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Yorodumi- PDB-5fo8: Crystal Structure of Human Complement C3b in Complex with MCP (CCP1-4) -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5fo8 | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Human Complement C3b in Complex with MCP (CCP1-4) | |||||||||
Components |
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Keywords | LIPID BINDING / LIPID BIANDING / COMPLEMENT SYSTEM / IMMUNE SYSTEM / PLASMA PROTEIN / COFA ACTIVITY / REGULATORS OF COMPLEMENT ACTIVITY | |||||||||
Function / homology | Function and homology information sequestering of extracellular ligand from receptor / inner acrosomal membrane / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production ...sequestering of extracellular ligand from receptor / inner acrosomal membrane / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of phagocytosis, engulfment / complement receptor mediated signaling pathway / Activation of C3 and C5 / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / complement activation, alternative pathway / complement activation / neuron remodeling / endopeptidase inhibitor activity / amyloid-beta clearance / single fertilization / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / complement activation, classical pathway / positive regulation of T cell proliferation / Peptide ligand-binding receptors / fatty acid metabolic process / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / virus receptor activity / signaling receptor activity / G alpha (i) signalling events / blood microparticle / secretory granule lumen / adaptive immune response / immune response / cadherin binding / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of gene expression / signaling receptor binding / focal adhesion / innate immune response / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | |||||||||
Authors | Forneris, F. / Wu, J. / Xue, X. / Gros, P. | |||||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2016 Title: Regulators of Complement Activity Mediate Inhibitory Mechanisms Through a Common C3B-Binding Mode. Authors: Forneris, F. / Wu, J. / Xue, X. / Ricklin, D. / Lin, Z. / Sfyroera, G. / Tzekou, A. / Volokhina, E. / Granneman, J.C. / Hauhart, R. / Bertram, P. / Liszewski, M.K. / Atkinson, J.P. / Lambris, J.D. / Gros, P. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5fo8.cif.gz | 679.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5fo8.ent.gz | 555.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5fo8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/5fo8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/5fo8 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5fo7C 5fo9C 5foaC 5fobC 2i07S 3o8eS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 71393.320 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 23-667 / Source method: isolated from a natural source / Details: PURIFIED FROM HUMAN PLASMA / Source: (natural) HOMO SAPIENS (human) References: UniProt: P01024, alternative-complement-pathway C3/C5 convertase |
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#2: Protein | Mass: 104074.148 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 749-1663 / Source method: isolated from a natural source / Details: PURIFIED FROM HUMAN PLASMA / Source: (natural) HOMO SAPIENS (human) References: UniProt: P01024, alternative-complement-pathway C3/C5 convertase |
#3: Protein | Mass: 28463.486 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: CCP DOMAINS 1-4, UNP RESIDUES 35-286 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / References: UniProt: P15529 |
-Sugars , 2 types, 2 molecules
#4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 2 types, 524 molecules
#6: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | RESIDUE 1013 HAS BEEN CONVERTED FROM GLN TO GLU IN CONVERSION |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.4 Å3/Da / Density % sol: 63.9 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 100MM AMMONIUM CITRATE 7% PEG 3350 5MM GLUTATHIONE 50MM BIS-TRIS PROPANE, PH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.933 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→69.95 Å / Num. obs: 98854 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 42.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 6.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.44 Å / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2I07, PDB ENTRY 3O8E Resolution: 2.4→57.02 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.76 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 67 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→57.02 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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