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万見
- PDB-5of4: The cryo-EM structure of human TFIIH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5of4
タイトルThe cryo-EM structure of human TFIIH
要素
  • (General transcription factor IIH subunit ...) x 4
  • (TFIIH basal transcription factor complex helicase ...) x 2
  • (Unassigned secondary structure elements ...) x 2
  • MAT1
  • Unassigned secondary structure elements.
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / transcription initiation (転写 (生物学)) / DNA repair (DNA修復) / multiprotein complex (タンパク質複合体) / kinase (キナーゼ) / helicase (ヘリカーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / positive regulation of DNA helicase activity / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / central nervous system myelin formation / positive regulation of mitotic recombination / hair cell differentiation / hair follicle maturation / nucleotide-excision repair factor 3 complex ...MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / positive regulation of DNA helicase activity / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / central nervous system myelin formation / positive regulation of mitotic recombination / hair cell differentiation / hair follicle maturation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / 紫外線 / CAK-ERCC2 complex / embryonic cleavage / 5'-3' DNA helicase activity / G protein-coupled receptor internalization / transcription factor TFIIH holo complex / transcription factor TFIIH core complex / 3'-5' DNA helicase activity / 転写開始前複合体 / RNA Polymerase I Transcription Termination / regulation of mitotic cell cycle phase transition / hematopoietic stem cell proliferation / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / spinal cord development / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / bone mineralization / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / erythrocyte maturation / ATPase activator activity / RNA Polymerase I Transcription Initiation / transcription elongation by RNA polymerase I / DNA topological change / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / transcription-coupled nucleotide-excision repair / hematopoietic stem cell differentiation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / embryonic organ development / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / response to UV / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / DNA helicase activity / extracellular matrix organization / post-embryonic development / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / chromosome segregation / determination of adult lifespan / promoter-specific chromatin binding / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / nucleotide-excision repair / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / multicellular organism growth / cellular response to gamma radiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / protein localization / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / spindle / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein-macromolecule adaptor activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / double-stranded DNA binding / ヘリカーゼ / response to oxidative stress / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / response to hypoxia / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / DNA修復 / apoptotic process / 核小体 / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor Tfb4 / TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / RAD3/XPD family / Helicase XPB/Ssl2 ...TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor Tfb4 / TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / RAD3/XPD family / Helicase XPB/Ssl2 / Helical and beta-bridge domain / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helical and beta-bridge domain / Helicase conserved C-terminal domain / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / Transcription factor Tfb2, C-terminal domain / Transcription factor Tfb2 / Transcription factor Tfb2 (p52) C-terminal domain / TFIIH subunit TTDA/Tfb5 / TFB5-like superfamily / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Helicase superfamily 1/2, DinG/Rad3-like / Helicase-like, DEXD box c2 type / ATP-dependent helicase, C-terminal / DEAD2 / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / DEAD_2 / Helicase C-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / DEXDc2 / HELICc2 / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / C1-like domain superfamily / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger C2H2-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
鉄・硫黄クラスター / General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD / General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPB / General transcription factor IIH subunit 2 / General transcription factor IIH subunit 3 / General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Greber, B.J. / Nguyen, T.H.D. / Fang, J. / Afonine, P.V. / Adams, P.D. / Nogales, E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM63072 米国
National Institutes of HealthP01-GM063210 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: The cryo-electron microscopy structure of human transcription factor IIH.
著者: Basil J Greber / Thi Hoang Duong Nguyen / Jie Fang / Pavel V Afonine / Paul D Adams / Eva Nogales /
要旨: Human transcription factor IIH (TFIIH) is part of the general transcriptional machinery required by RNA polymerase II for the initiation of eukaryotic gene transcription. Composed of ten subunits ...Human transcription factor IIH (TFIIH) is part of the general transcriptional machinery required by RNA polymerase II for the initiation of eukaryotic gene transcription. Composed of ten subunits that add up to a molecular mass of about 500 kDa, TFIIH is also essential for nucleotide excision repair. The seven-subunit TFIIH core complex formed by XPB, XPD, p62, p52, p44, p34, and p8 is competent for DNA repair, while the CDK-activating kinase subcomplex, which includes the kinase activity of CDK7 as well as the cyclin H and MAT1 subunits, is additionally required for transcription initiation. Mutations in the TFIIH subunits XPB, XPD, and p8 lead to severe premature ageing and cancer propensity in the genetic diseases xeroderma pigmentosum, Cockayne syndrome, and trichothiodystrophy, highlighting the importance of TFIIH for cellular physiology. Here we present the cryo-electron microscopy structure of human TFIIH at 4.4 Å resolution. The structure reveals the molecular architecture of the TFIIH core complex, the detailed structures of its constituent XPB and XPD ATPases, and how the core and kinase subcomplexes of TFIIH are connected. Additionally, our structure provides insight into the conformational dynamics of TFIIH and the regulation of its activity.
履歴
登録2017年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年10月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.42019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.52022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3802
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit,XPB,TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit
B: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit
D: General transcription factor IIH subunit 4,p52,General transcription factor IIH subunit 4
E: General transcription factor IIH subunit 2
F: General transcription factor IIH subunit 3
G: General transcription factor IIH subunit 5
H: MAT1
Z: Unassigned secondary structure elements.
Y: Unassigned secondary structure elements (p52 region)
X: Unassigned secondary structure elements (XPB NTE region)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,61811
ポリマ－306,26710
非ポリマー3521
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18220 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area127880 Å2
手法PISA

