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- EMDB-2333: Structural insights into the chaperone activity of Hsp40: DnaJ bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2333
タイトルStructural insights into the chaperone activity of Hsp40: DnaJ binds and remodels RepE
マップデータ3D Resonstruction of DnaJ:RepE(1-144) complex
試料
  • 試料: DnaJ:RepE(1-144) complex
  • タンパク質・ペプチド: Hsp40
  • タンパク質・ペプチド: Shorter version of RepE (RepE 1-144)
キーワードHsp40 (Hsp40) / DnaJ (Hsp40) / RepE / chaperones / protein folding (フォールディング) / electron microscopy (電子顕微鏡)
機能・相同性
機能・相同性情報


sigma factor antagonist activity / protein disulfide isomerase activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / protein-disulfide reductase activity / heat shock protein binding / viral process / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat ...sigma factor antagonist activity / protein disulfide isomerase activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / protein-disulfide reductase activity / heat shock protein binding / viral process / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA複製 / protein homodimerization activity / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Hsp40 / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site ...Hsp40 / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaJ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Cuellar J / Perales-Calvo J / Muga A / Valpuesta JM / Moro F
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2013
タイトル: Structural insights into the chaperone activity of the 40-kDa heat shock protein DnaJ: binding and remodeling of a native substrate.
著者: Jorge Cuéllar / Judit Perales-Calvo / Arturo Muga / José María Valpuesta / Fernando Moro /
要旨: Hsp40 chaperones bind and transfer substrate proteins to Hsp70s and regulate their ATPase activity. The interaction of Hsp40s with native proteins modifies their structure and function. A good model ...Hsp40 chaperones bind and transfer substrate proteins to Hsp70s and regulate their ATPase activity. The interaction of Hsp40s with native proteins modifies their structure and function. A good model for this function is DnaJ, the bacterial Hsp40 that interacts with RepE, the repressor/activator of plasmid F replication, and together with DnaK regulates its function. We characterize here the structure of the DnaJ-RepE complex by electron microscopy, the first described structure of a complex between an Hsp40 and a client protein. The comparison of the complexes of DnaJ with two RepE mutants reveals an intrinsic plasticity of the DnaJ dimer that allows the chaperone to adapt to different substrates. We also show that DnaJ induces conformational changes in dimeric RepE, which increase the intermonomeric distance and remodel both RepE domains enhancing its affinity for DNA.
履歴
登録2013年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年4月17日-
マップ公開2013年4月24日-
更新2013年12月25日-
現状2013年12月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd2333.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2333.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D Resonstruction of DnaJ:RepE(1-144) complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.33 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.7 / ムービー #1: 2.7
最小 - 最大-3.54815888 - 10.211532589999999
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 186.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.332.332.33
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z186.400186.400186.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-27-15-36
NX/NY/NZ553173
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-3.54810.212-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DnaJ:RepE(1-144) complex

全体名称: DnaJ:RepE(1-144) complex
要素
  • 試料: DnaJ:RepE(1-144) complex
  • タンパク質・ペプチド: Hsp40
  • タンパク質・ペプチド: Shorter version of RepE (RepE 1-144)

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超分子 #1000: DnaJ:RepE(1-144) complex

超分子名称: DnaJ:RepE(1-144) complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One dimer of DnaJ binds to one dimer of RepE / Number unique components: 2
分子量実験値: 115 KDa / 理論値: 115 KDa / 手法: Analytical ultracentrifugation (AU)

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分子 #1: Hsp40

分子名称: Hsp40 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DnaJ / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 80 KDa / 理論値: 80 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Chaperone protein DnaJ

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分子 #2: Shorter version of RepE (RepE 1-144)

分子名称: Shorter version of RepE (RepE 1-144) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: RepE(1-154) / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 32 KDa / 理論値: 32 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20mM Hepes pH 7.4, 50mM KCl, 5mM DTT and 0.1mM EDTA
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Samples (either DnaJ:RepE, DnaJ:RepE1-144 or DnaJ:RepE54 complexes) were diluted 1:100 in 20mM Hepes pH 7.4, 50mM KCl, 5mM DTT and 0.1mM EDTA buffer, applied onto carbon-coated copper grids ...詳細: Samples (either DnaJ:RepE, DnaJ:RepE1-144 or DnaJ:RepE54 complexes) were diluted 1:100 in 20mM Hepes pH 7.4, 50mM KCl, 5mM DTT and 0.1mM EDTA buffer, applied onto carbon-coated copper grids and stained with 2% uranyl acetate.
グリッド詳細: 300 mesh Cu/Rh grid with thin carbon support and glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1200EXII
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 5.6 mm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Standard Jeol 1200 holder / 試料ホルダーモデル: JEOL
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
詳細Additional details about microscope model:JEOL 1200EXII
日付2011年6月8日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 270 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8

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画像解析

CTF補正詳細: CTFFIND
最終 2次元分類クラス数: 75
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN, XMIPP / 使用した粒子像数: 9623
詳細The particles were selected by manual picking

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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