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万見
- PDB-6y50: 5'domain of human 17S U2 snRNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y50
タイトル5'domain of human 17S U2 snRNP
要素
  • (Splicing factor 3B subunit ...) x 4
  • HIV Tat-specific factor 1
  • PHD finger-like domain-containing protein 5A
  • Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46
  • Splicing factor 3A subunit 3
  • U2 snRNA
キーワードSPLICING / 17S U2 snRNP
機能・相同性
機能・相同性情報


U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / protein localization to site of double-strand break / U12-type spliceosomal complex / RNA splicing, via transesterification reactions / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / : / U2-type spliceosomal complex ...U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / protein localization to site of double-strand break / U12-type spliceosomal complex / RNA splicing, via transesterification reactions / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / : / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / SAGA complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / mRNA Splicing - Minor Pathway / regulation of RNA splicing / mRNA 3'-splice site recognition / regulation of DNA repair / カハール体 / U2 snRNA binding / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / viral genome replication / RNA splicing / regulation of DNA-templated transcription elongation / 細胞分化 / spliceosomal complex / double-strand break repair via homologous recombination / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of protein catabolic process / mRNA splicing, via spliceosome / 転写後修飾 / 核小体 / nuclear matrix / site of double-strand break / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / nuclear speck / クロマチンリモデリング / mRNA binding / protein-containing complex binding / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor SF3a60 binding domain / Splicing factor SF3a60 binding domain / : / Replication stress response SDE2 C-terminal / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain / SF3a60/Prp9 C-terminal / Pre-mRNA-splicing factor SF3A3, of SF3a complex, Prp9 ...TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor SF3a60 binding domain / Splicing factor SF3a60 binding domain / : / Replication stress response SDE2 C-terminal / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain / SF3a60/Prp9 C-terminal / Pre-mRNA-splicing factor SF3A3, of SF3a complex, Prp9 / Splicing factor 3B, subunit 5 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Domain of unknown function DUF382 / Domain of unknown function (DUF382) / PHF5-like / PHF5-like protein / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / Splicing factor 3B subunit 5/RDS3 complex subunit 10 / Splicing factor 3B subunit 10 (SF3b10) / Matrin/U1-C, C2H2-type zinc finger / Splicing factor 3B subunit 1-like / Zinc finger matrin-type profile. / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / 17S U2 SnRNP complex component HTATSF1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3A subunit 3 / Splicing factor 3B subunit 2 / Splicing factor 3B subunit 3 / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 ...: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / 17S U2 SnRNP complex component HTATSF1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3A subunit 3 / Splicing factor 3B subunit 2 / Splicing factor 3B subunit 3 / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 / PHD finger-like domain-containing protein 5A / Splicing factor 3B subunit 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Zhang, Z. / Will, C.L. / Bertram, K. / Luehrmann, R. / Stark, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Molecular architecture of the human 17S U2 snRNP.
著者: Zhenwei Zhang / Cindy L Will / Karl Bertram / Olexandr Dybkov / Klaus Hartmuth / Dmitry E Agafonov / Romina Hofele / Henning Urlaub / Berthold Kastner / Reinhard Lührmann / Holger Stark /
要旨: The U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) has an essential role in the selection of the precursor mRNA branch-site adenosine, the nucleophile for the first step of splicing. Stable addition of ...The U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) has an essential role in the selection of the precursor mRNA branch-site adenosine, the nucleophile for the first step of splicing. Stable addition of U2 during early spliceosome formation requires the DEAD-box ATPase PRP5. Yeast U2 small nuclear RNA (snRNA) nucleotides that form base pairs with the branch site are initially sequestered in a branchpoint-interacting stem-loop (BSL), but whether the human U2 snRNA folds in a similar manner is unknown. The U2 SF3B1 protein, a common mutational target in haematopoietic cancers, contains a HEAT domain (SF3B1) with an open conformation in isolated SF3b, but a closed conformation in spliceosomes, which is required for stable interaction between U2 and the branch site. Here we report a 3D cryo-electron microscopy structure of the human 17S U2 snRNP at a core resolution of 4.1 Å and combine it with protein crosslinking data to determine the molecular architecture of this snRNP. Our structure reveals that SF3B1 interacts with PRP5 and TAT-SF1, and maintains its open conformation in U2 snRNP, and that U2 snRNA forms a BSL that is sandwiched between PRP5, TAT-SF1 and SF3B1. Thus, substantial remodelling of the BSL and displacement of BSL-interacting proteins must occur to allow formation of the U2-branch-site helix. Our studies provide a structural explanation of why TAT-SF1 must be displaced before the stable addition of U2 to the spliceosome, and identify RNP rearrangements facilitated by PRP5 that are required for stable interaction between U2 and the branch site.
履歴
登録2020年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10688
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
9: Splicing factor 3A subunit 3
y: PHD finger-like domain-containing protein 5A
x: Splicing factor 3B subunit 5
8: Splicing factor 3B subunit 2
v: Splicing factor 3B subunit 3
u: Splicing factor 3B subunit 1
2: U2 snRNA
q: HIV Tat-specific factor 1
p: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)727,55812
ポリマ－727,3629
非ポリマー1963
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, mass-spectrometry & EM. For details, see publication
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 9yqp

#1: タンパク質 Splicing factor 3A subunit 3 / SF3a60 / Spliceosome-associated protein 61 / SAP 61


分子量: 58934.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SF3A3, SAP61 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12874
#2: タンパク質 PHD finger-like domain-containing protein 5A / PHD finger-like domain protein 5A / Splicing factor 3B-associated 14 kDa protein / SF3b14b


分子量: 12427.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PHF5A / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7RTV0
#8: タンパク質 HIV Tat-specific factor 1 / Tat-SF1


分子量: 85965.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HTATSF1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43719
#9: タンパク質 Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 / DEAD box protein 46 / PRP5 homolog


分子量: 117576.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: DDX46, KIAA0801 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7L014, ヘリカーゼ

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Splicing factor 3B subunit ... , 4種, 4分子 x8vu

#3: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 5 / SF3b5 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 10 kDa subunit


分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SF3B5, SF3B10 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BWJ5
#4: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 2 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 145 kDa subunit / SF3b145 / Spliceosome-associated protein 145 / SAP 145


分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SF3B2, SAP145 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13435
#5: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 3 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 130 kDa subunit / SF3b130 / STAF130 / Spliceosome-associated protein ...Pre-mRNA-splicing factor SF3b 130 kDa subunit / SF3b130 / STAF130 / Spliceosome-associated protein 130 / SAP 130


分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SF3B3, KIAA0017, SAP130 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15393
#6: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 1 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 155 kDa subunit / SF3b155 / Spliceosome-associated protein 155 / SAP 155


分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SF3B1, SAP155 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75533

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RNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 4分子 2

#10: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#7: RNA鎖 U2 snRNA /


分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 36516

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human 17S U2 snRNP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.01 mm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 72 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 120070 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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