このページはRCSBの David S. Goodsell博士による「Molecule of the Month」2002年11月の記事を日本語に訳したものです。転載・引用については利用規約をご覧下さい。
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:翻訳 工藤高裕 (PDBj)
フェリチン(PDB:1fha)下図は上図を中央で切って中が見えるようにしたもの

鉄(iron)は地球上に至るところで見られるため、生きた細胞が様々な方法で鉄を利用するのは何ら驚くべきことではない。我々は鉄を身体中でいろんな仕事のために使っている。鉄は酸素などの小さな分子と強く特異的に結合し、これらのつかまえにくい分子を操作するための欠かせない道具を作る。鉄イオンは簡単に二価イオン(ferrous)と三価イオン(ferric)両方の型を行き来し、個々の電子を扱う手軽な道具を提供している。しかし、鉄イオンは我々の現代における生物学的環境において大いなる問題を提起している。水で満たされている細胞と空気中の酸素が協同して、鉄イオンを三価イオン状態にするが、これは大変水に溶けにくく、さび様の酸化物を作り出してしまう。細胞は鉄イオンをどうにかして隔離し、必要な量を貯蔵し供給できるようにしておかなければならない。この仕事を行っているのがフェリチン(ferritin)とトランスフェリン(transferrin)である。

鉄の貯蔵

細胞内における余分な鉄イオンは、フェリチンによるタンパク質の殻の中へ安全に閉じこめられている。ここではPDBエントリー 1fha から得られたフェリチンの構造を図示した。フェリチンは24個の同じタンパク質サブユニットが集まって中空の構造を形成している。右図下に示した図は、中空の殻を真ん中で半分に切断し、容器の内部およびそこに続く数個の穴が見えるようにしたものである。鉄イオンはフェリチンの殻に入ると、二価イオン状態に変換され、リン酸イオン(phosphate ion)および水酸化物イオン(hydroxide ion)と共に小さな微結晶を形成する。この殻の内部には約4500個の鉄イオンを収納できる部屋がある。

豊富な鉄

我々の体内には約3.7gの鉄があり、それを食物から苦労して集めている。そのうち約2.5gは血液中の ヘモグロビン (hemoglobin)の中にとらえられ、酸素の輸送を助けている。これは有用で欠かすことのできない鉄の供給源であるため、この鉄を再利用する特別な機構が開発されてきた。また別の10分の何gかは ミオグロビン (Myoglobin)にあって、ここでも酸素の管理を助けている。そして非常に少量(約0.02g)が、我々の細胞に供給されるATPの大半を生産する電子伝達系(electron transport chain)タンパク質など電子を輸送する様々なタンパク質に配分されている。残り約1gは将来の必要を満たすためフェリチンの中に蓄えられている。

鉄イオンの輸送

上:鉄の炭酸塩を含むトランスフェリン(PDB:1h76) 下:トランスフェリン受容体(PDB:1cx8)

鉄イオンはタンパク質のトランスフェリン(右図上の青い分子、PDBエントリー 1h76 )によって血中に供給される。トランスフェリン分子はそれぞれ2個ずつ鉄イオン(茶色)を運んでいる。各鉄イオンは炭酸イオン(carbonate ion、赤と白)と結合している。タンパク質は鉄イオンと4つの結合を形成するよう完全に配置された一連のアミノ酸を持っており、これによって鉄イオンはこの位置に固定される。トランスフェリンは鉄原子を見つけると、細胞表面にあるトランスフェリン受容体を見つけるまで血液中を流れ続ける。なお右図下に示したのがPDBエントリー 1cx8 から得られたトランスフェリンの構造であるが、このエントリーのPDBファイルには細胞外部分の座標しか含まれていないため、残りの部分は模式図で示している。トランスフェリンは受容体を見つけると強く結合し、細胞に小胞を引き入れる。すると細胞がこの小胞の内側を酸性化することにより、トランスフェリンは鉄を解放する。そして受容体と空になったトランスフェリンは細胞の外側へと戻り再利用される。血中の中性pHがきっかけとなって受容体は空のトランスフェリンを解放し、鉄を集める仕事は続けられる。

