?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXYGEN TRANSPORT                        18-DEC-97   105M              
    TITLE     SPERM WHALE MYOGLOBIN N-BUTYL ISOCYANIDE AT PH 9.0                    
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: MYOGLOBIN;                                                 
    COMPND   3 CHAIN: A                                                             
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: PHYSETER CATODON;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: SPERM WHALE;                                        
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9755;                                                
    SOURCE   5 ORGAN: SKELETAL;                                                     
    SOURCE   6 TISSUE: SKELETAL MUSCLE;                                             
    SOURCE   7 CELLULAR_LOCATION: CYTOPLASM                                         
    KEYWDS    LIGAND BINDING, OXYGEN STORAGE, OXYGEN BINDING, HEME,                 
    KEYWDS   2 OXYGEN TRANSPORT                                                     
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    R.D.SMITH,J.S.OLSON,G.N.PHILLIPS JR.                                  
    REVDAT   4   24-FEB-09 105M    1       VERSN                                    
    REVDAT   3   03-MAY-05 105M    1       AUTHOR                                   
    REVDAT   2   17-MAY-99 105M    1       JRNL   HELIX                             
    REVDAT   1   08-APR-98 105M    0                                                
    JRNL        AUTH   R.D.SMITH                                                    
    JRNL        TITL   CORRELATIONS BETWEEN BOUND N-ALKYL ISOCYANIDE                
    JRNL        TITL 2 ORIENTATIONS AND PATHWAYS FOR LIGAND BINDING IN              
    JRNL        TITL 3 RECOMBINANT MYOGLOBINS                                       
    JRNL        REF    THESIS, RICE                               1999              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.02 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : X-PLOR 3.851                                         
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.02                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 5.00                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : 10000000.000                   
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : 0.0010                         
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 82.0                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 6699                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.174                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.268                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.200                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 682                             
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : 0.010                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 8                            
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.02                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.11                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 73.00                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 680                          
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2430                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2700                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 8.60                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 64                           
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.034                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1217                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 49                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 120                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 12.90                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 24.30                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.20                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.23                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.30                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.21                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.007                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.20                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 19.40                           
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.10                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : RESTRAINED                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 3.740 ; 1.500                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 4.090 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 8.460 ; 2.500                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 10.460; 2.500                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : PARHCSDX.PRO                                   
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : PARAMETER.HEME                                 
    REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : PARAMETER.NBNC                                 
    REMARK   3  PARAMETER FILE  4  : PARAM19.SOLV                                   
    REMARK   3  PARAMETER FILE  5  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : TOPHCSDX.PRO                                   
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : TOPOLOGY.HEME                                  
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : TOPOLOGY.NBNC                                  
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  4   : TOPH19.SOLV                                    
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  5   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 105M COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : JUL-93                             
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 292                                
    REMARK 200  PH                             : 9.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NULL                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : SIEMENS                            
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE(002)                      
    REMARK 200  OPTICS                         : PINHOLE COLLIMATOR                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU                             
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 7987                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.020                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 6.000                              
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 90.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 1.820                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.07100                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.02                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.03                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 90.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 1.96                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.22500                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: X-PLOR 3.851                                          
    REMARK 200 STARTING MODEL: SPERM WHALE MYOGLOBIN NBNC WITHOUT LIGAND            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 33.00                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.83                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 3.0 M AMMONIUM SULFATE, UNBUFFERED,      
    REMARK 280  PH 9.0                                                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       15.03050            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  20       74.30   -152.87                                   
    REMARK 500    TYR A 151      -94.57    -98.71                                   
    REMARK 500    GLN A 152      -13.59     70.30                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             HEM A 155  FE                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A  93   NE2                                                    
    REMARK 620 2 NBN A 156   C   178.9                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: HEM                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: UNKNOWN                                               
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: LIGAND BINDING SITE.                               
