+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5on6 | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of haemanthamine bound to the 80S ribosome | ||||||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / Inhibitor / Cancer | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information ribosome hibernation / triplex DNA binding / translation elongation factor binding / regulation of translational initiation in response to stress / Platelet degranulation / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / Protein methylation / RMTs methylate histone arginines ...ribosome hibernation / triplex DNA binding / translation elongation factor binding / regulation of translational initiation in response to stress / Platelet degranulation / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / Protein methylation / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of translational fidelity / GDP-dissociation inhibitor activity / mTORC1-mediated signalling / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Protein hydroxylation / : / pre-mRNA 5'-splice site binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Ribosomal scanning and start codon recognition / preribosome, small subunit precursor / translational elongation / response to cycloheximide / telomeric DNA binding / mRNA destabilization / TOR signaling / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / 90S preribosome / Formation of a pool of free 40S subunits / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / protein-RNA complex assembly / preribosome, large subunit precursor / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit export from nucleus / G-protein alpha-subunit binding / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of translational fidelity / positive regulation of protein kinase activity / ribosomal small subunit export from nucleus / translation regulator activity / translational termination / maturation of SSU-rRNA / translation repressor activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / : / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / rescue of stalled ribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cellular response to amino acid starvation / ribosome assembly / telomere maintenance / ribosomal large subunit biogenesis / small-subunit processome / protein kinase C binding / maintenance of translational fidelity / macroautophagy / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / cytoplasmic stress granule / small ribosomal subunit rRNA binding / rRNA processing / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome biogenesis / ribosome binding / ribosomal large subunit assembly / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / ribosome / rRNA binding / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / translation / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / response to antibiotic / negative regulation of gene expression / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.10000240787 Å | ||||||||||||
Authors | Pellegrino, S. / Meyer, M. / Yusupova, G. / Yusupov, M. | ||||||||||||
Funding support | France, 3items
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Citation | Journal: Structure / Year: 2018 Title: The Amaryllidaceae Alkaloid Haemanthamine Binds the Eukaryotic Ribosome to Repress Cancer Cell Growth. Authors: Pellegrino, S. / Meyer, M. / Zorbas, C. / Bouchta, S.A. / Saraf, K. / Pelly, S.C. / Yusupova, G. / Evidente, A. / Mathieu, V. / Kornienko, A. / Lafontaine, D.L.J. / Yusupov, M. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5on6.cif.gz | 23.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5on6.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 5on6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/5on6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/5on6 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-RNA chain , 4 types, 8 molecules 1AR3AS4AT6A
#1: RNA chain | Mass: 1097493.875 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: REF: 831416132 #2: RNA chain | Mass: 38951.105 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: GenBank: 1039024380 #3: RNA chain | Mass: 50682.922 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: GenBank: 1214879358 #25: RNA chain | Mass: 579761.938 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: REF: 831416132 |
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+60S ribosomal protein ... , 41 types, 81 molecules jCDkCElCFmCGnCHoCIpCJqCKrCLsCMtCNuCOvCPwCQxCR...
-Protein , 3 types, 5 molecules ANDOp0hsR
#42: Protein | Mass: 6032.321 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P0CH08 #49: Protein | | Mass: 33617.930 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P05317 #82: Protein | Mass: 34710.023 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P38011 |
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-Suppressor protein ... , 2 types, 2 molecules isM
#46: Protein | Mass: 29916.814 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P39015 |
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#48: Protein | Mass: 10296.888 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P39015 |
+40S ribosomal protein ... , 31 types, 62 molecules Bs0Cs1Ds2Es3Fs4Gs5Hs6Is7Js8Ks9Lc0Mc1Nc2Oc3Pc4...
-Ubiquitin-40S ribosomal protein ... , 2 types, 2 molecules ge1
#81: Protein | Mass: 8101.675 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P05759 |
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#83: Protein | Mass: 5704.610 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P05759 |
-Non-polymers , 5 types, 2548 molecules
#84: Chemical | ChemComp-OHX / #85: Chemical | ChemComp-MG / #86: Chemical | #87: Chemical | ChemComp-GOL / #88: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.16 Å3/Da / Density % sol: 61.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: PEG 20K, KSCN, Mg Acetate, Tris-Acetate, Glycerol, Spermidine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 1.148 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 20, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.148 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.1→100 Å / Num. obs: 1317777 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 7.48 % / Biso Wilson estimate: 67.2869062598 Å2 / Rrim(I) all: 0.304 / Net I/σ(I): 9.74 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.10000240787→99.8360192825 Å / SU ML: 0.42485159433 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3453222355 / Phase error: 25.8770924525 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 72.5330409972 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.10000240787→99.8360192825 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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