PDBデータベースを検索すると、ラクトフェリン(lactoferrin)やオボトランスフェリン(ovotransferrin)といったトランスフェリンと似た分子が見つかるだろう。これらの分子はそれぞれ牛乳、卵白に見られる分子で、トランスフェリンと同様に鉄と強く結合する部位を持っている。ところがこれらの主な機能は鉄の供給ではない。これらは細菌から細胞を守る役目をしている。遊離状態の鉄イオンを取り除くことにより、細菌の生命維持に必要なものが不足させ、感染の成長を遅くさせている。

構造をみる

3回対称軸の構造を持つフェリチン穴(PDB:1mfr)

鉄原子をフェリチンに取り込み、またここから取り出す方法についてはまだよく分かっていない部分がある。多くの研究者は24個のサブユニットの間にある小さな穴を通って鉄原子は入ると考えている。このページの最初に4回対称軸の位置に穴があることを示した。ここでは、3回対称軸の位置の1つが真ん中にあることを示す。一旦鉄原子が中にはいると微結晶が形成され、大きすぎて穴を戻って出ることができなくなる。つまり鉄原子を解放するには、複合体全体を解体しなければならなくなる。

ここに各自で構造を見る際のヒントを示す。ここに示した構造(ウシガエルのフェリチン、PDBエントリー 1mfr )は24個の鎖全てを含むが、ヒトやウマのフェリチン関するPDBエントリー (PDBエントリー 1aew など)には1個のサブユニットしか含まれていない。この場合、生物学的分子(biological molecule)を作って見る必要がある。

