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- PDB-7cvp: The Crystal Structure of human PHGDH from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cvp
タイトルThe Crystal Structure of human PHGDH from Biortus.
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / catalytic activity / electron transfer activity (電子移動反応) / oxidoreductase activity (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-aminobutyric acid metabolic process / threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / glial cell development / ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / リンゴ酸デヒドロゲナーゼ ...gamma-aminobutyric acid metabolic process / threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / glial cell development / ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / リンゴ酸デヒドロゲナーゼ / L-serine biosynthetic process / L-malate dehydrogenase activity / neural tube development / G1 to G0 transition / spinal cord development / glutamine metabolic process / brain development / neuron projection development / NAD binding / 遺伝子発現の調節 / electron transfer activity / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, F. / Lv, Z. / Cheng, W. / Lin, D. / Miao, Q. / Huang, Y.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of human PHGDH from Biortus.
著者: Wang, F. / Lv, Z. / Cheng, W. / Lin, D. / Miao, Q. / Huang, Y.
履歴
登録2020年8月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1784
ポリマ-70,8512
非ポリマー1,3272
28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area21850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.101, 121.638, 59.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.974, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH / 2-oxoglutarate reductase / Malate dehydrogenase


分子量: 35425.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43175, ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ, 2-oxoglutarate reductase, リンゴ酸デヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Bis-Tris pH6.5, 25% PEG3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→42.486 Å / Num. obs: 19518 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2202 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6CWA
解像度: 2.5→42.486 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.833 / WRfactor Rfree: 0.32 / WRfactor Rwork: 0.261 / SU B: 14.262 / SU ML: 0.313 / Average fsc free: 0.8052 / Average fsc work: 0.8308 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.658 / ESU R Free: 0.369 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3196 944 4.837 %
Rwork0.2607 18572 -
all0.263 --
obs-19516 93.584 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 33.884 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.55 Å20 Å2-1.675 Å2
2--10.676 Å20 Å2
3----5.215 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→42.486 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3567 0 88 16 3671
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0133707
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173385
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3261.6435037
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1141.5747841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9415487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.21722.39159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.56815577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg141524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0450.2524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024185
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02705
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.2763
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1780.23285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1430.21725
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0750.21757
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1410.23
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1630.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1940.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4033.811975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4033.8081974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3535.6832453
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3535.6852454
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0663.7771732
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.0663.7771733
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7785.6662584
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.7775.6672585
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it3.97944.7523848
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other3.97844.7543849
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.5650.332770.311349X-RAY DIFFRACTION93.4469
2.565-2.6350.297660.2971359X-RAY DIFFRACTION96.089
2.635-2.7110.379720.2931345X-RAY DIFFRACTION95.8728
2.711-2.7950.405640.2711272X-RAY DIFFRACTION96.5318
2.795-2.8860.289720.2631266X-RAY DIFFRACTION95.7767
2.886-2.9870.321510.2441193X-RAY DIFFRACTION95.472
2.987-3.10.296640.2161181X-RAY DIFFRACTION95.6956
3.1-3.2260.259560.2431120X-RAY DIFFRACTION95.0687
3.226-3.3690.296590.2641021X-RAY DIFFRACTION92.8633
3.369-3.5330.321510.2461051X-RAY DIFFRACTION95.5768
3.533-3.7230.289470.228955X-RAY DIFFRACTION94.3503
3.723-3.9480.347470.233924X-RAY DIFFRACTION93.7259
3.948-4.2190.294310.223843X-RAY DIFFRACTION92.1941
4.219-4.5550.322340.219749X-RAY DIFFRACTION88.0765
4.555-4.9870.266310.247691X-RAY DIFFRACTION87.5152
4.987-5.5710.38320.327636X-RAY DIFFRACTION88.8298
5.571-6.4240.438290.37565X-RAY DIFFRACTION90.8257
6.424-7.8460.33270.32474X-RAY DIFFRACTION89.1459
7.846-11.0050.304240.242363X-RAY DIFFRACTION86.9663
11.005-42.4860.305100.305215X-RAY DIFFRACTION87.8906

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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