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万見
- PDB-7ev4: Crystal structure of the Lon-like protease MtaLonC with S582A mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ev4
タイトルCrystal structure of the Lon-like protease MtaLonC with S582A mutation in complex with F-b20-Q
要素
  • Endopeptidase La
  • F-b20-Q peptide {ortho-aminobenzoic acid (Abz)- QLRSLNGEWRFAWFPAPEAV[Tyr(3-NO2)]A}
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / protease (プロテアーゼ) / TTC1975 peptidase / Lon-like protease
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Lon protease, AAA domain / LonB-like, AAA domain / LonB, AAA+ ATPase LID domain, archaeal-type / Archaeal LonB, AAA+ ATPase LID domain / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / endopeptidase La
類似検索 - 構成要素
生物種Meiothermus taiwanensis (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Hsieh, K.Y. / Kuo, C.I. / Su, S.C. / Huang, K.F. / Chang, C.I.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)108-2320-B-001-011-MY3 台湾
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Processive cleavage of substrate at individual proteolytic active sites of the Lon protease complex.
著者: Shanshan Li / Kan-Yen Hsieh / Chiao-I Kuo / Shih-Chieh Su / Kai-Fa Huang / Kaiming Zhang / Chung-I Chang /
要旨: The Lon protease is the prototype of a family of proteolytic machines with adenosine triphosphatase modules built into a substrate degradation chamber. Lon is known to degrade protein substrates in a ...The Lon protease is the prototype of a family of proteolytic machines with adenosine triphosphatase modules built into a substrate degradation chamber. Lon is known to degrade protein substrates in a processive fashion, cutting a protein chain processively into small peptides before commencing cleavages of another protein chain. Here, we present structural and biochemical evidence demonstrating that processive substrate degradation occurs at each of the six proteolytic active sites of Lon, which forms a deep groove that partially encloses the substrate polypeptide chain by accommodating only the unprimed residues and permits processive cleavage in the C-to-N direction. We identify a universally conserved acidic residue at the exit side of the binding groove indispensable for the proteolytic activity. This noncatalytic residue likely promotes processive proteolysis by carboxyl-carboxylate interactions with cleaved intermediates. Together, these results uncover a previously unrecognized mechanism for processive substrate degradation by the Lon protease.
履歴
登録2021年5月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endopeptidase La
S: F-b20-Q peptide {ortho-aminobenzoic acid (Abz)- QLRSLNGEWRFAWFPAPEAV[Tyr(3-NO2)]A}
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,1053
ポリマ－81,0102
非ポリマー951
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area27810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.597, 115.597, 135.482
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1011-

HOH

21A-1018-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Endopeptidase La /


分子量: 80542.352 Da / 分子数: 1 / 変異: S582A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Meiothermus taiwanensis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C9DRU9, endopeptidase La
#2: タンパク質・ペプチド F-b20-Q peptide {ortho-aminobenzoic acid (Abz)- QLRSLNGEWRFAWFPAPEAV[Tyr(3-NO2)]A}


分子量: 467.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.88 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10% isopropanol, 100 mM monosodium phosphate, 100 mM sodium citrate at pH 4.6.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6500 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→30 Å / Num. obs: 58112 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.698 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique obs: 5772 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FW9

4fw9


解像度: 2.12→29.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 3.498 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 2934 5.1 %RANDOM
Rwork0.1805 ---
obs0.1825 55096 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 154.56 Å2 / Biso mean: 40.42 Å2 / Biso min: 19.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å2-0.07 Å2-0 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.12→29.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4581 0 38 372 4991
Biso mean--34.04 48.19 -
残基数----592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0134681
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174531
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7991.6496359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4461.5710385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0215590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.95220.504258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.25615748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2351548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021094
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.174 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 208 -
Rwork0.213 4033 -
obs--99.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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