2003年4月時点でPDBに登録されていたジヒドロ葉酸フェリチンとトランスフェリンの構造一覧をこちらのリストに掲載しています。

2003年4月時点でPDBに登録されていた関連PDBエントリー一覧
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PDB ID Title Authors Publication Year Journal Name Volume No First Page Pubmed ID
1a6z Crystal structure of the hemochromatosis protein HFE and characterization of its interaction with transferrin receptor. J.A.Lebron, M.J.Bennett, D.E.Vaughn, A.J.Chirino, P.M.Snow, G.A.Mintier, J.N.Feder, P.J.Bjorkman 1998 Cell 93 111 9546397
1a8e Two high-resolution crystal structures of the recombinant N-lobe of human transferrin reveal a structural change implicated in iron release. R.T.MacGillivray, S.A.Moore, J.Chen, B.F.Anderson, H.Baker, Y.Luo, M.Bewley, C.A.Smith, M.E.Murphy, Y.Wang, A.B.Mason, R.C.Woodworth, G.D.Brayer, E.N.Baker 1998 Biochemistry 37 7919 9609685
1a8f
1aew Comparison of the three-dimensional structures of recombinant human H and horse L ferritins at high resolution. P.D.Hempstead, S.J.Yewdall, A.R.Fernie, D.M.Lawson, P.J.Artymiuk, D.W.Rice, G.C.Ford, P.M.Harrison 1997 J Mol Biol 268 424 9159481
2fha
1aiv Both lobes adopt an open conformation upon loss of iron. H.Kurokawa, J.C.Dewan, B.Mikami, J.C.Sacchettini, M.Hirose 1999 J.Biol.Chem. 274 28445 10497206
1am6 Novel Binding Mode of Hydroxamate Inhibitors to Human Carbonic Anhydrase II L.R.Scolnick, A.M.Clements, J.Liao, L.Crenshaw, M.Hellberg, J.May, T.R.Dean, D.W.Christianson 1997 J. Am. Chem. Soc. 119 850 n/a
1aov Preliminary crystallographic studies on duck ovotransferrin. A.Rawas, K.Moreton, H.Muirhead, J.Williams 1989 J Mol Biol 208 213 2769754
1b0l Structure of recombinant human lactoferrin expressed in Aspergillus awamori. X.L.Sun, H.M.Baker, S.C.Shewry, G.B.Jameson, E.N.Baker 1999 Acta Crystallogr., Sect.D 55 403 10089347
1b3e X-ray crystallography and mass spectroscopy reveal that the N-lobe of human transferrin expressed in Pichia pastoris is folded correctly but is glycosylated on serine-32. M.C.Bewley, B.M.Tam, J.Grewal, S.He, S.Shewry, M.E.Murphy, A.B.Mason, R.C.Woodworth, E.N.Baker, R.T.MacGillivray 1999 Biochemistry 38 2535 10029548
1bcf Structure of a unique twofold symmetric haem-binding site. F.Frolow, A.J.Kalb(Gilboa), J.Yariv 1994 Nat. Struct. Biol. 1 453 7664064
1bfr Structure of a monoclinic crystal from of cyctochrome b1 (Bacterioferritin) from E. coli. A.Dautant, J.B.Meyer, J.Yariv, G.Precigoux, R.M.Sweet, A.J.Kalb, F.Frolow 1998 Acta Crystallogr., Sect.D 54 16 9867433
1bg7 Localized unfolding at the junction of three ferritin subunits. A mechanism for iron release? H.Takagi, D.Shi, Y.Ha, N.M.Allewell, E.C.Theil 1998 J Biol Chem 273 18685 9668036
1biy Structure of buffalo lactoferrin at 3.3 A resolution at 277 K. S.Karthikeyan, S.Yadav, T.P.Singh 2000 Acta Crystallogr., Sect.D 56 684 10818344
1bka Anion binding by transferrins: importance of second-shell effects revealed by the crystal structure of oxalate-substituted diferric lactoferrin. H.M.Baker, B.F.Anderson, A.M.Brodie, M.S.Shongwe, C.A.Smith, E.N.Baker 1996 Biochemistry 35 9007 8703903
1blf Three-dimensional structure of diferric bovine lactoferrin at 2.8 A resolution. S.A.Moore, B.F.Anderson, C.R.Groom, M.Haridas, E.N.Baker 1997 J Mol Biol 274 222 9398529
