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- PDB-6ykr: Structure of a protonation mimic of unplugged C. jejuni MotAB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ykr
タイトルStructure of a protonation mimic of unplugged C. jejuni MotAB
要素
  • Chemotaxis protein MotA, putative走化性
  • Chemotaxis protein MotB, putative走化性
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Bacterial flagellar motor / stator unit / locomotion / proton transport (プロトンポンプ) / ion transport
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / 走化性 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / Flagellar motor protein MotA, conserved site / Flagellar motor protein motA family signature. / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chemotaxis protein MotA, putative / Chemotaxis protein MotB, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (カンピロバクター)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Santiveri, M. / Roa-Eguiara, A. / Taylor, N.M.I.
資金援助 デンマーク, 2件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF14CC0001 デンマーク
Danish Council for Independent Research8123-00002B デンマーク
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Structure and Function of Stator Units of the Bacterial Flagellar Motor.
著者: Mònica Santiveri / Aritz Roa-Eguiara / Caroline Kühne / Navish Wadhwa / Haidai Hu / Howard C Berg / Marc Erhardt / Nicholas M I Taylor /
要旨: Many bacteria use the flagellum for locomotion and chemotaxis. Its bidirectional rotation is driven by a membrane-embedded motor, which uses energy from the transmembrane ion gradient to generate ...Many bacteria use the flagellum for locomotion and chemotaxis. Its bidirectional rotation is driven by a membrane-embedded motor, which uses energy from the transmembrane ion gradient to generate torque at the interface between stator units and rotor. The structural organization of the stator unit (MotAB), its conformational changes upon ion transport, and how these changes power rotation of the flagellum remain unknown. Here, we present ~3 Å-resolution cryoelectron microscopy reconstructions of the stator unit in different functional states. We show that the stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA. Combining structural data with mutagenesis and functional studies, we identify key residues involved in torque generation and present a detailed mechanistic model for motor function and switching of rotational direction.
履歴
登録2020年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10830
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chemotaxis protein MotA, putative
B: Chemotaxis protein MotA, putative
C: Chemotaxis protein MotA, putative
D: Chemotaxis protein MotA, putative
E: Chemotaxis protein MotA, putative
F: Chemotaxis protein MotB, putative
G: Chemotaxis protein MotB, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,7047
ポリマ－200,7047
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area26050 Å2
ΔGint-236 kcal/mol
Surface area52770 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Chemotaxis protein MotA, putative / 走化性


分子量: 28195.816 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (strain 81-176) (カンピロバクター)
株: 81-176 / 遺伝子: CJJ81176_0359 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3PAV1
#2: タンパク質 Chemotaxis protein MotB, putative / 走化性


分子量: 29862.643 Da / 分子数: 2
Mutation: Single mutation D22N and deletion of aminoacids 41 to 60
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (strain 81-176) (カンピロバクター)
株: 81-176 / 遺伝子: CJJ81176_0358 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3PBX6
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Stator unit MotAB(Delta41-60, D22N) / タイプ: COMPLEX
詳細: The stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA. Single mutation D22N simulates the protonated state of the channel. This stator unit is unplugged (deletion of ...詳細: The stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA. Single mutation D22N simulates the protonated state of the channel. This stator unit is unplugged (deletion of aminoacids 41 to 60 of MotB).
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81-176 (カンピロバクター)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43(DE3)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.68 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 43.44 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 456384 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 39.06 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004510372
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.835714014
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0511640
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00711763
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.47013766

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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