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Yorodumi- PDB-5lvp: Human PDK1 Kinase Domain in Complex with an HM-Peptide Bound to t... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lvp | ||||||||||||
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Title | Human PDK1 Kinase Domain in Complex with an HM-Peptide Bound to the PIF-Pocket | ||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / protein kinase / allosteric regulation / small compounds / PIF-pocket | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process ...3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phospholipase binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / extrinsic apoptotic signaling pathway / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / activation of protein kinase B activity / Integrin signaling / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / cell migration / Regulation of TP53 Degradation / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / insulin receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle / actin cytoskeleton organization / postsynaptic density / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / focal adhesion / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.5 Å | ||||||||||||
Authors | Schulze, J.O. / Saladino, G. / Busschots, K. / Neimanis, S. / Suess, E. / Odadzic, D. / Zeuzem, S. / Hindie, V. / Herbrand, A.K. / Lisa, M.N. ...Schulze, J.O. / Saladino, G. / Busschots, K. / Neimanis, S. / Suess, E. / Odadzic, D. / Zeuzem, S. / Hindie, V. / Herbrand, A.K. / Lisa, M.N. / Alzari, P.M. / Gervasio, F.L. / Biondi, R.M. | ||||||||||||
Funding support | Germany, 3items
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Citation | Journal: Cell Chem Biol / Year: 2016 Title: Bidirectional Allosteric Communication between the ATP-Binding Site and the Regulatory PIF Pocket in PDK1 Protein Kinase. Authors: Schulze, J.O. / Saladino, G. / Busschots, K. / Neimanis, S. / Su, E. / Odadzic, D. / Zeuzem, S. / Hindie, V. / Herbrand, A.K. / Lisa, M.N. / Alzari, P.M. / Gervasio, F.L. / Biondi, R.M. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5lvp.cif.gz | 475.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5lvp.ent.gz | 405 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5lvp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lv/5lvp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lv/5lvp | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35392.566 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: Y288G, Q292A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PDPK1, PDK1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase #2: Protein/peptide | Mass: 1511.509 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #3: Chemical | ChemComp-ATP / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.7 Details: 1.65 M Ammonium Sulfate, 1 M Na Citrate pH 5.7, 0.01 M DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jan 15, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→95 Å / Num. obs: 51591 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 4.2 % / Net I/σ(I): 12.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.5→94.745 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / Phase error: 26.75
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.7 Å / VDW probe radii: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→94.745 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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