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 157                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM A 155                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NBN A 156                 
    DBREF  105M A    1   153  UNP    P02185   MYG_PHYCA        1    153             
    SEQRES   1 A  153  VAL LEU SER GLU GLY GLU TRP GLN LEU VAL LEU HIS VAL          
    SEQRES   2 A  153  TRP ALA LYS VAL GLU ALA ASP VAL ALA GLY HIS GLY GLN          
    SEQRES   3 A  153  ASP ILE LEU ILE ARG LEU PHE LYS SER HIS PRO GLU THR          
    SEQRES   4 A  153  LEU GLU LYS PHE ASP ARG PHE LYS HIS LEU LYS THR GLU          
    SEQRES   5 A  153  ALA GLU MET LYS ALA SER GLU ASP LEU LYS LYS HIS GLY          
    SEQRES   6 A  153  VAL THR VAL LEU THR ALA LEU GLY ALA ILE LEU LYS LYS          
    SEQRES   7 A  153  LYS GLY HIS HIS GLU ALA GLU LEU LYS PRO LEU ALA GLN          
    SEQRES   8 A  153  SER HIS ALA THR LYS HIS LYS ILE PRO ILE LYS TYR LEU          
    SEQRES   9 A  153  GLU PHE ILE SER GLU ALA ILE ILE HIS VAL LEU HIS SER          
    SEQRES  10 A  153  ARG HIS PRO GLY ASP PHE GLY ALA ASP ALA GLN GLY ALA          
    SEQRES  11 A  153  MET ASN LYS ALA LEU GLU LEU PHE ARG LYS ASP ILE ALA          
    SEQRES  12 A  153  ALA LYS TYR LYS GLU LEU GLY TYR GLN GLY                      
    HET    SO4  A 157       5                                                       
    HET    HEM  A 155      43                                                       
    HET    NBN  A 156       6                                                       
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    HETNAM     HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE                                  
    HETNAM     NBN N-BUTYL ISOCYANIDE                                               
    HETSYN     HEM HEME                                                             
    FORMUL   2  SO4    O4 S 2-                                                      
    FORMUL   3  HEM    C34 H32 FE N4 O4                                             
    FORMUL   4  NBN    C5 H9 N                                                      
    FORMUL   5  HOH   *115(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A    3  GLU A   18  1                                  16    
    HELIX    2   2 ASP A   20  SER A   35  1                                  16    
    HELIX    3   3 HIS A   36  LYS A   42  1                                   7    
    HELIX    4   4 THR A   51  ALA A   57  1                                   7    
    HELIX    5   5 SER A   58  LYS A   77  1                                  20    
    HELIX    6   6 LEU A   86  ALA A   94  1                                   9    
    HELIX    7   7 PRO A  100  ARG A  118  1                                  19    
    HELIX    8   8 GLY A  124  LEU A  149  1                                  26    
    LINK        FE   HEM A 155                 NE2 HIS A  93     1555   1555  2.23  
    LINK        FE   HEM A 155                 C   NBN A 156     1555   1555  2.11  
    SITE     1 HEM  1 HEM A 155                                                     
    SITE     1 AC1  7 SER A  58  GLU A  59  ASP A  60  HOH A 238                    
    SITE     2 AC1  7 HOH A 239  HOH A 240  HOH A 278                               
    SITE     1 AC2 16 LYS A  42  PHE A  43  ARG A  45  LEU A  89                    
    SITE     2 AC2 16 SER A  92  HIS A  93  HIS A  97  ILE A  99                    
    SITE     3 AC2 16 TYR A 103  HIS A 116  GLN A 128  NBN A 156                    
    SITE     4 AC2 16 HOH A 207  HOH A 266  HOH A 289  HOH A 302                    
    SITE     1 AC3  7 LEU A  29  LEU A  32  PHE A  43  HIS A  64                    
    SITE     2 AC3  7 VAL A  68  ILE A 107  HEM A 155                               
    CRYST1   64.720   30.061   35.191  90.00 105.76  90.00 P 1 21 1      2          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.015451  0.000000  0.004361        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.033266  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.029526        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb105m.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00