[日本語] English
万見
- PDB-7mf3: Structure of the autoinhibited state of smooth muscle myosin-2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mf3
タイトルStructure of the autoinhibited state of smooth muscle myosin-2
要素
  • Myosin light polypeptide 6
  • Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
  • Myosin-11
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Muscle contraction / ATPase (ATPアーゼ) / autoinhibition / 10S
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / myofibril assembly / elastic fiber assembly / myosin light chain binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / muscle myosin complex / myosin II binding / ミオフィラメント ...RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / myofibril assembly / elastic fiber assembly / myosin light chain binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / muscle myosin complex / myosin II binding / ミオフィラメント / myosin filament / actomyosin structure organization / myosin II complex / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myofibril / myosin heavy chain binding / smooth muscle contraction / stress fiber / ADP binding / actin filament binding / actin binding / calmodulin binding / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) ...DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / リン酸塩 / Myosin light polypeptide 6 / Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / Myosin-11
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Heissler, S.M. / Arora, A.S. / Billington, N. / Sellers, J.R. / Chinthalapudi, K.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the autoinhibited state of myosin-2.
著者: Sarah M Heissler / Amandeep S Arora / Neil Billington / James R Sellers / Krishna Chinthalapudi /
要旨: We solved the near-atomic resolution structure of smooth muscle myosin-2 in the autoinhibited state (10) using single-particle cryo–electron microscopy. The 3.4-Å structure reveals the precise ...We solved the near-atomic resolution structure of smooth muscle myosin-2 in the autoinhibited state (10) using single-particle cryo–electron microscopy. The 3.4-Å structure reveals the precise molecular architecture of 10 and the structural basis for myosin-2 regulation. We reveal the position of the phosphorylation sites that control myosin autoinhibition and activation by phosphorylation of the regulatory light chain. Further, we present a previously unidentified conformational state in myosin-2 that traps ADP and P produced by the hydrolysis of ATP in the active site. This noncanonical state represents a branch of the myosin enzyme cycle and explains the autoinhibition of the enzyme function of 10 along with its reduced affinity for actin. Together, our structure defines the molecular mechanisms that drive 10 formation, stabilization, and relief by phosphorylation of the regulatory light chain.
履歴
登録2021年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23810
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Myosin-11
B: Myosin-11
C: Myosin light polypeptide 6
D: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
E: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
F: Myosin light polypeptide 6
G: Myosin-11
H: Myosin-11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)990,44616
ポリマ－989,3048
非ポリマー1,1428
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, These chains forms a hexamer complex. This is called myosin-2 monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 8分子 ABGHCFDE

#1: タンパク質
Myosin-11 / / Myosin heavy chain 11 / Myosin heavy chain / gizzard smooth muscle


分子量: 229018.953 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: gizzard / 参照: UniProt: P10587
#2: タンパク質 Myosin light polypeptide 6 / G2 catalytic / LC17-GI / LC17-NM / Myosin light chain alkali smooth-muscle/non-muscle isoforms


分子量: 16873.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: Gizzard / 参照: UniProt: P02607
#3: タンパク質 Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / MLC-2 / DTNB / G1 / Isoform L20-A


分子量: 19741.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: Gizzard / 参照: UniProt: P02612

-
非ポリマー , 3種, 8分子

#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: TISSUE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Smooth muscle myosin-2 10S complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.531256 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: Gizzard
緩衝液pH: 7.3 / 詳細: 150 mM NaCl, 1mM EGTA, 2mM MgCl2
緩衝液成分濃度: 150 mM / 名称: sodium chloride塩化ナトリウム / 式: NaCl塩化ナトリウム
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 1 mg/ml
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 292 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 234464 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5I4E

5i4e


PDB chain-ID: A
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00323284
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.66331278
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.1943057
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413400
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044121

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る