[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5vli: Computationally designed inhibitor peptide HB1.6928.2.3 in comple... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vli | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Computationally designed inhibitor peptide HB1.6928.2.3 in complex with influenza hemagglutinin (A/PuertoRico/8/1934) | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN/DE NOVO PROTEIN / inhibitor / protein design / influenza / hemagglutinin / VIRAL PROTEIN-DE NOVO PROTEIN complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Transport of HA trimer, NA tetramer and M2 tetramer from the endoplasmic reticulum to the Golgi Apparatus / Assembly of Viral Components at the Budding Site / Influenza Infection / Fusion of the Influenza Virion to the Host Cell Endosome / Release / Budding / Packaging of Eight RNA Segments / Uncoating of the Influenza Virion / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / Viral mRNA Translation ...Transport of HA trimer, NA tetramer and M2 tetramer from the endoplasmic reticulum to the Golgi Apparatus / Assembly of Viral Components at the Budding Site / Influenza Infection / Fusion of the Influenza Virion to the Host Cell Endosome / Release / Budding / Packaging of Eight RNA Segments / Uncoating of the Influenza Virion / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / Viral mRNA Translation / viral budding from plasma membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Influenza A virus synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.799 Å | |||||||||
Authors | Bernard, S.M. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | United States, 1items
| |||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2017 Title: Massively parallel de novo protein design for targeted therapeutics. Authors: Chevalier, A. / Silva, D.A. / Rocklin, G.J. / Hicks, D.R. / Vergara, R. / Murapa, P. / Bernard, S.M. / Zhang, L. / Lam, K.H. / Yao, G. / Bahl, C.D. / Miyashita, S.I. / Goreshnik, I. / ...Authors: Chevalier, A. / Silva, D.A. / Rocklin, G.J. / Hicks, D.R. / Vergara, R. / Murapa, P. / Bernard, S.M. / Zhang, L. / Lam, K.H. / Yao, G. / Bahl, C.D. / Miyashita, S.I. / Goreshnik, I. / Fuller, J.T. / Koday, M.T. / Jenkins, C.M. / Colvin, T. / Carter, L. / Bohn, A. / Bryan, C.M. / Fernandez-Velasco, D.A. / Stewart, L. / Dong, M. / Huang, X. / Jin, R. / Wilson, I.A. / Fuller, D.H. / Baker, D. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5vli.cif.gz | 244.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5vli.ent.gz | 194.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5vli.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vl/5vli ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vl/5vli | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5vidC 5vmrC 1rvxS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 36721.367 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: 17-343 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus (strain A/Puerto Rico/8/1934 H1N1) Strain: A/Puerto Rico/8/1934 H1N1 / Gene: HA / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: P03452 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 20138.393 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 344-519 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus (strain A/Puerto Rico/8/1934 H1N1) Strain: A/Puerto Rico/8/1934 H1N1 / Gene: HA / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: P03452 |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules C
#3: Protein/peptide | Mass: 4545.270 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
---|
-Sugars , 3 types, 3 molecules
#4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
---|---|
#5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#6: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 3 types, 424 molecules
#7: Chemical | ChemComp-PGF / | ||
---|---|---|---|
#8: Chemical | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.14 Å3/Da / Density % sol: 60.83 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 / Details: 5% PEG 3000, 30% PEG 200, 100 mM MES pH 6.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 0.976484 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 22, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.976484 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.799→50 Å / Num. obs: 71757 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 16.1 % / CC1/2: 0.973 / Rpim(I) all: 0.023 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 27 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.86 Å / Redundancy: 14.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.87 / Rpim(I) all: 0.47 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1RVX Resolution: 1.799→49.345 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 24.93 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.799→49.345 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|