1bn1 Structural analysis of inhibitor binding to human carbonic anhydrase II. P.A.Boriack-Sjodin, S.Zeitlin, H.H.Chen, L.Crenshaw, S.Gross, A.Dantanarayana, P.Delgado, J.A.May, T.Dean, D.W.Christianson 1998 Protein Sci 7 2483 9865942
1bn3
1bn4
1bnm
1bnn
1bnq
1bnt
1bnu
1bnv
1bnw
1bp5 Ligand-induced conformational change in transferrins: crystal structure of the open form of the N-terminal half-molecule of human transferrin. P.D.Jeffrey, M.C.Bewley, R.T.MacGillivray, A.B.Mason, R.C.Woodworth, E.N.Baker 1998 Biochemistry 37 13978 9760232
1btj
1cb6 Structure of human apolactoferrin at 2.0 A resolution. Refinement and analysis of ligand-induced conformational change. G.B.Jameson, B.F.Anderson, G.E.Norris, D.H.Thomas, E.N.Baker 1998 Acta Crystallogr., Sect.D 54 1319 10089508
1ce2 Structure of Buffalo Lactoferrin at 2.5A Resolution Using Crystals Grown at 303 K Shows Different Orientations of N and C Lobes S.Karthikeyan, M.Paramasivam, S.Yadav, A.Srinivasan, T.P.Singh 1999 Acta Crystallogr., Sect.D 55 1805 n/a
1cmr Transfer of a beta-hairpin from the functional site of snake curaremimetic toxins to the alpha/beta scaffold of scorpion toxins: three-dimensional solution structure of the chimeric protein. S.Zinn-Justin, M.Guenneugues, E.Drakopoulou, B.Gilquin, C.Vita, A.Menez 1996 Biochemistry 35 8535 8679614
1cx8 Crystal Structure of the Ectodomain of Human Transferrin Receptor C.M.Lawrence, S.Ray, M.Babyonyshev, R.Galluser, D.Borhani, S.C.Harrison 1999 Science 286 779 n/a
1d3k Crystal Structures of Two Mutants (K206Q, H207E) of the N-Lobe of Human Transferrin with Increased Affinity of Iron H.-W.Yang, R.T.A.Macgillivray, J.Chen, Y.Luo, Y.Wang, G.D.Brayer, A.Mason, R.C.Woodworth, M.E.P.Murphy 2000 Protein Sci. 9 49 n/a
1d4n Crystal Structures of Two Mutants (K206Q, H207E) of the N-Lobe of Human Transferrin with Increased Affinity for Iron H.-W.Yang, R.T.A.Macgillivray, J.Chen, Y.Luo, Y.Wang, G.D.Brayer, A.Mason, R.C.Woodworth, M.E.P.Murphy 2000 Protein Sci. 9 49 n/a
1dat X-ray structure of recombinant horse L-chain apoferritin at 2.0 angstrom resolution: Implications for stability and function. B.Gallois, B.L.dEstaintot, M.A.Michaux, A.Dautant, T.Granier, G.Precigoux, J.A.Soruco, F.Roland, O.ChavasAlba, A.Herbas, R.R.Crichton 1997 J Biol Inorg Chem 2 360 n/a
1de4 Crystal Structure of the Hereditary Haemochromatosis Protein Hfe Complexed with Transferrin Receptor M.J.Bennett, J.A.Lebron, P.J.Bjorkman 2000 Nature 403 46 n/a
1dot Structure of diferric duck ovotransferrin at 2.35 angstrom resolution. A.Rawas, H.Muirhead, J.Williams 1996 Acta Crystallogr., Sect.D 52 631 n/a
1dps The crystal structure of Dps, a ferritin homolog that binds and protects DNA. R.A.Grant, D.J.Filman, S.E.Finkel, R.Kolter, J.M.Hogle 1998 Nat. Struct. Biol. 5 294 9546221
1dtg Mutation of the Iron Ligand His 249 to Glu in the N-Lobe of Human Transferrin Abolishes the Dilysine "Trigger" But Does not Significantly Affect Iron Release R.T.Macgillivray, M.C.Bewley, C.A.Smith, Q.Y.He, A.B.Mason 2000 Biochemistry 39 1211 n/a
1dtz Camel Lactoferrin, a Transferrin-Cum-Lactoferrin: Crystal Structure of Camel Apolactoferrin at 2.6 Resolution and Structural Basis of its Dual Role J.A.Khan, P.Kumar, M.Paramasivam, R.S.Yadav, M.S.Sahani, S.Sharma, A.Srinivasan, T.P.Singh 2001 J.Mol.Biol. 309 751 n/a
