+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2wii | |||||||||
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Title | Complement C3b in complex with factor H domains 1-4 | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / SUSHI / SECRETED / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / COMPLEMENT SYSTEM / COMPLEMENT PATHWAY / IMMUNE RESPONSE / INNATE IMMUNITY / DISEASE MUTATION / INFLAMMATORY RESPONSE / COMPLEMENT ALTERNATE PATHWAY / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES / AGE-RELATED MACULAR DEGENERATION / REGULATOR OF COMPLEMENT ACTIVATION / ALTERNATIVE PATHWAY / ALTERNATIVE SPLICING / PHOSPHOPROTEIN / DISULFIDE BOND / THIOESTER BOND | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of apoptotic cell clearance ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / regulation of complement activation / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of phagocytosis, engulfment / complement receptor mediated signaling pathway / Activation of C3 and C5 / positive regulation of type IIa hypersensitivity / heparan sulfate proteoglycan binding / positive regulation of glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / complement activation / neuron remodeling / endopeptidase inhibitor activity / amyloid-beta clearance / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / complement activation, classical pathway / Peptide ligand-binding receptors / fatty acid metabolic process / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / heparin binding / G alpha (i) signalling events / blood microparticle / secretory granule lumen / immune response / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | |||||||||
Authors | Wu, J. / Janssen, B.J.C. / Gros, P. | |||||||||
Citation | Journal: Nat. Immunol. / Year: 2009 Title: Structure of complement fragment C3b-factor H and implications for host protection by complement regulators. Authors: Wu, J. / Wu, Y.Q. / Ricklin, D. / Janssen, B.J. / Lambris, J.D. / Gros, P. | |||||||||
History |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2wii.cif.gz | 736.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2wii.ent.gz | 603.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2wii.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wi/2wii ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wi/2wii | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1h03S 1qubS 2a74S 2i07S 2rlpS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 71393.320 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 23-667 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) HOMO SAPIENS (human) / References: UniProt: P01024 |
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#2: Protein | Mass: 104073.164 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 749-1663 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) HOMO SAPIENS (human) / References: UniProt: P01024 |
#3: Protein | Mass: 31224.859 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 18-264 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Plasmid: PSECTAG 2B-FH(1-4) / Cell line (production host): HEK293E / Production host: HOMO SAPIENS (human) / References: UniProt: P08603 |
-Sugars , 2 types, 2 molecules
#4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-6)-[beta-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-6)-[beta-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#7: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 3 types, 190 molecules
#5: Chemical | ChemComp-CA / | ||
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#6: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Sequence details | V44I IS A NATURALLY OCCURING VARIANT |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 7.1 Details: 7.0% (W/V) PEG 3,350, 70 MM AMMONIUM ACETATE, PH 7.1 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.9765 |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Dec 7, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9765 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→67 Å / Num. obs: 67945 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 52.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 8.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.85 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2A74, PDB ENTRY 2I07, PDB ENTRY 1QUB, PDB ENTRY 1H03, PDB ENTRY 2RLP Resolution: 2.7→64.483 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.4 / Stereochemistry target values: ML Details: THE TOP PART OF THE FIRST CCP DOMAIN OF FACTOR H RESIDUES 1-65 ARE PARTIALLY DISORDERED.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.85 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 68.2 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→64.483 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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