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Yorodumi- PDB-6ie1: Crystal Structure of ELMO2(Engulfment and cell motility protein 2) -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ie1 | ||||||
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Title | Crystal Structure of ELMO2(Engulfment and cell motility protein 2) | ||||||
Components | Engulfment and cell motility protein 2ELMO2 | ||||||
Keywords | CELL ADHESION / Adhesion GPCR / BAI1-ELMO2 Complex / scaffold protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information RHOG GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / phagocytosis / cell chemotaxis / cell motility / actin filament organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell-cell adhesion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding ...RHOG GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / phagocytosis / cell chemotaxis / cell motility / actin filament organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell-cell adhesion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / receptor tyrosine kinase binding / apoptotic process / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.48 Å | ||||||
Authors | Weng, Z.F. / Lin, L. / Zhang, R.G. / Zhu, J.W. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2019 Title: Structure of BAI1/ELMO2 complex reveals an action mechanism of adhesion GPCRs via ELMO family scaffolds Authors: Weng, Z. / Situ, C. / Lin, L. / Wu, Z. / Zhu, J. / Zhang, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ie1.cif.gz | 211.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ie1.ent.gz | 169.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ie1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/6ie1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/6ie1 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 59803.590 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 6-513 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ELMO2 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q96JJ3 | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.26 Å3/Da / Density % sol: 62.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1M Sodium malonate pH 4.0, 12%PEG3,350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NFPSS / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.97853 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 1M / Detector: PIXEL / Date: May 20, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97853 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.48→50 Å / Num. obs: 27341 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 55.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.469 / Net I/σ(I): 4.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.48→42.331 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 28.55
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 220.37 Å2 / Biso mean: 71.12 Å2 / Biso min: 40.83 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.48→42.331 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 55.9743 Å / Origin y: 56.6634 Å / Origin z: 72.9737 Å
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Refinement TLS group |
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