+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4rid | ||||||
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Title | Human FAN1 nuclease | ||||||
Components | Fanconi-associated nuclease 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / nuclease | ||||||
Function / homology | Function and homology information flap-structured DNA binding / phosphodiesterase I / 5'-flap endonuclease activity / phosphodiesterase I activity / 5'-3' exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / ubiquitin-modified protein reader activity / intercellular bridge / interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair ...flap-structured DNA binding / phosphodiesterase I / 5'-flap endonuclease activity / phosphodiesterase I activity / 5'-3' exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / ubiquitin-modified protein reader activity / intercellular bridge / interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / DNA repair / magnesium ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 3.3 Å | ||||||
Authors | Pavletich, N.P. / Wang, R. | ||||||
Citation | Journal: Science / Year: 2014 Title: DNA repair. Mechanism of DNA interstrand cross-link processing by repair nuclease FAN1. Authors: Wang, R. / Persky, N.S. / Yoo, B. / Ouerfelli, O. / Smogorzewska, A. / Elledge, S.J. / Pavletich, N.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4rid.cif.gz | 252.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4rid.ent.gz | 205 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4rid.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ri/4rid ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ri/4rid | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 72958.062 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 370-1009 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FAN1, KIAA1018, MTMR15 / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q9Y2M0, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters, phosphodiesterase I |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.05 Å3/Da / Density % sol: 69.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: PEG 3350, NaCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97925 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 2, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: mirror / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97925 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.3→70 Å / Num. all: 68933 / Num. obs: 68520 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 0.434 / Net I/σ(I): 3.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 3.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 24.266 / SU ML: 0.407 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.531 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 1.1 Å / Shrinkage radii: 1.1 Å / VDW probe radii: 1.3 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 266.94 Å2 / Biso mean: 115.65 Å2 / Biso min: 63.03 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→30 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
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