+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3b2z | ||||||
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Title | Crystal Structure of ADAMTS4 (apo form) | ||||||
Components | ADAMTS-4 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / metalloprotease / aggrecanase / Cleavage on pair of basic residues / Extracellular matrix / Glycoprotein / Metal-binding / Secreted / Zymogen | ||||||
Function / homology | Function and homology information ADAMTS-4 endopeptidase / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / extracellular matrix disassembly / extracellular matrix / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / skeletal system development / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity ...ADAMTS-4 endopeptidase / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / extracellular matrix disassembly / extracellular matrix / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / skeletal system development / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / nuclear speck / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Mosyak, L. / Stahl, M. / Somers, W. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2008 Title: Crystal structures of the two major aggrecan degrading enzymes, ADAMTS4 and ADAMTS5. Authors: Mosyak, L. / Georgiadis, K. / Shane, T. / Svenson, K. / Hebert, T. / McDonagh, T. / Mackie, S. / Olland, S. / Lin, L. / Zhong, X. / Kriz, R. / Reifenberg, E.L. / Collins-Racie, L.A. / ...Authors: Mosyak, L. / Georgiadis, K. / Shane, T. / Svenson, K. / Hebert, T. / McDonagh, T. / Mackie, S. / Olland, S. / Lin, L. / Zhong, X. / Kriz, R. / Reifenberg, E.L. / Collins-Racie, L.A. / Corcoran, C. / Freeman, B. / Zollner, R. / Marvell, T. / Vera, M. / Sum, P.E. / Lavallie, E.R. / Stahl, M. / Somers, W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3b2z.cif.gz | 436.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3b2z.ent.gz | 356.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3b2z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b2/3b2z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b2/3b2z | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2rjpSC 2rjqC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
-Components
#1: Protein | Mass: 34221.660 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ADAMTS4, KIAA0688 / Cell line (production host): CHO / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) / References: UniProt: O75173, ADAMTS-4 endopeptidase #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-CA / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.91 Å3/Da / Density % sol: 57.71 % |
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Crystal grow | Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.2 / Wavelength: 1 Å |
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Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 72528 / Observed criterion σ(F): 0 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 5.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2rjp Resolution: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 47.322 / SU ML: 0.416 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.452 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 41.852 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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