1efv Three-dimensional structure of human electron transfer flavoprotein to 2.1-A resolution. D.L.Roberts, F.E.Frerman, J.J.Kim 1996 Proc. Nat. Acad. Sci. USA 93 14355 8962055
1eh3 Crystal Structure and Iron-Binding Properties of the R210K Mutant of the N-Lobe of Human Lactoferrin: Implications for Iron Release from Transferrins N.A.Peterson, B.F.Anderson, G.B.Jameson, J.W.Tweedie, E.N.Baker 2000 Biochemistry 39 6625 n/a
1eum The High Resolution X-Ray-Crystallographic Structure of the Ferritin (Ecftna) of Escherichia Coli; Comparison with Human H Ferritin (Huhf), and the Structures of the Fe3+ and Zn2+ Derivatives T.J.Stillman, P.D.Hempstead, P.J.Artymiuk, S.C.Andrews, A.J.Hudson, A.Treffry, J.R.Guest, P.M.Harrison 2001 J.Mol.Biol. 307 587 n/a
1f6l Antiferritin Vl Homodimer Binds Human Spleen Ferritin with High Specificity Y.Nymalm, Z.Kravchuk, T.Salminen, A.A.Chumanevich, A.P.Dubnovitsky, J.Kankare, O.Pentikainen, J.Lehtonen, P.Arosio, S.Martsev, M.S.Johnson 2002 J.Struct.Biol. 138 171 n/a
1f9b Three Dimensional Structure of Diferric Mare Lactoferrin S.Kumar, T.P.Singh, A.K.Sharma, N.Singh, G.Raman n/a To be Published n/a n/a n/a
1fck Metal Substitution in Transferrins: Specific Binding of Cerium(Iv) Revealed by the Crystal Structure of Cerium-Substituted Human Lactoferrin H.M.Baker, C.J.Baker, C.A.Smith, E.N.Baker 2000 J. Biol. Inorg. Chem. 5 692 n/a
1fha Solving the structure of human H ferritin by genetically engineering intermolecular crystal contacts. D.M.Lawson, P.J.Artymiuk, S.J.Yewdall, J.M.Smith, J.C.Livingstone, A.Treffry, A.Luzzago, S.Levi, P.Arosio, G.Cesareni, et al. 1991 Nature 349 541 1992356
1fqe Crystal Structures and Iron Release Properties of Mutants (K206A and K296A) that Abolish the Dilysine Interaction in the N-Lobe of Human Transferrin D.Nurizzo, H.M.Baker, Q.Y.He, R.T.Macgillivray, A.B.Mason, R.C.Woodworth, E.N.Baker 2001 Biochemistry 40 1616 n/a
1fqf
1gv8 The Mechanism of Iron Uptake by Transferrins: The X-Ray Structures of the 18 kDa Nii Domain Fragment of Duck Ovotransferrin and its Nitrilotriacetate Complex P.Kuser, D.Hall, M.Haw, M.Neu, R.Evans, P.Lindley 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 777 n/a
1gvc
1gwg Triiodide Derivatization and Combinatorial Counter-Ion Replacement: Two Methods for Enhancing Phasing Signal Using Laboratory Cu Kalpha X-Ray Equipment G.Evans, G.Bricogne 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 976 n/a
1gzp Structure of Human Cd1B with Bound Ligands at 2.3 A, a Maze for Alkyl Chains S.D.Gadola, N.R.Zaccai, K.Harlos, D.Shepherd, J.C.Castro-Palomino, G.Ritter, R.R.Schmidt, E.Y.Jones, V.Cerundolo 2002 Nat.Immunol. 3 721 n/a
1gzq
1h43 Dilysine Trigger in Transferrins Probed by Mutagenesis of Lactoferrin: Crystal Structures of the R210G, R210E, and R210L Mutants of Human Lactoferrin N.Peterson, V.Arcus, B.Anderson, J.Tweedie, G.Jameson, E.Baker 2002 Biochemistry 41 14167 n/a
1h44
1h45
1h76 The Crystal and Molecular Structures of Diferric Porcine and Rabbit Serum Transferrins at Resolutions of 2.15 And 2.60A, Respectively D.R.Hall, J.M.Hadden, G.A.Leonard, S.Bailey, M.Neu, M.Winn, P.F.Lindley 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 70 n/a
