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万見
- PDB-1p58: Complex Organization of Dengue Virus Membrane Proteins as Reveale... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p58
タイトルComplex Organization of Dengue Virus Membrane Proteins as Revealed by 9.5 Angstrom Cryo-EM reconstruction
要素
  • Envelope protein M封筒
  • Major envelope protein E
キーワードVIRUS (ウイルス) / FLAVIVIRUS / FLAVIVIRIDAE (フラビウイルス科) / DENGUE VIRUS / GLYCOPROTEIN E FROM TICK-BORNE ENCEPHALITIS VIRUS / MEMBRANE PROTEIN M (生体膜) / CRYO-EM (低温電子顕微鏡法) / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / virion membrane / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / : / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Zhang, W. / Chipman, P.R. / Corver, J. / Johnson, P.R. / Zhang, Y. / Mukhopadhyay, S. / Baker, T.S. / Strauss, J.H. / Rossmann, M.G. / Kuhn, R.J.
引用
ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2003
タイトル: Visualization of membrane protein domains by cryo-electron microscopy of dengue virus.
著者: Wei Zhang / Paul R Chipman / Jeroen Corver / Peter R Johnson / Ying Zhang / Suchetana Mukhopadhyay / Timothy S Baker / James H Strauss / Michael G Rossmann / Richard J Kuhn /
要旨: Improved technology for reconstructing cryo-electron microscopy (cryo-EM) images has now made it possible to determine secondary structural features of membrane proteins in enveloped viruses. The ...Improved technology for reconstructing cryo-electron microscopy (cryo-EM) images has now made it possible to determine secondary structural features of membrane proteins in enveloped viruses. The structure of mature dengue virus particles was determined to a resolution of 9.5 A by cryo-EM and image reconstruction techniques, establishing the secondary structural disposition of the 180 envelope (E) and 180 membrane (M) proteins in the lipid envelope. The alpha-helical 'stem' regions of the E molecules, as well as part of the N-terminal section of the M proteins, are buried in the outer leaflet of the viral membrane. The 'anchor' regions of E and the M proteins each form antiparallel E-E and M-M transmembrane alpha-helices, leaving their C termini on the exterior of the viral membrane, consistent with the predicted topology of the unprocessed polyprotein. This is one of only a few determinations of the disposition of transmembrane proteins in situ and shows that the nucleocapsid core and envelope proteins do not have a direct interaction in the mature virus.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Structure of Dengue Virus: Implications for Flaviviruses Organization, Maturation and Fusion
著者: Kuhn, R.J. / Zhang, W. / Rossmann, M.G. / Pletnev, S.V. / Corver, J. / Lenches, E. / Jones, C.T. / Mukhopadhyay, S. / Chipman, P.R. / Strauss, E.G. / Baker, T.S. / Strauss, J.H.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: The envelope glycoprotein from tick-borne encephalitis virus at 2 A resolution
著者: Rey, F.A. / Heinz, F.X. / Mandl, C. / Kunz, C. / Harrison, S.C.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Virology. When it's better to lie low.
著者: Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
#4: ジャーナル: Microbiol.Mol.Biol.Rev. / 年: 1999
タイトル: Adding the third dimension to virus life cycles: three-dimensional reconstruction of icosahedral viruses from cryo-electron micrographs
著者: Baker, T.S. / Olson, N.H. / Fuller, S.D.
履歴
登録2003年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
Remark 999SEQUENCE Only coordinates for CA atoms were submitted. The deposited sequence is based on the E ...SEQUENCE Only coordinates for CA atoms were submitted. The deposited sequence is based on the E protein of dengue 2 virus S1 strain supplied by Hawaii Biotechnology Group, Inc. (Aiea, Hawaii).

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,3696
ポリマ－188,3696
非ポリマー00
水0
1
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,302,128360
ポリマ－11,302,128360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 942 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)941,84430
ポリマ－941,84430
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.13 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,130,21336
ポリマ－1,130,21336
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Major envelope protein E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 54401.758 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
属: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / 株: PR159/S1 / 参照: UniProt: P12823, UniProt: P14337*PLUS
#2: タンパク質 Envelope protein M / 封筒 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 8387.841 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
属: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / 株: PR159/S1 / 参照: UniProt: P12823, UniProt: Q9WDA7*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DENGUE VIRUS / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: INVERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aedes aegypti / 株: C6/36
緩衝液名称: 50 mM TRIS, 75 mM NaCl, 1 mM EDTA / pH: 7.6 / 詳細: 50 mM TRIS, 75 mM NaCl, 1 mM EDTA
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Concentration is given in PFU/ML
急速凍結詳細: SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE
結晶化
*PLUS
手法: 電子顕微鏡法 / 詳細: Electron Microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200T / 日付: 2000年6月27日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 87 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 27 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2EM3DR３次元再構成
CTF補正詳細: each viral image was CTF corrected before reconstruction, based on the following equation: F(corr)=F(obs)/[|CTF|+wiener*(1-|CTF|)]
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: FOURIER-BESSEL METHOD / 解像度: 9.5 Å / 粒子像の数: 1691 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å
詳細: THE RECONSTRUCTION WAS COMPUTED FROM 1691 DENGUE VIRUS IMAGES THAT WERE SELECTED FROM 78 MICROGRAPHS. ORIENTATIONS WERE DETERMINED BY THE MODEL-BASED POLAR-FOURIER TRANSFORM METHOD (BAKER AND ...詳細: THE RECONSTRUCTION WAS COMPUTED FROM 1691 DENGUE VIRUS IMAGES THAT WERE SELECTED FROM 78 MICROGRAPHS. ORIENTATIONS WERE DETERMINED BY THE MODEL-BASED POLAR-FOURIER TRANSFORM METHOD (BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116,120-130) AND REFINED BY THE MODEL-BASED FOURIER TRANSFORM REFINEMENT PROCEDURE(http://bond.cs.ucf.edu/ComputationalBiology/Projects/POR/Home.html).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11SVB

1svb

11SVB1PDBexperimental model
21JCH

1jch

11JCH2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1635 0 0 0 1635

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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