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万見
- PDB-7cr9: Crystal structure of the N-terminal fragment (residue 1-206) of L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cr9
タイトルCrystal structure of the N-terminal fragment (residue 1-206) of LonA protease from Meiothermus taiwanensis
要素Lon proteaseLon protease family
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Lon protease / AAA+ protein
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / cellular response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. ...Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Meiothermus taiwanensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.095 Å
データ登録者Lin, C.-C. / Chang, C.-I.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)105-2320-B-001-015-MY3 台湾
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Molecular insights into substrate recognition and discrimination by the N-terminal domain of Lon AAA+ protease.
著者: Tzeng, S.R. / Tseng, Y.C. / Lin, C.C. / Hsu, C.Y. / Huang, S.J. / Kuo, Y.T. / Chang, C.I.
履歴
登録2020年8月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lon protease
B: Lon protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8942
ポリマ－46,8942
非ポリマー00
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.830, 58.296, 198.492
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...
21(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISHISHIS(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA01
12ARGARGLYSLYS(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA2 - 313 - 32
13ALAALAALAALA(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA33 - 7434 - 75
14HISHISASPASP(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA0 - 2061 - 207
15PROPROPROPRO(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA115116
16METMETMETMET(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA12
17HISHISASPASP(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA0 - 2061 - 207
18HISHISASPASP(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA0 - 2061 - 207
19HISHISLEULEU(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA0 - 1421 - 143
110LEULEUASPASP(chain A and (resid 0 or resid 2 through 31...AA144 - 206145 - 207
21HISHISHISHIS(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB01
22ARGARGLYSLYS(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB2 - 313 - 32
23ALAALAALAALA(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB33 - 7434 - 75
24LEULEUALAALA(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB77 - 8878 - 89
25ALAALAGLUGLU(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB90 - 11291 - 113
26PROPROPROPRO(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB115116
27ASPASPVALVAL(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB117 - 121118 - 122
28VALVALHISHIS(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB123 - 139124 - 140
29SERSERLEULEU(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB141 - 142142 - 143
210LEULEUASPASP(chain B and (resid 0 or resid 2 through 31...BB144 - 206145 - 207

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要素

#1: タンパク質 Lon protease / Lon protease family / ATP-dependent protease La


分子量: 23446.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Meiothermus taiwanensis (バクテリア)
遺伝子: lonA1, lon / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A059VAZ3, endopeptidase La
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl (pH 7.5), 0.2 M Sodium acetate and 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→30 Å / Num. obs: 23209 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 17.95
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.937 / Num. unique obs: 2198 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3M65

3m65


解像度: 2.095→29.411 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 1193 5.14 %
Rwork0.2093 22013 -
obs0.2114 23206 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 145.42 Å2 / Biso mean: 53.1257 Å2 / Biso min: 19.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.095→29.411 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3285 0 0 107 3392
Biso mean---52.66 -
残基数----413
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1140X-RAY DIFFRACTION5.835TORSIONAL
12B1140X-RAY DIFFRACTION5.835TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0951-2.1790.30731430.2542231697
2.179-2.27810.27251340.23372381100
2.2781-2.39820.2941160.22892433100
2.3982-2.54840.23221320.21152448100
2.5484-2.7450.25161310.22542444100
2.745-3.0210.26841230.22712451100
3.021-3.45750.28621230.21262455100
3.4575-4.35390.22381440.19272499100
4.3539-29.4110.23411470.1981258697
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.89180.665-0.0624.5724-1.34252.8768-0.0020.03350.1714-0.0307-0.01050.0298-0.1395-0.0520.03150.16010.0301-0.01850.2308-0.01110.1865-9.1541-8.342912.2663
21.9048-1.40861.2324.7822-2.14943.41020.0693-0.1769-0.07310.03820.0452-0.10110.1548-0.0301-0.10340.1951-0.0447-0.03270.281-0.00250.2386-4.32868.234836.8544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 0:206)A0 - 206
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 0:206)B0 - 206

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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