  ASN B 102                    
    SITE     3 AC2 11 PHE B 103  LEU B 141  HOH B 403                               
    SITE     1 AC3 13 TYR C  42  PHE C  43  HIS C  45  HIS C  58                    
    SITE     2 AC3 13 LYS C  61  HIS C  87  LEU C  91  VAL C  93                    
    SITE     3 AC3 13 ASN C  97  PHE C  98  LEU C 101  LEU C 136                    
    SITE     4 AC3 13 HOH C 208                                                     
    SITE     1 AC4 10 PHE D  41  HIS D  63  VAL D  67  LEU D  88                    
    SITE     2 AC4 10 LEU D  91  HIS D  92  LEU D  96  ASN D 102                    
    SITE     3 AC4 10 PHE D 103  LEU D 141                                          
    CRYST1   84.100  112.000   63.800  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.011891  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.008929  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.015674        0.00000                         
    MTRIX1   1  0.950670 -0.050560  0.306050        5.59928    1                    
    MTRIX2   1 -0.051200 -0.998670 -0.005940       90.78605    1                    
    MTRIX3   1  0.305940 -0.010020 -0.952000      -20.34795    1                    

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb1a00.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        C
      ATOM        D

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1575  CG  LYS B  66      75.539  23.160 -16.380  1.00 31.81           C  
      ATOM   1576  CD  LYS B  66      75.640  22.327 -15.124  1.00 46.08           C  
      ATOM   1577  CE  LYS B  66      76.082  20.895 -15.399  1.00 60.35           C  
      ATOM   1578  NZ  LYS B  66      75.908  20.060 -14.169  1.00 62.54           N  
      ATOM   1989  CG  LYS B 120      84.896  50.903 -28.618  1.00 39.36           C  
      ATOM   1990  CD  LYS B 120      84.721  52.210 -29.389  1.00 44.57           C  
      ATOM   1991  CE  LYS B 120      84.376  51.922 -30.836  1.00 51.99           C  
      ATOM   1992  NZ  LYS B 120      83.690  53.079 -31.460  1.00 57.43           N  
      ATOM   4182  CG  LYS D 120      75.335  35.822  32.340  1.00 19.33           C  
      ATOM   4183  CD  LYS D 120      75.433  34.884  33.515  1.00 25.32           C  
      ATOM   4184  CE  LYS D 120      74.166  34.699  34.321  1.00 24.73           C  
      ATOM   4185  NZ  LYS D 120      73.096  34.095  33.477  1.00 54.16           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00