1jnf The Crystal and Molecular Structures of Diferric Porcine and Rabbit Serum Transferrins at Resolutions of 2.15 And 2.60 A, Respectively. D.R.Hall, J.M.Hadden, G.A.Leonard, S.Bailey, M.Neu, M.Winn, P.F.Lindley 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 70 n/a
1h96 Structure of Mouse L-Chain Ferritin at 1.6 A Resolution T.Granier, B.Gallois, B.L.D'Estaintot, A.Dautant, J.M.Chevalier, J.M.Mellado, C.Beaumont, P.Santambrogio, P.Arosio, G.Precigoux 2001 Acta Crystallogr., Sect.D 57 1491 n/a
1hh5 Structure of Cytochrome C7 from Desulfuromonas Acetoxidans at 1.9A Resolutio N M.Czjzek, P.Arnoux, R.Haser, W.Shepard 2001 Acta Crystallogr., Sect.D 57 670 n/a
1hrs A CRYSTALLOGRAPHIC STUDY OF HEME-BINDING TO FERRITIN. G.Precigoux, J.Yariv, B.Gallois, A.Dautant, C.Courseille, B.L.Destaintot 1994 Acta Crystallogr., Sect.D 50 739 n/a
1hse Mutagenesis of the histidine ligand in human lactoferrin: iron binding properties and crystal structure of the histidine-253-->methionine mutant. H.Nicholson, B.F.Anderson, T.Bland, S.C.Shewry, J.W.Tweedie, E.N.Baker 1997 Biochemistry 36 341 9003186
1i6b Crystal Structure of Equine Apolactoferrin at 303 K Providing Further Evidence of Closed Conformations of N and C Lobes P.Kumar, J.A.Khan, S.Yadav, T.P.Singh 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 225 n/a
1i6q Protein Intermediate Trapped by the Simultaneous Crystallization Process. Crystal Structure of an Iron-Saturated Intermediate in the Fe3+ Binding Pathway of Camel Lactoferrin at 2.7 A Resolution. J.A.Khan, P.Kumar, A.Srinivasan, T.P.Singh 2001 J.Biol.Chem. 276 36817 n/a
1iej Domain Closure Mechanism in Transferrins: New Viewpoints About the Hinge Structure and Motion as Deduced from High Resolution Crystal Structures of Ovotransferrin N-Lobe K.Mizutani, B.Mikami, M.Hirose 2001 J.Mol.Biol. 309 937 n/a
1ier Comparison of the structures of the cubic and tetragonal forms of horse-spleen apoferritin. T.Granier, B.Gallois, A.Dautant, B.L.DEstaintot, G.Precigoux 1997 Acta Crystallogr., Sect.D 53 580 n/a
1ies
1iq7 Anion-Mediated Fe3+ Release Mechanism in Ovotransferrin C-Lobe: A Structurally Identified So4(2-) Binding Site and its Implications for the Kinetic Pathway K.Mizutani, B.K.Muralidhara, H.Yamashita, S.Tabata, B.Mikami, M.Hirose 2001 J.Biol.Chem. 276 35940 n/a
1jgc The 2.6 Resolution Structure of Rhodobacter Capsulatus Bacterioferritin with Metal-Free Dinuclear Site and Heme Iron in a Crystallographic `Special Position'. D.Cobessi, L.-S.Huang, M.Ban, N.G.Pon, F.Daldal, E.A.Berry 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 29 n/a
1ji4 Structure of the Neutrophil-Activating Protein from Helicobacter Pylori G.Zanotti, E.Papinutto, W.G.Dundon, R.Battistutta, M.Seveso, G.Del Giudice, R.Rappuoli, C.Montecucco 2002 J.Mol.Biol. 323 125 n/a
1ji5 Structure of Two Iron-Binding Proteins from Bacillus Anthracis E.Papinutto, W.G.Dundon, N.Pitulis, R.Battistutta, C.Montecucco, G.Zanotti 2002 J.Biol.Chem. 277 15093 n/a
1jig
1jl4 Crystal Structure of the Human Cd4 N-Terminal Two-Domain Fragment Complexed to a Class II Mhc Molecule J.-H.Wang, R.Meijers, Y.Xiong, J.-H.Liu, T.Sakihama, R.Zhang, A.Joachimiak, E.L.Reinherz 2001 Proc. Nat. Acad. Sci. USA 98 10799 n/a
