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万見
- PDB-7bp8: Human AAA+ ATPase VCP mutant - T76A, ADP-bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bp8
タイトルHuman AAA+ ATPase VCP mutant - T76A, ADP-bound form
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Complex / ATPase (ATPアーゼ) / Unfoldase / Protein Transportation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex ...positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / aggresome assembly / regulation of protein localization to chromatin / NADH metabolic process / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / : / stress granule disassembly / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / ERAD pathway / ubiquitin-modified protein reader activity / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / ATPase complex / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / autophagosome maturation / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / HSF1 activation / DNA修復 / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / MHC class I protein binding / Protein methylation / negative regulation of smoothened signaling pathway / interstrand cross-link repair / Attachment and Entry / : / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / proteasome complex / lipid droplet / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / ADP binding / proteasomal protein catabolic process / Hh mutants are degraded by ERAD / positive regulation of protein-containing complex assembly / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Hedgehog ligand biogenesis / オートファジー / Translesion Synthesis by POLH / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / オートファジー / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / azurophil granule lumen / double-strand break repair / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / cellular response to heat / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA修復 / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / glutamatergic synapse / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily ...Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Yang, C. / Zhang, H.
引用ジャーナル: Cell Death Differ / 年: 2022
タイトル: The phosphorylation and dephosphorylation switch of VCP/p97 regulates the architecture of centrosome and spindle.
著者: Kaiyuan Zhu / Yang Cai / Xiaotong Si / Zuodong Ye / Yuanzhu Gao / Chuang Liu / Rui Wang / Zhibin Ma / Huazhang Zhu / Liang Zhang / Shengjin Li / Hongmin Zhang / Jianbo Yue /
要旨: The proper orientation of centrosome and spindle is essential for genome stability; however, the mechanism that governs these processes remains elusive. Here, we demonstrated that polo-like kinase 1 ...The proper orientation of centrosome and spindle is essential for genome stability; however, the mechanism that governs these processes remains elusive. Here, we demonstrated that polo-like kinase 1 (Plk1), a key mitotic kinase, phosphorylates residue Thr76 in VCP/p97 (an AAA-ATPase), at the centrosome from prophase to anaphase. This phosphorylation process recruits VCP to the centrosome and in this way, it regulates centrosome orientation. VCP exhibits strong co-localization with Eg5 (a mitotic kinesin motor), at the mitotic spindle, and the dephosphorylation of Thr76 in VCP is required for the enrichment of both VCP and Eg5 at the spindle, thus ensuring proper spindle architecture and chromosome segregation. We also showed that the phosphatase, PTEN, is responsible for the dephosphorylation of Thr76 in VCP; when PTEN was knocked down, the normal spread of VCP from the centrosome to the spindle was abolished. Cryo-EM structures of VCP and VCP, which represent dephosphorylated and phosphorylated states of VCP, respectively, revealed that the Thr76 phosphorylation modulates VCP by altering the inter-domain and inter-subunit interactions, and ultimately the nucleotide-binding pocket conformation. Interestingly, the tumor growth in nude mice implanted with VCP-reconstituted cancer cells was significantly slower when compared with those implanted with VCP-reconstituted cancer cells. Collectively, our findings demonstrate that the phosphorylation and dephosphorylation switch of VCP regulates the architecture of centrosome and spindle for faithful chromosome segregation.
履歴
登録2020年3月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30147
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)541,56718
ポリマ－536,4416
非ポリマー5,12612
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 89406.789 Da / 分子数: 6 / 変異: T76A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): T7 SHuffle / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Transitional endoplasmic reticulum ATPase, VCP. / タイプ: COMPLEX / 詳細: T76A mutant of VCP of ADP-bound form / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 97 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: cytoplasm nucleus ER
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: T7 SHuffle (NEB C3026) / プラスミド: pET
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPESHEPES1
250 mMSodium Chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
35 mMMagnesium ChlorideMgCl21
40.001 %2-Mercaptoethanol2-メルカプトエタノール2-ME1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4RELION3.0.6CTF補正
7PHENIX1.14モデルフィッティング
9RELION3.0.6初期オイラー角割当
10RELION3.0.6最終オイラー角割当
11RELION3.0.6分類
12RELION3.0.6３次元再構成
13PHENIX1.14モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53858 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
精密化最高解像度: 3.9 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00635772
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.84648354
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.33122218
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0535418
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0056372

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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