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要素

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TFIIH basal transcription factor complex helicase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit,XPB,TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit / Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA ...Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA repair protein complementing XP-B cells / TFIIH basal transcription factor complex 89 kDa subunit / TFIIH p89 / Xeroderma pigmentosum group B-complementing protein


分子量: 62426.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa / 参照: UniProt: P19447, ヘリカーゼ
#2: タンパク質 TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit / Basic transcription factor 2 80 kDa subunit / BTF2 p80 / CXPD / DNA excision repair protein ERCC-2 ...Basic transcription factor 2 80 kDa subunit / BTF2 p80 / CXPD / DNA excision repair protein ERCC-2 / DNA repair protein complementing XP-D cells / TFIIH basal transcription factor complex 80 kDa subunit / TFIIH p80 / Xeroderma pigmentosum group D-complementing protein


分子量: 87021.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa / 参照: UniProt: P18074, ヘリカーゼ

-
General transcription factor IIH subunit ... , 4種, 4分子 DEFG

#3: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 4,p52,General transcription factor IIH subunit 4 / Basic transcription factor 2 52 kDa subunit / BTF2 p52 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 52 kDa subunit / BTF2 p52 / General transcription factor IIH polypeptide 4 / TFIIH basal transcription factor complex p52 subunit


分子量: 9875.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa / 参照: UniProt: Q92759
#4: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 2 / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH polypeptide 2 / TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit


分子量: 44481.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa / 参照: UniProt: Q13888
#5: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 3 / Basic transcription factor 2 34 kDa subunit / BTF2 p34 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 34 kDa subunit / BTF2 p34 / General transcription factor IIH polypeptide 3 / TFIIH basal transcription factor complex p34 subunit


分子量: 34416.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa / 参照: UniProt: Q13889
#6: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH polypeptide 5 / TFB5 ortholog / TFIIH basal transcription factor ...General transcription factor IIH polypeptide 5 / TFB5 ortholog / TFIIH basal transcription factor complex TTD-A subunit


分子量: 8060.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLa / 参照: UniProt: Q6ZYL4

-
タンパク質 , 2種, 2分子 HZ

#7: タンパク質 MAT1


分子量: 10571.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence register unassigned. / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#8: タンパク質 Unassigned secondary structure elements.


分子量: 22996.232 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence unassigned. / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

-
Unassigned secondary structure elements ... , 2種, 2分子 YX

#9: タンパク質 Unassigned secondary structure elements (p52 region)


分子量: 19762.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence unassigned / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#10: タンパク質 Unassigned secondary structure elements (XPB NTE region)


分子量: 6656.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 1種, 1分子

#11: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1TFIIHCOMPLEX#1-#100NATURAL
2TFIIH core complexCOMPLEX#1-#6, #8-#101NATURAL
3TFIIH CDK-activating kinase (CAK) subcomplexCOMPLEX#71NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.49 MDaNO
21NO
31NO
13
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞内の位置
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606Nucleus
43Homo sapiens (ヒト)9606Nucleus
緩衝液pH: 7.8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPES-KOH1
2150 mMpotassium chlorideKCl1
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
40.5 mMDTT1
52 %trehaloseトレハロース1
61.5 %glycerolグリセリン1
70.015 %NP-40 substitute1
試料濃度: 0.0049 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Natively purified complex at approx. 10 nM concentration
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-4/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278.15 K / 詳細: 3-4 minute incubation, 2 second blot

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（補正後）: 37879 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 8.7 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 8300
詳細: 8300 micrographs collected in four session with identical acquisition settings. Sessions lasted 4, 2, 4, and 4 days and yielded 1200, 1700, 2800, and 2600 micrographs.
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3840 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0158 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正run from within RELION
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Oモデルフィッティング
9Cootモデルフィッティング
11RELION1.4初期オイラー角割当
12RELION1.4最終オイラー角割当
13RELION1.4分類
14RELION1.4３次元再構成
15PHENIXdevelopment versionsモデル精密化real space refinement
16REFMAC5.9モデル精密化reciprocal space refinement
画像処理詳細: Micrographs were inspected for quality of Thon rings and ice contamination. Poor micrographs were rejected.
CTF補正詳細: Correction in RELION based on values determined in CTFFIND4.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1500000
詳細: Initial rounds of particle selection using DogPicker within APPION to generate templates for subsequent RELION autopicking.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122900 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: RELION 3D auto-refinement (gold standard). / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: Initial model assembled from high-resolution structures and homology models. Subsequently rebuilt in O and COOT, refined into the cryo-EM map using PHENIX and REFMAC, and fully validated.
精密化解像度: 4.4→166.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / SU B: 54.849 / SU ML: 0.668 / ESU R: 1.679
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.33528 --
obs0.33528 82085 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 193.578 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.69 Å2-0.8 Å20.57 Å2
2---3.42 Å2-2.54 Å2
3---8.11 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 17200
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0210.01917421
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0030.0216607
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg2.141.9423691
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.229337892
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg9.78352411
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg26.45223.678609
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.555152393
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg14.4061599
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1120.22879
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0090.0220092
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.023515
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it36.5318.9359800
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other36.52918.9369799
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it58.66528.18312159
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other58.66328.18112160
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it39.26720.9657621
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other39.26520.9637622
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other64.30430.37511521
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined89.08269008
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other89.08269009
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.4→4.514 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.459 6100 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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