1jqf Ligand Variation in the Transferrin Family: The Crystal Structure of the H249Q Mutant of the Human Transferrin N-Lobe as a Model for Iron Binding in Insect Tranferrins H.M.Baker, A.B.Mason, Q.-Y.He, R.T.A.Macgillivray, E.N.Baker 2001 Biochemistry 40 11670 n/a
1krq Structure of Campylobacter Jejuni Ferritin at 2.7 A Resolution L.Hortolan, N.Saintout, G.Granier, B.Langlois D'Estaintot, C.Manigand, Y.Mizunoe, S.N.Wai, B.Gallois, G.Precigoux n/a To be Published n/a n/a n/a
1l5t Crystal Structure of a Domain-Opened Mutant (R121D) of the Human Lactoferrin N-Lobe Refined from a Merohedrally-Twinned Crystal Form G.B.Jameson, B.F.Anderson, W.A.Breyer, C.L.Day, J.W.Tweedie, E.N.Baker 2002 Acta Crystallogr., Sect.D 58 955 n/a
1lb3 Structural Description of the Active Sites of Mouse L-Chain Ferritin at 1.2A Resolution T.Granier, B.Langlois D'Estaintot, B.Gallois, J-M.Chevalier, G.Precigoux, P.Santambrogio, P.Arosio 2003 J. Biol. Inorg. Chem. 8 105 n/a
1lfc Three-dimensional solution structure of lactoferricin B, an antimicrobial peptide derived from bovine lactoferrin. P.M.Hwang, N.Zhou, X.Shan, C.H.Arrowsmith, H.J.Vogel 1998 Biochemistry 37 4288 9521752
1lfg Molecular replacement solution of the structure of apolactoferrin, a protein displaying large-scale conformational change. G.E.Norris, B.F.Anderson, E.N.Baker 1991 Acta Crystallogr., Sect.B 47 998 1772635
1lfh
1lfi Metal substitution in transferrins: the crystal structure of human copper-lactoferrin at 2.1-A resolution. C.A.Smith, B.F.Anderson, H.M.Baker, E.N.Baker 1992 Biochemistry 31 4527 1581307
1lgb Structures of a legume lectin complexed with the human lactotransferrin N2 fragment, and with an isolated biantennary glycopeptide: role of the fucose moiety. Y.Bourne, J.Mazurier, D.Legrand, P.Rouge, J.Montreuil, G.Spik, C.Cambillau 1994 Structure 2 209 8069634
1lgc
1mfr Crystal Structure of Bullfrog M Ferritin at 2.8 A Resolution: Analysis of Subunit Interactions and Direct Visualization of a Binuclear Metal Center Y.Ha, D.Shi, W.Small, E.C.Theil, N.M.Allewell n/a To be Published n/a n/a n/a
1mrp Structure of Haemophilus influenzae Fe(+3)-binding protein reveals convergent evolution within a superfamily. C.M.Bruns, A.J.Nowalk, A.S.Arvai, M.A.McTigue, K.G.Vaughan, T.A.Mietzner, D.E.McRee 1997 Nat. Struct. Biol. 4 919 9360608
1n76 Crystal Structure of Human Seminal Lactoferrin at 3.4A Resolution J.Kumar, W.Weber, S.Munchau, S.Yadav, S.B.Singh, K.Sarvanan, M.Paramsivam, S.Sharma, P.Kaur, A.Bhushan, A.Srinivasan, Ch.Betzel, T.P.Singh 2003 Indian J. Biochem. Biophys. 40 14 n/a
1n7w The position of arginine 124 controls the rate of iron release from the N-lobe of human serum transferrin. A structural study. T.E.Adams, A.B.Mason, Q.Y.He, P.J.Halbrooks, S.K.Briggs, V.C.Smith, R.T.Macgillivray, S.J.Everse 2003 J.Biol.Chem. 278 6027 12458193
1n7x
1n84
1nf4 The nature of the di-iron site in the bacterioferritin from Desulfovibrio desulfuricans. S.Macedo, C.V.Romao, E.Mitchell, P.M.Matias, M.Y.Liu, A.V.Xavier, J.Legall, M.Teixeira, P.Lindley, M.A.Carrondo 2003 Nat. Struct. Biol. 10 285 12627224
1nf6
1nfv
1nft Alternative structural state of transferrin. The crystallographic analysis of iron-loaded but domain-opened ovotransferrin N-lobe. K.Mizutani, H.Yamashita, H.Kurokawa, B.Mikami, M.Hirose 1999 J Biol Chem 274 10190 10187803
