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Yorodumi- PDB-4ysj: Calcium-Dependent Protein Kinase from Eimeria tenella in complex ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ysj | ||||||
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Title | Calcium-Dependent Protein Kinase from Eimeria tenella in complex with ADP | ||||||
Components | Calmodulin-like domain protein kinase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / serine/threonine protein kinase / calcium-binding / ATP-binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein kinase activity / phosphorylation / calcium ion binding / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Eimeria tenella (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Merritt, E.A. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: to be published Title: CDPK is a druggable target in the apicomplexan parasite Eimeria Authors: Ojo, K.K. / Vidadala, R. / Maly, D.J. / Van Voorhis, W.C. / Merritt, E.A. #1: Journal: Nat.Struct.Mol.Biol / Year: 2010 Title: Toxoplasma gondii calcium-dependent protein kinase 1 is a target for selective kinase inhibitors Authors: Ojo, K.K. / Larson, E.T. / Keyloun, K.R. / Castaneda, L.J. / Derocher, A.E. / Inampudi, K.K. / Kim, J.E. / Arakaki, T.L. / Murphy, R.C. / Zhang, L. / Napuli, A.J. / Maly, D.J. / Verlinde, C. ...Authors: Ojo, K.K. / Larson, E.T. / Keyloun, K.R. / Castaneda, L.J. / Derocher, A.E. / Inampudi, K.K. / Kim, J.E. / Arakaki, T.L. / Murphy, R.C. / Zhang, L. / Napuli, A.J. / Maly, D.J. / Verlinde, C.L.M.J. / Buckner, F.S. / Parsons, M. / Hol, W.G.J. / Merritt, E.A. / Van Voorhis, W.C. #2: Journal: ACS Med.Chem.Lett. / Year: 2014 Title: Potent and Selective Inhibitors of CDPK1 from T. gondii and C. parvum Based on a 5-Aminopyrazole-4-carboxamide Scaffold Authors: Zhang, Z. / Ojo, K.K. / Vidadala, R. / Huang, E. / Geiger, J.A. / Scheele, S. / Choi, R. / Reid, M.C. / Keyloun, K. / Parsons, M. / Merritt, E.A. / Maly, D.J. / Verlinde, C.L.M.J. / Van Voorhis, W.C. / Fan, E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ysj.cif.gz | 386.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ysj.ent.gz | 317.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ysj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ys/4ysj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ys/4ysj | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 8 - 481 / Label seq-ID: 12 - 485
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-Components
#1: Protein | Mass: 55668.504 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: A410D Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: cleaved N-terminal His-tag / Source: (gene. exp.) Eimeria tenella (eukaryote) / Plasmid: AVA0421 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q3HNM4 #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | AUTHOR STATED THAT THE UNP REFERENCE Q3HNM4 IS INCORRECT AT RESIDUE 410. THE RESIDUE IDENTITY OF ...AUTHOR STATED THAT THE UNP REFERENCE Q3HNM4 IS INCORRECT AT RESIDUE 410. THE RESIDUE IDENTITY OF 410 SHOULD BE ASP INSTEAD OF ALA BECAUSE THIS RESIDUE IS IN BINDING TO CALCIUM AND CONSERVED ACROSS THE LARGER FAMILY OF CDPKS. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: protein buffer: 25 mM HEPES pH 7.0, 5% glycerol, 500 mM NaCl, 2 mM DTT, 175 ??M EtCDPK1, 17.5 mM MgATP; crystallization buffer: 100 mM BIS/TRIS pH 6.5, 25% PEG 3350, 20 mM CaCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 0.9795 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 16, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.68→38.57 Å / Num. obs: 31660 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 46.5 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.363 / Rpim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 417423 / Scaling rejects: 123 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7→38.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / WRfactor Rfree: 0.2703 / WRfactor Rwork: 0.2249 / FOM work R set: 0.6623 / SU B: 45.303 / SU ML: 0.409 / SU R Cruickshank DPI: 0.3367 / SU Rfree: 0.4017 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.402 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 151.88 Å2 / Biso mean: 78.058 Å2 / Biso min: 28.54 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.7→38.57 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 29065 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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