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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7uiq | |||||||||
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タイトル | Cocrystal structure of human CaMKII-alpha (CAMK2A)kinase domain and Tiam1 | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / CaMKII (Ca2+/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼII) / Kinase (キナーゼ) / Human (ヒト) / CAMK2A | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of Schwann cell chemotaxis / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / RAC3 GTPase cycle / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / regulation of dopaminergic neuron differentiation / CDC42 GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHOA GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling ...positive regulation of Schwann cell chemotaxis / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / RAC3 GTPase cycle / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / regulation of dopaminergic neuron differentiation / CDC42 GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHOA GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / peptidyl-threonine autophosphorylation / NRAGE signals death through JNK / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / extrinsic component of postsynaptic density membrane / RAC1 GTPase cycle / kinocilium / G alpha (12/13) signalling events / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of neuron migration / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of neurotransmitter secretion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / dendritic spine development / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cell-cell contact zone / positive regulation of calcium ion transport / Trafficking of AMPA receptors / negative regulation of hydrolase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / protein localization to membrane / cardiac muscle hypertrophy / activation of GTPase activity / calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of postsynapse organization / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / main axon / neuron projection extension / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of axonogenesis / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of GTPase activity / Rac protein signal transduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / 中心体マトリックス / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / 長期増強 / Ion transport by P-type ATPases / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / glutamate receptor binding / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to interferon-beta / axonal growth cone / Ion homeostasis / somatodendritic compartment / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / ephrin receptor binding / cell-matrix adhesion / guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / phospholipid binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of neuron projection development / receptor tyrosine kinase binding / ruffle membrane / kinase binding / cellular response to type II interferon / endocytic vesicle membrane / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / Interferon gamma signaling / cell-cell junction / 遊走 / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Ca2+ pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / kinase activity / microtubule binding / RAF/MAP kinase cascade / protein-containing complex assembly / peptidyl-serine phosphorylation / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / protein autophosphorylation / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of cell migration 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.11 Å | |||||||||
データ登録者 | Ozden, C. / Stratton, M.M. / Garman, S.C. | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022 タイトル: CaMKII binds both substrates and activators at the active site. 著者: Ozden, C. / Sloutsky, R. / Mitsugi, T. / Santos, N. / Agnello, E. / Gaubitz, C. / Foster, J. / Lapinskas, E. / Esposito, E.A. / Saneyoshi, T. / Kelch, B.A. / Garman, S.C. / Hayashi, Y. / Stratton, M.M. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7uiq.cif.gz | 123.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7uiq.ent.gz | 93.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7uiq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/7uiq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/7uiq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 6x5gC 6x5qC 7kl0C 7kl1C 7uirC 7uisC 7ujpC 7ujqC 7ujrC 7ujsC 7ujtC 6vzkS C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Refine code: 1
NCSアンサンブル:
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30548.086 Da / 分子数: 2 / 変異: D135N, Q223K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK2A, CAMKA, KIAA0968 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2160.521 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q60610 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.54 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES, 16% PEG 6000, 0.1% v/v Triton X-114 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 K thorughout the collection / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月22日 / 詳細: Rigaku VariMax HF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 3.11→50 Å / Num. obs: 16346 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.266 / Rpim(I) all: 0.134 / Rrim(I) all: 0.3 / Χ2: 2.527 / Net I/σ(I): 3.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6VZK 解像度: 3.11→31.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.829 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.742 / SU B: 29.732 / SU ML: 0.488 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.535 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 156.38 Å2 / Biso mean: 30.655 Å2 / Biso min: 6.58 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.11→31.54 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.5
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.115→3.196 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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