1tfa
1nnt Structural evidence for a pH-sensitive dilysine trigger in the hen ovotransferrin N-lobe: implications for transferrin iron release. J.C.Dewan, B.Mikami, M.Hirose, J.C.Sacchettini 1993 Biochemistry 32 11963 8218271
1o94 Extensive conformational sampling in a ternary electron transfer complex. D.Leys, J.Basran, F.Talfournier, M.Sutcliffe, N.Scrutton 2003 Nat. Struct. Biol. 10 219 12567183
1o95
1o96
1o97
1oqg Structural and functional consequences of binding site mutations in transferrin: crystal structures of the Asp63Glu and Arg124Ala mutants of the N-lobe of human transferrin. H.M.Baker, Q.-Y.He, S.K.Brigg, A.B.Mason, E.N.Baker 2003 Biochemistry 42 7084 12795604
1oqh
1ovb The mechanism of iron uptake by transferrins: the structure of an 18 kDa NII-domain fragment from duck ovotransferrin at 2.3 A resolution. P.F.Lindley, M.Bajaj, R.W.Evans, R.C.Garratt, S.S.Hasnain, H.Jhoti, P.Kuser, M.Neu, K.Patel, R.Sarra, R.Strange, A.Walton 1993 Acta Crystallogr., Sect.D 49 292 15299534
1ovt Crystal structure of diferric hen ovotransferrin at 2.4 A resolution. H.Kurokawa, B.Mikami, M.Hirose 1995 J Mol Biol 254 196 7490743
1qgh The dodecameric ferritin from Listeria innocua contains a novel intersubunit iron-binding site. A.Ilari, S.Stefanini, E.Chiancone, D.Tsernoglou 2000 Nat. Struct. Biol. 7 38 10625425
1qjm Lactoferrin-metal interactions: first crystal structure of a complex of lactoferrin with a lanthanide ion (Sm3+) at 3.4 A resolution. A.K.Sharma, T.P.Singh 1999 Acta Crystallogr., Sect.D 55 1799 10531475
1rcc High resolution crystal structures of amphibian red-cell L ferritin: potential roles for structural plasticity and solvation in function. J.Trikha, E.C.Theil, N.M.Allewell 1995 J Mol Biol 248 949 7760335
1rcd
1rce
1rcg
1rci
1ryt The structure of Desulfovibrio vulgaris rubrerythrin reveals a unique combination of rubredoxin-like FeS4 and ferritin-like diiron domains. F.deMare, D.M.Kurtz Jr., P.Nordlund 1996 Nat. Struct. Biol. 3 539 8646540
1tfd High-resolution X-ray studies on rabbit serum transferrin: Preliminary structure analysis of the N-terminal half-molecule at 2.3 angstroms resolution. R.Sarra, R.Garratt, B.Gorinsky, H.Jhoti, P.Lindley 1990 Acta Crystallogr., Sect.B 46 763 n/a
1vfd Mutation of arginine 121 in lactoferrin destabilizes iron binding by disruption of anion binding: crystal structures of R121S and R121E mutants. H.R.Faber, C.J.Baker, C.L.Day, J.W.Tweedie, E.N.Baker 1996 Biochemistry 35 14473 8931543
1vfe
2fox Control of oxidation-reduction potentials in flavodoxin from Clostridium beijerinckii: the role of conformation changes. M.L.Ludwig, K.A.Pattridge, A.L.Metzger, M.M.Dixon, M.Eren, Y.Feng, R.P.Swenson 1997 Biochemistry 36 1259 9063874
5nll

フェリチンとトランスフェリンについてさらに知りたい方へ

以下の参考文献もご参照ください。

  • D. R. Richardson and P. Ponka 1997 The molecular mechanisms of the metabolism and transport of iron in normal and neoplastic cells. Biochimica et Biophysica Acta 1331 1-40
  • E. C. Theil 1987 Ferritin: structure, gene regulation, and cellular function in animals, plants and microorganisms. Annual Review of Biochemistry 56 289-315



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